Programma Biochimica - Dipartimento di Chimica

CORSO DI LAUREA TRIENNALE IN CHIMICA INDUSTRIALE
BIOCHIMICA
ANNO ACCADEMICO 2014-2015
Docente: Prof. Roberto Contestabile, Dipartimento di Scienze Biochimiche, via degli Apuli 9, III piano,
stanza 306; tel 0649917697; e-mail [email protected]; nome Skype roberto.contestabile.
Studenti target: Laurea triennale in Chimica Industriale
Livello dell’Unità: di base
Pre-requisiti: buona conoscenza della Chimica organica di base
Crediti: 6
Architettura delle cellule procariotiche ed eucariotiche. Macromolecole biologiche: proteine, acidi nucleici, polisaccaridi
e lipidi. Struttura e funzione degli acidi nucleici (basi puriniche e pirimidiniche, nucleosidi e nucleotidi). Ruolo del DNA
come vettore dell’informazione genetica. Ruolo dell’RNA messaggero e dell’RNA transfer nella traduzione delle proteine.
Codice genetico.
Proteine. Struttura, stereochimica e proprietà acido-base degli amminoacidi. Legame peptidico. Struttura primaria,
secondaria (α-elica, foglietti β), terziaria e quaternaria delle proteine. Grafico di Ramachandran. Indice idropatico.
Ripiegamento delle proteine. Denaturazione e rinaturazione delle proteine. Evoluzione molecolare. Proteine fibrose: alfa
cheratine, fibroina della seta e collageno.
Mioglobina ed emoglobina. Struttura e funzione. Struttura e ruolo del gruppo prostetico. Cooperatività del legame
dell’ossigeno all’emoglobina. Effetto Bohr. Effettori allosterici dell’emoglobina. Anemia a cellule falciformi. Proteine
allosteriche: modello simmetrico e modello sequenziale dell’allosteria.
Anticorpi. Struttura degli anticorpi. Legame antigene-anticorpo. Anticorpi catalitici.
Lipidi e membrane biologiche. Classificazione e ruoli biologici dei lipidi. Struttura e organizzazione delle membrane
biologiche. Proteine di membrana. Ionofori. Porine. Proteine trasportatrici. Sistemi di traslocazione: uniporto, simporto,
antiporto. Trasporto del glucosio. Trasporto attivo guidato da ATP: sodio-potassio ATPasi.
Enzimi. Specificità di substrato, stereospecificità, specificità prochirale. Strategie catalitiche (catalisi acido-base, covalente
etc). Nomenclatura e classificazione degli enzimi. Cinetica enzimatica. Equazione di Michaelis-Menten. Inibizione
enzimatica. Esempi di meccanismi catalitici (proteasi a serina). Regolazione dell’attività enzimatica nelle vie metaboliche:
regolazione allosterica e modificazioni covalenti.
Aspetti generali del Metabolismo. Vie cataboliche e anaboliche. Approcci sperimentali allo studio del metabolismo. Le
reazioni accoppiate. ATP e potenziale di trasferimento del gruppo fosforico. Reazioni di ossidoriduzione e trasportatori di
elettroni (NAD+, NADP+, FAD e FMN). Potenziale redox.
Metabolismo dei carboidrati. Glicolisi: reazioni della via glicolitica. Fermentazione omolattica e fermentazione alcolica.
Gluconeogenesi. Via del pentoso fosfato: reazioni della fase ossidativa e generalità sulla fase non ossidativa. Regolazione
coordinata della glicolisi e della gluconeogenesi. Metabolismo del glicogeno: degradazione e sintesi.
Complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi. Struttura, meccanismo catalitico della piruvato deidrogenasi
(ruolo dei cofattori enzimatici) e sua regolazione.
Ciclo dell’acido citrico. Reazioni del ciclo. Ruolo anfibolico e reazioni anaplerotiche. Regolazione.
Metabolismo dei lipidi. Degradazione e sintesi degli acidi grassi.
Metabolismo degli amminoacidi. Ruolo e meccanismo d’azione delle transaminasi. Deamminazione ossidativa degli
amminoacidi. Ciclo dell’urea. Ruolo e struttura dei trasportatori di unità monocarboniose (tetraidrofolato e
adenosilmetionina).
Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa. Generalità sui trasportatori degli elettroni. Cenni sul funzionamento
dei complessi I-IV. Generazione della forza motrice protonica. Struttura e meccanismo dell’ATP sintasi (catalisi rotazionale).
Libri di testo consigliati
D. Voet, J.D.Voet, C.Q. Pratt “Fondamenti di Biochimica” Zanichelli
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