CHIMICA BIOLOGICA, 9 CFU
Obiettivi formativi del corso
Il Corso ha lo scopo di fornire agli studenti le nozioni di base chimiche, fisico-chimiche e termodinamiche
generali che governano tutte le funzioni biologiche, da quelle cellulari, a quelle di organo e degli organismi
interi.
Syllabus
Richiami di Chimica Generale ed Organica, rivolti a quegli studenti che non hanno ancora sostenuto gli
esami relativi. Proprietà degli amminoacidi, con particolare riguardo ai pK dei gruppi ionizzabili. Struttura e
funzione delle proteine. L’emoglobina. Cinetica delle reazioni enzimatiche. I composti ad elevato tenore
energetico. Il metabolismo degli zuccheri. La fosforilazione ossidativa. Biosintesi dei nucleotidi purinici e
pirimidinici. Metabolismo generale degli amminoacidi.
Programma dettagliato del corso
RICHIAMI DI CHIMICA: i principali elementi presenti nei viventi. L'elettronegatività e il
legame elettrostatico o salino. Solvatazione degli ioni. Il legame covalente.
Formazione della molecola di idrogeno ed energia libera della reazione. Legami
covalenti del carbonio. Legami carbonio -carbonio semplici. Formule di struttura
spaziali dell'acido acetico, dell'etano e dell'acido palmitico. Legami covalenti multipli
del carbonio. Legami covalenti polarizzati. La valenza. La carica formale La risonanza.
Isomeria. Gruppi funzionali.
DEFINIZIONI DELLA BIOCHIMICA. Spazi, tempi ed energie.
I LEGAMI DEBOLI : legami a idrogeno, legami elettrostatici, forze di Van der Vaals.
L'ACQUA: struttura della molecola. Polarità e coesività. Interazioni idrofobiche Il pH.
L'equazione di Henderson e Hasselbalch, sua importanza in Biochimica.
GLI AMMINOACIDI . Proprietà generali. Chiralità degli amminoacidi: la convenzione di
Cahn, Ingold e Prelog e la convenzione di Fischer. Classificazione degli amminoacidi.
Formule di struttura e caratteristiche generali dei singoli amminoacidi naturali. Gli
amminoacidi come anfoioni. Proprietà del gruppo carbossilico e del gruppo amminico
Gli amminoacidi acidi e gli amminoacidi basici e loro punti isoelettrici.
PEPTIDI. Nomenclatura e carica dei residui. Isomeri sequenziali
LE PROTEINE. Struttura primaria delle proteine. Planarità del legame carbammidico. Il
plot di Ramachandran. Strutture secondarie delle protreine: l'alfa elica e la struttura
beta parallela e antiparallela. Struttura della cheratina. Le curvature beta. Struttura
della fibroina della seta. Strutture supersecondarie delle proteine. Struttura terziaria
delle proteine. Legami a idrogeno tra diversi residui amminoacidici. Esperimento di
Anfinsen. Struttura qiaternaria delle proteine. Forze che stabilizzano la struttura
terziaria delle proteine. Esempi di proteine con strurtrura alfa, beta, e alfa-beta.
L'EMOGLOBINA: Generalità. Struttura primaria della mioglobina. Caratteristiche
fondamentali della mioglobina. L'ambiente dell'eme. Avvelenamento da ossido di
carbonio. Differenze e similitudini tra le diverse catene globiniche. I residui invarianti.
Curve di ossigenazione ed equazione di Hill. Allosterismo dell'emoglobina. La
transizione allosterica deossi-ossiemoglobina. Effetto del bis-fosfoglicerato, del pH
(effetto Bohr) e dell'anidride carbonica. Meccanismo molecolare dell'effetto Bohr. Il
modello allosterico sequenziale e il modello concertato. L'emoglobina S.
GLI ENZIMI. Efficienza e specificità. Introduzione alla cinetica enzimatica. Ordine di
una reazione. Reazioni del primo e del secondo ordine. Reazioni dello pseudo primo
ordine. Energia libera standard e sua relazio ne con la costante di equilibrio.
Differenza tra energia libera standard e energia libera. Lo stato di transizione.
Energia libera standard e sua relazione con la costante di equilibrio. Differenza tra
energia libera standard e energia libera. Lo stato di transizione. Relazione tra
energia di attivazione e velocità di una reazione. Confronto tra la cinetica delle
reazioni non catalizzate e catalizzate. L'ipotesi di Michaelis e Menten. Il complesso
ES. Condizioni da porre per derivare la Km. Derivazione della Km. Sgnificati della
Km. Il plot degli inversi. Inibizione competitiva, incompetitiva, non competitiva e
mista. La convenzione di Cleland.
IL METABOLISMO INTERMEDIO. Reazioni accoppiate. Basi molecolari dell'elevato
valore dell'energia libera standard di idrolisi dell'ATP. Perchè esistono composti a
più elevato tenore energetico dell'ATP. I coenzimi trasportatori di idrogeno: NAD,
NADP, FMN, FAD e ubichinone. L'intervento della fosfocreatina nel processo di
contrazione muscolare.
IL METABOLISMO DEGLI ZUCCHERI. Nozioni di base sulla struttura degli zuccher:
gli aldosi, i chetosi, i principali aldosi a 4, 5 e 6 atomi di carbonio. Gli anomeri alfa
e beta.
LA GLICOLISI ANAEROBICA dal glucosio al lattato. Bilancio della glicolisi in termini
di molecole di ATP sintetizzate. La fermentazione alcolica. Meccanismi di
regolazione del flusso glicolitico: esochinasi e glucochinasi. Regolazione a livello
della fruttosio-6-fosfato chinasi prima e della piruvato chinasi.. Utilizzo dei
disaccaridi.
LA GLICONEOGENESI. L' intervento del mitocondrio, le singole reazioni e ATP
consumato.
Meccanismo d'azione della piruvato decarbossilasi e della trioso fosfato isomerasi.
IL CICLO DEGLI ACIDI TRICARBOSSILICI . La reazione catalizzata dalla piruvato
deidrogenasi: le singole reazioni del ciclo degli acidi tricarbossilici. Bilancio
energetico della glicolisi aerobica. Meccanismo d'azione della piruvato
deidrogenasi. Regolazione della piruvato deidrogenasi.
FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA. Le coppie redox e il potenziale di ossidoriduz ione.
Relazione tra variazione di energia libera standard e differenza di potenziale. Il
complesso I: struttura e funzione. Trasporto di un elettrone per volta da parte delle
flavine e del coenzima Q. Il complesso II e la glicerofosfato deidrogenasi. La
citocromoossidasi: reazione catalizzata e cenni sulla sua struttura. Struttura e
funzione del complesso III (la citocromo c reduttasi). La prima fase: trasferimento
di un elettrone dall'ubichinolo al citocromo c. La citocromo c reduttasi: la seconda
fase: riformazione dell'ubichinone ridotto. La citocromossidasi: reazione catalizzata
e cenni sulla sua struttura.
METABOLISMO DEL GLICOGENO. Struttura del glicogeno. Rappresentazione
schematica del glicogeno. Reazioni della demolizione del glicogeno. Reazioni della
sintesi del glicogeno Meccanismi molecolari della regolazione della sintesi e della
demolizione del glicogeno. Ruolo dell'adrenalina e del glucagone, delle proteine G,
dell'AMP ciclico e degli ioni calcio nel metabolismo del glicogeno.
BIOSINTESI DEI NUCLEOTIDI PIRIMIDINICI : le singole reazioni
La ribonucleotide reduttasi. I coenzimi folici e la biosintesi del TMP. Meccanismo di
azione della ribonucleotide redattasi.
LA BIOSINTESI PURINICA: dal PRPP all'IMP.Sintesi dell'AMP e del GMP dall'IMP.
Cenni sugli analoghi pirimidinici e purinici che agiscono come profarmaci
METABOLISMO DEGLI AMMINOACIDI . Le transaminasi: reazioni catalizzate e
intervento del piridossalfosfato. La glutammato deidrogenasi. Il ciclo dell'urea: le
singole reazioni e intervento del mitocondrio.
Argomenti da conoscere per poter frequentare efficacemente il corso
Lo studente deve possedere le cognizioni di base di Chimica Generale e di Chimica Organica
Bibliografia
Lubert Stayer: BIOCHIMICA. Zanichelli Editore
D. Voet e J. G. Voet: BIOCHIMICA. Zanichelli Editore
Prove di verifica dell’apprendimento
La verifica consiste in un esame orale. E’ però necessario che lo studente abbia frequentato le esercitazioni
previste e superata la prova finale consistente in una relazione scritta.
Dati del docente
Nome: Prof. Piero Luigi Ipata
Dipartimento: Fisiologia e Biochimica
Telefono: 050- 20096
E-mail: [email protected]
Pagina web: nessuna pagina
Orario di ricevimento: ogni martedì, dalle 9 alle 12, ovvero per appuntamento telefonico
Luogo di ricevimento: Laboratorio di Biochimica, Via Santa Maria, 55
