Enzimi: catalizzatori biologici Velocità di reazione più elevate Condizioni di reazione più moderate Maggiore specificità di reazione Capacità di regolazione Forza ionica e pH Temperatura Concentrazione di enzima Concentrazione di substrato Cofattori, attivatori, inibitori, modulatori. Se la reazione A + B → C + D comporta la collisione fra una molecola di A e una molecola di B, C Ea A D B A-B risultano efficaci soltanto le collisioni nelle quali viene scambiata un’energia uguale o superiore ad un valore limite : l’energia di attivazione Ea della reazione. Si chiama complesso attivato l’intermedio ad alta energia indicato con A-B EE NN EE RR GG II AA A...B Ea A+B C+D coordinata di reazione Il ruolo del catalizzatore riguarda la tappa di formazione del complesso attivato: modificare l’energia di attivazione della reazione; non modifica né l’entropia né l’entalpia (e quindi neanche l’energia libera ∆G) dei prodotti di reazione. . Energia libera di attivazione della reazione non catalizzata EE NN EE RR GG II AA Energia libera di attivazione della reazione catalizzata A...B * EA Reazione non catalizzata Reazione catalizzata EA A+B ∆G C+D MECCANISMI CATALITICI Catalisi covalente Catalisi acida o basica Catalisi favorita da ioni metallici Effetti di prossimità e orientamento Catalisi elettrostatica Legame preferenziale dello stato di transizione X Regolazione dell’attività enzimatica Controllo della disponibilità di enzima: Sintesi proteica: regolazione dell’espressione genica Induttori Repressori Degradazione proteica Proteasi Proteasoma Controllo dell’attività dell’enzima: alterazioni strutturali che influenzano l’attività catalitica Modulazione allosterica: Effettori allosterici Proteine modulatrici Modificazioni covalenti: Reversibili: modificazione e demodificazione Irreversibili: zimogeni Isozimi 1. ossidoreduttasi 2. transferasi 3. idrolasi 4. liasi (sintasi) 5. isomerasi 6. ligasi (sintetasi)