Corso di Chimica delle Macromolecole parte del corso integrato di
annuncio pubblicitario
Corso di Chimica delle Macromolecole mmmm!! Mi piacciono le macromolecole a pranzo! parte del corso integrato di Biochimica Aspetti organizzativi del corso di Chimica delle Macromolecole -Testo di supporto: Campbell, Farrell "Biochimica" seconda (o terza) edizione. EdiSES. -Diapositive ed altro da http://biocfarm.unibo.it/samori/bioch_IF.html uno strumento da usare durante il corso, non solo dopo. -Ricevimento: previo appuntamento fissato per e-mail a [email protected] o concordato durante le lezioni. -Esame di profitto: il voto/verbalizzazione sarà unico per tutte le parti del corso integrato. Saranno offerte prove scritte in itinere (esami parziali) riguardanti le varie parti del corso. Il superamento delle prove parziali può sostituire l’esame finale. Gli argomenti di questo corso (macromolecole) saranno comunque oggetto della parte scritta della verifica, anche dopo l’esaurimento delle prove parziali. L’acquisizione dei 13 CFU corrispondenti a BIOCHIMICA C.I. avverrà solo in seguito al superamento dei colloqui parziali sui singoli corsi che lo compongono, che devono anche essere sostenuti nel seguente ordine: 1. Chimica delle macromolecole (Prof. Zuccheri) 2. Biochimica (Prof. Farruggia-Fiorentini) 3. Biochimica della nutrizione (Prof. S. Hrelia) Unità didattica: Lezione introduttiva alle macromolecole Oggetto della lezione: Cosa sono le macromolecole. Introduzione ai concetti base delle macromolecole. Le proteine, gli acidi nucleici, i lipidi, i polisaccaridi: cosa sono e a cosa servono. Scopo della lezione: Fornire i concetti di base per l’apprendimento dei temi del corso, anche propedeutici agli insegnamenti degli altri docenti del C.I. e ad altri docenti del corso di studi (corso di Microbiologia, corso di Chimica Farmaceutica). Permettere agli studenti di rendersi conto della tipologia dei concetti trattati durante il corso e di poter identificare quali concetti della chimica generale e della chimica organica sono essenziali alla comprensione del corso, valutandone eventualmente una revisione personale. Verifica dell’apprendimento: Sapresti rispondere con facilità almeno alle seguenti domande? Cosa sono le macromolecole? In cosa si differenziano dalle molecole trattate dalla chimica organica ‘classica’ o dalla ‘chimica inorganica’? Cosa è un monomero? Cosa sono le proteine? A cosa servono? Da quali unità ripetitive sono costituite? Cosa è la struttura delle proteine? Quali livelli gerarchici della struttura delle proteine conosci? Cosa sono i lipidi? E gli acidi grassi? Come sono fatti i polisaccaridi? Cosa sono gli acidi nucleici? Quali sono i costituenti base degli acidi nucleici? Quanti tipi di acidi nucleici ci sono? Che struttura tridimensionale hanno? Cosa sono le macromolecole? •Sono molecole molto grandi •Sono formate quando monomeri si legano per formare catene più lunghe, i polimeri. •Processi analoghi portano alla formazione o alla rottura dei polimeri (negli organismi viventi). L’etene, un monomero Il polietilene, un polimero Un parallelo ‘linguistico’ I polimeri stanno ai monomeri come le parole stanno alle lettere In posizione gerarchica crescente: segno → lettera → 重 parola → frase → lingua “per correr miglior acque alza le vele ormai la navicella del mio ingegno.” atomo → molecola → macromolecola → interazioni intermolecolari → cellula/vita H 重 Alcune lettere ‘vivono’ e hanno significato come tali, senza formare parole Le macromolecole nella cellula I polimeri (o macromolecole) sono sostanze ad alto peso molecolare, costituite da unità monomeriche ripetitive COMPOSTI MACROMOLECOLARI O POLIMERICI MACROMOLECOLE 104 M 109 ORGANICI OD INORGANICI NATURALI Poliisoprene Polisaccaridi Acidi nucleici Proteine Argille Asbesto Quarzo Polifosfati SEMISINTETICI SINTETICI Polivinilici Polivinilidenici Poliesteri Poliammidi Poliuretani Resine fenoliche Polieteri Polisilossani Poliimmidi Polifosfazene Classificazione di composti macromolecolari su basi composizionali COMPOSTI MACROMOLECOLARI OMOPOLIMERI COPOLIMERI Strutture macromolecolari ad una sola unità ripetente Strutture macromolecolari a più di una unità ripetente [A-A-(A)n-A] COPOLIMERI Alternati A blocchi Statistici (AB)n (A)n ABAAABABBA (B)m • Proprietà ultime dei materiali strettamente dipendenti dalla distribuzione delle unità monomeriche Classificazione dei polimeri secondo la struttura delle macromolecole LINEARI RAMIFICATI RETICOLATI Come si ottengono i polimeri in laboratorio/nell’industria POLIMERI POLIMERIZZAZIONE A CATENA lineare ramificata • Meccanismo di crescita delle macromolecole a “catena” coinvolgente l’apertura di doppi legami o tripli legami o di cicli a 3-7 termini • Meccanismo di crescita delle macromolecole a “stadi” con perdita di molecole piccole (policondensazione) o no (poliaddizione). • Composizione centesimale del polimero coincidente con quella del monomero • Eteroatomi presenti nella catena principale • Catena principale in genere di natura poliidrocarburica reticolata POLIMERIZZAZIONE A STADI • Composizione centesimale del polimero diversa da quella dei precursori monomerici nel caso di policondensazione Reazioni di condensazione • Considerare, ad esempio, monomeri con gruppi –OH terminale • Questi monomeri possono essere collegati mediante un processo chiamato condensazione nel quale si forma un legame covalente tra le due molecole e si perde una molecola d’acqua. • Questa reazione può essere catalizzata (da un enzima, se in un sistema vivente) • Questo stesso tipo di reazione può avvenire per diverse classi di polimeri: proteine, carboidrati, acidi nucleici (e polimeri sintetici). Un esempio La reazione di idrolisi • Polimeri di vario tipo possono essere depolimerizzati mediante la reazione di idrolisi. Una molecola di acqua è addizionata per rompere un legame covalente (con l’aiuto di una idrolasi, un enzima specifico, ad esempio). In questo modo si possono rilasciare i monomeri. Quattro tipi di macromolecole nei viventi • • • • Lipidi Carboidrati Acidi Nucleici Proteine 30 sono i più comuni monomeri nella cellula Molecula Tipi diversi Nome della molecola Amminoacidi 20 Ala (A) Asp (N) Phe (F) Gln (Q) Thr (T) His (H) Basi aromatiche 5 Adenina Timina Citosina Uracile Guanina Monomeri degli acidi nucleici Zuccheri 2 Riboso Componente gli acidi nucleici Glucoso Metabolismo energetico Colina Componente i fosfolipidi Lipidi 3 Leu (L) Arg (R) Lys (K) Met (M) Asp (D) Cys (C) Pro (P) Ser (S) Glu (E) Gly (G) Trp (W) Tyr (Y) Ile (I) Val (V) Ruolo Glicerolo Palmitato Monomeri delle proteine Proteine • Più della metà del peso secco del corpo umano. – Polimeri degli amminoacidi – Ricoprono diversi ruoli: enzimi per la catalisi, elementi strutturali, recettori di segnale, trasportatori, … Proteine (Polipeptidi) • Amminoacidi (20 tipi diversi) legati insieme da legami peptidici (polipeptidi) • Sei funzioni delle proteine: 1. Riserva: albumina (albume dell’uovo) 2. Trasporto: emoglobina 3. Regolazione: ormoni 4. Movimento: muscoli 5. Struttura: membrane, capaelli, unghie 6. Enzimi: reazioni cellulari Gli enzimi sono i catalizzatori proteici senza enzima con l’enzima Solo un effetto sulla cinetica della reazione Gli amminoacidi H carbonio α R R catena laterale R Cα + H 3N COO – gruppo gruppo amminico carbossilico COO – NH 3 COO – modello sfere e bastoncini NH 3 Gli amminoacidi sono strutture tetraedriche Gli amminoacidi sono molecole chirali (quasi tutti) Ecco la reazione di condensazione di due amminoacidi: la formazione del legame peptidico Proteine I livelli di organizzazione che determinano la struttura Livello di struttura Base della struttura Legami coinvolti Primaria Sequenza degli amminoacidi Legami covalenti Secondaria RIpiegamento in αeliche o foglietti β o come gomitolo statistico Legami idrogeno Terziaria Ripiegamento tridimensionale di una catena polipeptidica Legami idrogeno e ponti disolfuri, interazioni elettrostatiche e idrofobiche Quaternaria Associazione di 2 o più subunità ripiegate Come per la terziaria Livelli della struttura proteica I • Primaria (1o) – Sequenza degli amminoacidi – Determinati dall’informazione genetica – Tenuti insieme da legami covalenti peptidici • Secondaria (2o) – Ripiegamento delle regioni dei polipeptidi – α-eliche o foglietti β – Tenuti insieme da deboli legami idrogeno Livelli della struttura proteica II • Terziaria (3o) – Ripiegamento della proteine intera in una forma caratteristica – Può essere globulare (enzimi o fibrosa (capelli) – Può essere bloccata in una forma da ponti disolfuro • Quaternaria (4o) – Interazione di 2 o più polipeptidi. Ad esempio, l’emoglobina, la proteina che trasporta l’ossigeno nel sangue è fatta di 4 polipeptidi tenuti insieme Proteine • Struttura primaria – Derivata dall’informazione genetica – La sequenza degli amminoacidi contiene l’informazione appropriata per il ripiegamento corretto della proteine – Una sostituzione singola può risultate in una proteina che non si ripiega in modo corretto (come succede per l’emoglobina) Struttura primaria • Scritta dal terminale amminico a quello carbossilico • Codificata dalla sequenza nucleotidica dell’mRNA, con i ‘comandi’ contenuti nel DNA • La sequenza determina le strutture secondaria, terziaria e quaternaria, e anche le interazioni proteina-proteina e proteina-acidi nucleici Proteine • La struttura secondaria – Coinvolge interazioni relativamente locali tra gli amminoacidi – Le interazioni portano alla formazione di eliche o foglietti β – L’α-elica ha 3.6 amminoacidi per spira e questo porta in prossimità gli amminoacidi ad un intervallo di 4 – Leu, Met e Glu hanno una propensione a formare eliche – Gly e Pro interrompono l’elica e sono coinvolti in ripiegamenti e deformazioni delle eliche – Si formano legami idrogeno tra l’azoto imminico di un amminoacido ed il carbonile di un altro amminoacido Un modello di α-elica Proteine • Il foglietto β – Massimizza i legami idrogeno, collegando due polipeptidi o due sementi diversi di un polipeptide – Ile, Val e Phe hanno una certa propensione a formare foglietti – I foglietti possono essere paralleli (N->C dei polipeptidi allineati)i I foglietti beta È un’altra struttura secondaria stabile e molto diffusa delle proteine, stabilizzata dalla formazione cooperativa di un grande numero di legami idrogeno. È della foglietto ripiegato β o struttura β. Nella struttura, i carboni α stanno nelle pieghe delle ‘strisce’, i C=O puntano in una direzione e gli N-H che li legano nella direzione opposta. Tutti i gruppi formano legami H. Antiparallel β-sheet La ribonucleasi A bovina (bovine ribonuclease A) è una piccola proteina (14.6 kD, 129 residui) che contiene alcune eliche corte, una sezione importante di β-sheets antiparalleli e alcuni ripiegamenti β, oltre ad alcuni segmenti senza struttura definita. Proteine • Ci sono motivi strutturali ricorrenti (associazioni di strutture secondarie) – β−α−β – Hairpin-turn – Helix-turn-helix Proteine • Struttura terziaria – Dipende più dai gruppi R che dai gruppi immino e carbonile – I domini idrofobici tendono ad associare gli uni con gli altri e sono spesso ritrovati nelle zone interne delle proteine – I domini idrofobici ed idrofilici determinano la struttura “nativa,” che può formarsi spontaneamente o grazie all’aiuto degli Chaperon Varie interazioni concorrono a stabilizzare la struttura terziaria Come per la trioso fosfato isomerasi, le proteine possono presentare anche strutture molto complesse e simmetriche. (d) T rioso fosfato isomerasi La natura ricicla, quando può: similitudini di struttura globale non devono fare pensare a similitudini di funzione per le proteine. Proteine • Stabilizzazione della struttura terziaria – Legami non covalenti • Legami idrogeno tra gruppi R opportuni • Interazioni elettrostatiche tra gruppi R carichi • Interazioni idrofobiche tra gruppi R non polari – Legami covalenti • Ponti disolfuro tra due residui di Cys • I legami disolfuro sono importanti per stabilizzare sia la struttura terziaria che quella quaternaria Reticolazione mediante legami disolfuro L’insulina è un esempio di polipeptide ricco in disolfuro Insulina Proteine • Fibrose – Hanno una struttura secondaria molto estesa, con eliche o foglietti molto lunghi – Esempi: Fibroina, cheratina, collagene, elastina • Globulari – La maggior parte delle proteine coinvolte nelle funzioni cellulari – Le eliche ed i foglietti sono presenti e permettono il ripiegamento della catena polipeptidica Le strutture cellulari hanno spesso un’organizzazione gerarchica ottenuta mediante interazioni tra catene diverse Proteine • Molte proteine globulari consistono di diversi domini • Un dominio è una unità discreta di struttura terziaria ripiegata indipendentemente – 50-350 residui amminoacidici – Spesso ogni dominio ha una funzione precisa nella proteina – Ad esempio, certi enzimi hanno domini in grado di legare gli ioni metallici Proteine • Domini – Le proteine globulari piccole hanno solitamente un solo dominio – Le grandi proteine globulari hanno più di un dominio Singoli domini di proteine globulari Proteine • Struttura quaternaria – È il livello di organizzazione correlato all’interazione e all’assemblaggio delle subunità – Esempio: le Integrine (recettori nella matrice extracellulare) contengono subunità α e β Alpha 2 beta 1 integrin domain 1 IgG Fab Acidi Nucleici • Immagazzinano, trasportano e agevolano la trasmissione dell’informazione genetica • Sono polimeri lineari dei nucleotidi • Differiscono tra loro nel tipo di zucchero che contengono (sempre il pentoso chiamato riboso) – Acido desossiribonucleico (DNA) – Acido ribonucleico(RNA) Acidi nucleici • Acido desossiribonucleico – L’idrogeno sostituisce l’ossidrile al 2’ – Quattro basi nucleotidiche (ATCG) – Il gruppo fosfato • Acido ribonucleici – Riboso – Quattro basi nucleotidiche (AUCG) – Il gruppo fosfato Il ruolo e le forme degli acidi nucleici RNA Nucleoside1 Nucleotide2 •Adenina Adenosina AMP •Guanina Guanosina GMP •Citosina Citidina CMP •Uracile Uridina UMP Base Purine Piyrimidine 1base + zucchero 2base + zucchero + fosfato DNA Nucleoside1 Nucleotide2 •Adenina Desossiadenosina dAMP •Guanina Desossiguanosina dGMP •Citosina Desossicitidina dCMP •Timina Timidina dTMP Base Purine Pirimidine 1base + zucchero 2base + zucchero + fosfato Polimeri • Polimeri lineari si formano mediante il legame fosfodiestere – Il fosfato è legato mediate un fosfoestere al carbonio 5’ di un nucleotide o desossinucleotide – E forma un legame con il carbonio 3’ del nucleotide o desossinucleotide successivo – Si forma un fosfodiestere 3’, 5’ • Per la formazione è necessaria l’energia fornita da un nucleotide trifosfato Le catene di DNA e RNA: questa è una descrizione delle connessioni, non della geometria dell’elica Acidi nucleici • Il riconoscimento tra le molecole dipende dalle caratteristiche di purine e pirimidine – Gruppi carbonili ed azoti sono capaci di formare legami idrogeno – I legami idrogeno si formano tra le coppie A:T o A:U o G:C Le catene di DNA e RNA: questa è una descrizione delle connessioni, non della geometria dell’elica La duplicazione del DNA: la catena del DNA è costituita in modo tale da i) avere ridondanza nell’informazione contenuta e ii) essere intrinsecamente adatta per essere duplicata, facendo essa stessa da stampo per le catene nuove che è necessario sintetizzare DNA • Gli esperimenti di diffrazione su fibra hanno mostrato che il DNA può esistere in varie conformazioni. La conformazione più comune in soluzione è detta B-DNA. Il BDNA è un’elica destrogira con un solco stretto ed uno largo. Le basi sono perpendicolari all’asse molecolare. È la geometria più comune. B-DNA B-DNA DNA • Il DNA si può anche trovare nella forma A in cui il solco maggiore è molto profondo ed il solco minore molto superficiale • Una forma insolita è quella del DNA Z. I due nucleotidi che costituiscono l’unità strutturale base di questa forma hanno diversa conformazione ed impartiscono un andamento a zig-zag (globalmente levogiro) a questa elica. A-DNA Z-DNA RNA • L’RNA è un polimero che contiene riboso invece che desossiriboso. La composizione normale delle basi contiene guanina, adenina, citosina, uracile • Anche l’RNA può formare catene a doppia elica. Queste sono nella conformazione A poiché la presenza dell’OH in 2’ non consente la conformazione B. Ma l’RNA è più comunemente a catena singola e può assumere strutture molto inusuali e strane. RNA • Ad esempio l’RNA transfer è una molecola chiave per il processo di traduzione del materiale genetico nelle proteine. È costituito di circa 70 basi ripiegate per formare steli con basi appaiate e anelli spaiati. La forma globale di un tRNA può essere assimilata a quella della lettera L. Double stranded RNA tRNA t-RNA siRNA vegetale legato ad un suo repressore virale Complessi tra acidi nucleici e proteine Carboidrati Formula: (CH2O)n I or H - C - OH I Monosaccaridi – zuccheri semplici con gruppi H multipli. In funzione del numero di atomi di carbonio, (3, 4, 5, 6), un monosaccaride si dice trioso, tetroso, pentoso, esoso. Disaccaridi - 2 monosaccaridi legati covalentemente: un dimero. Oligosaccaridi – alcuni monosaccaridi legati covalentemente. Polisaccaridi – polimeri che consistono di catene di monosaccaridi o disaccaridi. Struttura dei monosaccaridi • Un ossidrile è attaccato ad ogni carbonio, ad eccezione di uno, quello del carbonile (doppio legame C=O) Carboidrati funzione: Come deposito di energia - Come deposito intermedio (amido per le piante, glicogeno per gli animali) - Come componente strutturale delle cellule (cellulosa nella parete cellulare delle piante e chitina nell’esoscheletro di insetti e artropodi. Monosaccaridi Aldosi (es: glucoso) hanno Chetosi (es: fruttoso) un gruppo aldeidico ad una hanno un carbonile al C2 estremità H C O CH2OH C O HO C H OH H C OH OH H C OH H C OH HO C H H C H C CH2OH CH2OH D-glucose D-fructose D vs. L La designazione degli isomeri D e L è basata sulla configurazione del carbonio asimmetrico della gliceraldeide. Proiezioni di Fischer D=R CHO CHO H C OH HO L-glyceraldehyde CHO H C OH CH2OH D-glyceraldehyde H CH2OH CH2OH D-glyceraldehyde C CHO HO C H CH2OH L-glyceraldehyde Zuccheri D e L Per gli zuccheri con più di un centro chirale, la designazione D o L si riferisce al carbonio asimmetrico più lontano dal gruppo aldeidico o chetonico. La maggioranza degli zuccheri naturali è D. O H C H – C – OH HO – C – H O H C HO – C – H H – C – OH H – C – OH HO – C – H H – C – OH HO – C – H CH2OH D-glucose Gli zuccheri D e L sono enantiomeri (imagini speculari) CH2OH L-glucose Nomenclatura degli zuccheri •Gli zuccheri D e L hanno lo stesso nome es: Dglucoso e L-glucoso. •Gli altri stereoisomeri hanno nomi caratteristici. •Ci sono 2n stereoisomeri, ove n è il numero di stereocentri. •Gli aldosi 6-C hanno 4 carboni asimmetrici per cui ci sono 16 stereoisomeri (8 zuccheri D e 8 L). Formazione di acetali e ketali Un aldeide può reagire con un alcol per formare un emiacetale Un chetone può reagire con un alcol per formare un emichetale H C H O + R' OH R' O R OH R aldehyde alcohol hemiacetal R C C R O + "R OH R' ketone "R O C R' alcohol hemiketal OH I pentosi e gli esosi possono ciclizzare se i carbonili reagiscono con un OH distale. Il glucoso forma un emiacetale intramolecolare, un anello piranosico a 6 membri. 1CHO H 2 C HO 3C H OH H D-glucose C 4 OH H 5C OH (linear form) 6 CH2OH 6 CH2OH 6 CH2OH 5 H 4 OH H OH 3 H O H H 1 2 OH α-D-glucose OH 5 H 4 OH H OH 3 H O OH H 1 2 OH β-D-glucose Gli zuccheri ciclici sono spesso presentati come proiezioni di Haworth. H 6 CH2OH 6 CH2OH 5 H 4 OH O H OH 3 H H 2 OH α-D-glucose H 1 OH 5 H 4 OH H OH 3 H O OH H 1 2 H OH β-D-glucose La ciclizzazione produce un nuovo stereocentro al C1. I 2 stereoisomeri sono chiamati anomeri, α e β. Nelle proiezioni di Haworth: α (OH sotto l’anello) β (OH sopra l’anello). Legami glicosidici L’ossidrile anomerico ed un ossidrile di un altro zucchero possono condensare (perdendo acqua o altra molecola piccola) e formare un legame glicosidico: R-OH + HO-R' Æ R-O-R' + H2O Es., Il metanolo può reagire con l’OH e fare un metil glucoside. H OH H OH H2O H O HO HO H H OH H + CH3-OH HO HO H H OH α-D-glucopyranose H O methanol H OH OCH3 methyl-α-D-glucopyranose Disaccaridi: Maltoso, un prodotto di scissione dell’amido, è un disaccaride con un legame glicosidico α(1Æ4) tra C1-OH e C4-OH di 2 molecole di glucoso. Questo significa che è coinvolto l’anomero α. 6 CH2OH 6 CH2OH H 4 O 5 H OH OH 3 H H H 1 H 4 4 maltose OH H H H H H 1 OH 2 OH O 1 4 5 O H OH H H 3 H 6 CH2OH O H OH H OH 3 OH 5 O O 2 6 CH2OH H 5 2 OH 3 cellobiose H 2 OH 1 H OH Cellobioso, un prodotto della scissione della cellulosa. L’anomero β (O su C1 verso l’alto) lega l’OH sul C-4. Il legame glicosidico β(1Æ4) è rappresentato ella proiezione come un zigzag, ma si tratta ovviamente di un artificio grafico (il secondo glucoso è ribaltato rispetto al primo). Disaccaridi Altri disaccaridi comuni: Saccaroso, lo zucchero da tavola, ha un legame glicosidico tra gli ossidrili anomerici di glucoso e fruttoso. La configurazione del glucoso è α (O verso il basso), quindi il legame è detto α(1Æ2). Il nome completo del saccaroso è α-Dglucopiranosil-(1Æ2)-β-D-fruttopiranoso.) Lattoso, lo zucchero del latte, composto di galattoso e glucoso, con un legame β(1Æ4) dell’ossidrile anomerico del galattoso. È il β-Dgalattopiranosyl- (1Æ4)-α-D-glucopiranoso Glucoso di riserva nelle piante CH 2OH H O H OH H OH H OH H H 1 O 6 CH OH 2 5 O H 4 OH H 3 H 1 H H O O H OH CH 2OH CH2OH CH2OH H H H O O H OH H 2 OH H OH H OH H H O O H OH H H OH H amylose Le piante immagazzinano glucoso come amilosio o amilopecina, polimeri del glucoso chiamati collettivamente amido. Immagazzinare glucoso in una forma polimerica minimizza di effetti osmotici. Amiloso: è un polimero con legami α(1Æ4). Il terminale di un polisaccaride non coinvolto in un legame glicosidico è detta terminate riducente. L’amiloso ha una conformazione ad elica. OH CH2OH CH2OH O H H OH H H OH H O OH CH2OH H H OH H H OH H H OH CH2OH O H OH O H OH H H O O H OH H H OH H H O 4 amylopectin H 1 O 6 CH2 5 H OH 3 H CH2OH O H 2 OH H H 1 O CH2OH O H 4 OH H H OH H H O O H OH H H OH H OH Amilopectina è un polimero con principalmente legami α(1Æ4), ma anche ramificazioni del tipo α(1Æ6). Le ramificazioni producono una struttura compatta e molti terminali ai quali possono avvenire reazioni enzimatiche. CH2OH CH2OH O H H OH H H OH H O OH O H OH H OH H H OH H H OH CH2OH CH2OH H O H OH H H O O H OH H H OH H H O 4 glycogen H 1 O 6 CH2 5 H OH 3 H CH2OH CH2OH O H 2 OH H H 1 O O H 4 OH H H OH H H O O H OH H H OH H OH Il Glicogeno, è lo zucchero di deposito degli animali, è simile all’amilopectina ma ha più ramificazioni α(1Æ6). La struttura fortemente ramificata consente il rilascio rapido del glucoso dai depositi di glicogeno (durante l’attività fisica): questa esigenza è sentita più fortemente dagli animali che dalle piante . CH2OH H O H OH H OH H 1 O H H OH 6CH OH 2 5 O H 4 OH 3 H H H 1 2 OH O O H OH CH2OH CH2OH CH2OH H O H O H OH H OH O H O H OH H OH OH H H H H H H H OH cellulose La Cellulosa, è il costituente principale delle pareti cellulari delle piante: consiste di catene lineari di glucoso con legami β(1Æ4). Un glucoso ogni due è ribaltato, a causa del legame β. Questo comporta legami idrogeno intra e inter-catena ed interazioni di van der Waals. Queste fanno si che le catene di cellulosa possano essere dritte e interagire lateralmente per formare fasci. La cellulosa impartisce rigidità e resistenza alle pareti cellulari. Gruppi di Celluloso Sintasi sulla membrana plasmatica producono fasci di catene parallele di cellulosa che patono dalla superficie della cellula vegetale. La cellulosa Carboidrati di deposito Carboidrati strutturali Gli oligosaccaridi delle glicoproteine e dei glicolipidi possono essere lineari o ramificati. Spesso includono zuccheri modificati. Gli oligosaccaridi delle glicoproteine possono avere semplicemente un legame glicosidico da uno zucchero ad una Ser o Thr. Legami all’azoto Il legame può avvenire anche con un’Asn. CH2OH O O H H OH HN C HN CH2 C H H OH H HN CH C CH3 O N-acetylglucosamine Initial sugar in N-linked glycoprotein oligosaccharide Asn O HN HC R C O X HN HC C R Ser or Thr O Lipidi • Derivati degli idrocarburi – Includono i grassi, gli oli, le cere, i fosfolipidi, gli steroidi. – Sono componenti strutturali delle membrane, depositi energetici, pigmenti, isolanti e segnali intracellulari. – Derivano dai carboidrati. Non sono polimeri, in larga misura Lipidi Lipidi sono non-polari (idrofobici), solubili nei solventi organici. La maggior parte delle membrane lipidiche sono anfipatiche, cioè hanno un terminale non polare ed uno polare. Gli acidi grassi, i lipidi più semplici, consistono di una catena idrocarburica con un carbossile ad una estremità. CH3(CH2)14-COOnon-polare polare Lipidi 6 funzioni: 1. deposito di energia a lungo termine 2. Isolamento termico 3. protezione dagli shock meccanici 4. protezione dalla disidratazione 5. messaggeri chimici (ormoni) 6. componenti principali delle membrane (phospholipids) O C β Notazione abbreviata γ α − 3 O 1 di un acido grasso 4 2 con 16 carboni, un doppio legame cis Acido grasso con un tra C9 e C10 è 16:1 legame doppio cis-Δ9 cis Δ9. Alcuni esempi: 14:0 acido miristico 16:0 acido palmitico 18:0 acido stearico 18:1 cisΔ9 acido oleico 18:2 cisΔ9,12 acido linolenico 20:4 cisΔ5,8,11,14 acido arachidonico I doppi legami O β γ α C degli acidi − 3 O 1 4 2 grassi sono solitamente Acido grasso con un nella legame doppio cis-Δ9 configurazione cis La maggior parte degli acidi grassi naturali ha un numero pari di carboni. Il doppio legame produce una piegatura della catena Quando i doppi legami sono in trans, la piegatura non si forma. I grassi A temperatura ambiente le molecole degli acidi grassi saturi sono impacchettate efficientemente e formano un solido Le molecole di un grasso insaturo non possono impacchettarsi efficientemente, per cui restano in forma liquida Glicerofosfolipidi (fosfolipidi) I glicerofosfolipidi sono i comuni costituenti delle membrane cellulari. Hanno lo scheletro del glicerolo. Gli ossidrili al C1 e C2 sono esterificati con acidi grassi, spesso diversi (per lunghezza o doppi legami) CH2OH H C OH CH2OH glycerol L’altro carbonio del glicerolo è esterificato con un fosfato, a sua volta spesso esterificato con l’OH di una molecola polare, come la serina, la colina, l’etanolammina, l’inositolo, il glicerolo polar "kink" due to double bond non-polar O O R1 C H2C O O R2 O CH H2C C O P O− CH3 O CH2 CH2 + N CH3 CH3 phosphatidylcholine La fosfatidilcolina, è un comune lipide di membrana O O R1 C H2 C O O CH H2 C C R2 O O P O O− OH phosphatidylinositol H OH H OH OH H H H H OH fosfatidilinositolo, è un lipide di membrana ed ha un ruolo come molecola di segnale cellulare. • Modello molecolare L’autoassemblaggio dei fosfolipidi per formare la membrana cellulare Lipid bilayer (da simulazione) Gli steroidi Colesterolo HO Cholesterol Il Cholesterol ha un sistema policiclico rigido e una catena breve e ramificata. È idrofobico con un gruppo ossidrilico polare (anfipatico). Si trova nelle membrane, è il precursore per la sintesi degli ormoni steroidei e della vitamina D. Le macromolecole interagiscono tra loro Il ribosoma
