PROTEINE Sono sostanze organiche azotate di struttura molto complessa presenti in ogni forma di vita, costituiscono il 18% del peso corporeo e sono i principali costituenti del corpo dopo l’acqua. Ogni proteina è un polimero formato dall'unione di amminoacidi. Le proteine sono composti quaternari formati da: -Carbonio (C) -Idrogeno (H) -Ossigeno (O) -Azoto (N) Possono esserci anche zolfo e fosforo. I protidi sono formati da 20 amminoacidi detti 'ordinari'. Gli AA si dividono in base alla reazione con l'acqua, gli idrofobi tendono ad unirsi per evitare l'H2O (glicina, alanina, prolina, leucina, valina) mentre gli idrofili consentono alla proteina di sciogliersi in acqua (asparagina, serina, tirosina) (gli AA sono bianchi e cristallini, possono essere dolci o amari) AA Essenziali: formati da un gruppo amminico (N2H),carbossilico (COOH),un atomo di idrogeno (H) e un gruppo R (variabile) tutti legati a un atomo di carbonio. Non sono sintetizzati dall’organismo e vengono introdotti con la dieta (10 bambini e 8 adulti) Si uniscono tramite un legame peptidico ottenuto con l’ eliminazione di una molecola d’acqua tra un gruppo carbossilico e uno amminico. Legami con - di 50 AA formano un POLIPEPTIDE, con + di 50 forma una PROTEINA. La scissione è chiamata idrolisi proteica avviene: -per via chimica -per via enzimatica Ramificati: così chiamati per la loro struttura spaziale sono 3 valina ,leucina e isoleucina vengono metabolizzati rapidamente, utilizzati a livello muscolare, possono essere una fonte di energia in caso di necessità. Strutture:La struttura dipende dalla sequenza degli amminoacidi e dai ripiegamenti della catene peptidica. Primaria: è la più semplice, è definita dal numero,dal tipo e dalla sequenza di AA da essa dipendono le strutture successive. Secondaria: è definita dalla forma che la catena polipeptidica assumono mentre si ripiega su se stessa, comune è a-elica ma c’è anche la beta.. Terziaria: è data da un ulteriore ripiegamento che rende la proteina più compatta. E’ tipica delle proteine globulari Quaternaria: è formata da legami tra più catene polipeptidiche, le proteine con questa struttura svolgono funzioni più complesse (insulina, emoglobina) CLASSIFICAZIONE In base alla forma: -Fibrose: hanno forma allungata e svolgono una funzione strutturale o meccanico dei tessuti che richiedono resistenza ed elasticità (Cheratina, Actina e Miosina). - Globulari : sono a sfera e compatte, appartengono ad essa quelle di trasporto (Albumine e Globuline),gli enzimi e gli ormoni. In base alla funzione : - Trasporto : trasportano lipidi (Lipoproteine) e ossigeno (Emoglobina) -Strutturali : componenti di alcuni organi e tessuti (Collagene) -Difesa immunitaria, (Anticorpi o Immunoglobuline) -Funzione ormonali : controllano i diversi processi metabolici come (Insulina e glucagone) -Enzimi digestivi come Amilasi - contrattili dei muscoli come Actina e Miosina In base alla composizione chimica: -Semplici : formate da AAE, Albumine Globuline -Coniugate: formate da una parte proteica ed una non proteica (Lipoproteine, Glicoproteine, Emoglobina) In base al valore biologico: -Alto v.b. ha tutti gli 8AA in quantità equilibrata (uova carne pesce latte) -Medio v.b. ha tutti gli 8AAE in quantità non equilibrata (legumi) -Basso : non contengono uno o più AAE (cereali no lisina) DENATURAZIONE si intende qualsiasi modificazione della struttura 2°, 3°, 4° che non comporti la rottura dei legami peptidici (della struttura 1°). Causata da: Agenti chimici : aggiunta di acidi,basi e sali Agenti fisici : calore azioni meccaniche Processo irreversibile ENZIMI: proteine che aumentano la velocità di una specifica reazione, restando invariate. Sono formate da una parte proteica e una non. dipende da PH temperatura, si bloccano a 0° e si inattivano intorno agli 80° (principi della conservazione) DIGESTIONE PROTEINE: inizia nello stomaco dove la pepsina idrolizza le proteine le scinde e diventano polipeptidi, nell’ intestino tenue prosegue la digestione grazie alla proteasi pancreatiche, finisce con la peptidasi che idrolizza i polipeptidi e libera gli AA. Gli AA vengono assorbiti dai villi intestinali e arrivano al fegato per i vari metabolismi. METABOLISMO: Gli amminoacidi provenienti dalla digestione e quelli provenienti dal catabolismo cellulare sono impiegati fondamentalmente per la sintesi di nuove proteine .L'insieme dei processi di demolizione (catabolismo) e di sintesi (anabolismo) delle proteine è detto turnover proteico. Tipi di AA secondo il catabolismo - AA glucogenetici usati per biosintesi del glucosio -AA chetogenetici possono produre corpi chetonici Eliminazione dell’azoto : Nel processo di demolizione degli AA il gruppo amminico dà luogo alla dell'azoto formazione di ammoniaca (NH) NH, è un composto tossico per le cellule e viene subito trasformato in urea in un processo detto ciclo dell'urea, che avviene nel fegato L'urea viene trasportata nel sangue ed eliminata con le urine FUNZIONI PROTEINE Plastica → le proteine sono i principali costituenti delle cellule, formano e riparano tessuti ad es. proteine fibrose Regolatrice → regolano il metabolismo corporeo, es. ormoni, enzimi Energetica → 1 grammo di proteine = 4 kcal = 17 kJ Valori di riferimento : il 10, 15% delle calorie ingerite dovrebbero essere proteine, Assunzione: 0,9 grammi per chilo corporeo al giorno ma aumenta in base a: crescita, gravidanza, ustioni, interventi, vegani. L’ eccesso di proteine può portare : obesità e Sovraccarico di lavoro per i reni -carenza comporta deperimento organismo e atrofia nel pancreas,crescita ridotta,caduta capelli, maggiore suscettibilità alle malattie infettive. Tale condizione è detta kwashiorkor
