amminoacidi - WordPress.com

protidi
1
Protidi da PROTOS = primo
per la loro importanza primaria
Sono sostanze quaternarie
a contengono anche
SeP
POLIMERI LINEARI di 20 amminoacidi diversi
protidi
2
pag. 84 I protidi: introduzione
I protidi o proteine sono sostanze organiche
azotate, di struttura complessa, presenti in
tutte le cellule di tutti gli organismi viventi.
Le proteine sono composti quaternari formati
da C, H, O e N, possono anche contenere S e P.
Nell’organismo umano costituiscono circa il 18%
del peso corporeo.
Le proteine sono macromolecole formate dalla
unione di molti amminoacidi.
AMMINOACIDI
Gruppo acido o
carbossile
Gruppo basico o amminico
H
NH2
C
COOH
R
Parte variabile
R = gruppo di atomi che formano
una catena non molto lunga
protidi
4
pag. 85/1 Gli amminoacidi proteici
»Amminoacidi ordinari
Gli amminoacidi (AA) esistenti in natura sono tanti, ma solo 20 di essi sono i
costituenti abituali delle proteine e sono detti AA ordinari.
»Amminoacidi occasionali
Sono gli AA che si trovano saltuariamente come costituenti delle proteine.
Caratteristiche degli AA:
- sono solidi bianchi, cristallini; di sapore variabile dal dolciastro all’acido e
all’amaro
- in base alla loro solubilità in acqua possono essere AA idrofili o AA idrofobi
pag. 85/2 Gli amminoacidi proteici
pag. 86 Gli amminoacidi essenziali
La formula di struttura di un AA generico è:
Sono detti amminoacidi essenziali (AAE)
gli AA che non possono essere sintetizzati
dal nostro organismo  per evitare deficit
nutritivi si devono introdurre con gli alimenti.
Gli AAE sono 10 per i bambini e 8 per gli adulti.
AA limitante: AAE presente in minore quantità in un alimento.
AA ramificati: AAE con forma “ramificata” (valina, leucina, isoleucina) 
possono essere impiegati come fonte di energia in caso di necessità metabolica.
AMMINOACIDI
ESSENZIALI
Sono
NON ESSENZIALI
Gli altri
Leucina
Isoleucina
Valina
Serina
Triptofano
Fenilalanina
Lisina
Metionina
ESSENZIALI = devono essere introdotti con gli alimenti –
L’organismo non li sintetizza
protidi
8
pag. 87 Il legame peptidico
È un legame covalente che si forma tra un gruppo carbossilico e un gruppo
amminico di due AA consecutivi con eliminazione di una molecola di H2O.
AA + AA  dipeptide
AA + AA + AA  tripeptide
AA + AA + .....  oligopeptide
AA + AA + ……...  polipeptide
più di 50 AA  proteina
La scissione del legame peptidico in presenza di acqua è detta proteolisi.
La proteolisi può avvenire: per via chimica o per via enzimatica.
pag. 88 La struttura delle proteine
Le proteine possono essere organizzate in quattro livelli, in relazione fra di loro.
»Struttura primaria
È data dal numero, tipo e sequenza specifica degli amminoacidi che formano la
catena polipeptidica.
Variazioni anche minime della s. primaria possono determinare gravi alterazioni
fisiologiche (es. anemia falciforme).
»Struttura secondaria
È data dalla conformazione spaziale delle catene polipeptidiche.
La s. secondaria più comune è l’avvolgimento a spirale o ad alfa elica,
mantenuta stabile dai legami idrogeno, e tipica delle proteine fibrose con un
ruolo di tipo prevalentemente meccanico.
pag. 89/1 La struttura delle proteine
»Struttura terziaria
È data dalla configurazione tridimensionale della catena polipeptidica, che viene
mantenuta stabile da ponti disolfuro e ponti idrogeno.
Questo tipo di struttura è tipico degli enzimi e di alcuni ormoni.
»Struttura quaternaria
È data dall’unione di due o più catene polipeptidiche, ognuna delle quali prende il
nome di subunità.
Questo tipo di struttura è tipico dell’emoglobina.
pag. 89/2 La struttura delle proteine
pag. 90/1 La classificazione delle proteine
Le proteine possono classificarsi con diversi criteri:
- in base alla forma
- in base alla funzione
- in base alla composizione chimica
- in base al valore biologico
In base alla forma si distinguono:
- p. fibrose, di solito hanno un ruolo di
tipo meccanico (es. proteina della
contrazione muscolare)
- p. globulari, di solito svolgono ruoli
biologici complessi (es. enzimi)
pag. 90/2 La classificazione delle proteine
In base alla funzione si distinguono:
- p. di trasporto (es. lipoproteine del sangue)
- p. strutturali (es. collagene della cartilagine)
- p. di difesa immunitaria o immunoglobuline (o anticorpi), che concorrono alla
difesa dell’organismo
- p. contrattili (es. actina e miosina del muscolo)
- p. con funzione ormonale (es. insulina, glucagone regolano la glicemia)
- enzimi (es. tripsina, amilasi)
In base alla composizione chimica si distinguono:
- p. semplici (costituite da soli amminoacidi)
- p. coniugate (costituite da una catena polipeptidica e da una parte di natura
non proteica detta gruppo prostetico)
pag. 91 La classificazione delle proteine
In base al valore biologico (ovvero al contenuto di AAE) si distinguono:
- p. ad alto valore biologico  contengono tutti gli AAE (es. carne, pesce, uova,
latte e formaggi)
- p. a medio valore biologico  uno o più AAE non sono presenti in quantità
significativa ai fini nutrizionali (es. nei legumi scarseggiano gli AA solforati)
- p. a basso valore biologico  manca uno o più AAE (es. nei cereali manca l’AA
lisina)
Complementarietà delle proteine: p. a medio valore
biologico + p. a basso valore biologico (nello stesso
pasto) = pool completo di AAE (equivalenza nutrizionale
con p. ad alto valore biologico).
pag. 92 La denaturazione proteica
La denaturazione è una qualsiasi modificazione della conformazione spaziale della
proteina, ma senza che questa comporti la rottura dei legami peptidici.
Generalmente la denaturazione è un processo irreversibile che comporta:
- perdita della struttura nativa della proteina
- perdita delle proprietà fisico-chimiche e biologiche
Può essere causata da:
- agenti fisici, ad es. calore, agitazione meccanica
- agenti chimici, ad es. acidi, basi, alcol
pag. 93/1 Gli enzimi
Sono proteine in grado di catalizzare una reazione
biologica (in pratica accelerano la velocità della
reazione).
Sono così costituti:
apoenzima
+
(parte proteica)
coenzima
=
oloenzima
(parte non proteica)
Gli enzimi sono molto specifici per la reazione catalizzata e per i substrati
coinvolti.
pag. 93/2 Gli enzimi
L’attività degli enzimi dipende:
- dalla temperatura
- dal pH
- dalla concentrazione dei substrati
Secondo la nomenclatura convenzionale il nome degli enzimi è costituito dal
nome del substrato (o del processo chimico catalizzato) e dal suffisso -asi
(es. saccarasi è il nome dell’enzima attivo sul saccarosio).
pag. 93/3 Gli enzimi
Digestione delle proteine
 La digestione delle proteine inizia
nello stomaco per azione della
pepsina (proteasi gastrica), attivata a
sua volta dall'acido cloridrico. Si
formano così i polipeptidi (catene
formate da più aminoacidi)
 I polipeptidi insieme alle proteine
denaturate passano nel
duodeno
dove gli enzimi pancreatici (proteasi)
li demoliscono a catene di aminoacidi
ancora più piccole.
 gli enzimi contenuti nel succo
enterico (peptidasi), liberano i singoli
aminoacidi, che assorbiti dai villi
intestinali
giungono
al
fegato
attraverso
la
vena
porta.
gli enzimi digestivi determinano
l’idrolisi delle proteine
Pepsina
Proteasi
Peptidasi
peptidi
amminoacidi
proteina
pag. 94 La digestione delle proteine
Grazie ai villi intestinali, gli AA liberati durante la digestione vengono assorbiti
a livello del tenue, e tramite la vena porta giungono al fegato per essere
metabolizzati.
pag. 95/1 Il metabolismo degli amminoacidi
Gli AA vengono utilizzati nell’organismo primariamente per la sintesi di proteine.
Gli AA, in base al loro destino metabolico, possono essere distinti in:
- glucogenetici  se possono essere trasformati in glucosio
- chetogenetici  se possono dare corpi chetonici
pag. 95/2 Il metabolismo degli amminoacidi
»Eliminazione dell’azoto
Il gruppo –NH2 dell’AA viene convertito in ammoniaca (NH3) che è una
sostanza tossica  viene rapidamente trasformata in urea  eliminata
attraverso le urine.
La trasformazione di ammoniaca in urea avviene
tramite una serie di reazioni nota come ciclo
dell’urea (localizzato nelle cellule del fegato).
pag. 96 Le funzioni delle proteine
La principale funzione delle proteine è di tipo plastico (o strutturale), ma
assolvono anche un ruolo regolatore (ad es. enzimi e alcuni ormoni).
Le proteine in eccesso vengono utilizzate per produrre energia o per la sintesi di
altre molecole.
1 g di proteine = 4 kcal = 17 kJ
pag. 97 Il fabbisogno proteico
Per un adulto sano la quantità di proteine consigliata è di  1 g/kg di peso
corporeo al giorno (circa il 10-15% dell’apporto energetico totale).
Il fabbisogno proteico varia in funzione:
- dell’età
- della massa corporea
- delle condizioni fisiologiche
- dell’apporto energetico della dieta e della qualità delle proteine ingerite
Eccesso proteico  obesità e surplus di lavoro per i reni.
Carenza proteica  deperimento generale e nelle gravi insufficienze un grave
stato patologico noto con il nome di kwashiorkor.