CARBOIDRATI
I carboidrati sono composti da carbonio, idrogeno e ossigeno.
Per ogni atomo di carbonio, ci sono due atomi di idrogeno e uno di ossigeno.
C: H:O
1: 2 :1
Esempio: C6 H12 O6
I carboidrati vengono classificati in:
monosaccaridi, o zuccheri semplici,
disaccaridi, costituiti dall'unione chimica di due monosaccaridi,
oligosaccaridi, costituiti dall'unione chimica di pochi monosaccaridi,
polisaccaridi, costituiti dall'unione chimica di molti monosaccaridi.
(il prefisso mono- significa uno, di- significa due, oligo- significa pochi e,
infine, poli- significa tanti)
MONOSACCARIDI
Monosaccaridi o zuccheri semplici sono le unità di base che costituiscono gli
altri carboidrati.
I monosaccaridi sono molecole costituite da un numero variabile di atomi di
carbonio compreso tra tre e sette.
Un monosaccaride con
3 atomi di carbonio è detto trioso (formula molecolare C3 H6 O3),
4 atomi di carbonio è detto tetroso (formula molecolare C4 H8 O4),
5 atomi di carbonio è detto pentoso (formula molecolare C5 H10 O5),
6 atomi di carbonio è detto esoso (formula molecolare C6 H12 O6),
7 atomi di carbonio è detto eptoso (formula molecolare C7 H14 O7).
Le formule di struttura permettono di visualizzare gli atomi che compongono una
molecola e i loro legami chimici. La gliceraldeide e il diidrossiacetone sono due
triosi, e le loro formule di struttura, nell'ordine, sono le seguenti:
gliceraldeide
diidrossiacetone
I monosaccaridi si dividono in due ulteriori categorie, gli aldosi e i chetosi, e
differiscono per la posizione del doppio legame con l'ossigeno, che negli aldosi
avviene col primo atomo di carbonio, mentre nei chetosi con il secondo.
Il glucosio è un aldoesoso...
...e la molecola può diventare ciclica
Il fruttosio è un chetoesoso
molecola ciclica del fruttosio
Il galattosio è un aldoesoso
Il ribosio è un aldopentoso
I DISACCARIDI
I disaccaridi sono carboidrati composti dall’unione chimica di due zuccheri
semplici; quando avviene il legame chimico, che si chiama legame glicosidico, si
ha la perdita di una molecola d’acqua (H2O).
I principali disaccaridi sono il maltosio, il saccarosio (il comune zucchero da
cucina) e il lattosio (lo zucchero contenuto nel latte).
Glucosio
+
Glucosio
Maltosio
+
Acqua
C6 H12 O6
+
C6 H12 O6
C12 H22 O11
+
H2O
Glucosio
+
Fruttosio
Saccarosio
+
Acqua
C6 H12 O6
+
C6 H12 O6
C12 H22 O11
+
H2O
Glucosio
+
Galattosio
Lattosio
+
Acqua
C6 H12 O6
+
C6 H12 O6
C12 H22 O11
+
H2O
Polisaccaridi
Sono i glucidi più rappresentati in natura, in particolare nei vegetali, dove
svolgono funzioni di riserva, di sostegno e di protezione.
Sono formati dall'unione di numerose molecole di monosaccaridi, sono poco
solubili in acqua, privi di sapore dolce e vengono idrolizzati nei corrispondenti
oligo- e monosaccaridi per azione di enzimi e acidi.
Amido
È la riserva energetica delle piante che lo immagazzinano nei semi, nei tuberi,
nelle radici sotto forma di granuli in forma e dimensioni diverse per ogni specie
vegetale. È costituito da molecole di glucosio.
Le amilasi sono gli enzimi che idrolizzano l'amido (idrolisi = scissione di un
composto ottenuta per azione dell'acqua, generalmente con l'intervento di
catalizzatori enzimatici o di altra natura).
Glicogeno
Il glicogeno rappresenta la riserva di carboidrati dell'uomo e di tutti gli animali.
È depositato sottoforma di granuli nel fegato e nei muscoli, a questi granuli
sono legati gli enzimi predisposti alla sua sintesi e alla degradazione.
Il glicogeno del fegato è molto variabile poiché la sua funzione principale è
quella di mantenere costante la glicemia (la concentrazione di glucosio nel
sangue), mentre quello nei muscoli viene consumato solamente durante uno
sforzo fisico intenso e prolungato.
Il glicogeno lega a sé una quantità di acqua notevole.
Cellulosa
La cellulosa è costituita da unità ripetute di glucosio, e costituisce la parete di
tutte le cellule vegetali. Legno, carta e cotone, e altre fibre vegetali, contengono
cellulosa. Il legame glicosidico fra le molecole di glucosio è differente rispetto a
quello dell'amido, e gli animali superiori non possiedono enzimi cellulosolitici,
presenti invece in alcuni batteri e nei funghi. Nello stomaco degli erbivori sono
presenti batteri simbionti capaci di idrolizzare la cellulosa, così da permettere a
questi organismi di trarre energia da questo polisaccaride.
I lipidi – Struttura e funzione
I lipidi sono complesse molecole organiche costituiti da lunghe catene idrocarburiche insolubili in acqua (idrofobe), ma
solubili dei solventi organici apolari (etere, acetone, cloroformio). I lipidi rappresentano una delle quattro macromolecole
biologiche importanti. Essi sono presenti in tutte le cellule animali e vegetali e all’interno di esse svolgono diversi ruoli:
di riserva energetica, in quanto sono in grado di fornire energia più del doppio rispetto ad i carboidrati e alle
proteine.
strutturale perché costituiscono le membrane cellulari e i rivestimenti esterni del corpo.
funzionali in quanto sono indispensabili alle cellule e ad organismi come bioregolatori endocrini come gli
ormoni, vitamine e sali biliari.
I lipidi possono essere classificati in semplici o complessi. I lipidi semplici sono quelli che non contengono acidi grassi e
sono perciò insaponificabili, ovvero rimangono insolubili in fase acquosa dopo un trattamento con alcali. A questa classe
di lipidi appartengono i terpeni, gli steroidi e le vitamine liposolubili. I lipidi complessi, invece, contengono acidi grassi e
sono saponificabili in quanto gli acidi grassi presenti possono andare incontro ad idrolisi per riscaldamento in ambiente
basico (saponificazione). I gliceridi, i fosfolipidi e le cere sono lipidi complessi.
ACIDI GRASSI
Gli acidi grassi sono lunghe catene idrocarburiche terminanti con un gruppo carbossilico. La formula generale è la
seguente: CH3(CH2)nCOOH. Essi posseggono un numero pari di atomi di Carbonio compreso tra 4 e 30. La lunghezza di
tali catene carboniose (parte idrofoba apolare o coda) rende questi composti praticamente insolubili in acqua,
nonostante la presenza della funzione acida (costituita dal carbossile, la testa) dal momento che essa tende a
disperdere
la
sua
idrofilia
nel
lungo
scheletro
carbonioso.
Gli acidi grassi possono essere saturi (cioè gli atomi di carbonio sono legati tramite legami singoli) o insaturi (quando
sono presenti doppi legami). Gli acidi grassi saturi più comuni sono l’acido palmitico (con 16 atomi di carbonio) e
l’acido stearico (con 18 atomi di carbonio). L’acido insaturo più comune è l’acido oleico (con 18 atomi di carbonio e
un’insaturazione
tra
C9
e
C10).
A parità di lunghezza dello scheletro carbonioso, la presenza di doppi legami favorisce la fluidità.
Gli acidi grassi saturi hanno una consistenza burrosa e sono solidi a temperatura ambiente. In genere sono contenuti
negli alimenti di origine animale e possono provocare un aumento del colesterolo nel sangue favorendone il deposito
sulle
pareti
dei
vasi
sanguigni
e
creando
quindi
problemi
circolatori.
Gli acidi grassi insaturi hanno una consistenza oleosa e si presentano liquidi a temperatura ambiente. In genere sono
contenuti negli alimenti di origine vegetale e contribuiscono ad abbassare i livelli di colesterolo nel sangue.
La presenza o meno del doppio legame influisce molto nella conformazione del acido grasso: gli acidi grassi saturi
hanno in genere code più flessibili poiché ciascun legame ha una completa libertà di rotazione. Gli acidi grassi insaturi
possiedono per ogni doppio legame la struttura Z o cis, comportando la presenza di un punto di rigidità o di
deviazione della catena lineare. Proprio per questo motivo gli acidi grassi saturi possono impacchettarsi più
strettamente grazie alle forze di van der Waals tra le catene, hanno una consistenza cerosa e punti di fusione più alti
rispetto agli acidi grassi insaturi, che, hanno punti di fusione tanto più bassi quanto è maggiore il numero di insaturazioni.
TRIGLICERIDI
I trigliceridi sono esteri degli acidi grassi e del glicerolo in cui tutti e tre i gruppi -OH del glicerolo sono esterificati. Nel
caso in cui siano esterificati solo due gruppi -OH si parla di digliceridi, se ne viene esterificato solo uno si formano i
monogliceridi.
I trigliceridi sono i principali componenti dei lipidi di deposito delle cellule animali. A temperatura ambiente possono
essere solidi (chiamati grassi) se sono ricchi di acidi grassi saturi, o liquidi (chiamati oli) se sono ricchi di acidi grassi
insaturi.
Un’altra distinzione che si può fare è tra trigliceridi semplici, se gli acidi grassi sono uguali tra loro, o trigliceridi misti,
se gli acidi grassi sono diversi.
Una delle principali reazioni che effettuano i trigliceridi è la saponificazione, che in laboratorio richiede alte temperature
e idrossido di sodio concentrato, e che nel nostro organismo avviene automaticamente per opera dell’enzima lipasi a
temperatura
corporea
e
ad
opera
solo
dell’acqua.
La saponificazione comporta l’attacco nucleofilo da parte dello ione idrossido, che è un nucleofilo forte, sul carbonio
carbonilico dell’estere. Il passaggio chiave è l’addizione nucleofila al gruppo carbonilico.
Il sapone non è altro che un sale di sodio o di potassio di un acido carbossilico alifatico a lunga catena. La molecola del
sapone ha una testa idrofila ionizzata negativamente ed una coda idrofoba costituita dalla catena idrocarburica. Per
questa
sua
doppia
fase
viene
chiamata
molecola
anfipatica.
Quando usiamo un sapone, le code si sciolgono nella sostanza grassa, che viene circondata formando una micella.
Tutte le teste recano una carica negativa, quindi la repulsione elettrostatica impedisce alle micelle di riaggregarsi e le
mantiene in sospensione nell’acqua formando un’emulsione. A pH fisiologico, i saponi si trovano nella forma ionizzata RCOO–.
Un’altra reazione effettuabile da parte dei gliceridi è la riduzione. Se i gliceridi si presentano liquidi perché costituiti da
acidi grassi insaturi, si possono rendere solidi saturandone i doppi legami mediante una reazione di idrogenazione, cioè
addizione
di
H2 in
presenza
di
catalizzatori
metallici
come
Nichel.
Questo processo di indurimento è alla base della produzione di margarine a partire da un’emulsione di oli vegetali.
La reazione di ossidazione è alla base del fenomeno di irrancidimento che comporta modifiche delle proprietà
sensoriali e nutritive ad opera dell’ossigeno, sia negli oli che nei grassi, che nei prodotti alimentari in cui essi sono
presenti.
FOSFOLIPIDI
I fosfolipidi, o fosfogliceridi, sono esteri del glicerolo, in cui due -OH sono esterificati da acidi grassi formando la coda
idrofoba, mentre al terzo -OH è legato un gruppo fosforico a sua volta legato ad un gruppo X che può essere di varia
natura (ad es. l’amminoacido serina, un alcol come il glicerolo o altre sostanze come la colina). Questa estremità è
detta testa
polare.
I fosfolipidi sono i principali componenti strutturali delle membrane cellulari, in cui due strati di fosfolipidi si affacciano
l’uno verso l’altro con le code idrofobiche, esponendo le teste polari verso l’ambiente acquoso extracellulare e quello
citoplasmatico.
CERE
Le cere sono miscugli generalmente solidi costituiti prevalentemente da esteri degli acidi grassi con alcoli ad alto peso
molecolare. Acidi grassi fino a 28 atomi di carbonio e alcol fino a 34 atomi di carbonio. Hanno
funzione idrorepellente perché
sono
solidi
ed
insolubili
in
acqua.
Grazie a queste caratteristiche, nel mondo animale e vegetale hanno un ruolo protettivo in quanto rivestono la pelle, i
peli e le penne (soprattutto degli uccelli acquatici) ed impediscono la perdita d’acqua da foglie e frutti.
Le
cere
sono
morbide
e
plasmabili
a
caldo
ma
dure
a
freddo.
La cera d’api ha come principali componenti esteri dell’acido palmitico con alcol grassi a lunga catena (da 26 a 36
atomi di carbonio).
TERPENI
I terpeni sono prodotti naturali di origine vegetale costituiti da due o più unità
di isoprene (2-metil-1,3-butadiene – Vedi figura affianco) e possono essere ciclici e lineari. Le unità di isoprene possono
essere
disposte
testa-coda
o
coda-coda.
Tra i terpeni più comuni vi sono oli essenziali profumati come la canfora o il mentolo, le vitamine A, E, K, il bcarotene e lo squalene (triterpene e precursore nella biosintesi del colesterolo).
STEROIDI
Gli steroidi sono lipidi che hanno un nucleo idrocarburico tetraciclico,
il ciclopentanoperidrofenantrene, formato da 3 anelli con 6 atomi di carbonio e uno con 5, fusi insieme. La sintesi degli
steroidi nella cellula parte dal composto terpenico squalene, da cui derivano il lanosterolo e il colesterolo. Dal
colesterolo derivano poi altre biomolecole essenziali come gli acidi biliari e gli ormoni androgeni ed estrogeni e
il progesterone.
Tutti gli steroidi derivano dallo squalene che ciclizza facilmente.
PROTEINE
Le proteine sono polimeri i cui monomeri sono costituiti dai venti diversi tipi di amminoacidi presenti in
natura. Gli amminoacidi sono composti che contengono nella loro molecola sia il gruppo carbossilico –
COOH che il gruppo amminico –NH2 , basico. Entrambi questi gruppi funzionali sono legati a un carbonio,
chiamato carbonio-α. A questo carbonio, sono legati, inoltre, un atomo di idrogeno e un gruppo denominato
genericamente R che, essendo diverso nei 20 amminoacidi, ci consente di differenziarli. Durante la sintesi
delle proteine, un amminoacido lega il suo gruppo carbossilico con quello amminico di un altro amminoacido,
formando il legame peptidico con eliminazione di acqua come si può vedere in figura:
Nonostante gli amminoacidi siano solo 20, la varietà di proteine è elevatissima, in quanto gli amminoacidi si
combinano tra loro in sequenze e quantità diverse. Le proteine rappresentano una classe di composti molto
versatile e di grande interesse biologico. Esse, a seconda dei casi:
·
Hanno una funzione strutturale in quanto concorrono a formare l’impalcatura del corpo; ad esempio il
collagene è il principale componente fibroso delle ossa, dei tendini, della pelle, delle cartilagini, dei denti; i
capelli e le unghie sono costituiti da α-cheratina;
·
Svolgono funzione catalitica: gli enzimi, infatti, indispensabili catalizzatori biologici sono costituiti da
proteine
·
Fungono da mezzo di trasporto di altre molecole: nel sangue, ad esempio, l’ossigeno viene trasportato
dall’emoglobina
·
Provocano il movimento: ad esempio la contrazione muscolare è resa possibile da due proteine ovvero
dall’actina e dalla miosina
·
Hanno compiti protettivi: gli anticorpi, come le immunoglobuline che sono i più importanti mezzi di difesa
dell’organismo sono costituiti da proteine
·
Concorrono al sistema endocrino: vari ormoni, tra cui l’insulina sono costituiti da proteine
·
Fungono da riserva di sostanze nutritive: ad esempio l’ovoalbumina del bianco d’uovo e la caseina
presente nel latte sono costituiti da proteine
·
H+
Rappresentano un sistema di controllo del pH del sangue perché limitano le eccessive variazioni di ioni
dovute al metabolismo cellulare
Le proteine esplicano le loro specifiche funzioni grazie alla loro forma che dipende dalla successione di
amminoacidi, dai ripiegamenti della catena proteica e dalla sua organizzazione nello spazio. In tali
macromolecole si possono individuare successivi livelli di organizzazione denominati: struttura primaria,
secondaria, terziaria e quaternaria.
La pura e semplice successione degli amminoacidi costituisce la struttura primaria della proteina. La
struttura primaria, cioè tipo e sequenza degli aminoacidi, condiziona la configurazione spaziale e la forma
globale della molecola, dalle quali dipendono le proprietà biologiche.
L’avvolgimento a spirale, o la disposizione regolare di tratti più o meno lunghi della catena proteica
costituiscono la struttura secondaria della proteina. Questo livello di organizzazione è una conseguenza
dei legami a idrogeno tra gli amminoacidi appartenenti a una stessa catena, o tra gli amminoacidi di catene
diverse. Due tipi di struttura secondaria delle proteine sono l’α-elica e il β-foglietto. Nella struttura ad α-elica
la proteina è avvolta a spirale come si può vedere in figura:
Tra l’atomo di idrogeno legato all’azoto di ogni legame peptidico e l’ossigeno del gruppo –C=O del legame
peptidico sovrastante ( che si trova a distanza di quattro amminoacidi lungo la catena) si instaura un legame
a idrogeno. L’effetto stabilizzante dei molti legami a idrogeno che sono presenti nella proteina è la causa
principale dell’esistenza di tale tipo di struttura. Tuttavia se gli amminoacidi che si succedono lungo un tratto
di catena proteica hanno gruppi R voluminosi, come avviene nella prolina, o gruppi R dotati della stessa
carica elettrica, come avviene negli amminoacidi lisina e arginina, l’α-elica non può formarsi, a causa delle
forze di repulsione che si generano tra i gruppi R. In definitiva, insieme alla struttura primaria, una proteina
può assumere una struttura di l’α-elica, che può essere prevalente o presente in certi tratti, oppure non può
assumerla affatto. Le l’α-cheratine, proteine che costituiscono i capelli, la lana e le unghie, hanno come
struttura prevalente proprio quella dell’ l’α-elica. L’elasticità della lana e dei capelli dipende proprio da questa
forma delle loro molecole. Infatti, se tiriamo per i due estremi una fibra di lana, la fibra si allunga perché si
rompono i legami a idrogeno e le spire dell’ l’α-elica si allontanano l’una dall’altra; se la lasciamo andare la
fibra si riaccorcia perché si riformano i legami a idrogeno.
Nella struttura β-foglietto si ha una disposizione di catene proteiche l’una accanto all’altra. Ciascuna delle
catene è totalmente estesa e presenta una conformazione a zig-zag, dovuta alla geometria dei legami
attorno a ciascun atomo di carbonio e di azoto nella catena. In questo caso, i legami a idrogeno si formano
tra gli amminoacidi di due catene adiacenti. La β-cheratina, proteina che costituisce la seta, ha
fondamentalmente questa struttura. Le proteine dotate di questa struttura non possono essere allungate
ulteriormente, senza che si rompano i legami covalenti della loro catena; per questo motivo la seta, a
differenza della lana non è elastica. Esistono proteine la cui molecola ha una forma globulare che è il
risultato di ulteriori ripiegamenti della catena proteica, compresi tratti di catena che già possiedono una loro
struttura secondaria. Questo terzo livello di organizzazione è la struttura terziaria della proteina. Che si può
vedere in figura:
la struttura terziaria di una proteina è la conseguenza di interazioni attrattive tra i gruppi R di amminoacidi
anche molto distanti tra loro nella sequenza della struttura primaria della proteina. A stabilizzare la struttura
terziaria della proteina possono concorrere quattro tipi di forze:
1. Interazioni idrofobe o idrofile: nell’ambiente acquoso della cellula, i gruppi R non polari, idrofobi, della
molecola proteica tendono a raggrupparsi all’interno della proteina, in modo da ridurre al minimo i contatti
con le molecole d’acqua che la circondano. Invece, i gruppi polari, idrofili, tendono a disporsi verso l’esterno
della proteina a contatto con l’acqua
2. Attrazioni ioniche: si instaurano in genere tra due gruppi, come –NH3+ e –COO–, l’uno carico positivamente e
l’altro negativamente, dei gruppi R di due diversi amminoacidi
3. Legami idrogeno: derivano dall’attrazione tra gruppi R o si instaurano tra gruppi peptidici come nel caso delle
strutture α e β.
4. Ponti disolfuro: si formano tra gruppi –SH di due molecole dell’amminoacido cisteina; in seguito a una
reazione di ossidazione, i due gruppi –SH perdono i rispettivi atomi di idrogeno e si legano tra loro mediante
un legame covalente –S-S- come si può vedere in figura:
Alcune proteine sono formate da più di una catena di amminoacidi. Le catene possono essere uguali fra
loro, o anche diverse. La disposizione reciproca delle varie catene che compongono una proteina di questo
tipo costituisce la struttura quaternaria della proteina. Le interazioni possono essere legami deboli
come legami idrogeno e forze di Van der Waals, oppure forti ossia ionico o covalente. Una proteina con
struttura quaternaria è l’emoglobina: essa è costituita da quattro catene proteiche, a due a due uguali,
denotate rispettivamente dalle lettere α e β come si può vedere in figura :
Ognuna di queste catene contiene un gruppo eme, cioè una struttura ciclica, chiamata anello porfirinico, con
al centro uno ione Fe2+; a questo ione si lega una molecola di ossigeno, che viene trasportata dai polmoni
alle cellule del corpo.
ACIDI NUCLEICI
http://www.federica.unina.it/farmacia/biochimica-far/struttura-acidi-nucleici/
