Capitolo 24 Le biomolecole ■ Abilità • Comprendere il concetto di chiralità e di isomeria ottica. • Prevedere quando un composto è chirale. • Identificare dalle formule di struttura due molecole come enantiomeri. • Rappresentare le strutture, lineare e ciclica, del glucosio e del fruttosio. Paolo Pistarà, ChImICA ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 • Riconoscere gli a-amminoacidi e le proteine. • Riconoscere l’azione di catalizzatori biologici degli enzimi. • Classificare le vitamine. • Riconoscere un lipide. INDICE DEGLI ARGOMENTI 1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. Le biomolecole Chiralità e isomeri ottici Carboidrati Monosaccaridi Disaccaridi Polisaccaridi Amminoacidi 8. Le proteine 9. Acidi nucleici e nucleotidi 10. La struttura del DNA 11. Gli enzimi 12. Le vitamine 13. I lipidi © Joseph Alexander/Rockefeller University Capitolo 24 Le biomolecole 1 le biomolecole ■ Abilità • Comprendere il concetto di chilarità e di isomeria ottica. • Prevedere quando un composto è chirale. • Identificare dalle formule di struttura due molecole come enantiomeri. • Rappresentare le strutture, lineare e ciclica, del glucosio e del fruttosio. • Riconoscere gli a-amminoacidi e le proteine. • Riconoscere l’azione di catalizzatori biologici degli enzimi. • Classificare le vitamine. • Riconoscere un lipide. Le conoscenze acquisite nello studio della chimica generale ed organica saranno adesso utilizzate per affrontare lo studio delle biomolecole, cioè di quei composti organici indispensabili per la vita della cellula e per la sua riproduzione. Questi composti sono i carboidrati, i lipidi, le proteine, gli acidi nucleici e le vitamine che svolgono alcune funzioni fondamentali: • i carboidrati, assieme ai grassi, provvedono al fabbisogno energetico della cellula; • le proteine e le vitamine sono indispensabili per l’accrescimento corporeo e per il suo mantenimento; • gli acidi nucleici sono responsabili della trasmissione dei caratteri ereditari e della sintesi proteica negli organismi viventi. 2 Chiralità e isomeri ottici Nella vita quotidiana siamo abituati alla presenza di strutture non simmetriche, cioè che non presentano né un piano né un asse di simmetria: la mano ed il piede ne sono due esempi. Infatti un guanto che va bene per una mano non può essere calzato dall’altra, perché la mano sinistra è speculare a quella destra e non sovrapponibile. Dinanzi allo specchio l’immagine speculare della mano destra corrisponde alla mano sinistra: la nostra mano è un esempio di struttura chirale (dal greco chéir = mano) (figura 1). A livello molecolare, sono detti chirali quei composti che hanno la stessa formula chimica, ma differiscono nella loro struttura tridimensionale. La molecola dell’acido lattico, o acido 2-idrossipropanoico, 1. Le mani sono esempi di oggetti chirali. H CH3 – C – COOH OH è asimmetrica in quanto all’atomo di carbonio centrale sono legati quattro gruppi atomici diversi (H, OH, CH3, COOH) disposti ai vertici di un tetraedro. 2 Paolo Pistarà, ChImICA ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 CAPITOLO 24. LE BIOMOLECOLE In tal caso, il carbonio si presenta asimmetrico, quindi chirale, per cui sono possibili per l’acido lattico due strutture (figura 2): 2a COOH COOH 2c MODELLO DI UNA STRUTTURA DELL’ACIDO LATTICO C C OH OH C H CH 3 H CH 3 2. (a) Acido (+) lattico. (b) Acido (–) lattico. (c) Modello molecolare di una struttura dell’acido lattico (molecola con carbonio chirale). acido (+) lattico COOH COOH 2b C C H H OH OH CH3 CH3 acido (–) lattico ENANTIOMERI S sorgente ATOMO DI CARBONIO CHIRALE 3. una molecola con carbonio chirale dinanzi ad uno specchio: lo specchio dà l’immagine della seconda forma della molecola che si presenta speculare alla prima e non sovrapponibile. I due modelli, corrispondenti all’acido lattico, non sono sovrapponibili, perché i raggruppamenti atomici di una configurazione, per semplice rotazione, non possono corrispondere con quella dell’altra configurazione. Per ogni composto che contiene un atomo di carbonio asimmetrico (cioè legato con quattro atomi o gruppi differenti) si devono prevedere due strutture che sono immagini speculari l’una dell’altra e non sovrapponibili. Se immaginiamo di porre una delle due strutture asimmetriche davanti ad uno specchio, l’immagine speculare non sovrapponibile che si ottiene corrisponde alla seconda forma (figura 3). Coppie di molecole che presentano queste caratteristiche sono anche dette enantiomeri. Il concetto di chiralità è importante nei sistemi biologici perché composti come i carboidrati e gli amminoacidi sono chirali. La chiralità, a livello macroscopico, si può mettere in evidenza sfruttando una proprietà fisica che possiedono queste molecole: la capacità di ruotare il piano della luce polarizzata di un certo angolo. Per questa proprietà, questi composti sono detti isomeri ottici o composti otticamente attivi. luce non polarizzata polarizzatore lampada a vapori di sodio S 4. Rotazione del piano di luce polarizzata da parte di un isomero ottico. sorgente di luce monocromatica ( λ = 589 nm) Paolo Pistarà, ChImICA luce polarizzata Campioni puri di enantiomeri hanno le stesse proprietà fisiche, come il punto di fusione, il punto di ebollizione, densità, e solubilità nei comuni solventi, ma quando un pennello di luce polarizzata passa attraverso la soluzione di un enantiomero puro, la luce polarizzata ruota. Questo effetto è misurato con uno strumento, detto polarimetro (figura 4). α luce non polarizzata polarizzatore luce polarizzata ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano tubo con campione Edizioni atlas - 2016 oculare analizzatore 3 CAPITOLO 24. LE a BIOMOLECOLE D (+) GLUCOSIO MOLECOLA DESTROGIRA 5. Come riportato dalle due etichette, il glucosio è destrogiro (a), mentre il fruttosio è levogiro (b). Il polarimetro utilizza una sorgente di luce monocromatica (luce di una sola lunghezza d’onda), come la luce gialla del sodio. Dopo essere passata attraverso un polarizzatore, che può essere un polaroid, la luce viene polarizzata, cioè oscilla in una sola direzione, a differenza della luce normale che vibra in tutte le direzioni. Tra il polarizzatore ed una seconda lente, detta analizzatore, è posto un tubo contenente il composto otticamente attivo. Se facciamo passare un fascio di luce polarizzata su due campioni contenente ciascuno un solo enantiomero, il piano della luce polarizzata devia dello stesso angolo, ma in direzione opposta. Se il composto determina la rotazione della luce polarizzata in senso orario, cioè verso destra, è detto destrogiro e si indica con (+); nel caso la rotazione si verifichi in senso antiorario, cioè verso sinistra, il composto è detto levogiro e si indica con (–). Il glucosio è un composto otticamente attivo e la sua molecola è destrogira (+) (figura 5a). Anche il fruttosio è un composto otticamente attivo, ma la sua molecola è levogira (–) (figura 5b). Esempio D (–) FRUTTOSIO MOLECOLA LEVOGIRA Un composto chirale 1 Quale dei seguenti composti ha carattere chirale? b H H a. H2N – C – COOH b. F – C – Cl H H NH2 H c. CH3 – C – COOH d. Cl – C – COOH H Cl 3 Carboidrati I carboidrati sono composti costituiti da carbonio, idrogeno e ossigeno; i più semplici hanno formula (CH2O)n, in cui l’idrogeno e l’ossigeno hanno lo stesso rapporto esistente nell’acqua. Ad esempio, nel glucosio C6H12O6 gli atomi di idrogeno sono il doppio rispetto a quelli dell’ossigeno. Con il termine carboidrati s’intendono quei composti, detti comunemente zuccheri, che contengono un gruppo aldeidico o un gruppo chetonico e, inoltre, più di un gruppo funzionale ossidrilico (– OH). I carboidrati più semplici si dividono in monosaccaridi e disaccaridi. I carboidrati che in natura si presentano sotto forma di grosse molecole sono detti polisaccaridi. MONOSACCARIDI CARBOIDRATI o zuccheri DISACCARIDI POLISACCARIDI 4 Paolo Pistarà, ChImICA ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 CAPITOLO 24. LE BIOMOLECOLE 4 monosaccaridi I monosaccaridi vengono classificati secondo il numero di atomi di carbonio: quelli con tre atomi di carbonio sono chiamati triosi, quelli con quattro atomi di C tetrosi, quelli con cinque atomi di C pentosi, con sei C esosi. A lato sono rappresentate le strutture di due monosaccaridi a sei atomi di carbonio, il glucosio e il fruttosio, secondo le formule di proiezione di Fischer. Queste proiezioni sono la rappresentazione sul piano della pagina di molecole tridimensionali. Il glucosio è un aldoesoso perché contiene il gruppo aldeidico; il fruttosio è un chetoesoso perché contiene il gruppo chetonico. Per la numerazione della catena si procede in modo che il carbonio del carbonile abbia il numero più basso. Ad esempio, nel caso del fruttosio gli atomi di carbonio vengono numerati partendo dall’estremità più vicina al carbonile. Gli atomi di carbonio indicati con un asterisco rappresentano centri chirali della molecola. I monosaccaridi, per il fatto che hanno atomi di carbonio asimmetrici, sono chirali e si possono presentare nelle due forme enantiomere D o L. Per assegnare un monosaccaride alla serie D o L si deve considerare il carbonio chirale più distante dal carbonio con il gruppo aldeidico o chetonico. I monosaccaridi della serie D presentano il gruppo – OH alla destra dell’osservatore, quelli della serie L a sinistra. Gli organismi viventi producono solo uno dei due enantiomeri. I monosaccaridi presenti in natura appartengono alla serie D. GLUCOSIO H O 1C H –2C*– OH HO – 3C*– H H –4C*– OH H –5C*– OH 6 CH2OH FRUTTOSIO 1 CH2OH 2 C O HO –3C *– H H –4C *– OH H –5C *– OH 6 CH2OH D(+) GLUCOSIO D(–) 1 CHO FRUTTOSIO H –2C – OH 1 CH2OH 2 C HO –3C – H O HO –3C – H H –4C – OH * H –5C – OH H –4C – OH H –5C*– OH 6 6 CH2OH CH2OH Questa classificazione serve per assegnare la configurazione a ciascun enantiomero, e ciò non è in relazione con il potere rotatorio della luce polarizzata. Infatti questa proprietà non dipende dalla disposizione spaziale di un singolo gruppo, ma dall’insieme della sua configurazione. Ad esempio, il D-glucosio è destrogiro, mentre il D-fruttosio è levogiro. ■ Le strutture cicliche dei monosaccaridi Per spiegare tutte le proprietà del glucosio e del fruttosio, è necessario ammettere che in soluzione acquosa la catena aperta sia in equilibrio con due strutture ad anello, dette formule di Haworth. Le due strutture ad anello del D-glucosio in acqua hanno la forma di un etere ciclico, detto emiacetalico. Per il fatto che nella struttura chiusa il carbonio-1 è chirale, sono possibili due isomeri detti anomeri che vengono indicati con a e β. Paolo Pistarà, ChImICA ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 5 CAPITOLO 24. LE BIOMOLECOLE FORMULE DI HAWORTH C2 C4 OH OH carbonio derivato dal gruppo aldeidico (carbonio anomerico) OH a-D-glucosio 36% : : OH δ H OH H C3 C2 H OH + δ ▼ O CH2OH 5 C H 1 C C4 ▼ C3 C C – ▼ H 1 6 CH2OH ▼ H OH H H H ▼ HO O ▼ C4 C ▼ H 5 ▼ 5 6 CH2OH H HO O OH H OH H C3 C2 H OH 1 C ▼ 6 ossigeno derivato dal gruppo ossidrilico H carbonio anomerico β-D-glucosio 64% D-glucosio forma aldeidica MODELLO DELLA MOLECOLA Nella forma a del D-glucosio il gruppo OH legato al carbonio-1 è sotto il piano dell’anello, mentre nella forma β è sopra il piano dell’anello. Anche per il fruttosio esistono due strutture, a e β. β-D-glucosio 6 HO CH2 5 C2 C MODELLO H DELLA MOLECOLA OH O a-D-glucosio H 4 C OH OH 3 C H 1 CH2OH β-D-fruttosio 5 Disaccaridi FORMULA DEL SACCAROSIO a-D-glucosio β-D-fruttosio { { Formalmente i disaccaridi si possono considerare derivati dalla condensazione di due monosaccaridi con eliminazione di una molecola di acqua; un atomo di ossigeno tiene legati i due monosaccaridi (legame glicosidico). I disaccaridi più importanti presenti in natura sono: il saccarosio, il lattosio, il maltosio. Il saccarosio, che ha formula molecolare C12H22O11, è il comune zucchero da tavola e viene ottenuto industrialmente dalla canna da zucchero e dalla barbabietola. Si può considerare derivato dall’unione di una molecola di a-D-glucosio e una di β-Dfruttosio con perdita di una molecola di acqua. Dopo il saccarosio, il lattosio è il più abbondante disaccaride presente in natura. Esso costituisce il 5% del latte dei mammiferi e ha formula molecolare C12H22O11. 6 Il lattosio è formato dall’unione di una molecola di CH2OH β-D-galattosio e di una molecola di β-D-glucosio. O 5 H H H 6 1 4 OH HO FORMULA DEL LATTOSIO H 2 3 OH H 6 H O HOH2C 5 H HO 2 H 4 HO OH 3 CH2OH 1 H CH2OH O 5 H 4 H OH 3 H saccarosio OH OH H H 4 6 O CH2OH O 5 H O H 1 H 2 3 H 2 1 OH β-D-glucosio OH β-D-galattosio 6 Paolo Pistarà, ChImICA ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 CAPITOLO 24. LE BIOMOLECOLE Molte persone sono intolleranti al lattosio: ciò comporta difficoltà a digerire prodotti come latte, formaggi, gelati. Il consumo di questi prodotti è spesso accompagnato da disturbi intestinali. Le persone con questa sintomatologia non sono in grado di scindere il lattosio (lo zucchero del latte) nei suoi componenti, il glucosio e il galattosio. Il maltosio è un disaccaride che si ottiene per idrolisi parziale dell’amido. Il maltosio è costituito da due unità di a-D-Glucosio. NORMAN HAWORTH (1883-1950), chimico inglese. Premio Nobel per la chimica nel 1937 per le sue ricerche sui carboidrati e sulla vitamina C. 6 Polisaccaridi Alcuni dei più comuni ed abbondanti carboidrati sono polisaccaridi: questi composti derivano dall’unione di unità di glucosio per formare una lunga catena (un polimero). Le macromolecole che si formano quindi consistono di “sole unità di glucosio”. Amido, cellulosa e glicogeno sono tre famiglie di polisaccaridi, molto spesso chiamate carboidrati complessi. L’amido è presente in parecchi cibi, come patate e grano. Consiste di due componenti molecolari: l’amilosio (20-30%) e l’amilopectina (7080%), costituite entrambe da molecole di a-D-glucosio. 6 4 O 3 2 H OH H 1 H a 4 O ▼ H 6 CH2OH 5 O H H OH CH2OH 5 O H H OH 3 H 2 OH FORMULA DELL’AMIDO H 1 a O n a- legame L’amilosio è un polimero organizzato in maniera lineare, formato da circa 300 molecole di a-D-glucosio unite con legami glicosidici che riguardano l’atomo di carbonio-1 di una molecola ed il carbonio-4 di una adiacente. L’amilopectina presenta anch’essa una struttura lineare 1-4 di glucosio, ma ogni 20 residui mostra una ramificazione 1-6. 6. Immagine al microscopio di granuli di amido presenti in cellule del tubero di patata colorati artificialmente (in violetto). La cellulosa è il componente fibroso primario delle cellule delle piante ed è costituito da molecole di β-D-glucosio. FORMULA DELLA CELLULOSA 6 CH2OH 5 6 H CH2OH H 4 C O 3 C H O 1 H OH C 4 H 2 C OH Cβ H ▼ 5 C C H OH 3C H β- legame O 1 H 2C OH O Cβ 7. Fibre di cellulosa fotografate al microscopio elettronico a scansione. H n Sia l’amido che la cellulosa sono polimeri del glucosio, ma questi due polisaccaridi si comportano in modo differente nel corpo. L’uomo è capace in particolare di digerire l’amido perché possiede enzimi capaci di spezzare il legame che tiene assieme le molecole individuali di glucosio, mentre non è in grado di digerire la cellulosa. 7 Paolo Pistarà, ChImICA ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 CAPITOLO 24. LE BIOMOLECOLE Di conseguenza, noi dipendiamo da alimenti che contengono amido, come patate e pasta, come sorgente di carboidrati. La ragione di questo comportamento è attribuibile alla differenza con cui le unità di glucosio sono legate tra loro nell’amido e nella cellulosa. Nel legame alfa (a) dell’amido (figura 6), le unità di glucosio sono legate tra loro con una particolare orientazione, mentre nel legame beta (β) della cellulosa sono legate tra loro con una orientazione differente (figura 7). I nostri enzimi non sono in grado di catalizzare la rottura dei legami β della cellulosa. Di conseguenza non possiamo ricavare le molecole di glucosio, e quindi energia, da verdure e foglie. Mucche, capre, pecore e altri ruminanti riescono a scindere la cellulosa per il fatto che il loro apparato digerente contiene batteri che decompongono la cellulosa nei monomeri di glucosio. Analogamente le termiti digeriscono la cellulosa perché contengono batteri in grado di decomporla. Il glicogeno è contenuto essenzialmente nel fegato, l’organo regolatore del tasso glicemico del sangue, e nei muscoli dove costituisce una riserva di energia di immediato utilizzo perché serve per la contrazione muscolare. 8. Sotto sforzo gli atleti utilizzano il glicogeno contenuto nei muscoli. 7 Amminoacidi Gli amminoacidi sono composti caratterizzati dalla presenza del gruppo carbossilico – COOH e del gruppo amminico – NH2. Il gruppo amminico si trova legato al carbonio adiacente al gruppo carbossilico, cioè il carbonio a. O ▼ carbonio a – C – C – OH N H H Al carbonio a sono uniti anche un idrogeno ed un gruppo R che può essere alchilico, aromatico o eterociclico. Tranne la glicina, dove R = H, gli altri amminoacidi hanno l’atomo di carbonio a chirale in quanto legato a 4 gruppi diversi. Questi composti sono pertanto otticamente attivi e presentano due enantiomeri che sono l’immagine speculare l’uno dell’altro e non sovrapponibili (figura 9). Negli amminoacidi, L (sinistro) e D (destro) stanno a rappresentare le due serie in relazione alla posizione del gruppo – NH2, perché il verso di rotazione della luce polarizzata va segnalato con il segno (+), rotazione a destra, e con il segno (–), rotazione a sinistra. Gli amminoacidi naturali appartengono alla serie L, mentre gli amminoacidi che si trovano in alcuni prodotti di sintesi, ad esempio qualche antibiotico, appartengono alla serie D. 8 Paolo Pistarà, ChImICA ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 CAPITOLO 24. LE O C OH C H H H H N H C R H N C NH2 R H H D – Amminoacido C NH2 R H H 9. L’alanina presenta due enantiomeri. Un enantiomero è l’immagine speculare dell’altro e non sovrapponibile. D – Amminoacido 10. L’amminoacido arginina è tra i più importanti per l’uomo. Sull’organismo compie un’azione tonificante, eliminando le tossine e inoltre ripara le ferite. MODELLI COOH COOH R H H L – Amminoacido H C C R O C OH H do R N O ENANTIOMERI C OHDELL’ALANINA COOH H 2N BIOMOLECOLE Nella Tabella 1 nella pagina seguente sono riportati i 20 a-amminoacidi che normalmente sono presenti nelle proteine. Dieci amminoacidi (valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, treonina, lisina, arginina, triptofano, istidina, metionina) sono detti essenziali in quanto l’uomo non è in grado di sintetizzarli mediante il proprio metabolismo, per cui deve introdurli con la dieta. La carenza dei dieci amminoacidi essenziali, per una dieta sbilanciata, può provocare gravi patologie. Un qualsiasi amminoacido allo stato puro si presenta come un solido bianco cristallino con temperatura di fusione molto elevata rispetto ai composti organici di pari massa molecolare. Per spiegare questo comportamento si ammette che questi composti, in seguito ad una reazione acido-base, esistano prevalentemente come ioni dipolari. R – CH – COO – + NH3 MOLECOLARI DI ALCUNI AMMINOACIDI O N S O ALANINA (Ala) Alanina (Ala): in blu è rappresentato l’azoto, in rosso l’ossigeno. Paolo Pistarà, ChImICA CISTEINA (Cys) Cisteina (Cys): in giallo è rappresentato lo zolfo. ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano LISINA (Lys) Lisina (Lys) Edizioni atlas - 2016 9 CAPITOLO 24. LE BIOMOLECOLE TABELLA 1. AMMINOACIDI NATURALI COOH H2N C H formula generale di un amminoacido r –R Nome glicina –H Simbolo PuNto iSoelettRico gly 6,0 – CH3 alanina ala 6,0 – CH (CH3 )2 Valina Val 6,0 – CH2 CH (CH3 )2 leucina leu 6,0 – CH – CH2 CH3 isoleucina ile 6,0 Simbolo PuNto iSoelettRico asparagina asn 5,4 – CH2 CH2CNH2 glutammina gln 5,7 – (CH2)4 NH2 lisina lys 9,7 arginina arg 10,8 istidina His 7,6 Triptofano Trp 5,9 – CH2 SH cisteina cys 5,1 – CH2 CH2 SCH3 metionina met 5,7 – CH2 COOH acido aspartico asp 2,8 – CH2 CH2 COOH acido glutammico glu 3,2 –R O – CH2CNH2 O NH CH3 – (CH2)3NHCNH2 COOH Prolina HN – C – H H2C Pro 6,3 CH2 – H2C NH CH2 N fenilalanina – CH2 Serina – CH2 OH – CH2 – CHOH CH3 Nome OH Tirosina Treonina Phe 5,5 Ser 5,7 Tyr 5,7 Thr 5,6 – H2C N H nota a. gli amminoacidi vengono designati con un codice a tre lettere. b. in rosso sono segnati gli amminoacidi essenziali. c. la struttura della prolina è completa. 8 le proteine Le proteine sono macromolecole che derivano dalla combinazione chimica di amminoacidi. Questi, susseguendosi l’un l’altro come mattoni, costituiscono strutture molecolari molto complesse. Se abbiamo N amminoacidi, una macromolecola, in modo schematico, assume la forma: 1 2 3 N La combinazione chimica degli amminoacidi prende il nome di proteina se la massa molecolare è superiore a 20 000, di peptide se inferiore. 10 Paolo Pistarà, ChImICA ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 CAPITOLO 24. LE BIOMOLECOLE Gli amminoacidi in una proteina sono legati mediante un legame peptidico, che deriva da una reazione di esterificazione tra il gruppo carbossilico di un amminoacido ed il gruppo amminico di un altro, con eliminazione di una molecola di acqua a spese di – OH del gruppo carbossilico e di – H del gruppo amminico. Il legame peptidico tra due amminoacidi è così rappresentato: R O H – N – C – C – OH + H H H R O H R N – C – C – OH ▼ H H O H R O H – N – C – C – N – C – C – OH H H ■ Struttura primaria delle proteine La sequenza degli amminoacidi di una catena proteica costituisce la struttura primaria di una proteina. Per conoscere la struttura primaria di una proteina devono essere determinati i tipi e il numero di amminoacidi presenti nella proteina e l’ordine con cui essi sono legati tra loro. Uno studio importante del biochimico Frederick Sanger ha riguardato la struttura primaria dell’insulina. L’insulina umana è formata da due catene di amminoacidi che sono legate mediante legami disolfuro tra molecole di cisteina (figura 11). 11. Sequenza degli amminoacidi dell’insulina umana. InSUlInA UmAnA 11 FREDERICK SANGER, 1918, biochimico inglese. Nel 1955 completò l’identificazione e la successione dei 51 amminoacidi che compongono l’insulina. Per questo lavoro, nel 1958, fu insignito del premio Nobel per la chimica. Nel 1977 completò la determinazione della sequenza di nucleotidi nella molecola di DNA di un batteriografo. In seguito a questa ricerca, nel 1980, Sanger ottenne un secondo premio Nobel per la chimica. ■ Il glutine e la celiachia L’attenzione verso la patologia della celiachia, cioè verso l’intolleranza al glutine, risulta sempre maggiore. Con il termine glutine s’intende un complesso proteico presente in diversi cereali (frumento, orzo, segale, avena, kamut, farro). La prolamina, che rappresenta una frazione proteica del glutine, è in grado di scatenare in alcuni individui predisposti reazioni di sensibilità o di vera intolleranza. Paolo Pistarà, ChImICA La prolamina del frumento è chiamata gliadina, quella dell’orzo ordeina, della segale secalina. L’intolleranza al glutine genera danni alla mucosa dell’intestino, in particolare ai villi intestinali. Gli individui ai quali è stata diagnosticata la celiachia devono seguire una dieta priva di glutine. Disposizioni di legge impongono che nei cibi per celiaci la concentrazione in glutine non deve superare i 20 mg per 1 kg di campione. ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 11 ,4 A CAPITOLO 24. LE BIOMOLECOLE ■ Struttura secondaria delle proteine Le catene polipeptidiche possono assumere conformazioni differenti in funzione dei tipi di amminoacidi presenti nelle catene. Mediante indagine con i raggi X, Linus Pauling, premio Nobel per la chimica nel 1954, ha proposto per l’a-cheratina, una proteina fibrosa (capelli, unghie, lana non stirata), una struttura elicoidale, cioè una catena di amminoacidi che si avvolge a spirale attorno ad un asse: questa rappresenta la struttura secondaria della proteina (figura 12). a-elica R R R R R R 5,4 A C o n 12. Struttura secondaria ad a-elica per l’a-cheratina. R H R R radicale R R Nell’a-elica i gruppi R sono rivolti verso l’esterno dell’elica e, all’interno della stessa molecola, si vengono a formare legami a idrogeno tra il gruppo NH di un legame e il gruppo CO immediatamente sovrastante. N – H ....... O 5,4 A Non tutte le proteine hanno una struttura ad a-elica; il componente principale della seta è una proteina chiamata fibroina, che è una β-cheratina, la cui struttura ipotizzata da Pauling è a pieghe, cioè a strato ondulato (struttura β). In questa conformazione le catene proteiche sono più distese e giacciono fianco a fianco, collegate da legami a idrogeno; i gruppi R sono perpendicolari all’asse della molecola ma rivolti alternativamente verso l’alto e verso il basso (figura 13). R H C o n R 12 R R 13. Struttura secondaria di una proteina: struttura a β-pieghe (o β-foglietto) della fibroina della seta. radicale Paolo Pistarà, ChImICA ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 CAPITOLO 24. LE BIOMOLECOLE ■ Struttura terziaria delle proteine Una proteina con struttura ad a-elica dovrebbe presentare solo una forma allungata; invece, una proteina con la struttura β solo una forma a foglietto. Anche se esistono proteine che presentano le forme descritte, in tutte le altre la struttura secondaria ad a-elica si ripiega su se stessa in modo da formare una struttura compatta, quasi sferica (forma globulare): la struttura terziaria. struttura tErziaria dElla globina Proteina globulare a forma sferica, con avvolgimento a spirale della catena polipeptidica. 14. Struttura terziaria delle proteine. Le forze che determinano la forma geometrica caratteristica della struttura terziaria delle proteine sono di quattro tipi: a. Attrazioni tra ioni positivi e ioni negativi della proteina (ad esempio lisina-acido glutammico) b. Legami a idrogeno (ad esempio asparagina-acido glutammico); c. Legame disolfuro (legame covalente cisteina-cisteina); d. Forze di London, interazioni idrofobiche atte a respingere l’acqua, che agiscono tra le catene laterali idrocarburiche (ad esempio valina-valina). 15. Denaturazione di una proteina globulare provocata dal calore. La cottura di un uovo provoca la denaturazione termica dell’albumina, che si trasforma in una sostanza solida bianca. gruppo eme Queste forze conferiscono alla molecola la massima stabilità. La struttura terziaria è responsabile della funzione biologica delle proteine. In seguito a riscaldamento si verificano notevoli cambiamenti nelle proprietà fisiche e chimiche delle proteine globulari. È quello che avviene quando si cucina un uovo. L’albume perde il suo aspetto gelatinoso e coagula in una massa bianca insolubile: si ha denaturazione delle proteine dell’albume (figura 15). La struttura primaria, cioè la concatenazione degli amminoacidi, rimane inalterata, mentre si verifica la demolizione della struttura terziaria della proteina passando da una forma globulare, tridimensionale, ad una struttura disordinata. La denaturazione delle proteine si verifica anche per azione di acidi o di basi. In seguito alla denaturazione, le proteine perdono una loro attività biologica, cioè quella di agire da enzimi. ■ Struttura quaternaria delle proteine 16. Struttura quaternaria e formula chimica dell’emoglobina. Paolo Pistarà, ChImICA Alcune proteine presentano una struttura quaternaria in cui due o più subunità si associano tra loro. L’emoglobina Hb, per esempio, è formata da quattro segmenti polipeptici quasi sferici (figura 16), ciascuno contenente uno ione ferro (II). Le quattro subunità sono tenute assieme da forze elettrostatiche. L’emoglobina contenuta nel sangue è responsabile del trasporto di O2. In una proteina la sostituzione anche di un solo amminoacido può determinare modificazioni profonde nella sua funzionalità. La sostituzione ad esempio, nella catena β-dell’emoglobina, dell’acido glutammico con la valina è responsabile di una grave malattia, l’anemia falciforme. ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 13 CAPITOLO 24. LE BIOMOLECOLE ■ Classificazione delle proteine Le proteine costituite solo da amminoacidi sono chiamate proteine semplici. Numerose proteine, oltre agli amminoacidi, contengono porzioni non proteiche legate con legami covalenti, dette gruppi prostetici: queste proteine vengono indicate come proteine coniugate. Una classificazione delle proteine tiene conto del gruppo prostetico presente. Le proteine rappresentano il 30% del peso secco del nucleo delle cellule: ciò sta ad indicare che nell’attività cellulare la funzione delle proteine è importante. • Le lipoproteine, proteine coniugate con una catena lipidica, sono i costituenti delle membrane cellulari. • Le glicoproteine si formano quando le proteine si legano con legami covalenti ai carboidrati. Un esempio è la g-globulina del sangue. Le glicoproteine si trovano anche nelle membrane cellulari. • Le nucleoproteine contengono una struttura polipeptidica combinata con acidi nucleici e si trovano nel nucleo delle cellule (cromosomi) oltre che nel citoplasma. 9 Acidi nucleici e nucleotidi Gli acidi nucleici sono macromolecole costituite da strutture di base chiamate nucleotidi. Ciascun nucleotide contiene uno zucchero, una base e l’acido fosforico. Gli zuccheri possono essere di due tipi: il ribosio e il 2-deossiribosio, ambedue a cinque atomi di carbonio. La differenza tra i due monosaccaridi sta nella mancanza di un atomo di ossigeno nel carbonio 2 del deossiribosio. O 5 C4 OH C H H C H 3 2 OH 1 OH C4 C1 H H 3 C C OH OH 2 H C H 2-deossi-D-ribosio Gli acidi nucleici prendono il nome dallo zucchero che contengono. È chiamato acido deossiribonucleico (DNA) l’acido nucleico che contiene il deossiribosio, mentre è chiamato acido ribonucleico (RNA) quello che contiene il ribosio. L’altro costituente di un nucleotide è una base eterociclica azotata. Tre basi sono presenti sia nel DNA che nell’RNA. NH2 6 1 N 5 N 2 3 N 4 NH2 O 7 6 1 8 9 N H adenina (A) 14 HO – CH2 H H D-ribosio 17. Un filamento di DNA fotografato al microscopio elettronico. O 5 HO – CH2 Paolo Pistarà, ChImICA HN 2 H2N 5 N 4 7 3 8 3 N 4 9 N H guanina (G) N 5 2 O 1 6 N H citosina (C) ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 CAPITOLO 24. LE BIOMOLECOLE Oltre a queste, nell’RNA è presente l’uracile, mentre nel DNA la timina. La timina, rispetto all’uracile, presenta un CH3 in posizione 5. O 3 3 5 HN 2 O 4 1 5 HN 2 6 N O 4 O 1 CH3 6 N H H uracile (U) timina (T) 18. Ricostruzione al computer di una molecola di RNA. In un nucleotide la base è legata all’atomo di carbonio 1 del monosaccaride, mentre il gruppo fosfato è legato generalmente con l’atomo di carbonio 5. DI STRUTTURA GENERALE 2-DEOSSIRIBONUCLEOTIDI DI DNA STRUTTURA GENERALE DI RIBONUCLEOTIDI DI RNA Base Base O O HO P O H2C 4 OH H H 3 OH O 5 O 5 HO H 2 1 H P OH O H2C 4 H H 3 OH H H 2 1 H OH 10 la struttura del DnA 19. Immagine di diffrazione ai raggi X effettuata su un sale di sodio cristallino di DNA da Rosalind Franklin. Paolo Pistarà, ChImICA Il biochimico americano Erwin Chargaff, nel 1950, utilizzando la cromatografia su carta per l’analisi degli acidi nucleici, aveva determinato per il DNA il rapporto 1:1 tra adenina e timina, e tra guanina e citosina. Lo scienziato, tuttavia, non si era reso conto dell’importanza della sua scoperta. Nello stesso tempo, nel laboratorio del King’s College di Londra, una brillante ricercatrice Rosalind Franklin (1920-1958) conduceva indagini con i raggi X sul sale di sodio cristallino dell’acido deossiribonucleico (DNA) estratto da una ghiandola, il timo del vitello. Una di queste fotografie ai raggi X risultò decisiva per spiegare la struttura del DNA (figura 19). Analizzando le macchie scure al centro della lastra fotografica, che evidenziavano l’andamento incrociato dei raggi X, la Franklin ipotizzò che il DNA avesse una struttura elicoidale con una distanza di 3,4 Å tra le diverse unità di nucleotidi e un diametro di 20 Å. James Watson e Francis Crick, che lavoravano al Cavendish Laboratory all’Università di Cambridge in Inghilterra, si resero conto che una struttura elicoidale a un singolo filamento non poteva avere una densità corrispondente a quella che era stata determinata sperimentalmente per il DNA. ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 15 CAPITOLO 24. LE BIOMOLECOLE ROSALIND FRANKLIN (1920-1958), biologa inglese del King College di Londra, ebbe un ruolo importante nella determinazione della struttura del DNA. H N H N N zucchero N N Dopo aver osservato la fotografia della Franklin, ebbero l’intuizione che nella molecola del DNA due filamenti si avvolgessero uno sull’altro a doppia elica. Le regioni molto scure in alto e in basso della lastra fotografica indicavano che i due filamenti della doppia elica erano tenuti insieme da legami a idrogeno, perpendicolarmente all’asse dell’elica (figura 20). Poiché i gradini della struttura del DNA sono tutti uguali tra loro come lunghezza, l’accoppiamento delle basi, mediante legami a idrogeno, deve coinvolgere l’Adenina (A) con la Timina (T) e la Citosina (C) con la Guanina (G). 20. Watson e Crick, osservando la lastra ai raggi X della Franklin, ebbero l’intuizione che il DNA avesse una struttura a doppia elica. O CH3 H N H 21 H N O N N zucchero zucchero N O N H N O H N N N zucchero H Timina Adenina Citosina Guanina 21. L’accoppiamento delle basi azotate nel DNA. DNA a b In questa foto del 1953, JAMES D. WATSON (a sinistra) e FRANCIS CRICK (a destra) osservano il loro modello a doppia elica del DNA. Insieme con MAURICE WILKINS, Watson e Crick ricevettero il premio Nobel per la medicina nel 1962. 22. (a) Struttura del DNA con gli atomi che lo compongono. (b) Schema a doppia elica del DNA con le coppie di basi. 16 Paolo Pistarà, ChImICA ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 CAPITOLO 24. LE BIOMOLECOLE 11 Gli enzimi Gli enzimi sono catalizzatori biologici che accelerano determinate reazioni metaboliche a livello cellulare. Intervengono sulle reazioni come i catalizzatori inorganici, senza alterare i valori di concentrazione all’equilibrio e senza subire modificazioni alla fine della reazione. Dai primi studi risultò evidente che gli enzimi sono proteine; infatti, si denaturano con il calore perdendo la loro azione catalitica. Ciò spiega perché l’uomo non riesce a sopravvivere alle alte temperature che denaturano gli enzimi e le proteine. La caratteristica fondamentale degli enzimi è la specificità per il substrato, che è la sostanza che deve essere trasformata dall’enzima. La classificazione degli enzimi viene fatta in funzione della specificità di reazione. Per spiegare la specificità di reazione bisogna ammettere che l’enzima possegga dei centri attivi, rappresentabili come tasche o incavi, in cui per complementarietà vanno ad incastrarsi le molecole del substrato (figura 23). S S E E = enzima s = substrato E 23. MECCANISMO CHIAVE-SERRATURA TRA ENZIMA E SUBSTRATO. A lato, ricostruzione al computer della struttura dell’enzima acetilcolinesterasi, un enzima fondamentale per le funzioni nervose in tutti i mammiferi. Inoltre, il substrato deve avere un legame chimico che possa subire l’attacco da parte dell’enzima. La reazione di idrolisi di un estere può procedere con il seguente schema: substrato enzima ➡ substrato enzima A B ➡ E 24. Meccanismo della reazione di idrolisi ad opera di un enzima. La molecola dell’enzima forma con il substrato un complesso instabile detto complesso enzima-substrato. Avvenuta la reazione si liberano acido ed alcool. La specificità dell’azione degli enzimi può essere evidenziata in presenza di enantiomeri. Dei due enantiomeri, l’acido L-lattico e l’acido D-lattico, l’enzima latticodeidrogenasi del muscolo sceglie selettivamente solo uno dei due, cioè l’acido L-lattico, per dare l’acido piruvico. Nelle strutture di Fischer, l’acido L-lattico ha il gruppo – OH alla sinistra rispetto all’osservatore, mentre l’acido D-lattico ha il gruppo – OH alla destra dell’osservatore. Paolo Pistarà, ChImICA ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 17 CAPITOLO 24. LE BIOMOLECOLE Dalla figura 25 si può notare che solo l’enantiomero L-lattico si presenta complementare in alcuni punti (siti attivi) dell’enzima latticodeidrogenasi e può essere ossidato ad acido piruvico, mentre l’enantiomero D-lattico, comunque venga ruotato, non può incastrarsi nei siti attivi. Acido L-lattico COOH HO C COOH H CH3 25. Specificità dell’enzima latticodeidrogenasi del muscolo per l’acido L-lattico. COOH Acido D-lattico COOH H C C CH3 CH3 H OH H Siti attivi dell'enzima C OH CH3 OH Siti attivi dell'enzima La complementarietà tra substrato ed enzima, con una immagine efficace, è rappresentata come una chiave che deve avere un profilo particolare perché, mediante rotazione, possa far scattare il meccanismo di apertura o di chiusura di una serratura. 12 le vitamine Le vitamine sono sostanze organiche necessarie all’uomo sia per l’accrescimento dell’organismo sia per il suo mantenimento. Le piante e gli animali inferiori possono sintetizzarle, mentre l’uomo e gli animali superiori in genere, non essendo in grado di svolgere questa attività di sintesi, devono assumerle con la dieta. La struttura delle vitamine non permette di confrontarle chimicamente; una prima classificazione distingue le vitamine in due gruppi: a. Vitamine liposolubili, solubili nei grassi e nei solventi dei grassi. Sono presenti in prevalenza negli alimenti contenenti grassi (latte, uova, oli). b. Vitamine idrosolubili, solubili in acqua. Sono presenti in prevalenza negli alimenti contenenti acqua: carne, frutta, verdura. Questa classificazione tiene conto della solubilità, una grandezza fisica. VITAMINE IDROSOLUBILI LIPOSOLUBILI 18 Paolo Pistarà, ChImICA ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 CAPITOLO 24. LE BIOMOLECOLE La carenza di vitamine determina vere e proprie patologie. Con una dieta varia non si arriva a stati di avitaminosi, che invece si manifestavano in tempi passati. Le vitamine sono necessarie nella dieta in piccole quantità: per la vitamina B12 bastano pochi μg (microgrammi), per la vitamina C qualche decina di milligrammi. I processi biologici, come si è detto, necessitano di catalizzatori, gli enzimi. Gli enzimi sono proteine che, per svolgere la loro azione catalitica, richiedono la presenza di molecole non proteiche, con cui sono legate con legami covalenti. Le molecole che interagiscono con gli enzimi sono chiamate coenzimi. Molti coenzimi sono vitamine; queste, per il fatto di prendere parte alla catalisi enzimatica, al termine della reazione spesso si trovano modificate nella struttura e, pertanto, devono essere reintegrate con la dieta. TABELLA 2. VITAMINE LIPOSOLUBILI E VITAMINE IDROSOLUBILI vitamiNe liPoSolubili vitamiNa DOROTHY CROWFOOT HODGKIN (1910-1994). Biochimica americana, premio Nobel per la chimica nel 1964 per la determinazione della struttura della vitamina B12, usata per trattare l’anemia perniciosa. FoNte azioNe alimeNtaRe a Burro, latte, uova pomodori, banane. È attiva nella crescita. Partecipa al processo della visione. d calciferolo Latte, uova, pesce. Interviene nel processo di accrescimento delle ossa. e Tocoferolo Grassi ed oli animali e vegetali. Non è chiara la sua azione contro la sterilità. Previene la distrofia muscolare. Antiossidante. K1 Foglie verdi e legumi. Antiemorragico. Favorisce la normale coagulazione del sangue. K2 Prodotto del metabolismo batterico intestinale. vitamiNe idRoSolubili vitamiNa Vitamine idrosolubili HO – C = C – OH O =C CH – CH – CH2OH O OH Vitamina C (ac. ascorbico) C O NH2 N FoNte B1 Tiamina Carne, lievito, noci. Antineuritica e antiberiberi. B2 riboflavina Latte, carne. Presente nel coenzima FAD. B6 Piridossina In quasi tutti gli alimenti. Partecipa al metabolismo degli amminoacidi. B3 (PP) o niacina Fegato e lievito. Antipellagra. Coenzimi piridinici NAD e NADP. ac. Pantotenico È presente in molti alimenti. Partecipa al metabolismo di tutti gli alimenti. Coenzima A. Biotina In molti alimenti. Partecipa a reazioni biochimiche. Introduce CO2 per formare – COOH. acido folico Foglie verdi Partecipa a molte reazioni biochimiche Vitamina PP o Niacina HO CH2OH CH2OH CH3 N Vitamina B6 o Piridossina Paolo Pistarà, ChImICA azioNe alimeNtaRe B12 cianocobalamina Latte, carne, pesce, molluschi. È assente nei vegetali. Vitamina c (acido ascorbico) ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Agrumi, pomodori, kiwi, peperoni. Edizioni atlas - 2016 Antianemica. Ha influenza nella formazione del sangue. Antiinfettiva. 19 CAPITOLO 24. LE BIOMOLECOLE 13 I lipidi I lipidi (o grassi) sono biomolecole che si presentano insolubili in acqua mentre sono solubili in solventi organici. Questo comportamento è dovuto alla presenza nella loro molecola di catene carboniose che rendono questi composti idrofobici. Oltre ai grassi e agli oli, anche alcune vitamine, ormoni e altri componenti della membrana plasmatica sono lipidi. ■ Acidi grassi e trigliceridi Gli acidi grassi sono i componenti carbossilici dei lipidi; raramente si trovano liberi in natura, ma sono esterificati con il glicerolo sotto forma di trigliceridi. Degli acidi grassi esistenti nel regno animale e vegetale i più importanti sono il palmitico e lo stearico, acidi saturi rispettivamente con 16 e 18 atomi di carbonio, e gli acidi insaturi, oleico, linoleico e linolenico con 18 atomi di carbonio. Nei trigliceridi tutti e tre i gruppi ossidrilici del glicerolo sono esterificati con acidi grassi. In un trigliceride i gruppi OH del glicerolo sono esterificati con due o tre acidi grassi differenti. Negli acidi insaturi i doppi legami hanno una configurazione cis. O CH2 – O – C – (CH2)16 – CH3 H FORMULA CHIMICA DI UN TRIGLICERIDE O H C C CH – O – C – (CH2)7 (CH2)7 – CH3 H O H H C C C H2 CH2 – O – C – (CH2)7 H C C (CH2)4 – CH3 L’acido linolenico (omega-3) con tre doppi legami e l’acido linoleico (omega-6) con due doppi legami sono due acidi grassi di notevole interesse nutrizionale che il nostro organismo non è in grado di sintetizzare, Questi acidi grassi polinsaturi sono detti “essenziali” perché svolgono una funzione antiinfiammatoria e regolano la pressione sanguigna, per cui devono essere assunti con la dieta. L’omega-3 è presente nel pesce azzurro, nel salmone, nel merluzzo e nell’olio di mais. Invece sono fonte di omega-6 la frutta secca e i legumi. O 9 15 16 H3C 10 OH 13 12 acido linolenico (omega-3) 26. L’olio di semi di mais e il pesce azzurro sono ricchi di acido linolenico (omega-3). 20 Paolo Pistarà, ChImICA ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 CAPITOLO 24. LE BIOMOLECOLE Chapter 24 - biomolecules SUMMARY ■ Biomolecules include carbohydrates, compounds that together with lipids provide for the energy needs of the cell; proteins, compounds essential for body growth; nucleic acids, responsible for transmission of hereditary characteristics and protein synthesis; enzymes, which catalyze chemical reactions occurring in living organisms, and vitamins. ■ Carbohydrates (or glucides) are composed of carbon, hydrogen and oxygen. They are divided into monosaccharides, disaccharides and polysaccharides. The structure and reactivity of monosaccharides is given by the presence of an aldehyde or ketone functional group and of many – OH functional groups. Disaccharides consist of two monosaccharides linked together by a glycosidic bond, such as sucrose. Polysaccharides are polymers of monosaccharides linked together by glycosidic bonds, such as starch and cellulose. ■ Proteins are macromolecules that derive from the chemical combination of amino acids. Amino acids, arranged in a linear sequence like building blocks, make up very complex molecular structures. ■ Enzymes are biological catalysts that speed up certain metabolic reactions at the cellular level. ■ Nucleic acids are macromolecules consisting of basic structures called nucleotides. Nucleic acids - deoxyribonucleic acid (DNA) and ribonucleic acid (RNA) - contain genetic information. ■ Lipids (or fats) can be classified as triglycerides, phospholipids, steroids. The constituents of triglycerides are fats and oils. ■ Vitamins are organic substances necessary to man both for body growth and for body maintenance. They are divided into fat-soluble and water-soluble. Per lo sviluppo delle competenze CONOSCENZE CHIRALITÀ E ISOMERI OTTICI 1 Quale delle seguenti affermazioni non è corretta? a. un composto otticamente attivo ruota la luce ordinaria di un certo angolo b. un composto otticamente attivo mostra tale proprietà sia allo stato solido che in soluzione c. un composto otticamente attivo ruota la luce polarizzata di un certo angolo d. il glucosio e il fruttosio sono composti otticamente attivi 2 i composti otticamente attivi: a. hanno un atomo di carbonio tetraedrico b. hanno un atomo di carbonio con quattro sostituenti diversi c. hanno un doppio legame d. non sono capaci di cambiare l’asse di vibrazione della luce polarizzata 3 l’attività ottica di un composto dipende: a. dalla presenza di un doppio legame b. dalla mancanza di un alogeno c. dalla mancanza di simmetria molecolare d. dalla presenza di una catena di atomi di carbonio 4 i seguenti oggetti si presentano chirali? rispondi con VEro o Falso a. le viti b. le scarpe c. una palla d. un ritratto e. una tazza da caffè f. un bicchiere VERO FALSO ❏ ❏ ❏ ❏ ❏ ❏ ❏ ❏ ❏ ❏ ❏ ❏ 5 in una molecola un atomo di carbonio è chirale se è legato a: a. quattro raggruppamenti diversi b. tre gruppi alchilici diversi c. un doppio legame e a due legami semplici d. tre alogeni 6 Quale delle seguenti strutture presenta un carbonio chirale? oH oH a. CH3 – C – H b. CH3 – C – CooH H H c. CH3 – C – Cl H Paolo Pistarà, ChImICA ABILITÀ ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 H Cl d. H – C – Cl Cl 21 7 gli isomeri ottici sono composti con: a. differente formula molecolare b. differente gruppo funzionale c. la stessa formula molecolare, ma dotati di attività ottica d. la presenza di un doppio legame C = C 8 gli enantiomeri sono isomeri: a. di conformazione b. ottici, uno l’immagine speculare dell’altro e non sovrapponibili c. che differiscono per la presenza di gruppi funzionali diversi d. con proprietà chimiche e fisiche differenti 15 i simboli L e D che precedono il nome di un carboidrato stanno ad indicare: a. il verso in cui il composto ruota il piano della luce polarizzata b.la posizione del gruppo oH vicino al gruppo aldeidico o chetonico c. la posizione del gruppo oH del carbonio chirale più distante dal gruppo aldeidico o chetonico d. la posizione del gruppo aldeidico o chetonico 16 nel passaggio del glucosio dalla forma aperta alla struttura ad anello, il gruppo aldeidico reagisce con l’ossidrile legato al carbonio in posizione: a. 4 c. 2 b. 5 d. 6 17 il glucosio in soluzione acquosa è presente: MONOSACCARIDI 9 i monosaccaridi sono composti contenenti i gruppi: a. amminico e carbossilico b. alcolico e carbossilico c. aldeidico o chetonico e alcolico d. amminico e alcolico 18 nel passaggio del fruttosio dalla forma aperta alla strut- 10 la formula molecolare del glucosio è: a. C6H12o6 c. C3H6o3 a. soltanto nella forma anomerica a b. soltanto nella forma anomerica β c. soltanto nella forma aldeidica d. nelle forme a e β ed in quella aldeidica b. C12H22o11 d. C6H10o5 tura ad anello, il gruppo chetonico reagisce con l’ossidrile legato al carbonio in posizione: a. 6 c. 4 b. 3 d. 5 11 il glucosio è un: a. aldoesoso b. chetoesoso c. chetopentoso d. aldopentoso DISACCARIDI 19 il saccarosio è un disaccaride che deriva dalla condensazione: 12 il glucosio è solubile in acqua perché: a. ha più di un atomo di carbonio chirale b. i gruppi oH del glucosio formano legami a idrogeno con l’acqua c. è una molecola apolare d. è deliquescente 13 riguardo al potere rotatorio della luce polarizzata, un monosaccaride può essere destrogiro (+) o levogiro (–). Ciò dipende: a. dalla posizione del gruppo – oH più lontano b. dalla lunghezza della catena degli atomi di carbonio c. dall’insieme della sua configurazione d. dalla presenza del gruppo aldeidico o chetonico 14 i monosaccaridi in natura appartengono: b. di a-d-glucosio e di β-d-fruttosio c. di due molecole di β-d-fruttosio d. di a-d-glucosio e di β-d-galattosio 20 il saccarosio è un disaccaride molto solubile in acqua perché: a.deriva dalla condensazione tra a-d-glucosio e β-d-fruttosio b. non ha un gruppo oH anomerico libero c. ha un numero elevato di gruppi oH d. è destrogiro POLISACCARIDI 21 la cellulosa: a. è un polisaccaride del β-d-glucosio b. è attaccata dagli enzimi dell’organismo umano c. è un disaccaride del β-d-glucosio d. è una proteina a. alla serie l b. sia alla serie l sia alla serie d c. alla serie d d. né alla serie d né alla serie l 22 a. di due molecole di a-d-glucosio Paolo Pistarà, ChImICA ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 CAPITOLO 24. LE 22 rispondi con VEro o Falso alle affermazioni. 29 Quale gruppo funzionale è caratteristico delle pro- VERO FALSO a. il prodotto di condensazione di due monosaccaridi è detto dimero b. la cellulosa è digeribile dagli esseri umani c. gli esseri umani digeriscono l’amido d. il glicogeno è contenuto nel fegato e nei muscoli BIOMOLECOLE ❏ ❏ ❏ ❏ ❏ ❏ teine? o a. n – H b. – C o H c. – C – n – o d. – C – H o– ❏ ❏ 30 The most simple substances (monomers) being repeated in proteins are a. carboxylic acids b. amino acids c. amines d. carbohydrates AMMINOACIDI ACIDI 23 Per amminoacido si definisce un composto: a. ottenuto per sintesi di una ammina con un acido carbossilico b. con un gruppo alcolico ed un gruppo carbossilico c. con un gruppo carbossilico ed un gruppo amminico in posizione a d. che deriva dall’idrolisi di un polisaccaride NUCLEICI E NUCLEOTIDI 31 un nucleotide è costituito da: a. un pentoso ed un gruppo fosfato b. un esoso ed un gruppo fosfato c. un pentoso ed una base eterociclica d. un pentoso, una base eterociclica ed il gruppo fosfato 32 il ribosio è un monosaccaride con: 24 individua l’affermazione non corretta. I dieci amminoacidi detti essenziali: a. devono essere introdotti con la dieta b. non sono sintetizzabili dall’uomo c. possono provocare gravi patologie in seguito ad una loro carenza d. sono i più abbondanti nell’organismo 25 gli amminoacidi non essenziali sono quelli: a. che non partecipano alla sintesi proteica b. sintetizzabili dall’organismo c. non necessari per l’organismo d. che si degradano con la luce (calore) 26 l’amminoacido alanina è otticamente attivo perché: a. la molecola è simmetrica b. il gruppo – CooH forma legami a idrogeno con l’acqua c. al carbonio centrale sono legati quattro atomi o gruppi atomici diversi d. il gruppo – nH2 è un gruppo basico PROTEINE a. due atomi di carbonio b. tre atomi di carbonio c. quattro atomi di carbonio d. cinque atomi di carbonio 33 rispondi con VEro o Falso alle seguenti affermazioni. VERO FALSO a. gli amminoacidi hanno il gruppo amminico nel carbonio adiacente al gruppo carbossilico b. il legame peptidico risulta da una reazione di condensazione c. il glicogeno e l’amido sono la stessa sostanza d. i carboidrati sono prodotti mediante reazioni di fotosintesi e. le proteine svolgono nel corpo umano solo la funzione di sostegno f. i nucleotidi degli acidi nucleici sono uniti tra loro mediante gruppi fosfato ❏ ❏ ❏ ❏ ❏ ❏ ❏ ❏ ❏ ❏ ❏ ❏ ENZIMI 34 Quale delle seguenti affermazioni non è corretta? 27 se una proteina viene scaldata a 70 °C, si rompono i legami: a. peptidici b. a idrogeno c. disolfuro d. di london Un enzima: a. è un catalizzatore biologico specifico b. è caratterizzato dalla presenza di un sito attivo c. resiste bene al calore d. è una proteina 35 individua la definizione non corretta. 28 la denaturazione delle proteine non avviene: a. a pH molto bassi b. a pH molto alti c. al pH fisiologico d. ad alta temperatura Paolo Pistarà, ChImICA Gli enzimi sono: a. catalizzatori biologici b. proteine c. catalizzatori specifici per il substrato d. una miscela di amminoacidi ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016 23 CoMpetenze 1 Reazione dell’acido solforico con il saccarasio. Quando si versa dell’acido solforico nel saccarosio, questo si disidrata e, come si può notare, si trasforma in carbonio. Quali atomi o gruppi atomici vengono rimossi? 3 La gelatina è una proteina che costituisce il tessuto connettivo della pelle degli animali. La pelle, trattata con acido tannico (tannino), si trasforma in cuoio. Qual è la differenza tra pelle e cuoio? 4 Osserva il disegno e rispondi alle seguenti do- mande. 2 L’amminoacido più semplice è la glicina la cui formula di struttura si può così rappresentare: + O H3N – CH2 – C – O O– o H2N – CH2 – C − OH La glicina, un solido cristallino, presenta le seguenti proprietà: – si decompone a 233 °C – ha una solubilità di 26 g in 100 mL di acqua Queste proprietà fisiche con quale struttura sono compatibili, la ionica o la molecolare? Motiva la tua risposta. 24 Paolo Pistarà, ChImICA a. In una reazione enzimatica quale meccanismo viene utilizzato? b. Nel sito attivo della lattasi (enzima del latte), oltre al lattosio possono entrare altri composti? c. Quali prodotti si ottengono dalla scissione del lattosio? d. Se l’enzima lattasi non funziona, quale disturbo ne consegue? ConCettI e APPlICAzIonI- © istituto italiano Edizioni atlas - 2016