anche malnutrizione e difficoltà sociali. Con i grassi saturi, infatti

anche malnutrizione e difficoltà sociali. Con i grassi saturi, infatti, non vengono assimilati anche le vitamine liposolubili e i grassi insaturi, essenziali per l’organismo che non li può produrre. La beta galattosidasi è conosciuta col nome di lattasi. «La lattasi ricavata da A. oryzae, assunta per via orale al momento in cui si ingerisce il latte, è efficace contro la mal digestione e l’intolleranza al lattosio. Inoltre questo enzima agevola la digestione in vivo dello zucchero del latte (lattosio) anche negli individui sani… è noto che il latte preidrolizzato in vivo, mediante incubazione con lattasi, a bassa temperatura [aggiungendo la lattasi al latte nel frigorifero, lo si trasforma “ad alta digeribilità”] non causa l’intolleranza negli individui sensibili. Altri studi hanno riguardato la proteasi, un enzima proteolitico [che digerisce le proteine] ricavato sempre da A. oryzae, «hanno confermato l’efficacia nella terapia dell’occlusione o dell’ostruzione cronica delle arterie degli esseri umani, anche con gravi malattie e ischemie»1. Per effetto di una digestione inadeguata delle proteine, si formano una grande quantità di antigeni2 che entrano in circolazione nel sangue, e possono scatenare allergie alimentari. «Digerendo le proteine degli alimenti, gli enzimi fungini [da A. oryzae] somministrati oralmente ai pasti riducono la quantità di molecole di antigene che rischiano di entrare in circolazione. Inoltre gli enzimi somministrati per via orale e assorbiti a loro volta intatti possono aiutare a digerire le proteine alimentari antigeniche che incontrano nel sangue»3. Altri enzimi digestivi, in particolare l’amilasi, potrebbero debellare la malattia celiaca, cioè l’intolleranza al glutine e le intolleranze alimentari in generale. «E’ noto fin dagli anni 50 che il glutine presente nel frumento, nell’avena e in altri cereali è alla base delle lesioni intestinali che si producono nella malattia celiaca e che la fonte della tossicità è la frazione del glutine costituita dalla gliadina. Negli anni 70 gli studi di frazionamento sono riusciti a identificare i componenti della gliadina responsabili delle lesioni. La fonte della tossicità gastrointestinale dalla gliadina nei pazienti celiaci è la componente carboidratica, composta in prevalenza di glucosio, xilosio e arabinosio, e non, come si sospettava in precedenza, la frazione proteica. In vitro le amilasi delle varie specie di Aspergillus sono efficaci nel trattamento della malattia poiché tagliano enzimaticamente la porzione carboidratica tossica della gliadina. Le preparazioni di amilasi fungine rendono i cereali come il frumento e l’avena sostanzialmente innocui per gli individui affetti dall’enteropatia del glutine»4. A questo punto, vanno citate tutte le proprietà degli enzimi digestivi: «Studi controllati in vitro e in vivo hanno preso in esame l’efficacia di questi enzimi in un’ampia serie di condizioni tra cui: − cattiva digestione − insufficienza pancreatica − steatorrea − morbo celiaco − intolleranza al lattosio − ostruzione arteriosa − trombosi Contrariamente a teorie lungamente accettate secondo cui la mucosa intestinale intatta sarebbe una barriera impermeabile per le proteine e i grossi polipeptidi, ci sono oggi le prove inconfutabili che le macromolecole possono passare intatte dall’intestino umano nella 1
Ibidem . Gli antigeni sono composti che inducono una risposta immunitaria. I criteri per definire un antigene sono: deve essere identificato come estraneo; deve avere un peso molecolare abbastanza grande (macromolecole) per essere identificato dal sistema immunitario; deve avere una complessità chimica sufficiente da indurre una reazione (come vedremo più ampiamente al Sistema Immunitario. 3
Ibidem. 4
Ibidem. 2
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