Struttura delle proteine
I
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Copyright © 2001-2011 by Giorgio Sartor.
III
Versione 1.0.1 – oct 2011
All rights reserved.
Struttura quaternaria
• È il livello di organizzazione per il
quale si formano strutture aggregate
di polipeptidi per formare:
– Strutture omo-multimeriche
– Strutture eteromultimeriche.
• Avviene abbastanza comunemente,
specialmente nel caso di enzimi.
• Spesso è responsabile della
cooperatività nell’attività enzimatica.
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1
Struttura quaternaria
•
•
•
•
•
•
Proteine formate da più catene
polipeptidiche
Stechiometria definita
Legami ionici ed idrofobici
Gli oligomeri sono più stabili delle
subunità dissociate
Siti attivi si possono formare tra le
catene
Il legame di ligandi può cambiare la
struttura.
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Connessione covalente
• In questa classe di
proteine appartengono i
domini sono formati da
moduli legati insieme in
una singola catena
polipeptidica.
• Le singole catene degli
anticorpi sono legate
insieme per formare le
immunoglobuline
• Catene leggere e catene
pesanti possono associarsi
per formare strutture
etero-multimeriche come
le IgM.
2RCJ
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Connessione covalente
• Nel caso della piruvato
kinasi si sono quattro
differenti domini:
– Il dominio centrale (α/β
barrel), catalitico
– Gli altri tre non hanno un
ruolo catalitico vero e
proprio
– Il piccolo dominio Nterminale (42 AA) è
coinvolto nella formazione
dei contatti tra le subunità
che formano l’omotetramero.
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Connessione covalente
• Nel caso della piruvato
kinasi si sono quattro
differenti domini:
– Il dominio centrale (α/β
barrel), catalitico
– Gli altri tre non hanno un
ruolo catalitico vero e
proprio
– Il piccolo dominio Nterminale (42 AA) è
coinvolto nella formazione
dei contatti tra le subunità
che formano l’omotetramero.
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Connessione covalente
• Nel caso della piruvato
kinasi si sono quattro
differenti domini:
– Il dominio centrale (α/β
barrel), catalitico
– Gli altri tre non hanno un
ruolo catalitico vero e
proprio
– Il piccolo dominio Nterminale (42 AA) è
coinvolto nella formzione
dei contatti tra le subunità
che formano l’omotetramero.
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Connessione covalente
• E. coli produce un enzima che catalizza sia
l’isomerizzazione del fosfo-ribosil antranilato E la
sintesi di indolo-gliceril fosfato, (biosintesi del
triptofano)
• È formato da due α/β barrels molto simili, ognuno
dei quali ha una propria attività enzimatica.
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Connessione covalente
• E. coli produce un enzima che catalizza sia
l’isomerizzazione del fosfo-ribosil antranilato E la
sintesi di indolo-gliceril fosfato, (biosintesi del
triptofano).
• È formato da due α/β barrels molto simili, ognuno
dei quali ha una propria attività enzimatica.
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Strutture etero-multimeriche
• Differenti
strutture si
aggregano per
formare una
unica
struttura.
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Strutture etero-multimeriche
• Può succedere che
due catene possono
unirsi per formare una
struttura “secondaria”
di diemnsioni maggiori
• Questo è il caso della
lectina (2LTN) dove il
β-sheet è fatto di
filamenti provenienti
da differenti catene
polipetidiche.
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Strutture omomultimeriche
• È molto comune trovare strutture
multimeriche con la stesse strutture
terziarie associate in modo non
GroEL
covalente.
• Spesso queste strutture non sono
simmetriche, in genere possiedono
una simmetria rotazionale
attraverso uno più assi.
• La maggior parte degli enzimi forma
dimer, trimeri, tetrameri … fino a
tetradecameri (come nel caso della
chaperonina GroEL).
GroES
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Gruppi prostetici
• Metalli
– Legati direttamente (Fe++, Fe+++,Zn++, Ca++, Co++,
Cu++, Mg++, Mn++ …)
– Attraverso un gruppo eme (Fe++, Fe+++, Mg++…)
– Come complessi con lo zolfo (Fe++, Fe+++)
•
•
•
•
•
Biotina
Acido lipoico
Retinale
Piridossale
…
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Legati direttamente
• Cu++ nell’emocianina
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Legati direttamente
• Zn++ nel zinc finger binding
domain
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Legati attraverso un gruppo eme
• Fe++ nell’emoglobina
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Come complessi FeS
• Clusters Fe++-S nella citocromo ossidasi
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Gruppi prostetici
O
S
N
• Biotina
H
N
N
O
Legame amidico
O
N
S
S
• L’acido lipoico (può
essere ossidato o
ridotto)
H3C
CH3
Legame amidico
O
N
CH3
S
H
• Retinale
CH3
S
H
H
CH3
N
H
• Piridossale
H
H
Base di Shiff
H
N
Base di Shiff
O
O P O
O
OH
N
H
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CH3
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Gruppi prostetici
•
Biotina
•
L’acido lipoico (può essere
ossidato o ridotto)
•
Retinale
•
Piridossale
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Crediti e autorizzazioni all’utilizzo
• Questo materiale è stato assemblato da informazioni raccolte dai seguenti testi di Biochimica:
– CHAMPE Pamela , HARVEY Richard , FERRIER Denise R. LE BASI DELLA BIOCHIMICA [ISBN 9788808-17030-9] – Zanichelli
– NELSON David L. , COX Michael M. I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER - Zanichelli
– GARRETT Reginald H., GRISHAM Charles M. BIOCHIMICA con aspetti molecolari della Biologia
cellulare - Zanichelli
– VOET Donald , VOET Judith G , PRATT Charlotte W FONDAMENTI DI BIOCHIMICA [ISBN 9788808-06879-8] - Zanichelli
• E dalla
–
–
–
–
consultazione di svariate risorse in rete, tra le quali:
Kegg: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes http://www.genome.ad.jp/kegg/
Brenda: http://www.brenda.uni-koeln.de/
Protein Data Bank: http://www.rcsb.org/pdb/
Rensselaer Polytechnic Institute:
http://www.rpi.edu/dept/bcbp/molbiochem/MBWeb/mb1/MB1index.html
• Il materiale è stato inoltre rivisto e corretto dalla Prof. Giancarla Orlandini dell’Università di Parma alla
quale va il mio sentito ringraziamento.
Questo ed altro materiale può essere reperito a partire da:
http://www.ambra.unibo.it/giorgio.sartor/ oppure da http://www. gsartor.org/
Il materiale di questa presentazione è di libero uso per didattica e ricerca e può essere usato senza
limitazione, purché venga riconosciuto l’autore usando questa frase:
Materiale ottenuto dal Prof. Giorgio Sartor
Università di Bologna a Ravenna
Giorgio Sartor - [email protected]
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![Lezione 2 Le macromolecole della cellula [modalità compatibilità]](http://s1.studylibit.com/store/data/006314565_1-57a296d1d24e8d364e8e228806ca56b5-300x300.png)
