Università degli studi di Salerno
Facoltà di Medicina e Chirurgia
Anno accademico 2012-2013
Corso di Biochimica
Docenti del corso:
Carla Esposito
Maria Caterina Turco
BIO/10
BIO/10
[email protected]
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Settore Scientifico-Disciplinare: BIO/10
CFU tot.: 11
nr. Ore di Attività Didattica Frontale: 88
nr. Ore di Attività Didattica Interattiva: 10
nr. Ore di Tirocinio: 0
Pertinenza crediti per S.S.D.: 11
Tipologia: caratterizzante
Anno di corso: I-II
Semestre: II-I
Obiettivi formativi del corso
Alla fine del corso lo studente dovrà:
conoscere la struttura delle principali molecole di interesse biochimico
conoscere i concetti fondamentali riguardanti lo studio della cinetica enzimatica
aver compreso i principi fondamentali di bioenergetica per lo studio del metabolismo
conoscere il metabolismo di: carboidrati, proteine, lipidi, acidi nucleici
saper descrivere le attività di insulina, glucagone e adrenalina sul metabolismo
essere in grado di fare collegamenti fra i meccanismi di regolazione delle diverse vie metaboliche
aver compreso, nelle linee generali, i meccanismi del metabolismo degli xenobiotici
aver acquisito i concetti di metabolomica e farmacogenomica
Contenuto del corso
Struttura di macromolecole di interesse biologico.
Aminoacidi e peptidi. Legame peptidico. Struttura delle proteine. Proteine fibrose;
proteine globulari: mioglobina ed emoglobina.
Enzimi e cinetica enzimatica. Coenzimi. Regolazione dell’ attività enzimatica.
Struttura degli acidi nucleici.
Principii di bioenergetica. ATP. Catena di trasporto degli elettroni e fosforilazione
ossidativa. Fosforilazione a livello del substrato.
Recettori per gli ormoni e vie di trasduzione del segnale.
Glicolisi. Ciclo dell’acido citrico. Ciclo dei pentoso-fosfati. Gluconeogenesi. Metabolismo del
glicogeno.
Degradazione degli acidi grassi. Biosintesi degli acidi grassi. Il metabolismo del colesterolo. Le
lipoproteine. Le adipochine.
La degradazione delle proteine. Metabolismo degli amminoacidi. Ciclo dell’urea.
Metabolismo dei nucleotidi.
Biosintesi e degradazione dell’eme.
Visione generale della regolazione ormonale del metabolismo.
Biotrasformazioni e metabolismo degli xenobiotici.
Concetti di metabolomica.
Organizzazione didattica
Il corso si svolgerà attraverso lezioni frontali, periodiche verifiche interattive dell’apprendimento,
esercitazioni in laboratorio.
Modalità di frequenza - Percentuale minima di ore di frequenza obbligatoria
Frequenza minima richiesta: 75%
Prerequisiti
Acquisizione dei contenuti dei corsi di Chimica e Propedeutica Biochimica, Biologia Molecolare e
Cellulare, Biochimica I.
Propedeuticità
Chimica e propedeutica biochimica
Modalità di accertamento del profitto
Esame orale
Core curriculum - Programma di esame
Struttura di macromolecole biologiche.
Proteine
Aminoacidi e Peptidi: classificazione in base alle loro proprietà chimico-fisiche. Aminoacidi proteici,
non proteici. Legame peptidico. Livelli di organizzazione strutturale di proteine: struttura primaria,
struttura secondaria (alfa-elica, foglietto beta, random coil); struttura terziaria ed organizzazione in
domini; struttura quaternaria, interazioni proteina-proteina. Proteine fibrose: cheratina, collageno.
Proteine globulari: mioglobina ed emoglobina.
Enzimi: proprietà generali.
Classificazione delle proteine enzimatiche; meccanismo d’azione degli enzimi: serino proteasi e
ribonucleasi. Cinetica delle reazioni enzimatiche: equazione di Michaelis e Menten. Significato di
Km, Vmax). Diagramma dei doppi reciproci. Dipendenza della velocità di una reazione enzimatica
dalla concentrazione del substrato, dalla presenza di attivatori ed inibitori, dalla T e dal pH.
Inibizione enzimatica: sua importanza. Inibizione reversibile ed irreversibile. Inibitori di tipo
competitivo, incompetitivo e non competitivo: grafico dei doppi reciproci per l'individuazione del tipo
di inibizione. Reazioni enzimatiche con due o più substrati: meccanismo casuale, ordinato, a ping
pong.
Inibizione enzimatica:
Inibizione reversibile e inibizione irreversibile; impiego farmacologico degli inibitori enzimatici
Coenzimi e gruppi prostetici. Ioni metallici negli enzimi. Coenzimi e vitamine, struttura e
funzione: struttura e funzione delle vitamine B1, B2, B6, B12, niacina, biotina, acido folico, acido
lipoico, acido pantotenico.
Regolazione dell’attività enzimatica: regolazione allosterica; modificazioni post-traduzionali
delle proteine enzimatiche e loro significato funzionale. Glicogeno fosforilasi e glicogeno sintasi.
Zimogeni. Amplificazione del segnale mediante cascate enzimatiche: esempio coagulazione del
sangue. Digestione e assorbimento delle proteine.
Isoenzimi. Complessi multienzimatici: piruvato deidrogenasi e acido grassi sintasi.
Carboidrati: Proprietà chimico-fisiche e classificazione
Lipidi: lipidi di riserva, lipidi di membrane. Membrane biologiche Struttura delle membrane:
modello del mosaico fluido. Asimmetria e fluidità di membrana. Trasporto attraverso membrane:
cenni.
Acidi nucleici: struttura dei nucleotidi. Struttura del DNA e dei diversi tipi di mRNA.
Principii di bioenergetica: applicazione dei principii della termodinamica allo studio del
metabolismo. Reazioni accoppiate. Struttura e proprietà dell’ ATP. Catena di trasporto degli
elettroni. Meccanismo della fosforilazione ossidativa. Meccanismo della fosforilazione a livello del
substrato.
Recettori per gli ormoni e vie di trasduzione del segnale: recettori per ormoni peptidici:
recettori a canale ionico, recettori accoppiati a proteina G, recettori con attività enzimatica
intrinseca, recettori associati a tirosino-chinasi,
Metabolismo dei carboidrati: la regolazione della glicemia. La glicolisi. Complesso della piruvato
deidrogenasi. Ciclo dell’acido citrico. Catabolismo del galattosio, mannosio e fruttosio. Ciclo dei
pentoso-fosfati. La gluconeogenesi. Metabolismo del glicogeno.
Metabolismo dei lipidi: degradazione degli acidi grassi. Biosintesi degli acidi grassi. I corpi
chetonici. Il metabolismo del colesterolo. Struttura e traffico delle lipoproteine: chilomicroni, VLDL,
IDL, LDL, HDL.
Funzione endocrina del tessuto adiposo: il tessuto adiposo sottocutaneo e viscerale; le
principali adipochine e la loro attività nella regolazione del metabolismo.
La degradazione delle proteine: degradazione degli amminoacidi glucogenici e chetogenici.
Aminotrasferasi. Ciclo dell’urea.
Metabolismo dei nucleotidi: sintesi de novo e sintesi di salvataggio. Degradazione di nucleotidi
purinici e pirimidinici; l’ acido urico.
Metabolismo dell’eme: biosintesi; degradazione. La bilurubinemia ed il suo significato in clinica.
Visione generale della regolazione ormonale del metabolismo: attività biologiche di insulina,
glucagone ed adrenalina, in particolare sul metabolismo di carboidrati e lipidi.
Biotrasformazioni e metabolismo degli xenobiotici: biotrasformazioni di classe I e II; il
citocromo P450 ed il suo polimorfismo.
La metabolomica: concetti generali.
Testi consigliati
Si raccomanda l’uso di testi editi negli ultimi anni.
A scelta:
BAYNES and DOMINICZAK, Biochimica medica, ed. Elsevier
LEHNINGER, NELSON & COX, Principi di Biochimica, ed. Zanichelli
MATHEWS, VAN HOLD, AHEREN, Biochimica, ed. Ambrosiana
STRYER, Biochimica, ed. Zanichelli
VOET & VOET, Biochimica, ed. Zanichelli
CAMPBELL & FARRELL, Biochimica, ed. Edises
Testi utili per la consultazione
BOYER, Biochemistry, ed. Wiley & sons
DEVLIN, Textbook of biochemistry with clinical correlations, ed. Wiley-Blackwell
KOOLMAN and ROHM, Atlante di Biochimica, ed. Zanichelli
