AMMINOACIDI E PROTEINE-ba-2
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La funzione delle proteine….. Catalisi Enzimi Immunoglobuline Anticorpi del sistema immunitario Trasporto Movimento di materiali, ossigeno, Regolazione Ormoni, metabolismo Strutturale Copertura e supporto: pelle, tendini, unghie, ossa Movimento Muscoli, cilia, flagelli Esempio di struttura primaria di una proteina Le abbreviazioni sono comunemente usate per gli amminoacidi Peptide Amminoacido N-terminale Amminoacido C-terminale Legame peptidico Modelli di una proteina Modello a bastoncini dove vengono indicati tutti gli atomi dei residui amminoacidici Modello a sfere compatte I coloro degli atomi sono Rosso = ossigeno Blu = azoto Grigio = carbonio La grandezza delle sfere sono proporzionali Ai raggi di Van der Waals Modello a Nastri. Vi indica le strutture secondarie Una visione molto indicativa… Ma facile da disegnare Lunghe catene di amminoacidi si piegano (fold) o si arricciano (curl) in una struttura regolare che si ripete. La struttura è il risultato della formazione di legami idrogeno tra gli amminoacidi della proteina. Tra le strutture secondarie comuni troviamo Le eliche alfa I foglietti beta pieghettati Queste strutture secondarie sono responsabili della rigidità delle proteine, Tipo comune di struttura secondaria Alfa eliche impartiscono bassa solubilità Proposta nel 1951 Ogni idrogeno ammidico è coinvolto in un legame idrogeno con il carbonile di un altro amminoacido Esempio di proteina composta da alfa eliche Nei foglietti pieghettati ci sono ancora dei legami ad idrogeno, ma stavolta sono tra fogli adiacenti (sheet) Ad esempio …la seta. Le proteine della seta sono un esempio di foglietto pieghettato… Sono composte principalmente da glicina e alanina Come si orientano i legami negli amminoacidi? Guardate i carbonili! Nell’alfa elica puntano nella stessa direzione, mentre nei foglietti pieghettati sono alternati Esempio di proteine strutturali che danno forza a muscoli, Tendini, pelle, vasi, Sono formate da triple eliche Struttura terziaria di proteine Proteine: Fibrose Insolubili in acqua Utilizzate per tessuti connettivi Seta, collagene, cheratina Proteine globulari Solubili in acqua Usate per proteine cellulari Hanno un struttura complessa tridimensionale Come si forma una struttura terziaria? Ponti S_S Interazioni idrofobiche Formazione di sali Legame idrogeno Come si forma una struttura terziaria? Formazioni di ponti disolfuro Avviene per ossidazione della Cistina Ponte disolfuro Covalente Ossidazione Struttura quaternaria delle proteine Molte proteine NON sono un’unica catena polipeptidica Sono combinazione di “oggetti” Aggregati di proteine (globulari o fibrose) Ci possono essere parecchie unità identiche Molte proteine inglobano un gruppo non proteico che viene utilizzato per compiere una funzione specifica e viene detto PROSTETICO EME = ferro porfirina Mioglobina contiene 1 gruppo eme Emoglobina contiene 4 gruppi eme Pirrolo!!! un esempio: Citocromo c 550 Gruppo porfirinico Il Fe in stato di ossidazione (II) È utilizzato per ossidazioni Ci sono diversi tipi strutturali di proteine e catene Struttura del Citocromo C Alcune proteine… Permeasi Funzione di trasporto Alcune proteine… Insulina umana 51 residui 3 ponti disolfuro Una classe importante di proteine: gli enzimi Classificazione di enzimi Energia di attivazione. Enzima substrato Cofattori e coenzimi Il Ph. Regolazione ed effetto Attività dell’ enzima e regolazione Alcuni esempi Una classe importante di proteine: gli enzimi Gli enzimi sono i catalizzatori biologici Sono proteine molto grosse Permettono di fare avvenire le reazioni chimiche nei sistemi biologici Sono in grado di fare avvenire le reazioni velocemente e Hanno un alta efficienza Sono specifici per pochissimi tipi di molecole (substrati) Effetto degli enzimi: abbassare l’energia di attivazione Effetto degli enzimi: abbassare l’energia di attivazione Reazione catalizzata Dall’ enzima Procede IN UN ALTRO MODO Ridotta l’energia di attivazione Aumenta la velocità Non viene alterato l’equilibrio! Il sito attivo di un enzima Gli enzimi sono delle proteine molte grosse Pero’ solo delle piccole zone sono coinvolte nella reazione Il sito attivo ha due componenti Il sito catalitico, dove parti di amminoacidi sono coinvolte nel meccanismo di reazione il sito di legame, dove il substrato si sistema per subire poi la reazione. I giocatori…… Binding Sito catalitico Enzima Substrato Formazione del complesso Il primo stadio di una reazione catalizzata da un enzima è la formazione di un complesso (non rock!) tra enzima e substrato Formazione del prodotto Il prodotto si forma e l’enzima è pronto a ricevere un altro substrato Modello moderno: chiave che si aggiusta! In questo modello si riconosce che l’enzima è una molecola flessibile ed è in grado di adattarsi al substrato. Proprio questo adattamento indotto dal substrato garantisce la specificità Vitamine sono necessarie…perchè sono inserite in coenzimi Vitamina Coenzima Finzione Tiamina pirofosfato decarbossilazione Flavine mononucleotidi trasporto di idrogeno Acido tetrafolico Biotina Coenzima A Metabolismo amminoacidi Fissazione CO2 Trasporto di acetili Acetilcolinesterasi e impulso nervoso L’azione dell’ enzima è necessaria per ripristinare il meccanismodi trasmissione nervosa tra due sinapsi L’arrivo del segnale causa un aumento di ioni Calcio, che muove le vescicolecontenenti acetilcolina al termine della fibra nervosa. L’acetilcolina è rilasciata e diffonde sino ad incontrare dei recettori sulle Sinapsi e poi viene idrolizzata Azione dell’ acetilcolinesterasi La presenza di acetilcolina sui recettori causa un flusso di ioni sodio e potassio. Recettori dell’ acetilcolina L’eccesso di acetil colina DEVE ESSERE IMMEDIATAMENTE DISTRUTTO!! Acetil colinesterasi Modello dell’acetilcolinesterasi
