Processi di trasformazione degli alimenti Processi di
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Dovute a Processi di trasformazione degli alimenti Processi di degradazione Sono legati prevalentemente all’azione di temperatura e pH Sono legati prevalentemente all’azione di enzimi e microorganismi Non sempre sono sfavorevoli dal punto di vista nutrizionale ed organolettico, anzi, spesso sono volute (es. cottura degli alimenti) Generalmente sono processi non desiderati, salvo alcune eccezioni (es. maturazione dei formaggi, di alcuni insaccati ed altri alimenti stagionati) Processi di trasformazione degli alimenti Processi di degradazione Denaturazione proteica Idrolisi proteica Modificazione delle catene laterali degli aminoacidi Demolizione enzimatica degli aminoacidi (putrefazione) Reazione di Maillard Denaturazione proteica Si definisce tale ogni modifica della struttura secondaria, terziaria, quaternaria delle proteine che non implichi rottura dei legami peptidici (in cui quindi la struttura primaria rimanga integra) Denaturandosi, la proteina passa da uno stato organizzato ad uno più disordinato, ma energeticamente più stabile alle nuove condizioni ambientali • AGGREGAZIONE E COAGULAZIONE • PERDITA DELL’ATTIVITA’ BIOLOGICA • VARIAZIONE DELLE PROPRIETA’ ELETTROCHIMICHE, OTTICHE E DELLA CAPACITA’ DI IDRATAZIONE DENATURAZIONE Avvolgimento causale Forma nativa • DIMINUZIONE DELLA SOLUBILITA’ • AUMENTO DELLA PROTEOLITICI SENSIBILITA’ AGLI ENZIMI Generalmente la denaturazione è un processo irreversibile Il calore rompe i ponti disolfuro (-S - S-) causando liberazione di solfuro di idrogeno che conferisce, ad esempio, il tipico odore al latte bollito. SCOTTATURA COTTURA PASTORIZZAZIONE STERILIZZAZIONE Il calore rompe i legami che stabilizzano la forma nativa 1 Pochissime proteine sopportano temperature maggiori di 60°C per un tempo prolungato; vi sono comunque vari fattori che contribuiscono ad alzare o abbassare la sensibilità al calore, tra cui: ALTRE CAUSE DI DENATURAZIONE • natura stessa delle proteine • concentrazione delle proteine nel mezzo • presenza di ioni nel mezzo • pH (la sensibilità aumenta allontanandosi dalla neutralità) • aw (la sensibilità diminuisce per bassi valori di aw ) Modificazione delle catene laterali degli aminoacidi Principale agente: Principali modifiche: • desulfidrilazione dei residui di cisteina e cistina con liberazione di solfuro di idrogeno • deaminazione dei residui di glutammina e asparagina con liberazione di ammoniaca e possibile formazione di nuovi legami covalenti • disidratazione dei residui di serina • formazione di derivati ciclici dotati, taluni, di potere mutageno; sono noti quelli del triptofano che originano durante la cottura delle carni alla griglia a temperatura maggiore di 200°C. 2
