Maria Rosaria Fullone Dipartimento Scienze Biochimiche “A. Rossi Fanelli” (Sede in Via degli Apuli, 9,
piano II;
stanza 201 tel 064997690 /06 49917572
e-mail: [email protected]
Studenti target: Laurea triennale in Chimica
Livello dell’Unità: di base
Crediti: 6
Modalità d’esame: esame orale
Obiettivi formativi
Fornire le conoscenze necessarie alla comprensione delle strutture e delle funzioni della materia vivente in
termini molecolari. Strutture e funzioni delle proteine, lipidi, fosfolipidi e polisaccaridi. Relazione tra
struttura e funzione delle proteine. Membrane biologiche e sistemi di trasporto. Le principali vie
metaboliche dei carboidrati, lipidi, acidi grassi ed amminoacidi: meccanismi delle reazioni enzimatiche,
meccanismi di regolazione, produzione e conservazione dell’energia.
Programma
Architettura delle cellule procariote ed eucariote. Macromolecole biologiche: proteine, acidi nucleici,
polisaccaridi, lipidi.
Proteine. Struttura, stereochimica e proprietà acido-base degli amminoacidi. Legame peptidico. Struttura
primaria, secondaria (α-elica, foglietti β, ripiegamento β), terziaria e quaternaria delle proteine. Grafico di
Ramachandran. Ripiegamento delle proteine. Denaturazione e rinaturazione delle proteine. Proteine
fibrose :alfa cheratina, collageno.
Mioglobina ed emoglobina. Struttura e funzione. Struttura e ruolo del gruppo prostetico. Cooperatività del
legame dell’ossigeno all’emoglobina. Effetto Bohr. Effettori allosterici dell’emoglobina. Alcune patologie
molecolari Proteine allosteriche. Modello simmetrico, modello sequenziale dell’allosteria.
Anticorpi.Struttura degli anticorpi e loro ruolo nella difesa immunitaria. Legame antigene-anticorpo.
Produzione degli anticorpi e loro impiego nella ricerca biochimica e nel settore analitico.
Lipidi e membrane. Classificazione dei lipidi. Struttura e organizzazione delle membrane biologiche.
Proteine di membrana. Proteine trasportatrici. Sistemi di traslocazione: uniporto, simporto, antiporto.
Trasporto del glucosio. Trasporto attivo guidato da ATP: sodio-potassio ATPasi.
Enzimi. Nomenclatura e classificazione degli enzimi. Specificità di substrato, stereospecificità. Cinetica
enzimatica. Equazione di Michaelis-Menten. Inibizione enzimatica reversibile e irreversibile. Esempi di
meccanismi catalitici (proteasi a serina, carbossipeptidasi, anidrasi carbonica ). Regolazione dell’attività
enzimatica nelle vie metaboliche: controllo della biosintesi dell’enzima, controllo dell’attività enzimatica,
effettori allosterici, inibizione retroattiva, regolazione ormonale.
Metabolismo. Vie cataboliche ed anaboliche. Principi della termodinamica applicati al metabolismo. Le
reazioni accoppiate. ATP e trasferimento del gruppo fosforico. Approcci sperimentali allo studio del
metabolismo. Metabolismo dei carboidrati. Glicolisi: meccanismi delle reazioni e della via glicolitica.
Fermentazione omolattica e fermentazione alcoolica. Complesso multienzimatico piruvato deidrogenasi.
Via del pentosio fosfato. Gluconeogenesi. Degradazione e biosintesi del glicogeno. Controllo allosterico e
ormonale del metabolismo del glicogeno. Metabolismo dei lipidi. Degradazione dei triacilgliceroli e degli
acidi grassi. Meccanismo d’azione delle lipasi. Biosintesi degli acidi grassi e dei lipidi. Steroidi: biosintesi e
funzioni nell’organismo (cenni). Ciclo dell’acido citrico. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa.
Sistemi-navetta di trasporto mitocondriali. Sintesi dell’ATP. Meccanismi di regolazione delle vie
metaboliche. Metabolismo degli amminoacidi. Enzimi piridossale-5’-fosfato (PLP)-dipendenti: meccanismo
d’azione delle transaminasi. Serina-idrossimetiltransferasi. Deamminazione ossidativa degli amminoacidi.
Ciclo dell’urea.
Libri di testo consigliati
D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt: “Fondamenti di Biochimica” Zanichelli, Ed.
C.K. Matthews, K.E. van Holde: “Biochimica” Casa Editrice Ambrosiana;
D.L. Nelson, M.M: Cox: “I principi di Biochimica di Lehninger” Zanichelli, Ed.
