le proteine - Cattaneo

10/12/2015
LE PROTEINE
Le proteine sono sostanze organiche presenti in tutte le cellule di tutti gli
organismi
g
viventi
Le proteine sono costituite da C, H, O, N, (S)
Struttura delle proteine
Le proteine sono macromolecole (“treni”)
( treni ) formate
dall’unione di molti amminoacidi (“vagoni”) (AA)
Il “gancio” che unisce gli AmminoAcidi si chiama
Legame Peptidico
DNA (tratto di DNA
chiamato GENE)
Aminoacidi
mRNA trasporta il codice
genetico
tRNA trasporta gli
aminacidi
SINTESI PROTEICA
Il RIBOSOMA usa il codice per sintetizzare la
giusta sequenza di Aminoacidi
PROTEINA
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funzione delle proteine nel nostro organismo
La composizione di una proteina è la quantità relativa dei vari amminoacidi
che contiene. Le proprietà e le funzioni di una proteina però non
dipendono solo dalla sua composizione ma soprattutto dalla sequenza
specifica degli amminoacidi nella catena polipeptidica
Le proteine hanno dimensioni molto variabili: da quelle più piccole come
l'ormone insulina, che è costituito da una catena polipetidica di 51
amminoacidi,
a
oac d , sino
s o a molecole
o eco e enormi
e o
co
come
e la
a ttitina,
t a, u
una
ap
proteina
ote a
muscolare che comprende 26 926 amminoacidi.
L’organismo umano è formato da più di 10’000 tipi diversi di proteine
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funzione delle proteine nel nostro organismo
AMMINOACIDI E PROTEINE da Agorà Scienze Biomediche
https://www youtube com/watch?v=Yy2oXl7wnzA
https://www.youtube.com/watch?v=Yy2oXl7wnzA
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Ogniamminoacido contiene:
– ungruppoamminico;
– ungruppocarbossilico;
– ungruppoR,laregionevariabileche
l
i
i bil h
determinaleproprietàspecifichediciascuno
dei20diversiamminoacidi.
H
O
H
N
C
H
Gruppo
amminico
C
OH
R
Gruppo
(acido)
carbossilico
AA essenziali
Il nostro organismo non riesce a sintetizzare (produrre) 8
amminoacidi, che vengono perciò definiti aminoacidi essenziali e
devono essere introdotti con gli alimenti.
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Ogniamminoacidohaproprietàspecifichebasatesullapropriastruttura:
H
H
N
C
H
C
CH2
H
H
O
N
C
H
OH
CH
CH3 CH3
Leucina (Leu)
Idrofobico
O
H
H
C
N
OH
CH2
H
O
C
C
OH
CH2
OH
C
Serina (Ser)
OH
O
Acido aspartico
(Asp)
Idrofilico
Gliamminoacidisileganotraloromediantelegamipeptidici, chesiformanotramiteilprocessodi
condensazione
Gruppo
carbossilico
H
H
H
O
N
H
C
Legame
peptidico
Gruppo
amminico
C
O
H
+
OH
N
C
Reazione
di condensazione
H
C
H
N
OH
R
R
Amminoacido
Amminoacido
H2O
H
H
O
C
C
R
H
N
C
H
R
O
C
OH
Dipeptide
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Tipoparticolarediproteine:proteine coniugate =formatedaaminoacidi+altre
molecole.Lepiùimportantisonoleglicoproteine
Alcuneproteineimportanti:
l
i i
i
Collagene =èlaprincipaleproteinadeltessutoconnettivoneglianimali.Èlapiùabbondantenei
mammiferi(circail25%dellamassaproteicatotale),rappresentandonell'uomocircail6%delpeso
corporeo.IlCuoioèformatodacollagene
Cheratina =componenteessenzialedell'epidermide
Albumine =diffusenelmondoanimale
Globuline =sitrovanonelsangue,nelmuscolo,neitessutiingenereeneisemi
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Errorenelladisposizionedegliaminoacidinellacatenapeptidica:ilcasodell’emoglobina
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Classificazione in base alla struttura
primaria: sequenza di amminoacidi nella catena polipeptidica Æ solo legami covalenti
secondaria: ripiegamenti della struttura primaria dovuti a legami idrogeno:
-- Į elica: la sequenza
q
è avvolta a spirale:
p
es. CHERATINE= p
peli mammiferi
-- Foglietto ȕ pieghettato: 2 o più tratti di sequenza affiancati e ripiegati; es. SETA DI RAGNO
terziaria: conferisce una precisa forma tridimensionale
quaternaria: struttura tridimensionale formata da più catene polipeptidiche; es. EMOGLOBINA
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Caratteristiche delle proteine
elevata specificità biologica: ogni tipo di proteina svolge un compito preciso e non può essere sostituita
da altre
La specificità dipende da:
forma: La maggior parte delle proteine interagisce con altre molecole più piccole alle quali si lega con un
meccanismo «a incastro» simile a quello di una chiave che entra nella sua serratura
proprietà chimiche : I gruppi funzionali posti sulla superficie di una proteina favoriscono interazioni chimiche
con altre sostanze
Denaturazione delle proteine
Vedere:videoenzimasaccarasi
La struttura tridimensionale di una proteina, essendo affidata a legami deboli, è molto sensibile alla temperatura e al pH
L’alterazione della struttura tridimensionale di una p
proteina è detta denaturazione ed è sempre
p accompagnata
p g
dalla p
perdita della
sua normale funzionalità biologica
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