ALCUNI
COMPOSTI BIOLOGICAMENTE IMPORTANTI
CARBOIDRATI (aldosi,
disaccaridi, polisaccaridi)
chetosi,
deossizuccheri,
LIPIDI (acidi grassi, grassi, fosfolipidi, glicolipidi,
ACIDI NUCLEICI (basi azotate, nucleosidi, nucleotidi)
PEPTIDI (amminoacidi, ammine)
CARBOIDRATI
Un monosaccaride consiste di una catena di carboni
legati ad un gruppo idrossile (OH) e contenente un
gruppo aldeidico (ALDOSI) o chetonico (CHETOSI).
Monosaccaridi (CH2O) n dove n = o > 3
ALDOSI :
GLICERALDEIDE ERITROSIO
RIBOSIO
GLUCOSIO (zucchero più
diffuso in natura)
CHETOSI :
DI-IDROSSIACETONE
RIBULOSIO
XILULOSIO
FRUTTOSIO
SEDOEPTULOSIO
La ciclizzazione della molecola avviene per reazione
intramolecolare
GLI ZUCCHERI CHE CONTENGONO IL GRUPPO
ALDEIDICO O CHETONICO NELLA CONFIGURAZIONE
APERTA
POSSONO RIDURRE LO IONE Cu2+
(REAZIONE DI FEHLING) E VENGONO QUINDI
DEFINITI ZUCCHERI RIDUCENTI
DISACCARIDI
Dimeri costituiti da due molecole di monosaccaride
che possono essere uguali o diverse
Si forma un legame di tipo GLICOSIDICO (si forma per
eliminazione di una molecola di acqua tra il gruppo
ossidrilico di un saccaride ed il gruppo ossidrilico di
un altro composto)
MALTOSIO prodotto dall’idrolisi enzimatica dell’amido
e costituito da due unità di D-glucosio (legame -1,4).
Si forma nei mosti di birreria e di distilleria e
nell'idrolisi dell'amido
con acido solforico
ZUCCHERO RIDUCENTE
CELLOBIOSIO prodotto dall’idrolisi parziale della
cellulosa e costituito da due unità di D-glucosio
(legame -1,4).
ZUCCHERO RIDUCENTE
LATTOSIO disaccaride del latte formato da galattosio e
glucosio (legame -1,4)
ZUCCHERO RIDUCENTE
SACCAROSIO prodotto finale della fotosintesi.
Costituito da D-glucosio e D-fruttosio (legame -1,2)
ZUCCHERO NON RIDUCENTE
POLISACCARIDI
Polimeri ad alto peso molecolare costituiti dall’unione
di centinaia e migliaia di monosaccaridi con legami
glicosidici
I più importanti zuccheri di riserva nelle piante sono
l’amilosio e l’amilopectina la cui unione forma l’amido
L’amilopectina è un
polimero ramificato
con legami -1,4 e
-1,6 ogni 20 unità di
D-glucosio
L’amilosio legame -1,4 tra unità di D-glucosio
L’amido è presente in granuli nel citoplasma ed ogni
granulo contiene una miscela di amilopectina ed
amilosio
Il glicogeno è simile all’amilopectina ma più ramificato
ed ha un più alto peso molecolare
La cellulosa è un polisaccaride del glucosio con
legame -1,4. La cellulosa forma lunghe catene che si
arrangiano in fibrille
Nelle specie arboree, nella matrice interna delle fibrille,
è contenuta la LIGNINA. I mammiferi non hanno gli
enzimi capaci di digerire il legame -1,4 e per ciò non
digeriscono questo polisaccaride
Tale capacità è presente in alcuni batteri, funghi e
protozoi
AMMINOACIDI
Sono composti bifunzionali per la presenza
contemporanea del gruppo carbossilico ed amminico.
Sono i mattoni attraverso cui si formano le PROTEINE,
che in tutti gli organismi viventi sono costituite da 20
a.a. essenziali
In base al gruppo R, gli a.a. si suddividono in:
- A.A. NON POLARI
- A.A. POLARI
- A.A. ACIDI
- A.A. BASICI
A.A. NON POLARI: R è una catena alifatica o
aromatica. Sono a.a. idrofobici
A.A. POLARI: R presenta gruppi debolmente polari. Sono
più idrofilici dei precedenti
A.A. ACIDI: R presenta un gruppo carbossilico
A.A. BASICI: R presenta un gruppo amminico
PROPRIETA’ DEGLI AMMINOACIDI
I due gruppi funzionali presenti sono uno basico e
l’altro acido. Gli a.a. sono composti anfoteri che
esistono sottoforma di DIPOLI O ZWITTERIONI
La struttura dipolare degli a.a. attribuisce loro alcune
proprietà tra cui quella di essere degli ottimi buffer
Il pH al quale l’a.a. non ha carica netta è detto PUNTO
ISOELETTRICO (pI)
PROTEINE
I peptidi e le proteine sono polimeri degli a.a.
1. Il legame chimico nelle proteine è un legame
speciale tra il gruppo carbossilico di un
amminoacido e l’azoto di un altro a.a., ed è
chiamato LEGAME PEPTIDICO
Le proteine e i peptidi sono catene direzionali
1. La catena peptidica caratteristicamente presenta un
gruppo amminico libero ed un gruppo carbossilico
libero
a. Il gruppo amminico terminale (N-terminale) è la
porzione finale della catena che contiene il gruppo
amminico libero
b. Il gruppo carbossilico terminale (C-terminale) è la
porzione finale della catena che contiene il gruppo
carbossilico libero
c. Il legame peptidico è un legame rigido per cui i
peptidi sono strutture planari
d. Nei peptidi si possono avere anche dei legami
disolfuro tra i residui della cisteina. Questi legami
sono detti PONTI DISOLFURO
Le funzioni delle proteine sono molteplici:
• possono agire come enzimi
• come mezzo per conservare l’azoto in una forma
biologicamente accessibile
• come componenti strutturali delle cellule, ecc.
• sono
capaci
di
distribuirsi
in
strutture
tridimensionali ben definite o in conformazioni tali da
legarsi strettamente ad altre
molecole. Ciò gli
permette di “riconoscere” altre molecole in modo
estremamente specifico (ad esempio gli enzimi
possono riconoscere il loro substrato, gli anticorpi
possono riconoscere il corrispondente antigene,
ecc.)
1. STRUTTURA PRIMARIA DELLA PROTEINE
Tutte le catene polipeptidiche presentano una struttura
comune lineare non ramificata che differisce nella
lunghezza da un polipeptide ad un altro
Ci sono gruppi laterali della catena polipeptdica
(residui) che appartengono ad ogni -amino acidi. Il
numero dei residui ed il loro ordine nella catena
conferisce caratteristiche uniche al polipeptide
Esiste anche un altro tipo di legame
covalente che è presente nelle proteine.
Questo legame è il ponte disolfuro tra le
catene laterali di cisteina sulla stessa o su
catene vicine. Il doppio amminoacido che
viene a formarsi dal legame laterale è
chiamato cistina
2. STRUTTURA SECONDARIA DELLA PROTEINE
Organizzazione delle catene di amminoacidi in strutture
regolari. Ogni legame peptidico può ruotare così che
tutta la catena potrebbe avere una struttura
estremamente flessibile
Due differenti strutture si formano a causa dei legami ad idrogeno
a. -elica: si hanno ponti ad idrogeno tra l’ossigeno del
gruppo carbossilico dei diversi peptidi e l’azoto
dell’ammide di un altro peptide. La catena può essere
avvolta a forma di elica. In tale struttura ci sono 3,6
amminoacidi per ogni giro di elica ed ogni giro occupa
uno spazio di 0,54 nm lungo la catena. Il legame
idrogeno tra i gruppi peptidici giace parallelo alla catena
peptidica
b. -foglietto ripiegato è una struttura in cui molte
catene polipeptidiche che giacciono parallele, sono
tenute insieme da legami idrogeno tra gruppi di peptidi.
E’ questa una struttura molto forte come se fosse un
cartone ripiegato
3. STRUTTURA TERZIARIA
La struttura terziaria in una proteina si riferisce
all’arrangiamento tridimensionale di tutti gli amminoacidi
nel polipeptide. Si hanno due tipi di struttura:
a. Proteine globulari: generalmente solubili in acqua
(mioglobina ed emoglobina)
b. Proteine fibrose: non sono solubili in acqua (seta e
collagene)
COLLAGENE
Questa struttura è resa così stabile dal fatto che,
all’interno della molecola, i gruppi non polari possono
interagire tra loro e sono lontani dall’acqua, mentre
all’esterno le molecole idrofile sono stabilizzate dal
contatto con l’acqua
La struttura terziaria è mantenuta stabile da:
• legami idrogeno tra i residui laterali ammino
acidici;
• legami ionici
opposte;
tra
i
gruppi
con
cariche
• interazioni idrofobiche tra i residui ammino
acidici idrofobici laterali;
• legami covalenti disolfuro tra i residui
cisteina
di
4. STRUTTURA QUATERNARIA
Molte proteine globulari sono costituite da diversi
polipeptidi, definiti sub-unità legate tra loro attraverso
diversi tipi di legame, ma raramente attraverso quello
covalente. Le sub-unità possono essere identiche o
diverse; un esempio è l’emoglobina, una proteina
globulare costituita da 4 sub-unità
CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE
La classificazione delle proteine è associata con la
struttura o la funzione delle proteine:
1. PROTEINE SEMPLICI - proteine composte solo di
amminoacidi
2. PROTEINE CONIUGATE – proteine che presentano
componenti addizionali oltre che gli a.a. (ad esempio,
l’emoglobina che contiene il gruppo EME, associato
alla colorazione)
• PROTEINE FIBROSE – lunghi filamenti di proteine
• PROTEINE GLOBULARI – generalmente compatte e
solubili in acqua
FUNZIONI BIOLOGICHE DELLE PROTEINE
a. ENZIMI – catalizzano le reazioni biologiche (alcool
deidrogenasi, glucochinasi, ecc.)
b. ORMONI – segnali tra le cellule (insulina, ormoni di
crescita)
c. PROTEINE DI IMMAGAZZINAMENTO - accumulo di
nutrienti (la ferritina per il ferro)
d. PROTEINE DI TRASPORTO - trasporto di nutrienti nel
sangue o nella linfa
(emoglobina per il trasporto
dell’ossigeno)
e. PROTEINE STRUTTURALI – determinano la struttura
delle cellule (cheratina, elastina, collagene)
f. PROTEINE DI DIFESA – hanno specifica funzione
protettiva (anticorpi)
g. PROTEINE CONTRATTILI - movimento delle cellule
(miosina per la contrazione del muscolo)
h. PROTEINE TOSSICHE
- proteine che hanno
conseguenze negative (veleno dei serpenti)
Proprietà delle proteine
Molte proteine sono solubili in acqua e sono invece
denaturate da solventi organici
Tuttavia altre proteine si dissolvono in solventi
organici e tale differenza di solubilità può essere
usata per dividere le proteine in due classi che
mostrano più o meno lo stesso comportamento
Un sistema di classificazione delle proteine delle
piante basato sulla loro solubilità in differenti
solventi è stato usato per almeno 100 anni e
nonostante la sua età è ancora usato per la
classificazione delle proteine dei semi
Esso rappresenta un modo
raggruppare anche altre proteine
molto
utile
di
Tabella 9.1 Classificazione delle proteine in base alla
loro solubilità
Tipo di proteina
Proprietà
Funzioni
ALBUMINA
Soluzione in acqua e in
soluzioni saline diluite
Principalmente globulare,
proteine metaboliche;
include la maggior parte
degli enzimi
GLOBULINA
Insolubile in acqua ma
solubile in soluzioni
saline diluite
Funzioni simili all’albumina
ma anche come proteina di
riserva in legumi e avena
GLUTELINE
Insolubile in acqua o
soluzioni saline diluite
ma solubile in soluzioni
acide o basiche diluite
Enzimi insolubili, proteine
ribosomali e proteine di
membrana, principali
proteine di riserva del riso
PROLAMMINE
Insolubili in acqua, in
soluzioni diluite di Sali o
soluzioni diluite acide ma
solubili in etanolo al 7090%
Proteine di riserva in molti
semi di cereali ad eccezione
di riso e avena
ACIDI GRASSI
Un acido grasso consiste di una catena idrocarburica
con un gruppo carbossilico terminale. La maggior
parte degli acidi grassi in natura contiene un numero
pari di atomi di C. Si possono avere a. grassi saturi ed
insaturi
La formula generale degli a. grassi è quindi
CH3(CH2)nCOOH
Gli a. grassi monoinsaturi hanno un solo doppio
legame mentre i polinsaturi hanno due o più doppi
legami
Le proprietà degli a. grassi dipendono dalla lunghezza
della catena e dal numero di doppi legami
Gli a. grassi a catena corta hanno un punto di fusione
più basso di quelli a catena lunga
Gli a. grassi insaturi hanno un punto di fusione più
basso dei saturi a parità di lunghezza della catena
NOMENCLATURA
Gli a. grassi sono nominati in base al numero di atomi
di carbonio e in base al numero ed alla posizione del/i
doppi legami
A.PALMITICO
A.STEARICO
A.OLEICO
A. LINOLEICO
A.LINOLENICO
A. ARACHIDONICO
C16:0
C18:0
C18:1
C18:2
C18:3
C20:4
RUOLO DEGLI ACIDI GRASSI
Gli a. grassi svolgono 4 ruoli principali:
a. Formano i glicerolfosfolipidi e gli sfingolipidi,
componenti essenziali delle membrane biologiche
b. Numerose proteine sono legate in modo covalente
dagli a. grassi
c. Gli a. grassi rappresentano molecole altamente
energetiche quando formano i triacilgliceroli e
vengono ossidati per produrre energia
d. I derivati degli a. grassi sono ormoni (come la
prostglandina)
e
messaggeri
secondari
intracellulari
LIPIDI DI MEMBRANA (Amfipatici)
•
•
•
•
•
Glicerolfosfolipidi: glicerolo + 2 acili legati con un
legame estereo e presentano una “testa polare“ ed
una catena idrofobica. La testa polare contiene
fosfato
Sfingolipidi: sfingosina (amminoalcol) + catena di
un acido grasso legato con un legame ammidico
(CERAMIDI) o un altro zucchero (legato con legame
glicosidico alla sfingosina) (GLICOLIPIDI)
Glicosfingolipidi: racchiudono molecole come i
CEREBROSIDI ed i GANGLIOSIDI
Fosfosfingolipidi lipidi in cui l’ossidrile in posizione
C1 della sfingosina è variamente sostituito
(SFINGOMIELINA)
Colesterolo: fa parte di un gruppo di molecole
chiamate STEROIDI, tra cui importanti ormoni
GLICEROLFOSFOLIPIDI
SFINGOLIPIDI
•
•
I lipidi di membrana sono AMFIPATICI cioè
contengono un gruppo polare (testa) ed una catena
non polare (coda) --> questa duplicità è
responsabile delle proprietà biologiche dei lipidi
I lipidi in ambiente acquoso si associano attraverso
interazioni non covalenti a formare strutture
sopramolecolari, come le MICELLE
•
•
La forza motrice per la formazione delle micelle è data
dalla rimozione entropica della coda non polare dal
contatto con l’acqua (“effetto idrofobico")
La struttura è stabilizzata anche da:
• interazioni di Van der Waals tra le catene
idrocarburiche delle code non polari
• interazioni elettrostatiche delle teste polari
con l’H2O (legami ad idrogeno e solvatazione
dei gruppi carichi)
ACIDI NUCLEICI
La scoperta dei CROMOSOMI rese chiaro che il
materiale genetico era confinato nel nucleo delle
cellule. Miescher identificò una sostanza contenente
fosforo che chiamò NUCLEINA che era costituita da
una parte acida (carica negativamente) ed un’altra
basica (carica positivamente)
Adesso chiamiamo la porzione acida della nucleina
ACIDO
NUCLEICO,
specificatamente
ACIDO
DEOSSIRIBONUCLEICO (DNA) e la porzione basica
composta soprattutto da proteine ISTONI
I singoli componenti del DNA non furono noti sino agli
anni ’40
Il DNA è un polimero formato da subunità chiamate
NUCLEOTIDI
Questi sono costituiti da uno zucchero a 5 atomi di
carbonio, il DEOSSIRIBOSIO, da un gruppo fosfato e
da 4 diverse strutture chiamate BASI AZOTATE
Le 4 basi azotate si dividono in due categorie:
- BASI PURINICHE che presentano una struttura con
un doppio anello tra cui l’ADENINA (A) e la GUANINA
(G)
- BASI PIRIMIDINICHE con un singolo anello, tra cui la
TIMINA (T), l’URACILE (U), e la CITOSINA (C)
NUCLEOSIDE: è una base azotata purinica o
pirimidinica legata in modo covalente ad uno zucchero
che nel DNA è il DEOSSIRIBOSIO e nell’RNA è il
RIBOSIO
In ogni caso il C1 dello zucchero è legato ad uno degli
atomi di N delle basi. Se la base è pirimidinica è legato
l’N1, se la base è purinica è legato l’N9
NUCLEOTIDE: è un estere fosfato del nucleoside. Il
gruppo fosforico è legato al gruppo ossidrile legato al
C5 dello zucchero del nucleoside
Possono esserci da uno a tre gruppi fosfato
LEGAME 3’5’-FOSFODIESTERICO:
nel DNA le
molecole dei diversi nucleotidi sono legate
covalentemente a formare un lungo polimero
Per ogni nucleotide, il gruppo fosfato legato alla
posizione 5’ dello zucchero si lega al gruppo
idrossilico del carbonio 3’ dello zucchero di un altro
nucleotide. Dato che questo legame è di tipo esterico
il legame tra 2 nucleotidi si chiama in questo modo
Quindi negli acidi nucleici tutti i gruppi idrossilici 3’ e
5’ degli zuccheri sono coinvolti in questo legame fatta
eccezione del primo e dell’ultimo. Per questo motivo
la catena del DNA ha una polarità: essa ha un 5’
terminale ed un 3’ terminale.
SEQUENZA DEL DNA: ogni nucleotide può essere
rappresentato con le lettere A, G, C e T in funzione
delle basi
Geni diversi hanno diverse sequenze di questi 4
nucleotidi e così codificano per 4 diversi messaggi.
Poiché nel DNA le uniche differenze sono proprio nelle
basi si può definire il DNA come una sequenza di basi.
Ad esempio ACTTTCAGACC è una porzione di una
sequenza di basi di un gene e codifica per una parte
di una proteina mentre la sequenza TGGAACCGTCA
una parte di una sequenza di basi di un altro gene che
codifica per un’altra proteina
La sequenza di basi è scritta convenzionalmente dalla
parte 5’ terminale alla 3’ terminale
Dato che ci sono 4 diversi tipi di nucleotidi nel DNA, il
numero delle sequenze possibili della catena del DNA
lungo n nucleotidi è dato da 4n.
Le molecole del DNA sono tipicamente costituite da
migliaia di nucleotidi
DNA A DOPPIA ELICA: nel 1953
Watson e Crick scoprirono la
struttura tridimensionale del DNA.
Essi dedussero che il DNA era
composto da un doppio filamento
avvolto su se stesso a formare un
doppia elica con le basi azotate poste
all’interno e lo zucchero fosfato
all’esterno
Nella doppia elica i due filamenti del DNA sono
organizzati in modo ANTIPARALLELO cioè i due
filamenti corrono in direzioni opposte uno in direzione
5’3’ ed uno 3’ 5’.
Le basi dei due filamenti sono legate tra loro
attraverso ponti ad idrogeno
COMPLEMENTARIETA’ DELLE BASI: l’appaiamento
delle basi nel DNA non è casuale. L’adenina di un
filamento è SEMPRE legata alla timina dell’altro
filamento e viceversa. Nello stesso modo la guanina è
appaiata alla citosina
Il ponte ad idrogeno tra le due coppie di basi unisce i
due filamenti del DNA insieme
La natura complementare delle basi determina un
semplice mezzo attraverso il quale le molecole sono
replicate perché tutte le informazioni per fare la
doppia elica di DNA sono contenute su uno dei due
filamenti
STRUTTURA DELL’RNA
Come il DNA, l’RNA (ACIDO RIBONUCLEICO) è un
acido nucleico che si trova nelle cellule ed è un
polimero costituito da un nucleoside monofosfato.
Esistono tuttavia alcune differenze con il DNA:
a. Le basi azotate presenti sono l’adenina, la guanina,
l’uracile e la citosina. Non è presente la timina
sostituita dall’uracile
b. Lo zucchero dell’RNA è il RIBOSIO
c. L’RNA raramente è composto di due filamenti con le
basi appaiate. Tipicamente l’RNA è un singolo
filamento
Esistono 3 tipi di RNA che sono tutti coinvolti nella
traduzione
dell’informazione
genetica
nella
sequenza delle basi nel DNA alla sequenza di
amminoacidi nelle proteine:
a. RNA messaggero (mRNA), deriva direttamente dal
DNA e porta le informazioni nella sequenza del DNA
dal nucleo cellulare ai RIBOSOMI dove vengono
sintetizzate le proteine. L’informazione è organizzata
nel DNA e nell’mRNA in una sequenza di 3 nucleotidi
chiamata CODONE. Ogni codone determina
l’incorporazione di uno specifico amminoacido
b. RNA transfer (tRNA): traduce il codice genetico.
Una terminazione del tRNA contiene 3 nucleotidi in
sequenza, ed è definita ANTICODONE ed è
complementare al CODONE dell’mRNA. L’altra
terminazione del tRNA è legata covalentemente ad
uno specifico amminoacido. Poiché l’a.a. condotto
dall’mRNA è specifico per ogni anticodone ed ogni
anticodone è complementare al codone dell’mRNA,
il tRNA determina nella traduzione il legame tra
sequenza delle basi e sequenza degli amminoacidi
nelle proteine. Questo processo avviene nei
ribosomi che sequenzialmente incorporano a.a.
corrispondenti all’ordine dei codoni nell’mRNA
c. RNA ribosomale (rRNA): è un componente dei
ribosomi dove avviene la sintesi delle proteine
L’ACQUA COME SOLVENTE
LE CARATTERISTICHE DELL’ACQUA SVOLGONO UN
RUOLO CHIAVE PER GLI ESSERI VIVENTI
Acqua (H2O) e metano (CH4) hanno massa e dimensioni
simili
- l’acqua presenta un alto calore di evaporazione in
virtù del fatto che la densità elettronica nella molecola
non è distribuita uniformemente
- legami OH polarizzati per l’alta elettronegatività =
DIPOLO ELETTRICO
STRUTTURA DELL’ACQUA E DEL GHIACCIO
Le caratteristiche dipolari della molecola favoriscono la
formazione dei ponti a idrogeno. Quindi allo stato
liquido molte molecole sono legate tra loro con questo
tipo di legame, che si rompe e si rigenera
continuamente
A 0°C (ghiaccio) si formano “grappoli” di molecole di
acqua coordinati in forma di tetraedro
IDRATAZIONE
L’acqua dispone di una elevata capacità di dissoluzione
degli ioni
L’acqua forma un guscio idratato che scherma lo ione
nel suo centro rendendolo incapace di riconoscere ioni
di carica opposta
A 0°C (ghiaccio) si formano “grappoli” di molecole di
acqua coordinati in forma di tetraedro
