10/11/16
Programma del giorno
PROTEINE: struttura e funzione
Essenz. Alberts: 4 e 3
PROTEINE
Tutte le proteine sono polimeri di
aminoacidi, uniti tra loro dal legame
peptidico (= polipeptidi)
Tutte le proteine sono formate da
una diversa sequenza ed
assortimento di 20 aminoacidi
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Classi di proteine e loro funzioni
Tipi di proteine
Loro funzioni
Enzimi
Catalizzano reazioni chimiche
Proteine strutturali
Rafforzano e proteggono cellule e tessuti
Proteine di riserva
Nutrienti di riserva in uova e semi
Proteine di trasporto
Trasportano sostanze tra i tessuti e attraverso
le membrane cellulari
Proteine di regolazione
Ormoni e fattori di trascrizione
Proteine di movimento
Danno struttura e motilità alle cellule
Proteine di difesa
Proteggono contro agenti esterni
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La sequenza di una proteina
NH2
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COOH
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PROTEINE
La forma di una proteina è determinata
da interazioni tra gli aminoacidi
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Struttura primaria e secondaria
Struttura secondaria: alfa elica
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Struttura secondaria: beta a foglietti ripiegati
Struttura terziaria
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Struttura quaternaria
Certe proteine sono costituite da diverse subunità
(che possono essere uguali o diverse)
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La conformazione di una proteina
dipende dalla sua SEQUENZA
Nella cellula vi è una altissima concentrazione di molecole
Nella cellula il ripegamento è assistito:
- molecular chaperons (legano proteine parzialmente ripiegate)
- chaperonine (complessi macromolecolari che ripiegano le proteine)
heat shock proteins
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CONTROLLO QUALITA’
Il ripiegamento aberrante di alcune proteine è la causa
di malattie neurodegenerative a decorso lento
Mutazioni
nei geni
Difetti
nella degradazione
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Il ripiegamento aberrante di alcune proteine è la causa
di malattie neurodegenerative a decorso lento
• Malattia di Alzheimer (precursore dell’amiloide, Tau)
• Corea di Huntington (huntingtina)
• Morbo di Parkinson (synucleina alfa)
• Malattia di Creutzfeldt-Jacob, scrapie, BSE (Prioni)
Formazione di aggregati fibrillari
resistenti alla degradazione
proteolitica.
Il tessuto più sensibile a questo
effetto tossico è il cervello
CJD, scrapie, BSE
PrP
PrP*
È trasmissibile!
PrP
PrP*
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L’aminoacido cisteina è speciale, perche’ puo’ formare
ponti disolfuro
Alcune proteine possono
legare piccole molecole
con grande affinità e specificità
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Alcune proteine possono
legare piccole molecole
con grande affinità e specificità
Interazione con specifiche molecole può indurre cambiamenti
conformazionali nelle proteine
http://web.chem.ucsb.edu/~molvisual/ABLE/induced_fit/
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