Enzimi: catalizzatori biologici
Velocità di reazione più elevate
Condizioni di reazione più moderate
Maggiore specificità di reazione
Capacità di regolazione
Forza ionica e pH
Temperatura
Concentrazione di enzima
Concentrazione di substrato
Cofattori, attivatori, inibitori, modulatori.
Se la reazione A + B → C + D comporta la collisione
fra una molecola di A e una molecola di B,
C
Ea
A
D
B
A-B
risultano efficaci soltanto le collisioni nelle quali viene
scambiata un’energia uguale o superiore ad un valore
limite : l’energia di attivazione Ea della reazione.
Si chiama complesso attivato l’intermedio ad alta
energia indicato con A-B
EE
NN
EE
RR
GG
II
AA
A...B
Ea
A+B
C+D
coordinata di reazione
Il ruolo del catalizzatore riguarda la tappa di formazione
del complesso attivato: modificare l’energia di attivazione
della reazione; non modifica né l’entropia né l’entalpia (e
quindi neanche l’energia libera ∆G) dei prodotti di reazione.
.
Energia libera
di attivazione
della reazione
non catalizzata
EE
NN
EE
RR
GG
II
AA
Energia libera di
attivazione
della reazione
catalizzata
A...B
*
EA
Reazione non catalizzata
Reazione catalizzata
EA
A+B
∆G
C+D
MECCANISMI CATALITICI
Catalisi covalente
Catalisi acida o basica
Catalisi favorita da ioni metallici
Effetti di prossimità e orientamento
Catalisi elettrostatica
Legame preferenziale dello stato di transizione
X
Regolazione dell’attività enzimatica
Controllo della disponibilità di enzima:
Sintesi proteica: regolazione dell’espressione genica
Induttori
Repressori
Degradazione proteica
Proteasi
Proteasoma
Controllo dell’attività dell’enzima:
alterazioni strutturali che influenzano l’attività catalitica
Modulazione allosterica:
Effettori allosterici
Proteine modulatrici
Modificazioni covalenti:
Reversibili: modificazione e demodificazione
Irreversibili: zimogeni
Isozimi
1. ossidoreduttasi
2. transferasi
3. idrolasi
4. liasi (sintasi)
5. isomerasi
6. ligasi (sintetasi)