Proprietà funzionali delle proteine

LE PROTEINE
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Proteine
• Composte da 21
aminoacidi, di cui 9
essenziali.
• Tutti gli aminoacidi non
utilizzati per la sintesi
di proteine endogene
vengono ossidati a CO2 e
H2O e forniscono (in
media) 4 kcal/g (15 kJ).
• Le fonti di proteine
nella dieta sono
eterogenee.
Differiscono in quantità
e qualità.
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Protidi da PROTOS = primo
per la loro importanza primaria
Sono sostanze quaternarie
a contengono anche S e P
POLIMERI LINEARI
di
20 amminoacidi
diversi
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Dal greco "proteios" = che occupa il primo posto.
Chimicamente costituite da una o più catene
peptidiche: eteropolimeri lineari formati da
amminoacidi legati gli uni di seguito agli altri.
La combinazione di 20 amminoacidi in catene di 100130 unità dà luogo a molteplici combinazioni.
In natura da 1010 a 1012 differenti proteine di cui
50.000 nell'uomo.
Peso molecolare da 5000 a > di 1.000.000, costituite
da un minimo di 50 amminoacidi sino a più di 500; le
catene più corte: peptidi.
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Per dinamicità della loro struttura (gli atomi in
continuo movimento fluttuante), per la varietà
qualitativa, per capacità di legarsi selettivamente ad
altre molecole svolgono molteplici compiti:
- intervengono nella duplicazione, trascrizione,
traduzione del DNA;
- regolano il metabolismo, come enzimi e come ormoni;
- trasportano le molecole attraverso i liquidi circolanti
- intervengono nella coagulazione del sangue;
- proteggono dalle infezioni: anticorpi;
- trasmettono gli impulsi nervosi;
- costituiscono la struttura dei tessuti di sostegno;
- rappresentano forme di deposito dei principi
nutrienti;
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Possono avere anche ruolo negativo:
-fattori antinutrizionali (es. inibitori dell'amilasi
nella cariosside del frumento)
-Allergeni
- tossine prodotte
contaminanti.
da
microorganismi
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Caratteristica peculiare delle proteine è quella di essere soggette
ad un continuo processo di demolizione e sintesi che va sotto il nome
di turnover proteico.
Il turnover consente all’organismo di modulare la sintesi delle
proprie proteine in dipendenza dell’evolversi delle sue esigenze ed é
pertanto alla base delle sue capacità di adattamento.
In un uomo adulto le proteine corporee ammontano a circa 12 kg. Di
questi si calcola che giornalmente circa 250 g sono soggetti a
turnover, quindi una quantità circa tre volte superiore a quella dei
normali consumi alimentari.
La continua liberazione di aminoacidi conseguente al processo di
turnover ne consente l’interscambio tra i tessuti e la riutilizzazione
intracellulare per la sintesi di nuove proteine. Questa riutilizzazione
di aminoacidi é sotto il controllo di vari fattori metabolici e ormonali
ed é influenzata dallo stato fisiologico o patologico del soggetto
(Waterlow et al., 1978).
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AMMINOACIDI
Caratterizzati da avere almeno un gruppo amminico -NH2 in posizione a, ed
uno carbossilico -COOH
La più semplice è la glicina = acido a-ammino-acetico
Gruppo acido o
carbossile
Gruppo basico o amminico
H
NH2
C
COOH
R
Parte variabile
R = gruppo di atomi che formano
una catena non molto lunga
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In base alla natura di R si dividono:
aa con R privo di carica
aa con R apolare
aa con R polare
aa con R che porta una
carica (pH neutro)
aa con R carico positivamente
aa con R caricato negativamente
aa con R apolare: non avendo gruppi polari sono idrofobe
aa con R polare: molto più solubili in acqua;
aa con R carico positivamente: aa basici
aa con R caricato negativamente: aa acidi.
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Avendo tutti, ad eccezione della glicina almeno un C
asimmetrico, presentano il fenomeno dell'isomeria ottica;
tuttavia nelle proteine troviamo solo L-amminoacidi.
Il potere rotatorio è indipendente dalla serie di
appartenenza per cui molti L-amminoacidi sono destrogiri
(+).
Solidificano con punti di fusione sopra i 200 °C.
Il pH particolare per ogni amminoacido, in cui esiste
esclusivamente la forma dipolare con carica complessiva
uguale a zero, è detto punto isoelettrico.
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Oltre ai sopracitati AA provenienti dall'idrolisi delle proteine,
hanno importanza:
-citrullina e ornitina, omocisteina e omoserina: i primi
metaboliti del ciclo dell'urea e del metabolismo degli
amminoacidi gli altri;
-acido g-amminobutirrico (GABA), neurotrasmettitore;
b-alanina, facente parte dell'acido pantotenico;
-5-idrossitriptofano, precursore della serotinina.
Inoltre vi sono i D-amminoacidi:
- acido D-glutammico e D-alanina nelle pareti delle cellule
batteriche;
- D-serina nei lombrichi e la D-ornitina nel fegato dei
pescicane.
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AMMINOACIDI
ESSENZIALI
Sono
NON ESSENZIALI
Gli altri
Leucina
Isoleucina
Valina
Serina
Triptofano
Fenilalanina
Lisina
Metionina
Arginina
ESSENZIALI = devono essere introdotti con gli alimenti –
L’organismo non li sintetizza
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Anche se a livello cellulare tutti i venti aminoacidi
devono essere contemporaneamente presenti, solo
nove devono essere introdotti preformati con gli
alimenti in quanto l’organismo non è in grado di
sintetizzarli. Questi nove aminoacidi vengono definiti
aminoacidi essenziali (AAE) (valina, isoleucina,
leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina,
triptofano e istidina).
Sono poi considerati semiessenziali cisteina e tirosina,
in quanto sono in grado di risparmiare rispettivamente
metionina e fenilalanina.
Tutti gli altri aminoacidi possono prendere origine da
una fonte anche molto semplice di azoto.
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Anche se non sono da considerare direttamente come essenziali,
ricevono attualmente notevole interesse dal punto di vista
nutrizionale anche altri aminoacidi, quali glicina, prolina, arginina,
glutamina e taurina (che è un derivato delle cisteina); essi sono
definiti "condizionatamente essenziali".
Questi aminoacidi ricoprono un ruolo fondamentale nel
mantenimento dell’omeostasi e delle funzioni dell’organismo
umano in varie condizioni fisiologiche e possono in alcune
condizioni fisiopatologiche, non essere sintetizzati a velocità
sufficiente.
In questo contesto assume particolare interesse l’arginina come
precursore dell’ossido nitrico per le molteplici funzioni che
questo composto esplica nella comunicazione cellulare, nella
trasduzione dei segnali biologici e nella difesa immunitaria.
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Sulla base degli AA presenti, le proteine possono essere suddivise in
due distinti gruppi:
proteine complete
incomplete.
Le prime, dette anche nobili, contengono tutti gli aminoacidi
essenziali nelle giuste proporzioni,
le seconde mancano di uno o più aminoacidi essenziali oppure li
contengono in quantità inadeguata ed hanno quindi una deficienza
assoluta o relativa di questi ultimi.
Al primo gruppo appartengono quasi tutte le proteine animali mentre
quelle vegetali appartengono per lo più al secondo.
Per esempio, le proteine dei cereali hanno deficienza relativa in lisina
e triptofano, quelle dei legumi in metionina.
L’essenzialità di un aminoacido varia comunque da specie a specie
animale ed è in relazione a numerose influenze. Per esempio l’istidina
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è sintetizzabile in quantità sufficiente solo nell’adulto.
Gli aminoacidi, oltre a svolgere una funzione come tali
e cioè come componenti della molecola proteica, sono
anche precursori di molecole con importanti funzioni
biologiche
- ad esempio il triptofano è un precursore della
niacina - vitamina PP - e del neurotrasmettitore
serotonina;
-gli aminoacidi solforati sono precursori del
glutatione, importante per le difese antiossidative
cellulari
e quando introdotti con la dieta in quantità superiore
ai bisogni costituiscono una fonte utilizzabile di
energia (Young et al., 1994).
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LEGAME PEPTIDICO
Gli amminoacidi si legano fra loro tramite il legame peptidico
http://www.arrakis.es/~lluengo/enlace.html
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STRUTTURE DELLE PROTEINE
AA AA
AA AA
a-elica
AA
AA
Struttura primaria: la sequenza degli AA
Struttura quaternaria: più gomitoli
che si uniscono
Struttura secondaria: primo
ripiegamento della catena
Struttura terziaria: ripiegamento
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a gomitolo
Struttura primaria
E' data dalla sequenza e dal tipo di amminoacido nella sua catena.
Le sequenze amminoacidiche delle proteine di un individuo sono
depositate in codice, nei geni (tratti del suo DNA).
Il legame che unisce i vari amminoacidi è detto peptidico ed avviene
fra il gruppo carbossilico di un amminoacido e quello amminino
dell'amminoacido successivo.
AA AA
AA AA
AA
AA
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Struttura secondaria
E' la struttura tridimensionale singola e ben determinata in cui si trova
quella data proteina.
In essa sono importanti:
- il modo in cui la proteina è piegata;
- la natura dei legami che stabilizzano la struttura.
Le principali strutture secondarie sono:
- a elica,
- lamina b,
- la ripiegatura b
- l'elica del collageno.
aelica: i piani dei legami peptidici sono piegati secondo angoli di 80° e si
avvolgono in senso destrogiro attorno ad un asse ideale.
L'a elica è stabilizzata da legami H tra l'O del gruppo -CO- di un
amminoacido e l'H del gruppo -NH- dell'amminoacido sottostante (4 aa più
avanti).
Alcune proteine fibrose con particolari proprietà meccaniche sono
costituite da più a eliche che si attorcigliano insieme a formare una specie
di corda molto lunga ove i singoli filamenti sono tenuti insieme da ponti H
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stabilitisi fra catene parallele (a-cheratina di capelli ed unghie).
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Lamina b o struttura a foglio pieghettato: con catene più distese, angoli di
legame di 120°.
2 o più catene polipeptidiche o altrettanti tratti di una stessa catena sono di
fianco e la stabilizzazione è data da ponti H fra i -CO- di una catena e gli NH- di quella adiacente.
Quando la proteina può invertire di senso piegandosi ad U la stabilizzazione è
data da un legame H fra il -CO- di un aa e il gruppo -NH- del terzo successivo.
Elica del collageno
Ove ogni spira contiene solo 3 aa di cui uno è sempre la glicina mentre gli altri
per lo più prolina ed idrossiprolina.
Stabilizzati solo da ponti H intercatene.
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Struttura terziaria
E' un'ulteriore organizzazione tridimensionale compatta
della molecola che riguarda soprattutto le proteine
globulari (enzimi, ormoni, recettori, ecc.).
Non è una struttura ben definita, ma scaturisce dalle
reciproche disposizioni spaziali dei tratti ad a-elica, a
lamina b, ecc
E' stabilizzata da una serie di legami che possono essere:
- legami covalenti: ponti di S fra cisteine non adiacenti e
spesso distanti;
- legami ionici: tra gruppi carichi negativamente e
positivamente degli R;
- legami ad H sia tra i -CO- e gli -NH- dei legami
peptidici che tra i gruppi polari delle catene lineari;
- legami idrofobi ossia interazioni tra R apolari tendenti a
formare zone in cui restano escluse le molecole di acqua.
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Struttura quaternaria
E' data dall'associazione mediante legami covalenti di più catene
polipeptidiche uguali o diverse che presentano già le precedenti
strutture.
Aumentando la complessità della molecola, aumenta le sue
proprietà biologiche.
Es. emoglobina costituita da 2 catene a e 2 catene b di 141 e 146
aa rispettivamente.
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CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE
In base a:
• funzione: enzimi, ormoni, proteine di trasporto, di struttura, di deposito, ecc.
• forma
p. fibrose: di origine animale, prevalente funzione meccanica: cheratine,
collageno, elastine, ecc.
p. globulari: tutte le altre.
•composizione chimica:
semplici: se per idrolisi danno solo aa (C 50%, = 23%, N 16%, H7%, S max
3%)
coniugate che contengono anche gruppi non proteici responsabili delle
diverse azioni biologiche
•proprietà chimico-fisiche
protammine e istoni, basiche, solubili in acqua sono nucleoproteine (nei
cromosomi). - Non coagulano al calore
albumine: sieroalbumina, lattoalbumina, ovoalbumina, ecc.
solubili in acqua, coagulano al calore
globuline: ovoglobulina, sieroglobulina,fibrinogeno, globuline vegetali.
solubili in soluzioni saline a pH neutro, coagulano al calore.
prolammine: glutenina del frumento - solubili solo in acidi ed alcali diluiti
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scleroproteine: collagene - insolubili in tutte le precedenti soluzioni.
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Classificazione delle proteine
Semplici = solo amminoacidi
Secondo la composizione chimica
Secondo l’importanza nutrizionale
Complesse o coniugate = contengono
altre sostanze
Lipoproteine
Glicoproteine
Nucleoproteine
Fosfoproteine
Alto VB
Medio VB
Basso VB
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Le proteine semplici sono quelle composte esclusivamente da aaminoacidi,
Le proteine coniugate, in natura più abbondanti di quelle semplici,
contengono anche una frazione non proteica, detta gruppo prostetico,
unita per legame per lo più non ionico, ma a volte anche salino.
Tra le proteine semplici le più comuni sono le globuline, importanti
proteine di riserva nei vegetali (legumina e faseolina delle leguminose),
largamente distribuite però anche negli alimenti di origine animale (latte,
carne, uova). Sono debolmente acide, insolubili in acqua, solubili in
soluzioni saline neutre, coagulabili al calore.
La albumine sono spesso associate alle globuline e ricche di aminoacidi
solforati.
Le troviamo nel sangue, nel latte e nell’uovo. Nei vegetali sono presenti
soprattutto nei semi ed alcune sono velenose (ricina). Sono solubili in
acqua e coagulabili al calore.
Le protammine non contengono aminoacidi solforati e aromatici e sono più
ricche di azoto rispetto ad altre proteine per l’elevato contenuto in
arginina e istidina. A carattere basico, sono solubili in acqua, non sono
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termocoagulabili e precipitano con le soluzioni di sali neutri.
Gli istoni sono contenuti come nucleoproteine nei nuclei cellulari.
Le prolammine o gliadine sono contenute nell’endosperma dei semi.
Hanno alto contenuto in prolina e in acido glutammico e sono povere
in arginina, istidina e, soprattuttto in lisina. Esempi sono la gliadina
del frumento e della segale che associata alla gluteina forma il
glutine, molto importante nei processi di panificazione e
pastificazione, l’ordeina dell’orzo e la zeina del mais. L’intolleranza
congenita alla gliadina è nota come malattia celiaca. Le gliadine sono
insolubili in acqua.
Le gluteline nei semi sono associate alle gliadine, contengono lisina e
triptofano, sono insolubili in acqua e coagulate dal calore. La
glutelina del frumento è la glutenina.
Le scleroproteine hanno eminentemente funzione meccanica, scarso
valore nutrizionale e sono poco solubili in acqua. Il collagene del
tessuto connettivo bollito in acqua si trasforma in gelatina animale.
Le cheratine hanno un elevato contenuto in cistina e si trovano nei
tessuti cornei (capelli, unghie, lana, penne, corna).
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Tra le proteine coniugate le fosfoproteine o fosfoprotidi contengono
come gruppo prostetico acido ortofosforico legato per legame estere ai
gruppi ossidrilici della serina e della treonina.
Una fosfoproteina è la caseina del latte che non coagula al calore in
ambiente neutro ma coagula in ambiente acido.
Nel tuorlo d’uovo si trova la ovovitellina.
Le fosfoproteine sono insolubili in acqua, solubili negli alcali diluiti.
I nucleoprotidi rappresentano i costituenti principali del nucleo delle
cellule e risultano dall’unione di istoni e protamine con il gruppo
prostetico costituito dagli acidi nucleici.
Le nucleoproteine sono largamente diffuse anche nel regno vegetale, in
particolare nelle cellule dei lieviti. Gli acidi nucleici hanno forte carattere
acido per la presenza di residui fosforici ed il legame tra questi e le
proteine è spesso di tipo salino.
Il prodotto finale del catabolismo delle basi puriniche è l’acido urico e
nell’uomo la sistematica ingestione di acidi nucleici in quantità superiore a
50
2 g/die causa uricemia e uricuria, calcoli renali e una sindrome di tipo
gottoso.
Nei glicoprotidi o mucoproteine il gruppo prostetico è un carboidrato o
un suo derivato, legato per legame covalente, che può rappresentare fino
al 70% dell’intera molecola.
Le glicoproteine si trovano in vari tessuti dove possono svolgere azione
protettiva; di interesse alimentare é l’ovomucoide.
Nelle cromoproteine la parte proteica è una globulina mentre i gruppi
prostetici cromofori sono costituiti da una sostanza colorata contenente
un metallo (Fe, Mg) oppure un pigmento allossazinico o carotenoide.
Nell’emoglobina del sangue e nella mioglobina della carne rossa il gruppo
prostetico è l’eme contenente un atomo di ferro legato a quattro nuclei
pirrolici collegati tra loro a formare il nucleo porfirinico.
Nella cloroplastina il gruppo prostetico è la clorofilla, mentre nel guscio
dei crostacei (aragosta, granchio) la cromoproteina ha come gruppo
prostetico l’astaxantina, un pigmento polienico rosso di natura
carotenoide che si libera quando il crostaceo viene cotto.
Nei lipoprotidi la frazione proteica è legata a lipidi semplici o complessi,
mentre nelle ergoproteine il gruppo prostetico è rappresentato da51
biocatalizzatori come enzimi, vitamine, ormoni.
Proprietà funzionali delle proteine
Oltre che per gli aspetti nutrizionali, le proteine hanno
importanza fondamentale anche per l’aspetto fisico di molti
alimenti: senza la matrice proteica, per esempio, pane, formaggio,
carne, sarebbero senza struttura ed inaccettabili.
La proprietà funzionale di una proteina è una specifica proprietà
tecnologica che influenza l’aspetto fisico ed il comportamento di
un prodotto alimentare in modo caratteristico e deriva dalla
natura chimico-fisica della materia prima proteica.
Sono le proprietà funzionali che consentono la possibilità di
impiego in diverse formulazioni alimentari.
Esse sono dipendenti dalle proprietà chimiche quali:
- grandezza molecolare,
- composizione aminoacidica,
- struttura e coniugazione,
- carica,
- reattività.
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Esempi di proprietà funzionali sono:
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
la solubilità,
la dispersibilità,
la capacità di legare l’acqua,
le proprietà umettanti,
le proprietà gelificanti,
la coagulazione,
la viscosità,
l’elasticità,
la coesione,
le capacità emulsionanti,
le proprietà montanti e schiumogene,
l’adsorbimento dei grassi e quello degli aromi.
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PROPRIETA' NUTRIZIONALI
Forniscono gli amminoacidi essenziali e non all'organismo per
le sue funzioni:
- plastica: "mattoni" per la costruzione di proteine umane
continuamente soggette a processi di demolizione e sintesi;
- regolatrice: precursori di ormoni, neurotrasmettitori, ecc.
-lo scheletro carbonioso può essere ossidato tramite il ciclo
di Krebs o convertito in glucosio (gluconeogenesi).
Nell'intestino le endo e le eso-peptidasi dal mezzo e
dall'estremità della catena, le trasformano in amminoacidi
liberi e di-tripeptidi in grado di essere assorbite dalla
mucosa intestinale (pepsina ed acido cloridrico secreto dalle
cellule parietali dello stomaco).
Poi nel duodeno per opera delle peptidasi, quindi gli aa
assorbiti a livello intestinale arrivano al fegato che regola la
loro utilizzazione.
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rapporto di efficienza proteica (PER): è il rapporto tra l’aumento di
peso (in g) e le proteine consumate (in g);
valore di lisina disponibile (ALV): è la quota di lisina presente
nell’alimento effettivamente utilizzabile ai fini nutrizionali che,
sommata a quella non disponibile, dà il valore totale.
La qualità proteica (NPU) della dieta mediamente consumata dalla
popolazione italiana è di 0,79, derivante da un indice chimico pari
a 0,89 ed una digeribilità pari anch’essa a 0,89.
55
Quando la composizione proteica quali e quantitativa è nota, è possibile
trarre conclusioni circa il suo valore nutrizionale.
Quest’ultimo può essere indicato in vari modi:
valore biologico (BV): è la percentuale di azoto assorbito che viene
utilizzato (trattenuto);
coefficiente di utilizzazione digestiva (CUD) o digeribilità (D): è la
percentuale di azoto degli alimenti (ingerito) che viene assorbito;
utilizzazione proteica netta (NPU): è la percentuale di azoto degli
alimenti (ingerito) che viene utilizzato (trattenuto);
NPU = BV x D espresso in percentuale;
indice proteico chimico (IPC) o punteggio chimico (chemical score) o
indice qualitativo: é il rapporto tra la percentuale di aminoacido
limitante nella proteina in esame e la percentuale dello stesso
aminoacido nella proteina di riferimento (uovo);
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Valore proteico degli alimenti
Dipende dalla qualità, dalla quantità e dalla digeribilità delle
proteine che contiene.
Alimenti d'origine animale: danno proteine con composizione
simile a quella delle proteine umane.
3-5 % latte vaccino, 35 % formaggi, 13 % uova e 15-20 %
carne e pesce.
Cereali e legumi: di discreto valore biologico anche se
spesso associate con la fibra.
Spesso non contengono tutti gli amminoacidi essenziali.
8-12% cereali, pane e pasta, 20% legumi secchi, 40% soia.
Frutta ed ortaggi: bassi valori, (3%), composizione in aa
essenziali deficitaria.
Quelle estratte da soia, ma anche da piselli, patate, ecc.
sempre più utilizzate per preparare biscotti, salse, creme,
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ecc. in futura concorrenza con prodotti d'origine animale.
=
AA utilizzati/AA assorbiti
Valore biologico: % di proteina assorbita che rimane nell’organismo;
esso misura la capacità dell’organismo di trasformare gli aminoacidi
assorbiti in tessuti corporei.
Più la proteina alimentare è simile a quelle umane, più il nostro
organismo è in grado di utilizzarne gli amminoacidi
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FUNZIONI delle proteine
STRUTTURALE
Costituiscono le strutture delle
cellule
REGOLATRICE
Enzimi, ormoni
DI DIFESA
Anticorpi
DI RISERVA
Riserva di sostanze Calcio, fosforo
ENERGETICA
1 g = 4 kcal
Una funzione ausiliaria delle proteine nella dieta è quella di contribuire al
sapore dell’alimento; la cottura delle proteine alimentari in presenza di
carboidrati e lipidi dà origine a sapori differenti.
59 il
In generale l’aumento del contenuto proteico di un alimento ne accentua
sapore e la gradevolezza.
LARN
1/3 animali
to rta dell'energia
15%
2/3 vegetali
25%
60%
glucidi
lip idi
p ro tidi
60
DENATURAZIONE PROTEICA
Per effetto del calore, degli acidi, dello stiramento meccanico le
proteine perdono tutte le loro strutture escluso la primaria
Con la cottura si ha denaturazione e le proteine diventano più
digeribili
61
62
DIGESTIONE DELLE PROTEINE
PROTEINA
Acido cloridrico +
Pepsina
MACROPEPTIDI
Peptidasi pancreatiche
PEPTIDI
Enzimi parete intestinale
AMMINOACIDI
Vena porta
FEGATO
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METABOLISMO DEI PROTIDI
CATABOLISMO
ANABOLISMO
Le proteine vengono demolite ad AA
Proteina
Le cellule fabbricano
gli AA non essenziali
idrolisi
AA
ossidazione
Trasformati o
utilizzati per
formare
altre proteine
Le cellule legano insieme
gli AA secondo un ordine
stabilito dal DNA (sintesi
proteica)
proteina
Gruppo NH2
Scheletro carbonioso
Sintesi urea
fegato
Urea
Eliminata con le urine
RNAtransfer
RNA messaggero
Ossidato
per produrre
energia
Trasformato
in glucosio o
grasso
ribosoma
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