Le Biomolecole
I parte
Lezioni d'Autore
di Giorgio Benedetti
LE BIOMOLECOLE
Le biomolecole, presenti in tutti gli esseri viventi, sono
molecole composte principalmente da carbonio,
idrogeno, azoto e ossigeno.
Dal punto di vista strutturale e funzionale e della
composizione
chimica,
i
biopolimeri
vengono
generalmente divisi in quattro classi principali: lipidi,
proteine, polisaccaridi e acidi nucleici.
Essi svolgono un ruolo essenziale come ad esempio,
nel fornire energia all’organismo, nella riparazione e
crescita dei tessuti, nel movimento muscolare,
nell’attività del sintema nervoso e ormonale e
nell’eliminazione delle sostanze di scarto.
Molte biomolecole sono macromolecole (biopolimeri).
LE MACROMOLECOLE BIOLOGICHE
Ciò che tutte le macromolecole biologiche e gli
assemblaggi lipidici hanno in comune è che essi
adottano strutture tridimensionali definite che sono la
chiave delle loro funzioni.
La struttura tridimensionale della macromolecola può
essere descritta in termini di configurazione e
conformazione.
La configurazione corrisponde alla disposizione spaziale
permanente degli atomi ed è determinata dalla presenza di
doppi legami (isomeria geometrica) o di centri chirali attorno
ai quali sono disposti i gruppi sostituenti (stereoisomeria).
La conformazione rappresenta invece la disposizione
spaziale che i vari gruppi possono assumere per rotazione
interna ai legami semplici senza la rottura di alcun legame.
LA VERSATILITÀ DELLE PROTEINE
La relazione tra struttura e funzione particolarmente
evidente nelle proteine che sono molecole formate da
amminoacidi.
Gli amminoacidi sono composti bifunzionali contenenti
un gruppo amminico (-NH2) e un gruppo carbossilico (COOH) legati allo stesso atomo di carbonio e che
differiscono l’uno dall’altro per la catena laterale (-R).
Le proteine si trovano in ogni cellula e
sono fondamentali sia dal punto di
vista funzionale che strutturale.
Esistono migliaia di differenti tipi di
proteine ognuna delle quali svolge un
proprio ruolo.
ESEMPI DI FUNZIONE DELLE PROTEINE
Tre esempi di funzioni svolte dalle proteine
Catalisi:
quasi tutte le reazioni in una cellula vivente sono
catalizzate dalle proteine enzimatiche
Trasporto:
alcune proteine trasportano diverse sostanze come
l’ossigeno, ioni, piccole molecole
Trasferimento dell’informazione:
per esempio ormoni come l’insulina che controlla la
quantità di zucchero nel sangue
STRUTTURA GENERALE DELLE PROTEINE
Le proteine sono le macromolecole biologiche più
abbondanti nelle cellule e sono sempre formate dalla
stessa serie di 20 amminoacidi sia che appartengano
alle specie batteriche che agli organismi superiori.
A causa della disposizione tetraedrica del carbonio,
tutti gli amminoacidi, ad eccezione del più semplice, la
glicina (il gruppo R=H), posseggono un carbonio
asimmetrico.
Dei due possibili stereoisomeri
che si trovano nelle proteine
idrolizzate
solo
uno
due
enantiomeri, quello definito L, è
presente e la configurazione è la
stessa per tutti gli amminoacidi
LA STRUTTURA DELLA PROTEINA
Le molecole di amminoacidi nelle proteine sono legate
insieme attraverso reazioni di condensazione con
eliminazione di una molecola d’acqua e la formazione
del legame chiamato peptididico
La sequenza di amminoacidi nella catena polipeptidica
costituisce la struttura primaria di una proteina.
Potendo un amminoacido
legarsi ad altri 19 diversi, il
numero delle combinazioni
cresce
rapidamente
all’aumentare
delle
dimensioni della catena.
STRUTTURA E FUNZIONE DI UNA PROTEINA
Il ruolo di ogni proteina dipende dalla sua forma
tridimensionale.
Tra tutte le conformazioni che una proteina che
contiene centinaia di atomi può assumere, solo una
(o poche) sono quelle che predominano nelle
condizioni biologiche.
Quando una proteina è in uno di questi stati
conformazionali funzionali è detta nativa.
Il legame peptidico presenta un carattere di doppio
legame tra C e N che ne impedisce la libera rotazione
e porta i sei atomi del gruppo peptidico ad essere
coplanari
Lo scheletro della catena polipetidica si può quindi
considerare come una serie di piani rigidi in cui i piani
consecutivi hanno in comune un legame Cα–C o N–Cα
LA GEOMETRIA DELLA CATENA
La conformazione della proteina è
determinata dai due angoli diedri,
Φ e Ψ, che riflettono le rotazioni
intorno a ciascuno dei due legami
(N—C per Φ e C —C per Ψ) che
si ripetono lungo lo scheletro della
molecola e che possono assumere
solo alcuni valori .
Molti valori di Φ e Ψ non
sono permessi per motivi di
impedimento sterico tra gli
atomi dello scheletro e le
catene laterali .
In base ai raggi atomici
degli elementi della catena,
sono possibili soltanto valori
di Φ e Ψ che cadono in
alcune zone del cosiddetto
grafico di Ramachandran
LA STRUTTURA SECONDARIA
Le disposizioni regolari della catena polipeptidica
principale vengono definite con il termine di struttura
secondaria.
Esse sono stabilizzate da legami idrogeno fra il gruppo
amminico e il gruppo carbonilico della catena
principale.
Si possono distinguere tre tipi principali di strutture
secondarie: elica , foglietto β e reverse turn.
I segmenti di catena polipeptidica che non formano
strutture secondarie assumono la conformazione
chiamata loop o random coil, struttura non ripetitiva
né regolare, spesso priva di legami idrogeno tra gli
aminoacidi che la compongono.
LE STRUTTURE SECONDARIE DELLE PROTEINE: -ELICA
L’ -elica presenta un
avvolgimento destrorso
ed è caratterizzata da
un angolo φ = -57° ed
un angolo ψ = -47°, che
corrispondono
alla
posizione nel quadrante
in basso a sinistra del
plot di Ramachandran.
Ogni giro d’elica contiene 3,6 residui ed ogni
amminoacido si estende per 1,5 Å lungo la catena
determinando un passo dell’elica pari a 5,4 Å.
STRUTTURA SECONDARIE DELLE PROTEINE: FOGLIETTO BETA
Le catene polipeptidiche sono
disposte
l’una
accanto
all’altra in modo tale che si
possano
formare
legami
idrogeno tra i gruppi CO di
un filamento e i gruppi NH
del filamento adiacente e
viceversa.
Le catene polipeptidiche possono interagire fra loro a
formare i foglietti β in due modi diversi: parallele o
antiparallele a seconda
che abbiano lo stesso
orientamento o un orientamento opposto del legame
NH-CO.
FINE
