AMINOACIDI
Struttura
Funzione
Classificazione
Proprietà
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STRUTTURA
Composti caratterizzati dalla presenza di un gruppo aminico (NH2)
e di un gruppo acido (COOH) legati al medesimo carbonio (C).
In soluzione acquosa il gruppo acido è dissociato (COO-) ed il
gruppo aminico è protonato (NH3+).
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FUNZIONI
!!Gli aminoacidi (aa) sono i costituenti delle proteine. Sono 20 gli
aa che costituiscono le proteine ma esistono aa liberi che non
partecipano alla formazione delle proteine.
!!Precursori di ormoni (Tirosina => ormoni tiroidei).
!!Precursori di catecolammine (Tirosina => dopamina, adrenalina
noradrenalina).
!!Neurotrasmettitori (Glutammato) e precursori di
neurotrasmettitori (Triptofano => serotonina).
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Al carbonio tetraedrico C-! sono legati:
!!il gruppo amminico
!!il gruppo carbossilico
!!un H (ad eccezione della prolina).
Ogni aminoacido è caratterizzato da una catena laterale (R)
anch’essa legata al C-!.
Peso molecolare medio: 110 Daltons.
Gli aminoacidi che costituiscono le proteine sono classificati,
sulla base della catena laterale in:
!!ALIFATICI NON POLARI
!!AROMATICI
!!POLARI NON CARICHI
!!CARICHI POSITIVAMENTE
!!CARICHI NEGATIVAMENTE
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ALIFATICI NON POLARI
Catene laterali alifatiche non polari.
Generalmente localizzati nella parte interna delle proteine.
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AROMATICI
Catene laterali aromatiche, ingombranti
Solo la Phe è completamente non polare
Generalmente localizzati nella parte interna delle proteine.
La Tyr può essere fosforilata sull’ossidrile.
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POLARI NON CARICHI
Catene laterali alifatiche con gruppi polari non-ionizzabili.
La Ser e la Thr possono essere fosforilate sull’ossidrile.
La Asn e la Gln hanno gruppi ammidici spesso occupati in ponti
idrogeno.
La Cys (e la Met) contengono
zolfo.
La Cys può formare ponti
disolfuro (legame covalente)
con un’altra Cys.
Cys e Ser spesso fanno parte
dei siti catalitici di molti
enzimi.
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CARICHI POSITIVAMENTE O BASICI
Catene laterali con carica positiva.
La His spesso fa parte del sito catalitico degli enzimi.
Generalmente localizzati nella parte esterna delle proteine.
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CARICHI NEGATIVAMENTE O ACIDI
Catene laterali cariche negativamente.
Spesso fanno parte del sito catalitico degli enzimi.
Generalmente localizzati nella parte esterna delle proteine
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Alcuni aminoacidi modificati
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Fosforilazione degli aminoacidi
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Ossidazione delle cisteine: ponti disolfuro
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Alcune molecole derivanti da aminoacidi
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Gli ormoni tiroidei
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Sintesi delle melanine
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PROPRIETA’ FISICHE
Il C-! è detto chirale dal momento che porta quattro diversi
sostituenti (esclusa la Glicina).
Gli aa ruotano il piano della luce polarizzata verso destra
(destrogiri o R) oppure verso sinistra (levogiri o L).
Gli aa che compongono le proteine sono tutti L-!-aa.
I gruppi aromatici delle catene laterali degli aa assorbono luce a
280 nm.
Hanno elevata costante dielettrica.
Hanno un elevato punto di fusione (> 200°C).
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PROPRIETA’ CHIMICHE
Gli aa sono solubili in acqua e insolubili in solventi apolari.
In ambiente acquoso il gruppo COOH si dissocia in COO- + H+
In ambiente acquoso il gruppo NH2 si protona a NH3+:
COOH " COO- + H+
NH2 + H+ " NH3+
Il gruppo amminico aumenta
l’acidità del gruppo carbossilico (da
pKa = 4.7 a pKa = 2.0-2.2).
Il gruppo carbossilico aumenta
l’acidità del gruppo amminico (da
pKa = 10.6 a pKa = 9.2-9.6).
Gli aa sono quindi degli zwitterioni,
con carica netta = 0 a pH=7.0
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PROPRIETA’ ACIDO-BASE
Equazione di Henderson-Hasselbalch:
pH = pKa + log [accettore di protoni]/[donatore di protoni]
La carica di un aa varia la variare del pH della soluzione.
Il pH al quale la carica netta
è zero è detto Punto
isoelettrico (pI)
Titolazione di un aa.
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Gli aa cairchi negativamente o positivamente possiedo un ulteriore
gruppo carbossilico o amminico che contribuisce alla carica netta
dell’aminoacido.
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Gli aa che compongono le proteine sono classificati anche in:
ESSENZIALI:
Triptofano
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Valina
Leucina
Isoleucina.
NON ESSENZIALI:
Arginina
Tirosina
Glicina
Serina
Acido glutammico
Acido aspartico
Cisteina
Istidina,
Prolina
Alanina.
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Il legame peptidico
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