Perugia, 22 settembre 2016 PLS Raimondo Germani Università degli Studi di Perugia Dipartimento di Chimica, Biologia e Biotecnologie Le Biomolecole & La Vita La vita è una proprietà emergente Tutti i componenti che permettono l’esistenza come: gli acidi nucleici, le proteine, i lipidi, i carboidrati, e moltissime altre biomolecole di per se non costituiscono la vita. (La loro presenza è una condizione necessaria ma non sufficiente) Solo quando queste molecole sono assemblate insieme in un particolari strutture spazio/temporali, allora la vita può emergere. Dalla Materia Inanimata alla Vita Gas e Inorganici autoorganizzazione Piccole molecole organiche Evoluzione Biologica Macromolecole autoorganizzazione Membrana Aumento della complessità Evoluzione Chimica Terra alle origini Protocellula Cellula Fotosintesi Nuove funzioni Respirazione aerobica Auto-Aggregazione & Funzione Con il termine Auto-Organizzazione si intende la spontanea acquisizione di un più alto ordine strutturale. Questo accade poiché l'ordine Gerarchico Superiore è energeticamente più favorevole. Dalla auto-aggregazione scaturisce poi la funzione. Due Punti di Vista sull’origine della vita 1. Quello Cellulare: C’è necessità di un confine (membrana semipermeabile) in maniera da ottenere la necessaria organizzazione spazio-temporale, la locale concentrazione delle sostanze, la protezione e la selezione dei nutrienti. 2. Replicazione Molecolare: Servono solo specie molecolari (es. RNA) che sono in grado di auto-repplicarsi e mutare (evolversi). Il termine organico suggerisce che questa settore della chimica è correlato con gli organismi (gli esseri viventi). I composti organici sono i mattoni delle cose viventi La Chimica Organica ha come oggetto di studio i composti organici, cioè i composti del carbonio, non solo quelli provenienti dalla natura ma anche quelli sintetizzati direttamente dall’uomo. milioni di composti chimici conosciuti. Il 95% sono composti del carbonio. L’American Chemical Society ha un database con più di 108 di composti di cui il 92% sono organici Fino al 18 secolo: Composti da organismi viventi - Organici Composti da materia inanimata - Inorganici I composti organici avevano una “forza vitale” Friedrich Wöhller 1828: sintesi dell’urea da materiali inorganici, prima molecola di origine animale ottenuta per via sintetica da materiali inorganici. O + NH4 - O C N calore H2N NH2 Ammonio cianato Urea (da fonti minerali) “Inorganico” (dall’urina) “Organico” Discreditato il concetto filosofico di “forza vitale” o “vitalismo” Finalità e Obiettivi Prerequisiti Contenuti & Metodologie Didattiche Tempi Valutazione e Strumenti di Verifica Spazi e strumenti dell’azione didattica Finalità Apprendere l’importanza degli -amminoacidi e dei processi che li coinvolgono. Gli amminoacidi come monomeri dei copolimeri proteici. Obiettivi Specifici R H + NH3 O - O Struttura degli ammino-acidi Comportamento anfotero Stereoisomeria (Chiralità) Punto isoelettrico (pI) Sintesi e metabolismo degli -amminoacidi Monomeri delle Proteine FASE 1: Brainstorming FASE 2: Richiamo concetti pregressi FASE 3: Introduzione concetti portanti FASE 4: Lavori individuale e/o di gruppo per la costruzione ed analisi di mappe concettuali. FASE 5: Lavoro in laboratorio e/o dimostrazioni Fase 1: Brainstorming Per contestualizzare l’argomento e renderlo più interessante Osservazioni Curiosità Considerazioni Legate alla Vita Quotidiana Fase di Brainstorming Quali cibi sono più ricchi di amminoacidi? Alcuni Integratori alimentari contengono -amminoacidi puri I legumi contengono amminoacidi? I cereali contengono amminoacidi? Gli amminoacidi li prendiamo solo dai cibi? Gli amminoacidi sono presenti nell’universo: tracce sono state trovate nella comete (sonda spaziale Rosetta). L’esperimento di Miller-Urey induce a pensare che queste molecole potevano formarsi sulla terra prebiotica. Fase di Brainstorming L'esperimento di Miller-Urey è la prima dimostrazione che le molecole organiche di semplice struttura, come gli amminoacidi, si possono formare spontaneamente, nelle giuste condizioni ambientali, a partire da sostanze inorganiche ed organiche più semplici (CH4, H2, NH3, H2O) che erano presenti sulla terra ai suoi primordi. Cellule Rete metaboliche Complessi polimerici BioMacromolecole Bio-monomeri Molecole Anche se i chimici riuscissero ad ottenere tutti i monomeri prebiotici, non avrebbero comunque la soluzione dell’origine della vita. Atomi Fase di Brainstorming La vita, cosi come noi la conosciamo e la definiamo, è determinata da specifiche sequenze macromolecolari come quelle degli acidi nucleici e delle proteine. A F P H Y Z Fase 2: Richiamo Concetti Pregressi Conoscere la struttura e il comportamento chimico del gruppo amminico e di quello carbossilico. Conoscere i principali meccanismi di reazione dei composti organici precedentemente affrontati Conoscere la finizione di isomero , riconoscere gli isomeri costituzionali e gli stereoisomeri Conoscere e saper utilizzare la definizione di specie nucleofila e elettrofila, di specie basica e acida secondo le definizioni di Brønsted e Lewis. Conoscere e saper applicare il significato di ibridizzazione, conoscere il significato di orbitale molecolare e i vari tipi di legame. (enantiomeri e diasteroisomeri). Conoscere il significato di gruppo funzionale come atomo o gruppo di atomi che caratterizzano le varie classi di composti organici in termini di comportamento fisico e chimico. Fase 3: Introduzione Concetti Portanti Ibridizzazione Struttura ………………………… Configurazione Elettronica Siti reattivi ……………………….. …………………… Tipo Reazioni ………………………… ………………………… ………………………… ……………….. Acido-base …………………… ………………….. Proprietà fisiche Fase 5: Costruzione Mappe Concettuali Strumento grafico per informazione e conoscenza. La struttura complessiva è di tipo reticolare, quindi potrebbe non presentare necessariamente un "preciso punto di partenza". rappresentare Serve per rappresentare in un grafico le proprie conoscenze centrate su un argomento. Costituita da interconnessioni concettuali, ciascuno dei quali rappresenta un concetto elementare. I nodi concettuali sono collegati mediante delle relazioni di connessione. Gli ammino acidi sono composti bifunzionali: Contengono sia un gruppo amminico che uno carbossilico nella stessa molecola -NH2 5 4 -COOH 2 3 1 -ammino acido -ammino acido La presenza contemporanea di un gruppo basico (amminico) ed un gruppo acido (carbossilico) determina il comportamento anfotero di queste molecole. Equilibrio acido-base intermolecolare O O R O H H2N R R - O pKa ~ 4,5 + H3N pKa ~ 9 Equilibrio acido-base intramolecolare R O H2N O R H + H3N O O - Sale interno Struttura zwitterionica R -ammino Residuo alchilico- (Catena laterale variabile) carbossile carbonio Sono 20 (23) gli amminoacidi di tipo proteico (stadard): di cui 19 sono ammine primarie e 1 è un’ammina secondaria endociclica (L-Prolina). Possono essere neutri, acidi o basici, contenere residui aromatici ed alifatici. Alcuni sono detti Essenziali (n. 10) perché non sono sintetizzabili direttamente dall’organismo umano e quindi devono essere introdotti tramite l’assunzione del cibo. Il primo -amminoacido individuato (1806) è stato l’asparigina isolata dagli asparagi. Oltre costituire i mattoni delle proteine gli -amminoacidi svolgono altri ruoli come intermedi di biosintesi. Oltre ai 20 α-amminoacidi (proteici), esistono in natura più di 700 amminoacidi non proteici, che esplicano diverse funzioni negli organismi in cui vengono prodotti. Alcuni esempi sono: I - O SH HO O I O + NH3 I I O Omocisteina O È presente nel sangue per l’instaurarsi di affezioni cardiache - + Tiroxina NH3 Prodotta nella ghiandola tiroidea agisce come ormone H3C O + N H3C CH3 O - Betaina (N,N,N-trimetilglicina) È un agente metilante biologico è presente in tutti i tessuti La selenocisteina e la pirrololisina sono altri due esempi di amminoacidi trovati in alcuni organismi: CH3 O H HSe O + - H H3N H O N + N H O H + O H H3N Selenocisteina Pirrolisina Individuata nel 1986 Individuata nel 2004 L’acido -amminobutirrico (GABA) è un altro esempio di amminoacido naturale non proteico, esso è presente nel cervello ed agisce come neurotrasmettitore di tipo inibitorio. (droga degli stupri) - - O + O NH3 Acido--amminobutirrico (GABA) neurotrasmettitore Il Carbonio α dell’ammino acido è un centro chirale (carbonio legato a 4 gruppi differenti) (eccetto nella glicina H2NCH2CO2H) • La Natura usa solitamente solo un enantiomero per costruire le proteine (L-ammino acidi). In peptidi naturali non ribosomiali si osservano anche amminoacidi della serie D O O H3C - O H + H3N + H3N - H H3C L-Alanina (S)-Alanina O O D-Alanina (R)-Alanina - O O O - HO HS H H + H3N L-Cisteina (R)-Cisteina + H3N L-Serina (S)-Serina Centro Stereogenico Centro Stereogenico Proiezione di Fischer della L-alanina = S-alanina priorità I 20 ammino acidi, in base alla natura dei sostituenti presenti sul gruppo R, possono essere: acidi, basici e neutri: • 2 Acidi: acido aspartico e glutammico, contengono un ulteriore gruppo carbossilico. • 3 Basici: lisina, arginina e istidina hanno un ulteriore gruppo amminico basico. • 15 Neutri, non hanno gruppi nettamente acidi o basici – La Cisteina, avente un gruppo tiolico (-SH) e la tirosina avente un gruppo fenolico (Ar-OH) possono essere deprotonate in soluzione fortemente alcalina, formando un tiolato ed un fenato rispettivamente. O HS O O OH- - S + NH3 O - NH2 O O - O OH- O + HO - NH3 O - NH2 - Gli ammino acidi sono sali interni (reazione acido base intramolecolare): Alto momento di dipolo () due cariche nette separate; Relativamente solubili in acqua (alcuni) ed insolubili in solventi organici; Sostanze cristalline con un alto punto di fusione. Gli -Ammino acidi esistono in soluzione acquosa principalmente in forma di ione dipolare, o zwitterione, a seguito della neutralizzazione interna tra il gruppo acido e quello basico. Zwitterione Dal tedesco zwitter, significa “ibrido” Possono reagire come acidi di Brønsted con una specie basica. Forma anionica Possono reagire come basi di Brønsted con una specie acida. Forma cationica In soluzione acida, un ammino acido è protonato ed esiste principalmente come catione (ione ammonio). In soluzione basica, un ammino acido è deprotonato ed esiste principalmente come anione (ione carbossilato). Punto Isoelettrico, pI – É il pH a cui il numero di cariche positive e il numero di cariche negative presenti in soluzione sono uguali (massima quantità della forma zwitterionica). – Il suo valore dipende dalla struttura dell’ammino acido (quindi da R) Forma cationica zwitterionica O H3C O OH CH3 + NH3 pH = 2,1 anionica H3C O O CH3 - + NH3 pH = 5,9 pH acido H3C O CH3 NH2 pH = 9,7 pH basico La solubilità e le proprietà (esempio nucleofilicità dell’azoto) sono fortemente influenzate dal pH del mezzo - Il pI di ogni ammino acido è ottenuto come media di due valori di pKa dei gruppi. Per gli ammino acidi con R acido, il pI è la media dei due valori di pKa più bassi. Per gli ammino acidi con R neutro, il pI è la media di pKa1 e pKa2 Per gli ammino acidi con R basico il pI è la media dei due valori di pKa più alti. Acido aspartico Alanina Lisina L’elettroforesi è una potente tecnica per separare miscele di A.A., che sfrutta i diversi valori dei punti isoelettrici degli amminoacidi (o delle proteine). Quando è applicato un potenziale elettrico gli amminoacidi migrano in base alla loro carica netta (determinata dal pH del tampone): Ammino acidi aventi carica negativa migrano lentamente verso l’elettrodo positivo. Ammino acidi con carica positiva verso l’elettrodo negativo. In condizioni fisiologiche (pH = 7.3): I gruppi carbossilici in catena laterale degli amminoacidi acidi, Aspartico e Glutammico sono in forma deprotonata sono quindi presenti come carbossilati (–COO-). Gli azoti basici in catena laterale della Lisina ed Arginina sono in forma protonata come gruppi ammonio (-NH3+). L’anello imidazolinico dell’istidina in queste condizioni non è sufficientemente basico da essere completamente protonato. L’azoto piridinico è basico (ma non a sufficienza) L’azoto pirrolico non è basico Azoto non basico di natura pirrolica O H N O + N Azoto basico di natura piridinica NH3 L-Istidina - Questi sono alcuni esempi di reazioni che permettono di ottenere gli -amminoacidi Reazione di SN2 di -Aloacidi con NH3 O O 1. Br2, PBr3 OH excess OH 2. H2O Reazione di Hell-Volhard-Zelinskii Per ottenere gli -alogeno acidi Br O OH NH3 NH2 (R,S)-Leucine (45%) Reazione di Amminazione riduttiva Acido piruvico (L,D)-Alanina Intermedio Imminico Reazione di Strecker O NH3 R + NH2 H KCN R H CN Aldeide -Ammino nitrile H 3O H 2O NH3 + R H COOH (L,D)-Amminoacido Reazione di Strecker esempio: Tutte le procedure di sintesi qui illustrate portano sempre a miscele racemiche. Si ottengono i due enantiomeri L & D nella stessa quantità. Dei 20 -Ammino acidi 10 vengono considerati non essenziali per l’uomo, e vengono sintetizzati all’interno del nostro organismo gli altri 10 devono essere introdotti tramite il cibo. Tuttavia la distinzione tra i due tipi non è ben definita. Per esempio la maggior parte dell’arginina viene introdotta con il cibo ma una piccola parte è anche prodotta dall’organismo. I 10 considerati essenziali sono: CH3 O H3C H3C OH NH2 Isoleucina S H3C OH CH3 Metionina + NH3 + - HN NH - N CH3 O - - O + + NH3 Istidina O O NH3 N H NH3 O - + Arginina H3C Valina O O + NH3 CH3 Fenilalanina O + Lisina NH2 NH2 O O OH OH NH2 Leucina H3N O O O NH NH3 Triptofano HO O + NH3 Treonina - O La biochimica degli -amminoacidi, se paragonata a quella dei trigliceridi e dei carboidrati è più complessa, infatti, le vie sintetiche sono caratteristiche per ogni -amminoacido. La loro degradazione (metabolismo) segue invece dei passaggi comuni. La degradazione metabolica segue fondamentalmente tre stadi. I. La deamminazione (trans-amminazione), rimozione del gruppo amminico in II. La conversione dell’ammoniaca o dell’aspartato in urea III. Trasformazione dello scheletro rimanente in un intermedio che entra poi nel ciclo dell’acido citrico. O Ciclo acido citrico R CO2 + H NH3 R CO2 - -cheto acido - H NH3 o CO2 - + NH3 CO2 L-Aspartato O - H2N NH2 urea Deamminazione: trasformazione del legame C-N in un carbonile C=O. H R + NH3 CO 2 O - + CO2 - O PLP CO2 R - Amminotrasferasi CO2 - + NH3 H + CO2 - CO2 -chetoglutarrato L-Glutammato Ogni -ammino acido ha il suo enzima amminotrasferasi Gruppo formilico O O - P O - O HO H OH PLP = Piridossale fosfato agisce da coenzima O + H + H N OH CH3 PLP N OH CH3 Piridossina Vitamina B6 - Deamminazione: 1 step. O O O - P O - - O O H H N + H NH2 N O Lisina R CO 2 - P O H O H - + H H N N Lisina R + N H H H CO 2 O CH3 CH3 PLP legato all’enzima via legame imminico tramite un residuo di lisina della catena peptidica. Equilibrio acido-base O - O immine - P O + H O O + - P O O -Lisina-NH2 H - + R N + H O CH3 N Lisina R N H - H O CH3 H N N CO 2 H H O - H H Immina del PLP del generico -ammino acido CO2 - Deamminazione: 2 step. O O - O P O - O O R CO 2 N + H O O + H H O - N O P O R CO2 - chetoacido + H N O - CH3 Piridossamina fosfato (PMP) H2O H2N-Lisina R H H N H + H - H + - O O - CO 2 - O H R CH3 O O H N Idrogeno acido O - H - P O - H CH3 O P O H N - + N H H + H N O CH3 - P O - O H O H H CO2 H O - - Equilibrio acido-base + H N O CH3 - N H R H O + H CO2 - Deamminazione: 3 step, ripristino del PLP-enzima O O - P O O - H2N-Lisina- O H H P O - O H H + N O - O - N H H CH3 N + + O H CO2 - CO2 Piridossamina fosfato (PMP) - N O Lisina + H O H - CO2 Assalacetato - CO2 - + NH3 CO2 CH3 Immina PLP-enzima) CO2 H CO2 - L-Glutammato + NH3 CO2 Aspartato - - Deamminazione: 4 step, deamminazione ossidativa del glutammato Cofattore ossidante + N NAD+ Glutammato deidrogenasi NH2 H O H His CO2 H H CO2 - H N + N H CO2 NH - + N H N CO2 + - NH2 H -imminioglutarato H NADH - H2O O CO2 - CO2 - -chetoglutarato + NH4+ O L’ammoniaca (NH3) prodotta viene eliminata secondo tre meccanismi che sono dipendenti dal tipo di organismo: 1. Pesci e animali acquatici la disperdono come tale nell’ambiente acquoso esterno 2. Organismi terrestri la smaltiscono sotto forma di urea 3. Gli uccelli la smaltiscono come acido urico O H2N NH2 O Urea H N HN O O N H N H Acido urico NH3 Ammoniaca Il primo passo è la trasformazione dell’ammoniaca in carbamoil fosfato, il quale viene poi convertito in urea. La reazione inizia con l’attivazione del Bicarbonato da parte del Guanosintrifosfato (GTP), tutta la sequenza è catalizzata dall’enzima fosfato sintetasi I. HO O O - O Legame anidride mista NH N O - O O P O - O P O O - O P N N O O - NH2 -GDP O - O P O Mg++ OH O O - O OH Carbossilfosfato OH :NH3 -Pi Ciclo dell’urea O H2N O O O - P O +GTP H2N - O Carboamoilfosfato -GDP - O Carboammato Esempio di Mappa Concettuale Composti zwitterionici anfoteri sono -Amminoacidi Composti otticamente attivi solo sono Determinano la sono Sono costituiti da Solidi con alti p.f. Presenza di un pI (L)-Amminoacidi sono presenti nelle proteine Gruppo carbossile (-COO-) in Gruppo Ammino (-NH3+) in Gruppo R in sono 20 tipi di R con R non polare Alanina Glicina Isoleucina Metionina Fenilalanina Prolina Triptofano Valina con R polare non carico Asparigina Cisteina Glutammina Serina Treonina Tirosina con R acido Acido aspartico Acido glutammico per cui Gruppo R carico (-) a pH fisiologico con R basico Arginina (Istidina) Lisina per cui Gruppo R carico (+) a pH fisiologico Dalla unione di più -amminoacidi tramite legame ammidico (peptidico) si possono formare copolimeri come: – Peptidi contenenti 40-50 unità amminoacidiche. – Proteine polimeri con un più elevato numero di monomeri amminoacidi. Legame ammidico O n R R O + NH3 O - NH HN O R O NH NH R O R NH R O