PROGRAMMA DI BIOCHIMICA
CORSO DI LAUREA I SCIEZE MOTORIE
(I AO, II SEMESTRE, 4 CFU )
PROTEIE – COMPOSIZIOE E STRUTTURA
Struttura primaria. Struttura secondaria: α-elica; foglietto pieghettato β. Struttura terziaria. Proteine
fibrose e proteine globulari. Struttura quaternaria delle proteine e sue implicazioni funzionali.
Denaturazione e rinaturazione delle proteine. Struttura del collagene, collagenopatie. Vitamine
liposolubili ed idrosolubili. Coenzimi.
PROTEIE DEL PLASMA E PROTEIE COIUGATE
Assorbimento intestinale del ferro. Distribuzione del ferro nell'organismo umano e trasporto
plasmatico del ferro; emocromatosi. Immunoglobuline: anticorpi, antigeni, e determinanti
antigenici; struttura delle immunoglobuline. nozioni elementari sulle principali classi di
immunoglobuline umane e loro funzioni. Aspetti biochimici della coagulazione del sangue:
adesione ed aggregazione piastrinica; meccanismi di trasduzione dei segnali. Aspetti biochimici
della coagulazione del sangue: via intrinseca ed estrinseca; emofilia, vitamina K. Sistema
fibrinolitico; eparina ed antitrombina.
EMOGLOBIA E TRASPORTO DELL'OSSIGEO
Struttura e funzioni dell'emoglobina. Curva di dissociazione dell'emoglobina: effetto cooperativo effetto Bohr; 2,3 DPG. Trasporto isoidrico della CO2; effetto Hamburger (scambio dei cloroioni).
Tamponi emoglobinici. Vari tipi di emoglobine. Emoglobinopatie.
EZIMI E CIETICA EZIMATICA
Nomenclatura e classificazione degli enzimi: numero EC; classi enzimatiche (ossidoreduttasi,
transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, ligasi). Isoenzimi. Catalisi enzimatica; energia di attivazione;
apoenzimi, cofattori e gruppi prostetici; sito di legame per il substrato e sito catalitico. Cinetica
delle reazioni enzimatiche allo stato stazionario; complesso enzima-substrato; equazione di
Michaelis e Menten e sua rappresentazione grafica; significato della Km. Inibizione enzimatica:
inibizione competitiva, non competitiva ed inattivazione. Influenza del pH e della temperatura sulla
attività enzimatica. Determinazione dell'attività enzimatica ed unita di attività enzimatica.
Allosterismo: sito allosterico e sito catalitico; modulatori o effettori allosterici (positivi o negativi);
enzimi oligomerici; cooperatività interazioni omotropiche ed eterotropiche; cinetica delle reazioni
catalizzate da enzimi allosterici (curva sigmoide); ruolo degli enzimi allosterici nel metabolismo;
effettori allosterici.
Regolazione dell'attività enzimatica: compartimentazione, regolazione dell'espressione genica e
concentrazione intracellulare. Controllo di una via metabolica; regolazione covalente (modificazioni
post-traduzionali).
BIOEERGETICA E OSSIDAZIOI BIOLOGICHE
Richiami di termodinamica chimica; variazione di energia libera standard. Chimica dell'ATP e
composti ad alta energia. Coenzimi piridin-nucleotidici: NAD e NADP; struttura e funzione come
trasportatori di idrogeno.
Catena mitocondriale di trasporto degli elettroni: membrana mitocondriale interna ed esterna;
potenziali standard di ossidoriduzione. Organizzazione della catena di trasporto degli elettroni in
complessi lipoproteici della membrana interna (complesso I - II - III - IV) e componenti mobili
(ubichinone e citocromo C). Inibitori del trasporto degli elettroni. Coenzimi flavinici (struttura e
funzione come trasportatori di idrogeno; FMN e FAD, riboflavina). Ferrosolfoproteine. Struttura e
funzione dei citocromi.
Fosforilazione ossidativa: ATP sintasi mitocondriale (complesso V), inibitori della ATP sintasi.
Struttura e funzione dei fattori F1 e Fo dell’ ATP sintasi mitocondriale; rapporto P/O. Fosforilazione
ossidativa: ipotesi dell'accoppiamento chemiosmotico; gradiente elettrochimico di H+; controllo
respiratorio; disaccoppianti e inibitori. Trasporto di ioni e metaboliti nei mitocondri: translocasi
degli adenin nucleotidi. Sistemi navetta per l'ingresso di equivalenti riducenti nel mitocondrio:
sistema del glicerolo fosfato, sistema malato-aspartato.
Radicali liberi (anione superossido, acqua ossigenata e radicale idrossile); perossidazione dei lipidi
insaturi ed alterazioni delle membrane biologiche; difese biologiche nei confronti dei radicali liberi;
superossido dismutasi; glutatione perossidasi, glutatione reduttasi, catalasi, vitamina E.
METABOLISMO DEI GLICIDI
Digestione ed assorbimento dei glicidi. Amilasi e disaccaridasi. Meccanismi di trasporto e di
assorbimento dei glicidi. Assorbimento intestinale del glucosio, carrier mobile per il glucosio.
Dipendenza dall’insulina. Regolazione del metabolismo del glicogeno epatico e muscolare; disturbi
del metabolismo del glicogeno: le glicogenosi (cenni). Glucogenesi e gluconeogenesi significato
metabolico e loro regolazione (enzima tandem). Regolazione della glicemia: meccanismo d'azione
dell'adrenalina (effetti metabolici mediati dai recettori α e β adrenergici) e del glucagone.
Regolazione della glicemia: gli ormoni glucocorticoidi e loro meccanismo d'azione. Effetti
metabolici dell’insulina. Recettori insulinici.
Utilizzazione dell'energia nella glicolisi. Origine dell'acido lattico. Lattico deidrogenasi (LDH) ed
enzimi pendolari. Utilizzazione metabolica dell'acido piruvico e sue interconversioni metaboliche,
correlazioni tra metabolismo glicidico, lipidico e proteico. Enzima malico.
Il ciclo degli acidi tricarbossilici o ciclo di Krebs: resa energetica e sua regolazione metabolica ed
ormonale. Il ciclo di Krebs: ruolo biosintetico; reazioni anaplerotiche; correlazioni metaboliche tra
alcuni intermedi del ciclo di Krebs e i metaboliti della sintesi dei lipidi. Ciclo piruvato-citrato e
correlazioni con il ciclo extramitocondriale del citrato.
Glicogenosintesi. Glicogenolisi. Gluconeogenesi. Glicolisi aerobica ed anaerobica e loro
regolazione metabolica ed ormonale. Interconversione dei monosaccaridi: metabolismo del fruttosio
e del galattosio. Decarbossilazione ossidativa dell'acido piruvico e regolazione del metabolismo
dell'acido piruvico (complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi). Difosfotiamina, acido
lipoico, coenzima A. La via dei pentosi (o shunt dell'esosomonofosfato).
METABOLISMO DEGLI AMIOACIDI
Catabolismo degli aminoacidi: desaminazione ossidativa e transaminazione degli aminoacidi;
Importanza diagnostica delle transaminasi. Eliminazione dell'azoto: detossificazione
dell’ammoniaca. Ciclo dell'urea. Difetti genetici del metabolismo azotato. Glutamina sintetasi,
glutaminasi e funzioni della glutamina; glutatione. Alanina e ciclo "muscolo-fegato", confronto con
ciclo Cori. Biogenesi creatina; funzione della fosfocreatina; isoenzimi della creatina cinasi;
creatinina; metabolismo della fenilanina e della tiroxina. Fenilchetonuria, alcaptonuria, albinismo;
biosintesi catecolamine (dopamina, noradrenalina ed adrenalina); cenni su biosintesi della melanina;
Catabolismo del triptofano. Biogenesi dell'acido nicotinico e della serotonina. Metabolismo della
metionina e della S-adenosil-metionina. Decarbossilazione degli aminoacidi e amine biogene:
ornitina e biosintesi delle poliammine.
METABOLISMO DEI LIPIDI
Biosintesi trigliceridi (fegato, tessuto adiposo, a livello intestinale). Classificazione e composizione
delle lipoproteine (chilomicromi, VLDL, LDL, HDL); ruolo delle lipoproteine nel trasporto dei
grassi di origine esogena ed endogena; trasporto ematico di acidi grassi non esterificati (NEFA)
sotto forma di complessi con l'albumina; endocitosi delle LDL mediata da recettori; lipasi
lipoproteica, lipasi adipolitica e loro regolazione esercitata da ormoni attraverso il cAMP; biosintesi
del colesterolo; regolazione della sintesi del colesterolo e dei recettori delle LDL da parte del
colesterolo intracellulare; biosintesi acidi biliari; circolo entereopatico degli acidi biliari.
β-ossidazione degli acidi grassi (ruolo della carnitina, reazioni chimiche, resa energetica,
ossidazione degli acidi grassi con numero dispari di atomi di carbonio); trasporto di acetil-CoA dal
mitocondrio al citoplasma, ruolo del citrato, acetil-carbossilasi e biotina; sintetasi degli acidi grassi
e proteina trasportatrice di acili. Regolazione della sintesi degli acidi grassi, reazioni di
allungamento della catena (sistema microsomiale e mitocondriale); meccanismo della desaturazione
degli acidi grassi essenziali; derivati dell'acido arachidonico (eicosanoidi): prostaglandine,
prostaciclina, trombossani, leucotrieni. Biosintesi e degradazione di fosfolipidi e sfingolipidi.
Fosfolipasi A, B, C, D. Biosintesi dei corpi chetonici ed utilizzazione extraepatica.
BIOLOGIA MOLECOLARE
Struttura e topologia del DNA. Struttura della cromatina. Replicazione del DNA. Mutazioni e
meccanismi di riparazione del DNA. Struttura, sintesi e maturazione del RNA e delle proteine.
Struttura dei geni e controllo dell’espressione genica. Codice genetico e sintesi proteica. Enzimi di
restrizione. Trascrittasi inversa. cDNA. Vettori di clonaggio. Genoteche (genomiche o di cDNA).
Metodiche di ibridazione degli acidi nucleici: Southern e Northern blotting, ibridazione in situ.
PCR, RT-PCR, real-time PCR. Metodi di analisi globale dell’espressione genica: DNA microarray.
Metodi di sequenziamento del DNA. Animali transgenici. RNA interference. I polimorfismi del
DNA: delezione/inserzione, di restrizione, minisatelliti, microsatelliti, di singolo nucleotide.
Mutazioni statiche e dinamiche.
BIOCHIMICA DELLA UTRIZIOE
Digestione delle proteine: proteasi gastriche (pepsina); proteasi pancreatiche (tripsina,
chimotripsina, elastasi, carbossipeptidasi); peptidasi intestinali (aminopeptidasi, tripeptidasi,
dipeptidasi); assorbimento intestinale degli aminoacidi. Digestione di lipidi: lipasi pancreatica; sali
biliari; micelle ed assorbimento intestinale dei lipidi; succo pancreatico; bile; colecistochininapancreozimina; secretina. Aminoacidi glucogenetici e chetogenetici; bilancio azotato, richiesta
minima proteica giornaliera, valore biologico delle proteine. Livelli di assunzione raccomandati dei
principali nutrienti (LARN o RDA): principi generali e aspetti epidemiologici; LARN e altri
indicatori, bilancio energetico; LARN e altri indicatori, bilancio azotato.
BIOCHIMICA DEI SISTEMI COTRATTILI
Microtubuli e microfilamenti. Filamenti intermedi. Struttura e dinamica del citoscheletro. Il tessuto
muscolare. Proteine strutturali del muscolo scheletrico: actina, miosina, tropomiosina, troponina
Catabolismo degli adenin-nucleotidi. Esercizio fisico. Metabolismo del muscolo scheletrico e sua
regolazione. Meccanismo della contrazione del muscolo cardiaco. Regolazione catecolaminica della
contrazione cardiaca. Omeostasi del Ca2+ nella cellula miocardica. I substrati ossidabili dal
miocardio. Diagnostica enzimatica delle malattie cardiache. Musculatura liscia.
Libri consigliati:
Harpers’s Biochimica illustrata, EMSI-Roma 2011
Questionario di Chimica e Biochimica, Piccin 2011
