Il Latte
Si intende per latte il prodotto ottenuto dalla mungitura regolare, ininterrotta e completa di aninali in
buono stato di salute e di nutrizione. Il latte è un liquido biologico opalescente con sapore dolciastro
e odore delicato, di composizione complessa: Acqua 87%, Proteine 3-3.5%, Lipidi 0.2-3.5%,
Carboidrati 5%, Vitamine A, D, E, varie del gruppo B e Calcio. Per quanto riguarda il contenuto in
acqua , può variare a seconda della specie animale con valori che vanno dal 32 all’89% (latte di
vacca 87%). Per quanto riguarda la frazione proteica essa comprende: le Caseine e le
Sieroproteine (beta-lattoglobulina, alfa-lattoalbumina e altre). Latte vaccino 19% Sieroproteine e
81% Caseine; Latte di donna 70% Sieroproteine, 30% Caseine; questi due tipi di latte quindi hanno
eccezionali qualità nutrizionali. Le caseine sono una famiglia di proteine costituita da vari tipi: S1
S2, che precipitano per leggera acidificazione (pH=4.6). La conformazione delle caseine è
simile a quella di proteine denaturate (hanno struttura aperta) a causa della presenza di un alto
numero di residui dell'amminoacido prolina che impedisce alla proteina di potersi ripiegare per
formare strutture più ordinate. Inoltre, le caseine non possiedono ponti disolfuro in grado di
conferire alla proteina una struttura più ordinata. La mancanza di struttura terziaria le rende stabile
al calore e determina l’esposizione di residui idrofobici, rendendole (tranne la κ-caseina)
idrofobiche e insolubili in acqua. Per questo motivo, in una soluzione acquosa come il latte, tendono
a riunirsi insieme formando degli aggregati chiamati micelle nelle quali vengono intrappolate
sostanze diverse, tra cui il calcio minerale, il Mg e diversi enzimi. Al loro interno le micelle si
suppone vengano tenute assieme da diversi meccanismi tra cui ponti di calcio, interazioni
idrofobiche e legami idrogeno. Le caseine sono fosfo-proteine. La fosforilazione avviene su serine
poste in sequenze consenso.
La κ-caseina, contiene un solo gruppo fosforico ma possiede una parte glucidica. Essa possiede due
cisteine che possono dare ponti S-S. La κ-caseina, come già detto, è l'unica delle caseine ad essere
idrofila ed è costituita da due porzioni:
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Una porzione N-terminale, detta anche paracaseina k, idrofoba, importante nella
coagulazione in quanto determina aggregazione micellare.
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Una porzione COOH-terminale, idrofila, a cui si deve un azione colloidal-protettrice, cioè è
fondamentale per mantenere in soluzione le micelle caseiniche.
La k-caseina quindi stabilizza le altre caseine ma una sua idrolisi rimuove questa abilità e porta alla
coagulazione (precipitazione) della caseina. Infatti le due porzioni che formano la k-caseina sono
idrolizzabili a livello del legame metionina-fenilalanina da uno specifico enzima, la chimosina,
contenuto nel caglio. Una volta avvenuta l’idrolisi, viene a mancare alla caseina il fattore di
stabilizzazione nella soluzione acquosa e le micelle, rese instabili, in presenza di ioni calcio,
tendono a saldarsi formando il coagulo che prende il nome di "paracaseinato di calcio".
La frazione proteica che non sedimenta per centrifugazione, invece, viene definita come proteine
del siero. Finamente disperse e più stabili delle micelle di caseina, esse sono rappresentate nel latte
vaccino nella misura del 19% mentre nel latte di donna nella misura del 70%. Le due principali
proteine del siero sono la Beta-lattoglobulina e l’ alfa lattoalbumina.
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La β-lattoglobulina (β-LG) ha elevato valore nutrizionale, infatti essa rappresenta quasi la
metà delle proteine del siero del latte vaccino. Si denatura, precipitando, ad alte temperature.
Contiene 5 Cys e in seguito al trattamento termico si può formare un ponte disolfuro con la
caseina κ. La β-lattoglobulina è in grado di legare reversibilmente retinolo e altre molecole
apolari.
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La α-lattoalbumina (α-LA) è una proteina regolatrice della lattosio sintetasi.Infatti la sua
presenza nella ghiandola mammaria è indispensabile per la sintesi del lattosio.Essa è più
abbondante nel latte umano rispetto a quello vaccino. Ha un elevato valore nutrizionale
specialmente per la presenza di Trp e Cys. Ha 8 Cys e quindi forma con più difficoltà ponti
disolfuro intermolecolari. E’ maggiormante resistente alla denaturazione termica ed è dotata
anche di un certo potere batteriostatico e anticancerogeno.
Caseina, β-lattoglobulina e α-lattoalbumina posso avere azione allergizzante. Il siero del latte
contiene anche altre proteine non caseiniche come ad esempio: la lattoferrina, glicoproteina
fosforilata deputata al trasporto del ferro; e le immunoglobuline, derivanti dal sangue che
conferiscono proprietà immunologiche al latte. Ai peptidi derivanti dalla proteolisi delle proteine
del latte sono state attribuite interessanti proprietà biologiche come: attività anticarie, attività
calmante, e antipertensiva (ACE inibitore). Le sieroproteine del latte sono un prodotto di scarto di
alto valore biologico. Esse fanno parte dell’elenco degli additivi considerati sicuri GRAS (Generally
Recognized As Safe). Possono essere utilizzate per migliorare proprietà funzionali di molti alimenti.
Vengono usate come agenti gelificanti, emulsionanti, addensanti, indurenti, schiumogeni in vari tipi
di formaggi, salse, insaccati, budini. Infatti vengono usati per trattenere l’acqua nelle caramelle da
pasticceria e nei salumi; come emulsionanti in biscotti, salse, formaggi fusi; per il potere
schiumogeno in mousse, pan di Spagna, e gelati; come sbiancante in salse, minestre e prodotti
carnei.
La produzione di formaggi
La preparazione dei derivati del latte si basa sull'utilizzo dei batteri lattici. Nella produzione dei
formaggi intervengono due passaggi fondamentali: la coagulazione delle proteine del latte e la
successiva maturazione per i formaggi semistagionati e stagionati. La coagulazione avviene grazie
ad un enzima, detto rennina o chimosina estratto dallo stomaco dei vitelli, che caglia il latte. La
cagliata è sottoposta poi a maturazione in centinaia di modi differenti, che consentono di produrre i
diversi formaggi.
Nel formaggio appena fatto le proteine del latte sono quasi intatte; con il procedere della
maturazione le proteine vengono idrolizzate fino a diventare peptidi e amminoacidi facendo
assumere ai formaggi sapori particolari (come ad es. il sapore del parmigiano dovuto alla presenza
del glutammato), digeribilità e qualità nutrizionali.
Il burro
Si definisce burro il prodotto ottenuto dalla crema ricavata dal latte o dal siero di latte di vacca.
Quando si parte da latte di specie diversa, occorre precisarne l’origine. Esso non è altro che
un’emulsione di minuscole goccioline d’acqua disperse in un grasso. Nella fase grassa liquida sono
disciolti oltre alle gocce d’acqua anche cristalli di grasso, globuli di grasso e anche bollicine d’aria.
In base al Reg. UE 2991/94 il burro deve contenere almeno l’80% di grassi e al massimo il 16% di
acqua. Il burro in vendita in Italia tipicamente ha l’82% di grassi. La percentuale di grassi saturi
(rispetto ai grassi totali) è del 70%. Questo è un valore medio perchè la composizione del burro
varia moltissimo con la stagione e con il tipo di alimentazione delle vacche. Il colore giallo dipende
dai caroteni che le vacche assumono con l’alimentazione. Il burro si può considerare quindi un
concentrato della frazione lipidica del latte. Questa concentrazione avviene in due fasi: prima
estraendo la crema dal latte, poi trasformando la crema in burro (burrificazione). La crema si estrae
mediante:
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un metodo antico che prevede l’affioramento in superficie della crema nel latte lasciato a
riposo per 15-20 ore a 15°C in vasche o bacinelle di acciaio. Ciò favoriva lo sviluppo
batterico e la conseguente produzione di acido lattico e altri metaboliti aromatizzanti.
Questo tipo di crema veniva definita acida.
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un metodo moderno e industriale che prevede l’ottenimento della crema mediante
centrifugazione del latte a temperature comprese tra 32 e 55 °C, a 6500 – 7000 giri/min,
velocità alla quale i globuli di grasso si separano dal resto del latte portandosi verso il
centro. Questo tipo di crema ottenuta viene definita dolce e contiene circa il 36%-44% di
grassi .
Con il tradizionale affioramento si aveva una acidificazione della panna ad opera dei batteri lattici.
Questi batteri producono anche piccole quantità di acetoina, una proteina che si ossida
spontaneamente e forma il diacetile, un composto che conferisce al burro un odore gradevole. Oggi
per centrifugazione è tutto più rapido e non si ha fermentazione. La panna ottenuta per
centrifugazione è più ricca di grassi, grazie alla maggiore efficienza del processo, e grazie alla
rapidità di separazione, non è inacidita. Dopo la separazione la crema viene burrificata. La
burrificazione è un processo che avviene in alcune fasi:
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Prima c’è la pastorizzazione. La crema di latte viene pastorizzata a temperature di 90-95°C.
La pastorizzazione riduce la carica batterica, disattiva enzimi come la lipasi che
porterebbero all’irrancidimento dei grassi, fa liquefare i globuli di grasso ed elimina
parzialmente gli odori indesiderati.
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Dopo la pastorizzazione, c’è la cristallizzazione. La pastorizzazione viene seguita da una rapida
refrigerazione dai 7 ° ai 15°C per permettere la cristallizzazione di parte del grasso. La velocità
con cui avviene il raffreddamento è molto importante ai fini della consistenza finale del burro.
Se il raffreddamento è molto veloce, si formeranno moltissimi cristalli di piccole dimensioni. Se
invece il raffreddamento è lento si formeranno meno cristalli ma più grossi. I cristalli legano il
grasso liquido sulla loro superficie, quindi se se sono presenti molti cristalli piccoli, avranno una
maggiore superficie disponibile per “legare” il grasso liquido, e quindi il burro risulterà più
duro.
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In seguito vi è una fase di addizione delle colture batteriche alla crema. La crema dolce è
priva di aroma e darebbe luogo a un burro senza sapore. Per ovviare a ciò negli USA e in UK il
burro preparato dalla crema dolce, viene poi salato sia per compensare la mancanza di sapore
che per aiutare la conservazione. In Europa invece la crema dolce viene addizionata con colture
selezionate di batteri lattici acidificanti (Streptococcus lactis subsp. lactis e Streptococcus
cremoris) e produttori di aroma, imitando quanto spontaneamente avviene nella crema acida di
affioramento. Durante la fermentazione che ne sussegue si producono, oltre all’acido lattico che
acidificherà la crema (Streptococcus lactis), anche molecole dal caratteristico aroma “burroso”.
(diacetile 2,3 butandione). In questo caso la salatura non è necessaria perché la maggiore acidità
aiuta la conservazione. Si può inoculare la panna anche con colture selezionate di streptococco
per ottenere un burro con caratteristiche sensoriali specifiche.
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In seguito vi è la zangolatura. Dai serbatoi la crema matura viene via via inviata alle zangole
(recipienti in cui si sbatte la panna) dove viene adeguatamente sbattuta e separata in due
frazioni: il burro grezzo (solido) e il latticello (liquido).
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Dopo la zangolatura vi è il lavaggio. Infatti nella zangola viene introdotta acqua fresca allo
scopo di lavare i granuli di burro e di allontanare al massimo il latticello.
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Infine c’è l’impastamento, la modellatura e il confezionamento del burro. I granuli di burro
lavati vengono impastati, modellati in pani di vario peso ed infine confezionati.
Le Uova
Le uova sono il prodotto delle ovaie delle femmine di volatili. L'uovo è una cellula costituita
essenzialmente da guscio, tuorlo e albume (o chiara). Il guscio è composto per il 98% da sostanza
inorganica e in particolare da CaCO3 (per il 96%), da MgCO3 all’1% e da Ca3(PO4)2 all’1%.
L’albume è una soluzione acquosa contenente: proteine, glucosio, sali minerali, e vitamine. Per
quanto riguarda le proteine il componente più importante è l’Ovalbumina ricca di Lys, Cys e altri
amminoacidi essenziali. E’ la proteina più abbondante con funzione di nutrimento. Ha proprietà
schiumogene e gelificanti. La cottura prolungata forma FeS (Solfuro Ferroso), in quanto i gruppi
SH che si liberano durante la cottura prolungata reagiscono con il ferro del tuorlo dando luogo a un
precipitato scuro di FeS.
Il tuorlo contiene proteine, lipidi, vitamine e colesterolo. I lipidi del tuorlo sono costituiti da
trigliceridi (circa 60%), fosfolipidi, tra i quali predomina la lecitina. Per quanto riguarda le proteine
del tuorlo sono principalmente di due tipi:
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la livetina 30%, proteina globulare solubile.
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la fosvitina 10% fosfoproteina che contiene circa il 10% di fosforo e lega il ferro.
Il colore del tuorlo, che può andare dal giallo pallido all’arancio carico, dipende soprattutto dalla
nutrizione dell’animale e in particolare dalla percentuale di caroteni, xantofille e solo in parte da
fattori genetici.
Le uova vengono utilizzate in numerose preparazioni alimentari per le loro proprietà. Le proprietà
dell'uovo sono principalmente tre:
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proprietà di coagulazione dell'uovo (utilizzato come agente strutturante).
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proprietà schiumogene e di montabilità dell'albume (senza tuorlo).
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proprietà emulsionanti del tuorlo (fosfolipidi e lipoproteine).
Molto utilizzati nelle industrie dolciarie e dai pastifici sono gli ovo prodotti. Essi sono i prodotti
risultanti dalla trasformazione delle uova, una volta tolto il guscio, aggiunti di additivi autorizzati o
pastorizzati. Esistono vari ingredienti a base di uova: uova intere in polvere, misto pastorizzato,
albume pastorizzato, tuorlo pastorizzato con zucchero, tuorlo e albume in polvere, uova intere
surgelate in blocchi o in granuli, Scrambled Eggs, Frittate e Bevande. Le uova sono stabili a
temperatura ambiente per 1-3 settimane a seconda delle temperature. La pastorizzazione si rende
necessaria perché le uova disidratate o congelate non sono indenni da contaminazione microbica da
parte di salmonelle ecc. La pastorizzazione si effettua senza inconvenienti sull’uovo e sul tuorlo a
65°C per 3-4 minuti, in quanto la coagulazione avviene solo a 70°. Sulla chiara però già a 58° gradi
si verificano alcune modifiche come un aumento della viscosità. Per evitare la reazione di Maillard
gli albumi possono essere fermentati per 2 giorni a 25° prima della pastorizzazione.
L’uovo liquido si conserva anche tramite l’addizione di alcune sostanze ammesse: Benzoato di
sodio E 211, Acido Benzoico E 210, Benzoato di potassio E 203, Acido Sorbico E 200, Sorbato di
potassio E 202, Sorbato di calcio E 203 (consentiti nell’uovo liquido alla concentrazione di 500
mg/L). E’ consentita anche l’aggiunta di carbonati per correggere l’odore. Il Solfato d’alluminio E
520 è consentito come coadiuvante nell’albume alla concentrazione di 30 mgKg (correttore di
acidità) . Il Citrato di trietile è consentito come coadiuvante nell’albume essiccato (stabilizzatore di
schiume). Le uova congelate si preparano si preparano versando tuorlo e albume insieme o separati
in recipienti nei quali subiscono la pastorizzazione. I prodotti così ottenuti vengono chiusi in
recipienti sotto vuoto e congelati a -20°C. per un tempo non superiore alle 20 ore quindi mantenuti
a -12, -15°C fino al consumo.
La Carne
Con il termine carne si intendono i muscoli striati e i tessuti strettamente connessi di: animali da
macello (bovini, suini, ovini, caprini e equini), animali da cortile (pollame, tacchini e conigli) e
selvaggina. I componenti principali della carne sono:
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Acqua: tra il 50 e l’80% ; si trova legata o trattenuta meccanicamente alle proteine.
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Proteine: Actina, miosina, mioglobina ed emoglobina, collageno ed elastina.
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Lipidi: grasso intracellulare e adiposo (composizione differente a seconda del distretto
corporeo). Contengono altre molecole liposolubili come la Creatina, la fosfocreatina e la
creatinina.
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Carboidrati: quasi assenti, il glicogeno viene trasformato ad acido lattico dopo la
macellazione.
Proteine dei sistemi contrattili (miofibrillari): actina e miosina (costituenti principali delle
miofibrille).
Sono due proteine, implicate in molti tipi di movimento cellulare e intracellulare. Sono le principali
proteine del muscolo animale dove il loro meccanismo di funzionamento è stato studiato a fondo.
Sono fondamentali nel determinare le proprietà commerciali della carne infatti influenzano la
ritenzione idrica (la maggior parte dell’ acqua presente nel muscolo è localizzata tra i filamenti
proteici delle miofibrille), le proprietà emulsionanti e la morbidezza.
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Actina: L’actina è un monomero globulare di 40 kDa (ActinaG) che contiene una molecola
di ATP e uno ione calcio. Essa polimerizza in filamenti (ActinaF) che costituiscono i
filamenti sottili del sarcomero. Sui filamenti di actina si trovano una serie di siti che possono
legare la miosina.
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La miosina è una proteina fibrosa composta da 6 catene polipeptidiche per un totale di 540
kDa. Di queste 6 subunità, due catene uguali si avvolgono a spirale (alfaelica) per formare la
coda, e quattro catene più corte danno luogo ad una duplice testa. Si può individuare un
dominio idrofobico dato dalla coda ed uno idrofilico data dalla testa , la quale è molto affine
alle fibre di actina. E’ una delle molecole più lunghe in natura e costituisce i filamenti spessi
delle miofibrille.
Nel muscolo attivo, l’F-actina si associa alla miosina per formare l’actomiosina contrattile. Infatti
l’actina e la miosina sono responsabili della contrazione muscolare formando il sarcomero, l'unità
contrattile del tessuto muscolare striato. I sarcomeri sono disposti uno dopo l'altro e formano dei
fascetti contrattili chiamati miofibrille avvolti da una membrana, il sarcolemma. Esistono inoltre
altre due proteine fibrillari che sono la troponina e la tropomiosina che si trovano sui filamenti
sottili delle miofibrille e servono a mediare l’azione del Ca sull’interazione actina-miosina, cioè
sulla contrazione muscolare.
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Tropomiosina: nel muscolo a riposo impedisce il contatto tra 7 molecole di G-actina e le
rispettive teste di miosina, mantenendo il muscolo rilassato.
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Troponina: quando lega il calcio cambia la propria conformazione e sposta la tropomiosina
permettendo l'aggancio con la miosina.
Il meccanismo della contrazione muscolare prevede che le teste di miosina camminino lungo i
filamenti di actina tirandoli verso il centro del sarcomero e quindi accorciando il muscolo. L’idrolisi
di ATP provoca il distacco della testa di miosina dalla actina e il filamento sottile viene trascinato
verso il centro del sarcomero. La testa di miosina si lega nuovamente su un altro sito dell’actina
facendo ricominciare il tutto. L’associazione delle teste di miosina alla actina è inibita dalla
presenza di troponine e tropomiosine, che mascherano i siti di legame. Questa inibizione viene
superata solo in presenza di Ca2+ che rimuove le troponine e a questo punto la miosina si lega alla
actina. Il calcio viene rilasciato da depositi posti intorno alla fibra muscolare in seguito a segnali
provenienti dal sistema nervoso.
Dopo la morte dell’animale nel muscolo si ha carenza di ATP e rilascio di ioni Ca2+. Questo
determina la formazione un complesso irreversibile actina-miosina (actomiosina) con
accorciamento e irrigidimento del muscolo (rigor mortis). Il rigor mortis è accompagnato da una
diminuita capacità di ritenzione idrica da parte del muscolo, in quanto il pH si abbassa a 5.5 e le
proteine vicine al loro PI hanno una capacità di idratazione ridotta, inoltre l’aggregazione actina
miosina provoca l’espulsione dell’acqua libera intrappolata tra i filamenti proteici e quindi l’intera
struttura rilascia acqua. L’abbassamento del pH è dovuto all’accumulo di acido lattico e la presenza
di ioni H+ dovuta all’idrolisi dell’ATP. Per questo la carne diventa dura e stopposa. Questa
condizione si risolve in un periodo più o meno lungo a seconda della temperatura ambiente,
attraverso il cosidetto processo di maturazione. Durante questo processo agiscono proteasi
endogene come le CASF (calcium activated sarcoplasmic factor), che denaturano e idrolizzano le
proteine miofibrillari causando la disorganizzazione dei sarcomeri attraverso la rottura delle linee Z
e M. Numerose idrolasi liberano piccole quantità di molecole aromatiche (chetoni, aldeidi, composti
solforati), favorevoli allo sviluppo del gusto e dell’aroma. Quindi l’animale una volta ucciso,
dissanguato e tagliato, viene posto in celle frigorifere a temperature di 0-1 °C per 24 ore. Dopodiché
questi vengono mantenuti a temperature di 0-4 °C, e saranno pronti per il consumo, cioè frollati in
10-14 giorni.
Cottura delle carni
Durante la cottura le eliche di collagene si denaturano e si solubilizzano parzialmente.
Contemporaneamente le fibre di actomiosina si contraggono e intorno agli 80°C cominciano a
rilasciare acqua. In presenza di temperature molto elevate e cioè maggiori di 200°C, la creatina
reagendo con amminoacidi e glucosio può formare ammine eterocicliche tossiche. Nella cottura
delle carni si scontrano due opposte esigenze: mantenere morbida la carne, (temperatura di cottura
inferiore ai 65 °C) , e sciogliere velocemente il tessuto connettivo (temperature di cottura superiori
ai 75 °C). A temperature inferiori il processo è molto più lento. Nelle cucine casalinghe, è difficile
mantenere temperature controllate inferiori agli 80 °C e la carne a fine cottura è grigiastra e spesso
asciutta. Si può cuocere la carne a temperature più basse, chiusa in un sacchetto e immersa anche
per 24 o 48 ore in un bagno termico tra i 55 °C e i 65 °C. Questa tecnica permette di sciogliere il
tessuto connettivo mantenendo la carne molto morbida, succosa e di colore rosato. Questo tipo di
tecnica prende il nome di Cottura Sous-vide (Sotto vuoto). La carne si cuoce nei sacchetti del sotto
vuoto a basse temperature per tempi lunghi. Come vantaggi ha la succosità, la conservazione, e il
sapore. Come svantaggi la sicurezza.
Il pesce
Rispetto alla carne ha una maggiore digeribilità. Grande variabilità tra specie specie nel grasso. Il
Colesterolo è paragonabile a quello della carne, ma è più alto nei gamberi e nei molluschi. La
composizione chimica del pesce non si discosta molto da quella della carne: il contenuto in acqua
oscilla tra il 60 e l’80% in proporzione inversa al contenuto dei lipidi. Le proteine rappresentano il
Proteine 17-20% del totale. Questa percentuale aumenta nei pesci magri e diminuisce in quelli
grassi. Il muscolo del pesce contiene una maggiore percentuale di proteine mio-fibrillari e minore
quantità di connettivo. Quindi collagene Hb e Mb, sono meno presenti rispetto alla carne. Le fibre
muscolari sono più corte e organizzate in lamine. Vi è un abbondanza di amminoacidi liberi come
l’istidina, la lisina e l’arginina. Inoltre vi sono anche sostanze azotate solubili che rappresentano lo
0,5-1% della composizione totale come l’ossido di Trimetil ammina, che dopo la morte del pesce in
seguito a reazioni batteriche dà luogo a Trimetilammina, dimetilammina e formaldeide, che
conferiscono al prodotto non più fresco l’odore poco gradevole tipico del pesce. Le allergie
alimentari verso il pesce sono provocate da glicoproteine a basso peso molecolare come ad es.
l’allergene M del merluzzo, oppure le glicoproteine presenti nei gamberi che sono ricche di
amminoacidi aromatici. Il pesce contiene pochi carboidrati e in particolare poco glicogeno. Per
quanto riguarda i grassi, essi costituiscono la componente più variabile, potendo variare dallo 0,1
fino al 22% del totale. I fattori che influenzano la composizione lipidica sono la specie (es. 0.2%
Merluzzo, 15-20% tonno), l’età, il sesso, l’ambiente e l’alimentazione. In base alla percentuale
lipidica, i pesci si suddividono in.
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Magri, con un contenuto di lipidi minore al 3% (acciuga e merluzzo).
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Semimagri, con un contenuto di lipidi compreso tra il 3 e l’8% (dentice, sardina, triglia).
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Grassi, con un contenuto in lipidi maggiore dell’8% (anguilla, tonno e salmone).
Rispetto al grasso dei vertebrati quello dei pesci si contraddistingue per avere:
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Maggiore percentuale di acidi grassi insaturi, circa l’80%, tra cui caratteristici quelli della
serie omega-3.
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Più elevato tasso di fosfolipidi tra cui lecitine, cefaline, cerebrosidi e sfingomieline.
-
Minor contenuto in colesterolo, fatta eccezione per le sardine,gamberi e molluschi.
Il pesce presenta inoltre un considerevole tasso di acidi grassi a catena lunga con 20-22 atomi di C.
Tra questi troviamo l’acido eicopentanoico (EPA) e l’acido docodaesaenoico (DHA). Questi acidi
grassi appartengono alla serie degli omega 3. Nel pesce l’acido palmitico e oleico rappresentano
circa il 30%, gli omega3 oscillano tra il 13 e il 35%, mentre gli omega6 solo il 5%. Infine nelle
carni del pesce c’è poco tocoferolo (Vitamina E), quindi si ha facile ossidabilità.
Modificazioni post mortem
Dopo la morte i pesci vanno rapidamente incontro a numerose alterazioni a causa della labile
struttura e della particolare composizione chimica dei loro tessuti. I fenomeni biochimici che
sopravvengono sono simili a quelli della carne: in particolare nel muscolo si ha carenza di ATP e
rilascio di ioni Ca2+. Questo determina la formazione un complesso irreversibile actina-miosina
(actomiosina) con accorciamento e irrigidimento (rigor mortis). Il rigor mortis è accompagnato da
una diminuita capacità di ritenzione idrica da parte del muscolo, in quanto il pH si abbassa in
seguito all’accumulo di acido lattico e la presenza di ioni H+ dovuta all’idrolisi dell’ATP, e le
proteine vicine al loro PI hanno una capacità di idratazione ridotta, inoltre l’aggregazione actina
miosina provoca l’espulsione dell’acqua libera intrappolata tra i filamenti proteici e quindi l’intera
struttura rilascia acqua. Nel pesce, il rigor mortis e la frollatura, sono fenomeni molto più rapidi
rispetto alla carne: a circa 0°C durano rispettivamente circa 5 e 30 ore. L’abbassamento del pH però
è minore che nella carne e ciò conferisce al pesce una maggiore instabilità microbiologica.
Infatti i principali responsabili delle reazioni enzimatiche che rendono i caratteri organolettici con il
passare del tempo sempre più scadenti, sono i microrganismi presenti sulla cute sulle branchie e
nell'intestino i quali risolta la rigidità cadaverica e venute meno le difese naturali del pesce si
moltiplicano attivamente e iniziano a invadere i tessuti. Un particolare catabolismo che avviene nel
muscolo dopo la morte è la conversione batterica dell'ATP in ipoxantina con formazione di
ammoniaca. La determinazione quantitativa dell'ipoxantina costituisce uno dei più precisi indici
della freschezza del pesce . Gradualmente l'aspetto dell'animale da brillante diventa smorto,
l'occhio da vivo diventa vitreo e appannato, l'odore da gradevole, diventa quello tipico del pesce. Le
reazioni putrefattive vere proprie iniziano più tardi ma il valore commerciale del pesce è ormai
scaduto. L’azione dei microrganismi è rallentata dalle basse temperature. Nelle specie grasse si
sovrappongono fenomeni di irrancidimento a carico dei lipidi per lo più insaturi. L'irrancidimento
avviene anche alle basse temperature ed è il principale problema del pesce refrigerato durante i
primi sei giorni di conservazione. Per accertare lo stato di freschezza del pesce vengono effettuate
analisi chimiche e batteriologiche, ma assume importanza rilevante la valutazione sensoriale.
I metodi con le basse temperature sono quelli che trovano più vasta applicazione nella
conservazione dei prodotti ittici. Attraverso la refrigerazione il pesce viene mantenuto a circa 0° in
celle frigorifere. Il freddo rallenta la moltiplicazione batterica e mantiene i prodotti in condizioni
qualitative simili a quelle del pesce appena pescato. Refrigerando i pesci prima che inizi la rigidità
cadaverica si prolunga il periodo di conservazione. La temperatura di conservazione dei prodotti
ittici congelati per legge non può essere superiore a -18° comunque i pesci grassi non si conservano
più di 4 – 6 mesi e quelli magri non più di 9 - 12 mesi.
Per quanto riguarda l’essiccamento, a questo processo si prestano meglio i pesci magri, in quanto i
grassi sono soggetti a ossidazione. Il merluzzo essiccato (stoccafisso) proviene quasi tutto dalla
Norvegia. I pesci una volta puliti e lavati subito dopo la cattura vengono legati e appesi ai dei
tralicci ad asciugare per circa tre mesi fino al completo essiccamento delle masse muscolari con
un'umidità residua pari al 15%.
Con il sale si conservano bene le acciughe, le aringhe e i merluzzi (baccalà). La salagione a mezzo
salamoia ha un'azione più lenta e meno intensa; è quindi adatta per le preparazioni più delicati ma
ha l'inconveniente di mantenere nel prodotto un più alto grado di umidità per cui la conservazione
risulta più breve. Il pesce appena pescato e lavato subisce spesso sulle stesse imbarcazione una
salagione preliminare; quella definitiva verrà compiuta nelle scatole o nei barattoli alternando pesce
e sale e pressando il tutto.
Il sale una volta penetrato nelle carni le rende più tenere e seleziona la flora batterica naturale
favorendo le specie che durante la maturazione producono sostanze responsabili dell’ aroma e del
gusto.
Per quanto riguarda l'affumicamento esso viene effettuato a freddo su aringhe e salmoni, o dove
consentito con il fumo liquido. I prodotti solo affumicati debbono venir confezionati sottovuoto e
conservati temperatura di frigorifero. Questa tecnica come mezzo di conservazione si può
considerare superata e ai giorni d'oggi ha più che altro significato gastronomico.
