Quando nel XIX secolo gli scienziati rivolsero per la prima
volta la loro attenzione alla nutrizione, in breve tempo
scoprirono che i prodotti naturali contenenti azoto erano
essenziali per la nutrizione degli animali. Nel 1839 il
chimico svedese Jacob Berzelius coniò per questa classe
di composti il termine di PROTEINA (dal greco Proteius
cioè “che occupa la prima posizione).
Gruppo R: catena laterale che
differenzia i diversi
amminoacidi. I carboni del
gruppo R sono indicati
attraverso le lettere
dell’alfabeto greco a partire
da β
Gruppo CARBOSSILICO :
gruppo acido
Gruppo AMMINICO: gruppo basico
Gli amminoacidi ( 20) hanno
proprietà strutturali comuni
I venti amminoacidi
costituenti le proteine,
variano considerevolmente
per le loro proprietà
chimico-fisiche come la
polarità, l'acidità, la
basicità, l'aromaticità, la
dimensione, la flessibilità
conformazionale, la
capacità di formare legami
crociati e legami idrogeno e
la reattività chimica. Queste
caratteristiche, molte delle
quali sono correlate, sono
in gran parte responsabili
della varietà di strutture e
funzioni delle proteine.
Tutti gli amminoacidi ad eccezione della glicina sono
otticamente attivi, cioè ruotano il piano della luce
polarizzata.
Le molecole
otticamente attive
sono asimmetriche
cioè non
sovrapponibili perché
posseggono un atomo
di carbonio chiralico
I centri chiralici danno origine ad ENANTIOMERI
*ISOMERIA
Le molecole chirali esistono in due forme isomeriche che
sono speculari e non sovrapponibili, dette
Tutti gli a.a., eccetto uno
(la glicina), contengo un
atomo centrale chirale
(carbonio in ) .
Gli stereoisomeri di tutte
le molecole proteiche
esistenti in natura sono
L-STEREOISOMERI
Gli enantiomeri hanno proprietà fisiche identiche
ad eccezione nel modo in cui reagiscono con la
luce piano-polarizzata
La configurazione di un centro di
chiralità viene definita assegnando
le priorità relative dei quattro gruppi.
La molecola a più bassa priorità
viene orientata opposta agli altri tre
a più alta priorità che si dirigono
verso l’osservatore.
Se per passare dal gruppo a più
alta priorità a quello a più bassa,
passando per il gruppo a priorità
intermedio, si percorre una curva in
senso antiorario, lo steroisomero
avrà configurazione S, se in senso
orario avrà configurazione R
FORMULE
GEOMETRICHE
PROIEZIONE DI
FISCHER
Gli a.a. sono classificati in base alla capacità del loro
gruppo R di interagire con l’H2O
Sono presenti 20 catene laterali
diverse che variano per:
Dimensioni
Carica
Capacità di formare legami idrogeno
Idrofobicità
Reattività chimica
Suddivideremo gli amminoacidi in
quattro gruppi in base alle
caratteristiche generali dei loro
gruppi R:
a.a. IDROFOBICI
a.a. POLARI
a.a. AROMATICI
a.a. CARICHI NEGATIVAMENTE
La prolina influenza
profondamente
l’architettura delle
proteine poiché la sua
struttura ad anello
determina più costrizioni
conformazionali nelle
proteine rispetto agli altri
a.a.
Sono a.a. carichi
positivamente a pH neutro
La lisina termina con un
gruppo amminico primario
L’arginina con un gruppo
guanidinico
L’istidina contiene un
gruppo IMIDAZOLICO
che vicino a pH
fisiologico può prendere
o
rilasciare protoni
Gli amminoacidi in soluzione a pH neutro esistono in
forma di ioni dipolari chiamati ZWITTERIONI
Quando un amminoacido che non possiede un gruppo R ionizzabile
viene posto in acqua a pH neutro, si trova in soluzione sottoforma di
ione bipolare, o ZWITTERIONE. Possiede uno ione basico ( gruppo
amminico) ed uno acido (groppo carbossilico) perciò può
comportarsi come acido o come base.
In soluzione acquosa gli a.a. si comportano cioè
come basi ed acidi deboli
Nel 1953 Frederick Sanger determinò la sequenza degli
amminoacidi dell’insulina, un ormone proteico. Il suo lavoro è
stato una pietra miliare nello sviluppo della biochimica perché
ha dimostrato per la prima volta che le proteine hanno
sequenze amminoacidiche definite con grande precisione,
costituite da L-amminoacidi legati con legame peptidico.
Due
molecole
di
amminoacidi
possono
unirsi
covalentemente mediante un legame ammidico, chiamato
LEGAME PEPTIDICO, formando un DIPEPTIDE
Questo tipo di legame avviene tra il gruppo carbossilico di
un amminoacido ed il gruppo amminico del secondo
amminoacido per eliminazione di una molecola di acqua
Struttura rigida planare per le interazioni
di risonanza che forniscono al legame
peptidico circa il 40% di carattere di
doppio legame
Caratteristiche del legame peptidico
I legami peptidici non si
rompono nelle condizioni che
denaturano le proteine:
riscaldamento o
concentrazioni elevate di
urea. Per idrolizzare questi
legami, non
enzimaticamente, occorrono
esposizioni a acidi o basi
forti con temperature elevate
Nomenclatura dei polimeri amminoacidici
II polimeri
polimeri (di
(di tipo
tipo poliammiacidico)
poliammiacidico) contenenti
contenenti due,
due, tre,
tre,
pochi
pochi (da
(da tre
tre aa dieci)
dieci) oppure
oppure molti
molti residui
residui amminoacidici
amminoacidici
sono
sono detti
detti rispettivamente
rispettivamente dipeptidi,
dipeptidi, tripeptidi,
tripeptidi, oligopeptidi
oligopeptidi
oppure
oppure polipeptidi.
polipeptidi. II polipeptidi
polipeptidi sono
sono polimeri
polimeri lineari
lineari che
che
possono
possono contenere
contenere da
da circa
circa 40
40 fino
fino aa più
più 4000
4000 residui
residui
amminoacidici
amminoacidici e,
e, poiché
poiché la
la massa
massa media
media degli
degli amminoacidi
amminoacidi
èè di
di 110
110 Da,
Da, essi
essi hanno
hanno masse
masse molecolari
molecolari che
che variano
variano da
da
circa
circa 44 aa 440
440 kDa.
kDa.
Nel peptide, il residuo amminoacidico con cui termina la
catena
polipeptidica,
viene
chiamato
residuo
AMMINOTERMINALE (n-terminale), ha il gruppo
amminico libero; il residuo all’altra estremintà ha un
gruppo α-carbossilico libero e viene chiamato residuo
CARBOSSITERMINALE (C-terminale).
Quando si riporta la fotografia di un polipeptide
l’estremità amminoterminale viene posta a sinistra
quella carbossiterminale a destra
