Esame di Profitto in Biochimica Sessione estiva Corsi D.L. in Farmacia (FA033) Chimica e Tecnologia Farmaceutiche (FA040) Giovedì 10 luglio 2008 Nome: ____________ ___________ 1) Segnate il quadro o i quadri corrispondenti alla risposta corretta. NON motivate la scelta A – Ordinate i seguenti amminoacidi secondo la loro grandezza (1 più piccolo – 4 più grande) His Val Gly Trp B - Assegnate la caratteristica più corretta alle seguenti proteine ( 1 = globulare; 2 = filamentosa; 3 = multi-dominio; 4 = transmembrana: Esochinasi Collagene Glucosio-6-P-difosfatasi RNAsi C – Quale tecnica è più idonea ad identificare una proteina in una miscela complessa? - Southern blot - Northern blot - Western blot - Cromatografia a fase inversa D - Quale delle seguenti mutazioni è meno probabile impedisca il corretto ripiegamento di una proteina? Sostituzione di un residuo di glicina con glutammina Sostituzione di un residuo di leucina con isoleucina Sostituzione di un residuo di leucina con arginina Sostituzione di un residuo do alanina con triptofano E - La proteine G, nella trasduzione del segnale, serve per attivare: un canale per il calcio, quando lega GTP una tirosina chinasi associata alla membrana, quando lega GTP proteina chinasi A citosolica, quando lega GDP fosfolipasi C associate alla membrana, quando lega GTP F - Quali dei metodi è il più utile per determinare il residuo N-terminale di una proteina ? trattamento con tripsina trattamento con carbossipeptidasi trattamento con fenilisotiocianato (PITC) seguit da idrolisi acida idrolisi acida in HCl 6N a 100C G - Il coenzima A partecipa in reazioni di: racemizzazione carbossilazione decarbossilazione trasferimento di gruppi acile H Quale delle seguenti affermazioni riguarda le -immunoglubuline G delle quattro catene solo quelle pesanti presentano un dominio C-terminale costante. delle quattro catene solo quelle leggere presentano un dominio C-terminale costante. delle quattro catene solo quelle pesanti presentano domini N-terminali variabile che servono per riconoscere l’antigene. delle quattro catene sia quelle leggere che pesanti presentano domini N-terminali variabile che servono per riconoscere l’antigene. I - Il dicroismo circolare è particolarmente utile nel studiare: la composizione di proteine la struttura secondaria di proteine in soluzione. la struttura tridimensionale di proteine. i processi di ripiegamento delle proteine L- Le peptidilprolil isomerasi: catalizzano l’idrossilazione di prolina nel collagene aiutano il ripiegamento delle proteine impedendo interazioni indesiderabili con altre catene proteiche aiutano il ripiegamento delle proteine catalizzando l'interconversione delle configurazioni cis e trans nel legame peptidico a livello di una prolina permettono il corretto ripiegamento delle proteine anche quando residui di prolina sono presenti in segmenti ad -elica 2) Fornite le strutture chimiche di A) ribosio-5-fosfato; B) metionina; C) cAMP Identificate i seguenti composti: D) E) R’, R” = catene idrocarburiche Indicate a quali classi di composti fanno parte tutte queste molecole 3) L’acetil coenzima A rappresenta un intermedio metabolico molto importante utilizzato in varie vie metaboliche - commentate. 4) Descrivete il meccanismo d’azione della ribonucleasi A 5) Un enzima segue la cinetica Michaelis-Menten. in assenza di inibitore, ha una KM di 0.4 µM ed una velocità massima (Vmax) di 25 µM/s, e catalizza una reazione con velocità iniziale (vo) di 8,4 µM/s in presenza di 0.2 µM substrato [S]. In presenza di un inibitore, la KM diventa 1.2 µM, mentre la Vmax è invariata e la velocità iniziale (vo’) in presenza di 0.2 µM substrato [S] si riduce a 3,5 µM/s. a) Con questi dati, tracciate il grafico di Lineweaver-Burk e quindi stimate la velocità iniziale con e senza inibitore, in presenza di 1 M substrato. b) di che tipo di inibitore si tratta? c) a 0,2 M di substrato, l’inibitore è presente ad una concentrazione superiore o inferiore alla IC50?