10/12/2015 LE PROTEINE Le proteine sono sostanze organiche presenti in tutte le cellule di tutti gli organismi g viventi Le proteine sono costituite da C, H, O, N, (S) Struttura delle proteine Le proteine sono macromolecole (“treni”) ( treni ) formate dall’unione di molti amminoacidi (“vagoni”) (AA) Il “gancio” che unisce gli AmminoAcidi si chiama Legame Peptidico DNA (tratto di DNA chiamato GENE) Aminoacidi mRNA trasporta il codice genetico tRNA trasporta gli aminacidi SINTESI PROTEICA Il RIBOSOMA usa il codice per sintetizzare la giusta sequenza di Aminoacidi PROTEINA 1 10/12/2015 funzione delle proteine nel nostro organismo La composizione di una proteina è la quantità relativa dei vari amminoacidi che contiene. Le proprietà e le funzioni di una proteina però non dipendono solo dalla sua composizione ma soprattutto dalla sequenza specifica degli amminoacidi nella catena polipeptidica Le proteine hanno dimensioni molto variabili: da quelle più piccole come l'ormone insulina, che è costituito da una catena polipetidica di 51 amminoacidi, a oac d , sino s o a molecole o eco e enormi e o co come e la a ttitina, t a, u una ap proteina ote a muscolare che comprende 26 926 amminoacidi. L’organismo umano è formato da più di 10’000 tipi diversi di proteine 2 10/12/2015 funzione delle proteine nel nostro organismo AMMINOACIDI E PROTEINE da Agorà Scienze Biomediche https://www youtube com/watch?v=Yy2oXl7wnzA https://www.youtube.com/watch?v=Yy2oXl7wnzA 3 10/12/2015 Ogniamminoacido contiene: – ungruppoamminico; – ungruppocarbossilico; – ungruppoR,laregionevariabileche l i i bil h determinaleproprietàspecifichediciascuno dei20diversiamminoacidi. H O H N C H Gruppo amminico C OH R Gruppo (acido) carbossilico AA essenziali Il nostro organismo non riesce a sintetizzare (produrre) 8 amminoacidi, che vengono perciò definiti aminoacidi essenziali e devono essere introdotti con gli alimenti. 4 10/12/2015 Ogniamminoacidohaproprietàspecifichebasatesullapropriastruttura: H H N C H C CH2 H H O N C H OH CH CH3 CH3 Leucina (Leu) Idrofobico O H H C N OH CH2 H O C C OH CH2 OH C Serina (Ser) OH O Acido aspartico (Asp) Idrofilico Gliamminoacidisileganotraloromediantelegamipeptidici, chesiformanotramiteilprocessodi condensazione Gruppo carbossilico H H H O N H C Legame peptidico Gruppo amminico C O H + OH N C Reazione di condensazione H C H N OH R R Amminoacido Amminoacido H2O H H O C C R H N C H R O C OH Dipeptide 5 10/12/2015 Tipoparticolarediproteine:proteine coniugate =formatedaaminoacidi+altre molecole.Lepiùimportantisonoleglicoproteine Alcuneproteineimportanti: l i i i Collagene =èlaprincipaleproteinadeltessutoconnettivoneglianimali.Èlapiùabbondantenei mammiferi(circail25%dellamassaproteicatotale),rappresentandonell'uomocircail6%delpeso corporeo.IlCuoioèformatodacollagene Cheratina =componenteessenzialedell'epidermide Albumine =diffusenelmondoanimale Globuline =sitrovanonelsangue,nelmuscolo,neitessutiingenereeneisemi 6 10/12/2015 Errorenelladisposizionedegliaminoacidinellacatenapeptidica:ilcasodell’emoglobina 7 10/12/2015 Classificazione in base alla struttura primaria: sequenza di amminoacidi nella catena polipeptidica Æ solo legami covalenti secondaria: ripiegamenti della struttura primaria dovuti a legami idrogeno: -- Į elica: la sequenza q è avvolta a spirale: p es. CHERATINE= p peli mammiferi -- Foglietto ȕ pieghettato: 2 o più tratti di sequenza affiancati e ripiegati; es. SETA DI RAGNO terziaria: conferisce una precisa forma tridimensionale quaternaria: struttura tridimensionale formata da più catene polipeptidiche; es. EMOGLOBINA 8 10/12/2015 Caratteristiche delle proteine elevata specificità biologica: ogni tipo di proteina svolge un compito preciso e non può essere sostituita da altre La specificità dipende da: forma: La maggior parte delle proteine interagisce con altre molecole più piccole alle quali si lega con un meccanismo «a incastro» simile a quello di una chiave che entra nella sua serratura proprietà chimiche : I gruppi funzionali posti sulla superficie di una proteina favoriscono interazioni chimiche con altre sostanze Denaturazione delle proteine Vedere:videoenzimasaccarasi La struttura tridimensionale di una proteina, essendo affidata a legami deboli, è molto sensibile alla temperatura e al pH L’alterazione della struttura tridimensionale di una p proteina è detta denaturazione ed è sempre p accompagnata p g dalla p perdita della sua normale funzionalità biologica 9