Corso di NutrizioneAnimale

AMMINOACIDI E PROTIDI
Prof. Paolo Polidori
Università di Camerino
AMMINOACIDI
Le proteine sono polimeri lineari di amminoacidi;
ogni amminoacido è legato al successivo tramite
un legame peptidico.
Gli amminoacidi derivano il loro nome dal fatto di
possedere un gruppo amminico e un acido nella
medesima molecola.
In teoria, sono possibili moltissimi amminoacidi: in
pratica, quelli che sono incorporati nelle proteine
sono soltanto 20.
I venti amminoacidi che formano le proteine sono
tutti -amminoacidi: l’atomo di carbonio  è
quello cui sono legati sia il gruppo carbossilico
che il gruppo amminico.
STRUTTURA PRIMARIA PROTEINE
Si intende la definizione della sequenza degli
amminoacidi di una catena polipeptidica.
Legandosi fra loro, gli amminoacidi formano
sequenze lineari, come lineare è il DNA che le
codifica.
Le strutture primarie possibili sono numerose: si
possono infatti avere 20 diverse possibilità
(quanti sono gli amminoacidi) per la prima
posizione. A ciascuna di queste 20 ne
corrispondono 20 per la seconda posizione, e
così via. Quindi il numero totale delle possibilità
è 20n, (20 = numero amminoacidi, n = numero
lunghezza catena).
Struttura Secondaria Proteine
Dipende da quella primaria: alcuni
amminoacidi promuovono certe strutture
secondarie e ne destabilizzano altre. Tra le
strutture secondarie più note si può citare
l’-elica.
La struttura terziaria descrive il ripiegamento
nello spazio delle catene polipeptidiche.
La struttura quaternaria interessa le molecole
proteiche composte da più sub-unità, come
l’emoglobina.
DIGESTIONE DELLE PROTEINE
Le proteine alimentari hanno un valore in quanto da
loro si possono ottenere amminoacidi liberi che
vengono poi utilizzati per i bisogni
dell’organismo.
I problemi connessi alla digestione sono quindi
quelli di idrolizzare i legami peptidici; il legame
peptidico è forte e non si idrolizza facilmente.
Alcuni enzimi del tubo gastroenterico, chiamati
endopeptidasi, scindono le grosse molecole
proteiche in frammenti più piccoli, sui quali è
possibile l’azione di altri enzimi (esopeptidasi)
che producono amminoacidi singoli e piccoli
peptidi (2-3 amminoacidi).
DENATURAZIONE PROTEINE
I legami chimici che determinano le strutture
superiori alla primaria sono deboli, possono
essere scissi dalla temperatura (cottura alimenti)
e da variazioni di pH (nello stomaco, aggiunta di
limone, ecc.).
Questo processo si chiama Denaturazione e la
proteina che lo subisce cambia la propria
conformazione e perde le sue proprietà
biologiche caratteristiche
La cottura può non soltanto denaturare le proteine,
ma anche alterare alcuni aminoacidi.
ENZIMI DIGESTIVI
L’intestino digerisce e assorbe ogni giorno una notevole quantità di
proteine, alcune di provenienza alimentare, altre secrete nel
tratto gastroenterico.
La digestione delle proteine si avvale di 2 tipi di enzimi: le
endopeptidasi e le esopeptidasi. Tale digestione avviene nello
stomaco e nel tenue e i prodotti finali sono amminoacidi, di e
tripeptidi.
Nello stomaco, la secrezione acida denatura le proteine esponendole
all’attacco della pepsina, che le scinde in frammenti più o meno
grandi. Le endopeptidasi pancreatiche (tripsina, chimotripsina
ed elastasi) scindono ulteriormente i frammenti proteici.
La secrezione di enzimi proteolitici da parte del pancreas è controllata
dalla presenza di proteine nel canale gastroenterico: per questo è
molto importante la precedente idrolisi parziale operata nello
stomaco dalla pepsina.
ASSORBIMENTO AMMINOACIDI
I prodotti finali della digestione proteica sono
assorbiti dalla mucosa enterica. E’ probabile
che più della metà degli amminoacidi venga
assorbita in forma di e tripeptidica.
Gli amminoacidi assorbiti lasciano le cellule
della mucosa e sono trasportati al fegato
tramite la vena porta.
Gli amminoacidi sono parzialmente
metabolizzati negli enterociti, ove sono
attive alcune transaminasi.
GLI ENZIMI
Gli enzimi sono proteine, ma spesso la componente
proteica non è l’unica necessaria per l’attività:
molti enzimi richiedono infatti la presenza di
cofattori non proteici.
Il termine enzima deriva dal greco, significa “nel
lievito”, fu coniato quando si scoprì che estratti di
lievito erano capaci di fermentare lo zucchero
anche se le cellule erano morte.
In sostanza, gli enzimi sono catalizzatori prodotti
dalle stesse cellule viventi che li utilizzano, e
possono catalizzare le reazioni in entrambi i sensi,
reagenti-prodotti o viceversa.
CLASSIFICAZIONE ENZIMI
Gli enzimi sono ripartiti in sei classi:
1. Ossidoriduttasi: catalizzano reazioni di
ossidoriduzione
2. Trasferasi: catalizzano il trasferimento di gruppi.
3. Idrolasi: catalizzano reazioni di idrolisi.
4. Liasi: catalizzano reazioni di addizione a un doppio
legame.
5. Mutasi o Isomerasi: catalizzano reazioni di
isomerizzazione.
6. Ligasi o Sintetasi: formano un legame con
l’intervento di cofattori.
AMMINOACIDI ESSENZIALI
Dal punto di vista nutrizionale, gli
amminoacidi possono essere divisi in
essenziali e non essenziali. La presenza
nell’alimentazione di tutti gli amminoacidi
essenziali in quantità adeguata è un
requisito fondamentale per assicurare il
mantenimento della massa corporea e la
crescita degli infanti.
In caso di deficienza, il bilancio di azoto
diventa negativo e si ha una perdita netta di
proteine.
Amminoacidi Essenziali e Non Essenziali
Essenziali
Non Essenziali
Precursori di
essenziali
Istidina
Alanina
Glutammina
Isoleucina
Aspartato
Metionina
Leucina
Asparagina
Glutammato
Lisina
Glutammato
Serina, Colina
Metionina
Serina
Glutammato
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
Fenilalanina
DIGERIBILITA’ PROTEINE
Non tutte le proteine sono egualmente
digeribili, quindi la quantità di amminoacidi
assorbita dall’organismo non corrisponde
alla quantità di amminoacidi assunti con
l’alimentazione.
La digeribilità è legata a numerosi fattori; le
proteine della carne, delle uova, del pesce e
del latte sono digerite per il 94-97% e la
loro digeribilità è posta come 100 quando si
paragonano proteine di origine diversa.
VALORE BIOLOGICO PROTEINA
Implica studi sul bilancio di azoto, indica il rapporto
tra proteina depositata/proteina assorbita, dipende
essenzialmente dal tipo di amminoacidi.
Esiste anche un punteggio NPU (net protein
utilization), misura l’utilizzazione totale della
proteina (proteina depositata/proteina ingerita).
AMMINOACIDO LIMITANTE:
Quello contenuto in percentuale più bassa rispetto
alle esigenze.
Composizione in amminoacidi essenziali
di una proteina ideale di riferimento
Sorgente Lisina
proteica
Solforati Treonina Triptofano Punteggio
Ideale
5.5
3.5
4.0
1.0
100
Latte
in polvere
8.0
2.9
3.7
1.3
83
solforati
Cereali
2.4
3.8
3.0
1.1
44
lisina
Legumi
7.2
2.4
4.2
1.4
68
solforati
chimico
(ammin.
limitante)
CONCLUSIONI
Il ruolo fondamentale degli amminoacidi è
quello di prendere parte alla costruzione
delle proteine.
Il difetto, anche di un solo amminoacido,
porta ad un rallentamento e ad un arresto
della biosintesi proteica.
Il fabbisogno di amminoacidi essenziali deve
essere soddisfatto; il fabbisogno
complessivo di amminoacidi varia molto in
relazione alla disponibilità di altri nutrienti,
quali ad esempio i glicidi.