La funzione delle proteine…..
Catalisi
Enzimi
Immunoglobuline Anticorpi del sistema immunitario
Trasporto
Movimento di materiali, ossigeno,
Regolazione
Ormoni, metabolismo
Strutturale
Copertura e supporto: pelle, tendini,
unghie, ossa
Movimento
Muscoli, cilia, flagelli
Esempio di struttura primaria di una
proteina
Le abbreviazioni sono comunemente
usate per gli amminoacidi
Peptide
Amminoacido
N-terminale
Amminoacido
C-terminale
Legame peptidico
Modelli di una
proteina
Modello a
bastoncini dove
vengono indicati
tutti gli atomi dei
residui
amminoacidici
Modello a sfere compatte
I coloro degli atomi sono
Rosso = ossigeno
Blu = azoto
Grigio = carbonio
La grandezza delle sfere
sono proporzionali
Ai raggi di Van der Waals
Modello a
Nastri.
Vi indica le
strutture
secondarie
Una visione molto
indicativa…
Ma facile da disegnare
Lunghe catene di amminoacidi si piegano (fold) o si arricciano
(curl) in una struttura regolare che si ripete.
La struttura è il risultato della formazione di legami idrogeno
tra gli amminoacidi della proteina.
Tra le strutture secondarie comuni troviamo
Le eliche alfa
I foglietti beta pieghettati
Queste strutture secondarie sono responsabili della rigidità
delle proteine,
Tipo comune di struttura
secondaria
Alfa eliche impartiscono bassa
solubilità
Proposta nel 1951
Ogni idrogeno ammidico
è coinvolto in
un legame idrogeno con
il carbonile di
un altro amminoacido
Esempio di proteina composta da alfa eliche
Nei foglietti pieghettati ci sono ancora dei
legami ad idrogeno,
ma stavolta sono tra fogli adiacenti (sheet)
Ad esempio …la seta.
Le proteine della seta sono
un esempio
di foglietto pieghettato…
Sono composte
principalmente
da glicina e alanina
Come si orientano i legami negli amminoacidi?
Guardate i carbonili! Nell’alfa elica puntano
nella stessa direzione, mentre nei foglietti
pieghettati sono alternati
Esempio di proteine strutturali che
danno forza a muscoli,
Tendini, pelle, vasi,
Sono formate da triple eliche
Struttura terziaria di proteine
Proteine: Fibrose
Insolubili in acqua
Utilizzate per tessuti connettivi
Seta, collagene, cheratina
Proteine globulari
Solubili in acqua
Usate per proteine cellulari
Hanno un struttura complessa
tridimensionale
Come si forma una struttura terziaria?
Ponti
S_S
Interazioni idrofobiche
Formazione
di sali
Legame idrogeno
Come si forma una struttura terziaria?
Formazioni di ponti disolfuro
Avviene per ossidazione della Cistina
Ponte disolfuro
Covalente
Ossidazione
Struttura quaternaria delle proteine
Molte proteine NON sono un’unica catena polipeptidica
Sono combinazione di “oggetti”
Aggregati di proteine (globulari o fibrose)
Ci possono essere parecchie unità identiche
Molte proteine inglobano un gruppo non proteico
che viene utilizzato per compiere una funzione specifica
e viene detto PROSTETICO
EME = ferro porfirina
Mioglobina contiene
1 gruppo eme
Emoglobina contiene
4 gruppi eme
Pirrolo!!!
un esempio: Citocromo c 550
Gruppo porfirinico
Il Fe in stato di
ossidazione (II)
È utilizzato per ossidazioni
Ci sono diversi tipi
strutturali
di proteine e catene
Struttura del Citocromo C
Alcune proteine…
Permeasi
Funzione
di trasporto
Alcune proteine…
Insulina umana
51 residui
3 ponti disolfuro
Una classe importante di proteine: gli enzimi
Classificazione di enzimi
Energia di attivazione.
Enzima substrato
Cofattori e coenzimi
Il Ph. Regolazione ed effetto
Attività dell’ enzima e regolazione
Alcuni esempi
Una classe importante di proteine: gli enzimi
Gli enzimi sono i catalizzatori biologici
Sono proteine molto grosse
Permettono di fare avvenire le reazioni chimiche nei
sistemi biologici
Sono in grado di fare avvenire le reazioni velocemente e
Hanno un alta efficienza
Sono specifici per pochissimi tipi di molecole (substrati)
Effetto degli enzimi: abbassare l’energia di attivazione
Effetto degli enzimi: abbassare l’energia di attivazione
Reazione catalizzata
Dall’ enzima
Procede IN UN
ALTRO MODO
Ridotta l’energia
di attivazione
Aumenta la velocità
Non viene alterato
l’equilibrio!
Il sito attivo di un enzima
Gli enzimi sono delle proteine molte grosse
Pero’ solo delle piccole zone sono coinvolte nella reazione
Il sito attivo ha due componenti
Il sito catalitico, dove parti
di amminoacidi sono coinvolte
nel meccanismo di reazione
il sito di legame, dove il substrato
si sistema per subire poi
la reazione.
I giocatori……
Binding
Sito catalitico
Enzima
Substrato
Formazione del complesso
Il primo stadio di una reazione catalizzata da un enzima
è la formazione di un complesso (non rock!) tra enzima
e substrato
Formazione del prodotto
Il prodotto si forma e l’enzima è pronto a ricevere
un altro substrato
Modello moderno: chiave che si aggiusta!
In questo modello si riconosce che l’enzima è una molecola
flessibile ed è in grado di adattarsi al substrato.
Proprio questo adattamento indotto dal substrato
garantisce la specificità
Vitamine sono necessarie…perchè sono inserite
in coenzimi
Vitamina Coenzima
Finzione
Tiamina pirofosfato decarbossilazione
Flavine mononucleotidi trasporto di idrogeno
Acido tetrafolico
Biotina
Coenzima A
Metabolismo amminoacidi
Fissazione CO2
Trasporto di acetili
Acetilcolinesterasi e impulso nervoso
L’azione dell’ enzima è necessaria per ripristinare il
meccanismodi trasmissione nervosa tra due sinapsi
L’arrivo del segnale causa un aumento di ioni Calcio,
che muove le vescicolecontenenti acetilcolina al termine
della fibra nervosa.
L’acetilcolina è rilasciata e diffonde sino ad incontrare
dei recettori sulle Sinapsi e poi viene idrolizzata
Azione dell’ acetilcolinesterasi
La presenza di acetilcolina
sui recettori
causa un flusso di ioni
sodio e potassio.
Recettori dell’ acetilcolina
L’eccesso di acetil colina DEVE
ESSERE IMMEDIATAMENTE
DISTRUTTO!!
Acetil colinesterasi
Modello dell’acetilcolinesterasi
