CORSO DI LAUREA MAGISTRALE IN
CHIMICA ORGANICA E BIO-ORGANICA (LM-54)
Programma dell’insegnamento di Chimica Bio-Organica
Anno Accademico 2016/17
1° anno – secondo periodo didattico (13.03.2017 – 16.06.2017)
Ore di insegnamento: 35+12 – Crediti Formativi Universitari: 5 (Lezioni in Aula) +1 (Lab)
Docente: dott. Vincenzo Cunsolo
Tel. 0957385029 - 0957385041, e-mail: [email protected]
Sito web: http://www.dipchi.unict.it/cat/docenti/cunsolo-vincenzo/
PROGRAMMA
Richiami sui principali meccanismi di reazione che coinvolgono le molecole biologiche:
sostituzione nucleofila; eliminazione; addizione nucleofila al carbonile; sostituzione
nucleofila acilica; reazioni redox.
Richiami sul concetto di chiralità; importanza della chiralità nel mondo biologico.
Amminoacidi: cosa sono; proprietà acido-base degli amminoacidi; punto isoelettrico;
reattività degli amminoacidi; amminoacidi comuni e rari; amminoacidi essenziali e non
essenziali; come si legano tra loro gli amminoacidi per formare i peptidi e le proteine;
caratteristiche del legame peptidico.
Proteine: struttura primaria, secondaria e terziaria delle proteine. Le proteine con struttura
quaternaria; conformazione e funzioni delle proteine; denaturazione delle proteine.
Sintesi di α-amminoacidi: amminazione di α-alogenoacidi; sintesi di Gabriel modificata;
sintesi di Strecker; ammirazione riduttiva di α-chetoacidi; parallelismo con il processo di
transaminazione nella biosintesi degli amminoacidi; risoluzione della miscela racemica di
α-amminoacidi; (Approfondimento: le sintesi asimmetriche, la sintesi della L-DOPA e
dell’aspartame).
Sintesi di peptidi: introduzione alla sintesi dei peptidi; gruppi protettori; protezione del
gruppo amminico e del gruppo carbossilico; attivazione del gruppo carbossilico;
Racemizzazione nella sintesi di peptidi; Sintesi di peptidi in soluzione; Sintesi di peptidi in
fase solida: Sintesi di Merrifield.
Gli enzimi e il loro meccanismo d’azione: Cosa sono gli enzimi; come agiscono gli enzimi:
il sito attivo; il modello chiave-serratura e il modello dell’adattamento indotto; cofattori e
coenzimi; aspetti cinetici della catalisi enzimatica; teoria dello stato di transizione e
l’equazione di Michaelis-Menten; fattori che influenzano l’attività di un enzima:
Temperatura, pH e presenza di inibitori; gli enzimi regolatori e il metabolismo;
Nomenclatura e Classificazione degli enzimi sulla base delle reazioni catalizzate. Esempi
di azione enzimatica nelle trasformazioni biologiche (cenni).
Come studiare le proteine: Caratterizzazione della sequenza amminoacidica di una
proteina mediante spettrometria di massa; dalle singole proteine ai sistemi proteici
complessi: l’era della proteomica; cenni di elettroforesi mono- e bi-dimensionale; gli
approcci top-down e bottom-up; approcci gel-based e approcci gel-free. De Novo
Sequencing; ricerca nei database proteici mediante dati di spettrometria di massa:
software Mascot e software PEAKS. Esempi e applicazioni pratiche.
Cenni di Bioinformatica: le banche dati biologiche; struttura delle banche dati; metodi di
allineamento di sequenze biologiche; le Dot Matrix e le Matrici di Sostituzione; ricerca di
similarità in banche dati mediante algoritmi euristici: FASTA e BLAST; allineamento
multiplo di sequenze: Il software ClustalW.
Testi Consigliati:
Chimica e Propedeutica Biochimica – Bettelheim; Brown etc. – EDISES
Chimica Organica – W.H. Brown; C.S. Foote; EDISES
Computational Methods for Mass Spectrometry Proteomics – I. Eidhammer; K. Flikka; L.
Martens; S.O. Mikalsen; WILEY
Proteomics in Practice: A Laboratory Manual of Proteome Analysis – R. Westermeier; T.
Naven; WILEY
Appunti e Slides di Lezione
