Esame di Profitto in Chimica Biologica

Esame di Profitto in Biochimica
Sessione estiva
Corsi D.L. in Farmacia e Chimica e Tecnologia Farmaceutiche
Giovedì 19 giugno 2008
Nome: ____________ ___________
1) Segnare il quadro o i quadri corrispondenti alla risposta corretta. NON motivate la scelta
A – Identificate i seguenti aminoacidi con il loro codice a tre lettere
B - Assegnate la caratteristica strutturale più corretta alle seguenti proteine ( 1 = monomerica; 2 =
dimerica; 3 = multimerica; 4 = integrale di membrana:


C–




piruvato deidrogenasi
aspartico proteasi


mioglobina
adenilato ciclasi
Classificate le seguenti mutazioni in un ipotetico gene codificante una proteina, in base al
possibile effetto che queste mutazioni possano avere sulla struttura della proteina,
riducendone la funzionalità (1 = più grave  4 = meno grave)
la delezione (rimozione) di una singola base in una introne del gene
la delezione (rimozione) di una singola base in un esone del gene
la sostituzione di una singola base con un’altra nella seconda posizione di un codone
la sostituzione di una singola base con un’altra nella terza posizione di un codone
D– Ordinate i seguenti amminoacidi a secondo della loro idrofilicità (1 più idrofilico  4 più
idrofobico)

Ala
 Phe
 Ser
 Arg
E-
La vitamina K è importante per la coagulazione del sangue perché

è uno dei fattori nella cascata della coagulazione

collabora nella polimerizzazione della fibrina

è necessaria per la formazione dell’acido -carbossiglutammico in vari fattori di
coagulazione

è necessaria per il legame al calcio, che attiva diversi fattori dellla coagulazione
F - Il piridossalfosfato (PLP) è un coenzima coinvolto principalmente in reazioni di:
 - transaminazione
 - acilazione
 - deidrogenazione
 - isomerizzazione
G 



Per quanto riguarda l’inibizione di un enzima, l’IC50 corrisponde alla concentrazione di
inibitore alla quale:
è necessaria una concentrazione di substrato 50 volte superiore per ottenere la stessa velocità
di reazione che in assenza dell’inibitore.
la velocità iniziale della reazione è 50 volte inferiore a quella in assenza di inibitore.
la velocità iniziale della reazione è metà (50%) di quella in assenza di inibitore
la velocità di reazione è pari a 50 millimoli di substrato convertiti per secondo
H - Nell’ultima reazione della gluconeogenesi, il glucosio-6-fosfato è defosforilato da un
complesso enzimatico localizzato




nel citosol degli epatociti
nella membrana citoplasmatica degli epatociti
nella membrana del reticolo endoplasmatico degli epatociti
nei mitocondri degli epatociti
I - Abbinare con una linea l’elemento strutturale con la tecnica spettroscopica o spettrometrica più
adatta a
fornire
struttura 1a
risonanza magnetica (NMR)
struttura 2a
determinazione della fluorescenza
struttura 3a
dicroismo circolare
ripiegamento
spettrometria di massa
informazioni utili
L - Quale di queste affermazioni non è corretta per quanto riguarda gli enzimi allosterici?


possono essere composti da più subunità
spesso mostrano cooperatività nel legare il substrato


non seguono necessariamente una cinetica di tipo Michaelis-Menten
ll legame di un effettore allosterico causa sempre una riduzione nell'attività
2) Fornite le strutture chimiche di:
A) -chetoglutarato,
B) treonina,
C) dGTP (dessosiguanosina 5’-trifosfato)
ed dentificate i seguenti composti:
E)
F)
indicate a quale classe di composti appartiene ogni molecola.
3) Con riferimento alla tripsina (una serina proteasi), distinguete fra il sito di legame ed il sito
catalitico, ed indicate quale sarebbe l'effetto di una mutazione sulla sua attività catalitica
i) che sostituisse il residuo di acido aspartico della triade catalitica con un residuo di glicina;
ii) che sostituisse il residuo di acido aspartico a livello della tasca presente nel sito di legame con
una glicina
iii) che modificasse il sito di taglio nel tripsinogeno
4) Fornite esempi di reazioni enzimatiche che utilizzano a) ATP come substrato, b) GTP come
substrato e c) UTP come substrato, nel contesto di vie metaboliche.
5) Un enzima che segue la cinetica Michaelis-Menten catalizza una reazione con le seguenti
velocità iniziali (Vo) a diverse concentrazioni di substrato ([S]):
Vo (M/s)
120
200
280
330
[S] (M)
0.8
2
5
15
a) Trovate i valori di KM e di Vmax.
b) Un inibitore competitivo, presente ad una concentrazione di 10 nM, raddoppia il KM
apparente. Che effetto avrà su Vmax?
c) prevedete la velocità, in presenza dell’inibitore, a 2 M di substrato ed indicate se la
concentrazione dell’inibitore è inferiore o superiore all’IC50.