Presentazione di PowerPoint - Progetto e
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Quando nel XIX secolo gli scienziati rivolsero per la prima volta la loro attenzione alla nutrizione, in breve tempo scoprirono che i prodotti naturali contenenti azoto erano essenziali per la nutrizione degli animali. Nel 1839 il chimico svedese Jacob Berzelius coniò per questa classe di composti il termine di PROTEINA (dal greco Proteius cioè “che occupa la prima posizione). Gruppo R: catena laterale che differenzia i diversi amminoacidi. I carboni del gruppo R sono indicati attraverso le lettere dell’alfabeto greco a partire da β Gruppo CARBOSSILICO : gruppo acido Gruppo AMMINICO: gruppo basico Gli amminoacidi ( 20) hanno proprietà strutturali comuni I venti amminoacidi costituenti le proteine, variano considerevolmente per le loro proprietà chimico-fisiche come la polarità, l'acidità, la basicità, l'aromaticità, la dimensione, la flessibilità conformazionale, la capacità di formare legami crociati e legami idrogeno e la reattività chimica. Queste caratteristiche, molte delle quali sono correlate, sono in gran parte responsabili della varietà di strutture e funzioni delle proteine. Tutti gli amminoacidi ad eccezione della glicina sono otticamente attivi, cioè ruotano il piano della luce polarizzata. Le molecole otticamente attive sono asimmetriche cioè non sovrapponibili perché posseggono un atomo di carbonio chiralico I centri chiralici danno origine ad ENANTIOMERI *ISOMERIA Le molecole chirali esistono in due forme isomeriche che sono speculari e non sovrapponibili, dette Tutti gli a.a., eccetto uno (la glicina), contengo un atomo centrale chirale (carbonio in ) . Gli stereoisomeri di tutte le molecole proteiche esistenti in natura sono L-STEREOISOMERI Gli enantiomeri hanno proprietà fisiche identiche ad eccezione nel modo in cui reagiscono con la luce piano-polarizzata La configurazione di un centro di chiralità viene definita assegnando le priorità relative dei quattro gruppi. La molecola a più bassa priorità viene orientata opposta agli altri tre a più alta priorità che si dirigono verso l’osservatore. Se per passare dal gruppo a più alta priorità a quello a più bassa, passando per il gruppo a priorità intermedio, si percorre una curva in senso antiorario, lo steroisomero avrà configurazione S, se in senso orario avrà configurazione R FORMULE GEOMETRICHE PROIEZIONE DI FISCHER Gli a.a. sono classificati in base alla capacità del loro gruppo R di interagire con l’H2O Sono presenti 20 catene laterali diverse che variano per: Dimensioni Carica Capacità di formare legami idrogeno Idrofobicità Reattività chimica Suddivideremo gli amminoacidi in quattro gruppi in base alle caratteristiche generali dei loro gruppi R: a.a. IDROFOBICI a.a. POLARI a.a. AROMATICI a.a. CARICHI NEGATIVAMENTE La prolina influenza profondamente l’architettura delle proteine poiché la sua struttura ad anello determina più costrizioni conformazionali nelle proteine rispetto agli altri a.a. Sono a.a. carichi positivamente a pH neutro La lisina termina con un gruppo amminico primario L’arginina con un gruppo guanidinico L’istidina contiene un gruppo IMIDAZOLICO che vicino a pH fisiologico può prendere o rilasciare protoni Gli amminoacidi in soluzione a pH neutro esistono in forma di ioni dipolari chiamati ZWITTERIONI Quando un amminoacido che non possiede un gruppo R ionizzabile viene posto in acqua a pH neutro, si trova in soluzione sottoforma di ione bipolare, o ZWITTERIONE. Possiede uno ione basico ( gruppo amminico) ed uno acido (groppo carbossilico) perciò può comportarsi come acido o come base. In soluzione acquosa gli a.a. si comportano cioè come basi ed acidi deboli Nel 1953 Frederick Sanger determinò la sequenza degli amminoacidi dell’insulina, un ormone proteico. Il suo lavoro è stato una pietra miliare nello sviluppo della biochimica perché ha dimostrato per la prima volta che le proteine hanno sequenze amminoacidiche definite con grande precisione, costituite da L-amminoacidi legati con legame peptidico. Due molecole di amminoacidi possono unirsi covalentemente mediante un legame ammidico, chiamato LEGAME PEPTIDICO, formando un DIPEPTIDE Questo tipo di legame avviene tra il gruppo carbossilico di un amminoacido ed il gruppo amminico del secondo amminoacido per eliminazione di una molecola di acqua Struttura rigida planare per le interazioni di risonanza che forniscono al legame peptidico circa il 40% di carattere di doppio legame Caratteristiche del legame peptidico I legami peptidici non si rompono nelle condizioni che denaturano le proteine: riscaldamento o concentrazioni elevate di urea. Per idrolizzare questi legami, non enzimaticamente, occorrono esposizioni a acidi o basi forti con temperature elevate Nomenclatura dei polimeri amminoacidici II polimeri polimeri (di (di tipo tipo poliammiacidico) poliammiacidico) contenenti contenenti due, due, tre, tre, pochi pochi (da (da tre tre aa dieci) dieci) oppure oppure molti molti residui residui amminoacidici amminoacidici sono sono detti detti rispettivamente rispettivamente dipeptidi, dipeptidi, tripeptidi, tripeptidi, oligopeptidi oligopeptidi oppure oppure polipeptidi. polipeptidi. II polipeptidi polipeptidi sono sono polimeri polimeri lineari lineari che che possono possono contenere contenere da da circa circa 40 40 fino fino aa più più 4000 4000 residui residui amminoacidici amminoacidici e, e, poiché poiché la la massa massa media media degli degli amminoacidi amminoacidi èè di di 110 110 Da, Da, essi essi hanno hanno masse masse molecolari molecolari che che variano variano da da circa circa 44 aa 440 440 kDa. kDa. Nel peptide, il residuo amminoacidico con cui termina la catena polipeptidica, viene chiamato residuo AMMINOTERMINALE (n-terminale), ha il gruppo amminico libero; il residuo all’altra estremintà ha un gruppo α-carbossilico libero e viene chiamato residuo CARBOSSITERMINALE (C-terminale). Quando si riporta la fotografia di un polipeptide l’estremità amminoterminale viene posta a sinistra quella carbossiterminale a destra
