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Celiachia: il glutine non è più un problema
Una procedura messa a punto dall’Isa-Cnr arresta, attraverso una lavorazione enzimatica delle
scatenata nell’intestino dei celiaci da questa proteina. Cos ì pane, pasta e pizza possono essere
questa forma di intolleranza alimentare, senza rischi per la salute
CNR.it - 25 Giugno 2007
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Roma, 25 Giugno 2007 - Presto le persone affette da celiachia potranno di nuovo
apprezzare il gusto della pasta, della pizza e dei biscotti tradizionali senza più andare
incontro ai disturbi tipici provocati da questa malattia. A renderlo possibile
un’innovativa procedura enzimatica, da applicare all’industria alimentare, in grado di
bloccare la risposta tossica del glutine nei celiaci. L’innovativa metodologia è stata
messa a punto e brevettata da un gruppo di chimici e immunologi dell’Istituto di scienze
dell’alimentazione (Isa) del Consiglio nazionale delle ricerche di Avellino, coordinato da
Mauro Rossi.
“Se si osserva al microscopio la struttura dell’intestino dei celiaci si scopre che la
mucosa è atrofica, ossia priva dei villi, le estroflessioni mucosali fondamentali per la
digestione e l’assorbimento dei nutrienti ”, spiega Mauro Rossi dell’Isa-Cnr. “Numerose
evidenze sperimentali indicano che il danno intestinale è prodotto da un’alterata
risposta immunitaria nei confronti del glutine. In particolare, la presenza nella mucosa
intestinale di linfociti T, una popolazione di cellule del sistema immune, che risponde
alla presenza del glutine secernendo molecole pro-infiammatorie, avvalora l’ipotesi di
un meccanismo immunologico alla base della patologia. Solo determinate regioni della
molecola di glutine acquistano però, nell ’intestino del celiaco, la capacità di essere
riconosciute dai linfociti T e di scatenare la loro risposta. Partendo da questa
considerazione”, prosegue Rossi, “abbiamo ipotizzato la possibilità di bloccare
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preventivamente questo riconoscimento attraverso un processo enzimatico - da
effettuare direttamente sulla farina - che andasse a modificare proprio quelle regioni,
mascherandole attraverso la formazione di nuovi legami con amminoacidi (elementi
costitutivi della proteina) modificati. La nostra ipotesi è stata poi confermata
sperimentalmente attraverso accurati studi biochimici e immunologici realizzati nel
nostro Istituto”.
Dal punto di vista tecnologico il nuovo procedimento non presenta difficoltà di
realizzazione in quanto fa uso di sostanze già utilizzate nell ’industria alimentare.
Nessuna conseguenza neppure sui celiaci. “I nuovi legami introdotti nella molecola di
glutine”, precisa il ricercatore dell’Isa-Cnr, “rimangono intatti nell ’intestino, ma poi
sono scissi a livello renale per cui non si accumulano nell’organismo”.
Un risultato di indubbio interesse, se si considera che la celiachia è una delle forme più
diffuse di intolleranze alimentari: si stima che una persona su duecento ne sia affetta.
La malattia si manifesta negli individui che hanno una predisposizione genetica in
seguito all’ingestione di alimenti contenenti il glutine del grano e proteine analoghe
presenti in altri cereali di uso comune, quali orzo e segale. L ’intolleranza viene
diagnosticata in genere nei primi tre anni di vita, ma sono in aumento i casi in cui si
manifesta tardivamente o quelli in cui è del tutto asintomatica: i celiaci che non sanno
di esserlo e continuano a mangiare gli alimenti proibiti possono soffrire di gravi
sindromi da malassorbimento, caratterizzate principalmente da diarrea, perdita di peso
e ritardo della crescita.
Attualmente l’unica terapia valida è la dieta completamente priva di glutine, da seguire
per tutta la vita: solo così, infatti, vengono ripristinate le normali funzioni intestinali.
Ma mantenere questo regime alimentare, che presenta comunque forti restrizioni, non è
sempre facile, poiché piccole quantità di glutine possono trovarsi in cibi non sospetti.
La ricerca è stata pubblicata sulla versione on line della rivista internazionale
Gastroenterology
www.cnr.it
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