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Le Biomolecole I parte Lezioni d'Autore di Giorgio Benedetti LE BIOMOLECOLE Le biomolecole, presenti in tutti gli esseri viventi, sono molecole composte principalmente da carbonio, idrogeno, azoto e ossigeno. Dal punto di vista strutturale e funzionale e della composizione chimica, i biopolimeri vengono generalmente divisi in quattro classi principali: lipidi, proteine, polisaccaridi e acidi nucleici. Essi svolgono un ruolo essenziale come ad esempio, nel fornire energia all’organismo, nella riparazione e crescita dei tessuti, nel movimento muscolare, nell’attività del sintema nervoso e ormonale e nell’eliminazione delle sostanze di scarto. Molte biomolecole sono macromolecole (biopolimeri). LE MACROMOLECOLE BIOLOGICHE Ciò che tutte le macromolecole biologiche e gli assemblaggi lipidici hanno in comune è che essi adottano strutture tridimensionali definite che sono la chiave delle loro funzioni. La struttura tridimensionale della macromolecola può essere descritta in termini di configurazione e conformazione. La configurazione corrisponde alla disposizione spaziale permanente degli atomi ed è determinata dalla presenza di doppi legami (isomeria geometrica) o di centri chirali attorno ai quali sono disposti i gruppi sostituenti (stereoisomeria). La conformazione rappresenta invece la disposizione spaziale che i vari gruppi possono assumere per rotazione interna ai legami semplici senza la rottura di alcun legame. LA VERSATILITÀ DELLE PROTEINE La relazione tra struttura e funzione particolarmente evidente nelle proteine che sono molecole formate da amminoacidi. Gli amminoacidi sono composti bifunzionali contenenti un gruppo amminico (-NH2) e un gruppo carbossilico (COOH) legati allo stesso atomo di carbonio e che differiscono l’uno dall’altro per la catena laterale (-R). Le proteine si trovano in ogni cellula e sono fondamentali sia dal punto di vista funzionale che strutturale. Esistono migliaia di differenti tipi di proteine ognuna delle quali svolge un proprio ruolo. ESEMPI DI FUNZIONE DELLE PROTEINE Tre esempi di funzioni svolte dalle proteine Catalisi: quasi tutte le reazioni in una cellula vivente sono catalizzate dalle proteine enzimatiche Trasporto: alcune proteine trasportano diverse sostanze come l’ossigeno, ioni, piccole molecole Trasferimento dell’informazione: per esempio ormoni come l’insulina che controlla la quantità di zucchero nel sangue STRUTTURA GENERALE DELLE PROTEINE Le proteine sono le macromolecole biologiche più abbondanti nelle cellule e sono sempre formate dalla stessa serie di 20 amminoacidi sia che appartengano alle specie batteriche che agli organismi superiori. A causa della disposizione tetraedrica del carbonio, tutti gli amminoacidi, ad eccezione del più semplice, la glicina (il gruppo R=H), posseggono un carbonio asimmetrico. Dei due possibili stereoisomeri che si trovano nelle proteine idrolizzate solo uno due enantiomeri, quello definito L, è presente e la configurazione è la stessa per tutti gli amminoacidi LA STRUTTURA DELLA PROTEINA Le molecole di amminoacidi nelle proteine sono legate insieme attraverso reazioni di condensazione con eliminazione di una molecola d’acqua e la formazione del legame chiamato peptididico La sequenza di amminoacidi nella catena polipeptidica costituisce la struttura primaria di una proteina. Potendo un amminoacido legarsi ad altri 19 diversi, il numero delle combinazioni cresce rapidamente all’aumentare delle dimensioni della catena. STRUTTURA E FUNZIONE DI UNA PROTEINA Il ruolo di ogni proteina dipende dalla sua forma tridimensionale. Tra tutte le conformazioni che una proteina che contiene centinaia di atomi può assumere, solo una (o poche) sono quelle che predominano nelle condizioni biologiche. Quando una proteina è in uno di questi stati conformazionali funzionali è detta nativa. Il legame peptidico presenta un carattere di doppio legame tra C e N che ne impedisce la libera rotazione e porta i sei atomi del gruppo peptidico ad essere coplanari Lo scheletro della catena polipetidica si può quindi considerare come una serie di piani rigidi in cui i piani consecutivi hanno in comune un legame Cα–C o N–Cα LA GEOMETRIA DELLA CATENA La conformazione della proteina è determinata dai due angoli diedri, Φ e Ψ, che riflettono le rotazioni intorno a ciascuno dei due legami (N—C per Φ e C —C per Ψ) che si ripetono lungo lo scheletro della molecola e che possono assumere solo alcuni valori . Molti valori di Φ e Ψ non sono permessi per motivi di impedimento sterico tra gli atomi dello scheletro e le catene laterali . In base ai raggi atomici degli elementi della catena, sono possibili soltanto valori di Φ e Ψ che cadono in alcune zone del cosiddetto grafico di Ramachandran LA STRUTTURA SECONDARIA Le disposizioni regolari della catena polipeptidica principale vengono definite con il termine di struttura secondaria. Esse sono stabilizzate da legami idrogeno fra il gruppo amminico e il gruppo carbonilico della catena principale. Si possono distinguere tre tipi principali di strutture secondarie: elica , foglietto β e reverse turn. I segmenti di catena polipeptidica che non formano strutture secondarie assumono la conformazione chiamata loop o random coil, struttura non ripetitiva né regolare, spesso priva di legami idrogeno tra gli aminoacidi che la compongono. LE STRUTTURE SECONDARIE DELLE PROTEINE: -ELICA L’ -elica presenta un avvolgimento destrorso ed è caratterizzata da un angolo φ = -57° ed un angolo ψ = -47°, che corrispondono alla posizione nel quadrante in basso a sinistra del plot di Ramachandran. Ogni giro d’elica contiene 3,6 residui ed ogni amminoacido si estende per 1,5 Å lungo la catena determinando un passo dell’elica pari a 5,4 Å. STRUTTURA SECONDARIE DELLE PROTEINE: FOGLIETTO BETA Le catene polipeptidiche sono disposte l’una accanto all’altra in modo tale che si possano formare legami idrogeno tra i gruppi CO di un filamento e i gruppi NH del filamento adiacente e viceversa. Le catene polipeptidiche possono interagire fra loro a formare i foglietti β in due modi diversi: parallele o antiparallele a seconda che abbiano lo stesso orientamento o un orientamento opposto del legame NH-CO. FINE
