LE PROTEINE
Le proteine e la loro struttura
Le proteine sono biomolecole.
Le unità base sono gli amminoacidi.
Il legame che si instaura tra due
amminoacidi che reagiscono per
condensazione viene detto legame
peptidico ed è di tipo covalente.
Alcune catene peptidiche
sono tenute insieme dal
legame disolfuro.
CONFORMAZIONE DELLE PROTEINE
La struttura di una proteina determina la sua attività biologica.
STRUTTURA PRIMARIA
STRUTTURA
La sequenza degli amminoacidi è la caratteristica posta sotto il
QUATERNARIA
SECONDARIA
TERZIARIA
controllo genetico.
α elica
La funzione
Alcune
proteine sono
biologica
costituite
dasidue
L’ α-elica
puòo più
manifesta
quando
catene
polipeptidiche
ripiegarsi su se stessa.
la (subunità),
molecola assume
ciascuna
una
conformazione
ripiegata
nella sua specifica
Foglietto β
spaziale.
struttura
terziaria.
pieghettato
DENATURAZIONE
e
RINATURAZIONE
LA DENATURAZIONE DELLE PROTEINE
La denaturazione delle proteine è un fenomeno chimico, che
consiste nel cambiamento della struttura proteica nativa con
conseguente perdita della funzione biologica.
AGENTI DENATURANTI
La struttura tridimensionale delle proteine è molto sensibile alle
variazioni ambientali estreme di alcuni parametri.
Variazioni di temperatura;
Variazione del pH;
Radiazioni ionizzanti;
Luce ultravioletta;
Ioni di metalli pesanti;
Solventi organici;
Urea;
Agitazione meccanica.
La perdita della funzione biologica e l’alterazione della
conformazione della proteina è causata dall’azione degli agenti
denaturanti, che rompono i legami non covalenti (legami a
idrogeno, legami polari, legami idrofobici) e talvolta i legami
covalenti disolfuro della molecola.
Ad esempio:
IL CALORE
ACIDI E BASI
aumenta l’energia
cinetica e le vibrazioni
delle molecole,
distruggendo in questo
modo i legami a
idrogeno.
rompono i ponti salini
dovuti alle interazioni
elettrostatiche.
LA DENATURAZIONE TERMICA
Denaturazione a caldo
L'esposizione al calore può causare la
variazione delle strutture: quaternaria,
terziaria o secondaria. Ciò avviene attraverso
la rottura dei legami a idrogeno, dei ponti
disolfuro, delle interazioni idrofobiche e
ioniche. Nel caso di riscaldamento moderato
la denaturazione può essere reversibile.
Denaturazione a freddo
La denaturazione termica può avvenire
anche a temperature molto basse, si tratta di
un processo generalmente reversibile:
innalzando successivamente la temperatura
le proteine si ripiegano nuovamente.
ESISTONO DUE TIPI DI
DENATURAZIONE:
IRREVERSIBILE
REVERSIBILE
Nella maggior parte dei casi,
le proteine denaturate non
possono tornare a svolgere la
loro funzione iniziale.
In alcuni casi, le proteine,
come le cheratine, possono
riprendere la loro struttura
iniziale.
DENATURAZIONE DELLE PROTEINE DELL’UOVO
L’uovo è composto da:
74% di acqua;
12% di proteine;
11% di grassi.
Si possono immaginare le
proteine di questo alimento
come dei gomitoli di lana sospesi
in acqua.
Quando la temperatura aumenta fino a circa 65°, le proteine cominciano
a srotolarsi. Quando queste denaturate si incontrano si possono legare
fra di loro e comincia a formarsi un reticolo tridimensionale, che con il
protrarsi dell’aumento di temperatura espelle l’acqua e diventa di
consistenza gelatinosa e successivamente gommosa.
ESPERIMENTO: DENATURAZIONE DEL LATTE
Per questo esperimento occorrono:
Strumenti e
materiali:
Becher
Provette
Imbuto
Carta da filtro
Cucchiaio
Bagnomaria
Latte
Aceto
Si procede mettendo a bagnomaria, circa
100 ml di latte, per 5-10 minuti.
Quando il latte si sarà scaldato si
aggiungono 5 cucchiai di aceto e si mescola
per 4-5 minuti.
Si versa a questo punto il miscuglio
nell’imbuto con il filtro. Il liquido dovrà
raccogliersi nella provetta sottostante.
Quando sarà sceso attraverso il filtro
tutto il liquido si può osservare il seguente
risultato:
Lo stesso risultato
si può ottenere
per decantazione,
lasciando il liquido
nel becher originale.
Una prodotto caseario,
simile
alla
ricotta,
può
derivare
dall’aggiunta
di
altro
aceto
alle
sieroproteine.
Nell’imbuto si raccoglierà la
parte solida del latte che è
coagulata per il calore: la
cagliata.
Nella provetta si
raccoglierà un
liquido
semitrasparente
di colore giallo: le
sieroproteine.
In alcuni casi di denaturazione è possibile avere la ricostituzione della
conformazione nativa della proteina.
Si dice allora che la denaturazione è reversibile.
RINATURAZIONE
La rinaturazione è la procedura attraverso la quale una proteina che ha
perso la sua struttura ritorna al proprio stato nativo.
Per alcune proteine è talvolta possibile, ripristinando le condizioni
originarie o rimuovendo l’agente denaturante, ripristinare la struttura
iniziale.
LA CHERATINA
La cheratina è una proteina filamentosa ricca di
zolfo,
elemento
contenuto
nei
residui
amminoacidici di cisteina; è molto stabile e
resistente.
Si tratta di una struttura secondaria ad α elica. È
prodotta dai cheratinociti, ed è immersa nel loro
citosol come filamenti intermedi.
È il principale costituente dello strato corneo
dell'epidermide dei tetrapodi e soprattutto degli
amnioti, nei quali garantisce l'impermeabilità.
LA DENATURAZIONE DELLA CHERATINA
La tecnica che permette di creare i ricci a partire da capelli lisci,
o viceversa, sfrutta la denaturazione della cheratina dei capelli.
I ponti disolfuro vengono rotti.
La nuova forma del capello è dovuta alla formazione, tramite
ossidazione di nuovi legami S-S, in posizioni diverse rispetto a
quelle originali.
A cura di:
COMPAGNONE DILETTA
CUOZZO CONCETTA
Liceo Scientifico e Linguistico E.Medi, Battipaglia
Classe II F
Indirizzo Scienze Applicate
