Prof. Maria Nicola GADALETA
E-mail: [email protected]
Facoltà di Scienze Biotecnologiche
Corso di Laurea in
Biotecnologie Sanitarie e Farmaceutiche
Biochimica e Tecnologie Biochimiche
DISPENSA N. 13
ENZIMI I: CLASSIFICAZIONE
ENZIMI
1850 – Pasteur: Fermentazione, zucchero alcool, catalizzata da “fermenti”, più
tardi “enzimi” presenti nelle cellule viventi: “vitalismo”.
1897 – Buchner: Enzimi funzionano anche fuori della cellula vivente Biochimici →
isolamento Enzimi da cellule per studiarne le caratteristiche
1926 – Sumner: Isolò e cristallizzò l’ureasi: i cristalli erano formati da “proteine”.
Postulò che tutti gli Enzimi fossero proteine
1930 – Northop: Cristallizzò la pepsina e la tripsina: erano “proteine”. L’ipotesi fu
accettata.
1990 – Cech: Ribozimi
Oggi possiamo dire che gli Enzimi sono:
-Catalizzatori biologici,
-di natura prevalentemente proteica,
-sintetizzati dalle cellule ma, che possono funzionare anche
fuori della cellula.
M.N. Gadaleta
Gli ENZIMI possono essere:
1)MONOMERICI, OLIGOMERICI o POLIMERICI
(costituiti da subunità o PROTOMERI identici o diversi)
2) ENZIMI esclusivamente proteici
o 3) ENZIMI costituiti da
Parte PROTEICA = APOENZIMA
e
Parte non proteica = COFATTORI e/o COENZIMI
Coenzimi e/o cofattori legati stabilmente agli apoenzimi = GRUPPI
PROSTETICI
APOENZIMA + COENZIMA e/o COFATTORI = OLOENZIMA
APOENZIMI e COENZIMI da soli non sono attivi nella CATALISI.
M.N. Gadaleta
- COFATTORI (ioni metallici): Ca++, Zn++, Mg++, K+ ecc, fanno
parte del sito attivo di un enzima o, non fanno parte del sito attivo,
ma, sono importanti per la struttura tridimensionale e quindi
funzionale della proteina.
-COENZIMI TRASPORTATORI: molecole organiche che si
legano reversibilmente con legami deboli all’APOENZIMA e
partecipano al meccanismo di catalisi. Trasportano atomi o gruppi
di atomi (es. NAD+, CoA ecc). A reazione compiuta, uno dei
prodotti della reazione, diffonde e si lega ad un altro enzima per
cedere, in un’altra reazione, il radicale (atomo o gruppi di atomi)
trasportato.
- GRUPPI PROSTETICI: molecole organiche legate stabilmente
all’APOENZIMA con legami covalenti o con molti legami deboli
(es. biotina, gruppo eme, ecc).
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da: Nelson & Cox
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Struttura dell’anidrasi carbonica umana
Anidrasi carbonica: modello ottenuto al computer.
Lo Zn++ è la pallina rossa al centro.
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Nella anidrasi carbonica gli ioni Zn2+ hanno un ruolo strutturale
(partecipano alla formazione del sito attivo) e funzionale (vedi
Enzimi II, fig. 11.11).
CO2 + H2O ⇆ HCO3- + H+
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da: Nelson & Cox
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CLASSIFICAZIONE ENZIMI
UREASI, ARGINASI: nome del substrato + suffisso che suggerisce il tipo di
reazione catalizzata
o
PEPSINA, TRIPSINA: nomi storici
E
ATP + D-glucosio
ADP + D-glucosio-6-P
E = ATP : glucosio fosfotransferasi = Nome sistematico
E = esochinasi = Nome triviale
N° di codice E.C. 2.7.1.1.
dove:
E.C.
= Enzyme codex
2 = classe
= transferasi
7 = sottoclasse
= fosfotransferasi
1 = sotto-sottoclasse = fosfotransferasi con un OH come accettore
1 = n° di serie
= indica il D-glucosio come gruppo accettore
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da: Nelson & Cox
M.N. Gadaleta
