Proteine, struttura e denaturazione
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LE PROTEINE Le proteine e la loro struttura Le proteine sono biomolecole. Le unità base sono gli amminoacidi. Il legame che si instaura tra due amminoacidi che reagiscono per condensazione viene detto legame peptidico ed è di tipo covalente. Alcune catene peptidiche sono tenute insieme dal legame disolfuro. CONFORMAZIONE DELLE PROTEINE La struttura di una proteina determina la sua attività biologica. STRUTTURA PRIMARIA STRUTTURA La sequenza degli amminoacidi è la caratteristica posta sotto il QUATERNARIA SECONDARIA TERZIARIA controllo genetico. α elica La funzione Alcune proteine sono biologica costituite dasidue L’ α-elica puòo più manifesta quando catene polipeptidiche ripiegarsi su se stessa. la (subunità), molecola assume ciascuna una conformazione ripiegata nella sua specifica Foglietto β spaziale. struttura terziaria. pieghettato DENATURAZIONE e RINATURAZIONE LA DENATURAZIONE DELLE PROTEINE La denaturazione delle proteine è un fenomeno chimico, che consiste nel cambiamento della struttura proteica nativa con conseguente perdita della funzione biologica. AGENTI DENATURANTI La struttura tridimensionale delle proteine è molto sensibile alle variazioni ambientali estreme di alcuni parametri. Variazioni di temperatura; Variazione del pH; Radiazioni ionizzanti; Luce ultravioletta; Ioni di metalli pesanti; Solventi organici; Urea; Agitazione meccanica. La perdita della funzione biologica e l’alterazione della conformazione della proteina è causata dall’azione degli agenti denaturanti, che rompono i legami non covalenti (legami a idrogeno, legami polari, legami idrofobici) e talvolta i legami covalenti disolfuro della molecola. Ad esempio: IL CALORE ACIDI E BASI aumenta l’energia cinetica e le vibrazioni delle molecole, distruggendo in questo modo i legami a idrogeno. rompono i ponti salini dovuti alle interazioni elettrostatiche. LA DENATURAZIONE TERMICA Denaturazione a caldo L'esposizione al calore può causare la variazione delle strutture: quaternaria, terziaria o secondaria. Ciò avviene attraverso la rottura dei legami a idrogeno, dei ponti disolfuro, delle interazioni idrofobiche e ioniche. Nel caso di riscaldamento moderato la denaturazione può essere reversibile. Denaturazione a freddo La denaturazione termica può avvenire anche a temperature molto basse, si tratta di un processo generalmente reversibile: innalzando successivamente la temperatura le proteine si ripiegano nuovamente. ESISTONO DUE TIPI DI DENATURAZIONE: IRREVERSIBILE REVERSIBILE Nella maggior parte dei casi, le proteine denaturate non possono tornare a svolgere la loro funzione iniziale. In alcuni casi, le proteine, come le cheratine, possono riprendere la loro struttura iniziale. DENATURAZIONE DELLE PROTEINE DELL’UOVO L’uovo è composto da: 74% di acqua; 12% di proteine; 11% di grassi. Si possono immaginare le proteine di questo alimento come dei gomitoli di lana sospesi in acqua. Quando la temperatura aumenta fino a circa 65°, le proteine cominciano a srotolarsi. Quando queste denaturate si incontrano si possono legare fra di loro e comincia a formarsi un reticolo tridimensionale, che con il protrarsi dell’aumento di temperatura espelle l’acqua e diventa di consistenza gelatinosa e successivamente gommosa. ESPERIMENTO: DENATURAZIONE DEL LATTE Per questo esperimento occorrono: Strumenti e materiali: Becher Provette Imbuto Carta da filtro Cucchiaio Bagnomaria Latte Aceto Si procede mettendo a bagnomaria, circa 100 ml di latte, per 5-10 minuti. Quando il latte si sarà scaldato si aggiungono 5 cucchiai di aceto e si mescola per 4-5 minuti. Si versa a questo punto il miscuglio nell’imbuto con il filtro. Il liquido dovrà raccogliersi nella provetta sottostante. Quando sarà sceso attraverso il filtro tutto il liquido si può osservare il seguente risultato: Lo stesso risultato si può ottenere per decantazione, lasciando il liquido nel becher originale. Una prodotto caseario, simile alla ricotta, può derivare dall’aggiunta di altro aceto alle sieroproteine. Nell’imbuto si raccoglierà la parte solida del latte che è coagulata per il calore: la cagliata. Nella provetta si raccoglierà un liquido semitrasparente di colore giallo: le sieroproteine. In alcuni casi di denaturazione è possibile avere la ricostituzione della conformazione nativa della proteina. Si dice allora che la denaturazione è reversibile. RINATURAZIONE La rinaturazione è la procedura attraverso la quale una proteina che ha perso la sua struttura ritorna al proprio stato nativo. Per alcune proteine è talvolta possibile, ripristinando le condizioni originarie o rimuovendo l’agente denaturante, ripristinare la struttura iniziale. LA CHERATINA La cheratina è una proteina filamentosa ricca di zolfo, elemento contenuto nei residui amminoacidici di cisteina; è molto stabile e resistente. Si tratta di una struttura secondaria ad α elica. È prodotta dai cheratinociti, ed è immersa nel loro citosol come filamenti intermedi. È il principale costituente dello strato corneo dell'epidermide dei tetrapodi e soprattutto degli amnioti, nei quali garantisce l'impermeabilità. LA DENATURAZIONE DELLA CHERATINA La tecnica che permette di creare i ricci a partire da capelli lisci, o viceversa, sfrutta la denaturazione della cheratina dei capelli. I ponti disolfuro vengono rotti. La nuova forma del capello è dovuta alla formazione, tramite ossidazione di nuovi legami S-S, in posizioni diverse rispetto a quelle originali. A cura di: COMPAGNONE DILETTA CUOZZO CONCETTA Liceo Scientifico e Linguistico E.Medi, Battipaglia Classe II F Indirizzo Scienze Applicate
