FASI DI MONOSTRATI PROTEO-LIPIDICI
N. Lanteri, H. Haas, P. Cavatorta* e A. Gliozzi
Dipartimento di Fisica e Unità INFM, Via Dodecaneso 33, 16146 Genova * Dipartimento di Fisica, Università
di Parma
La guaina mielinica è una membrana multilamellare che circonda l’assone. La sua presenza è fondamentale
per facilitare la trasmissione del segnale nervoso. Essa è composta da vari fosfolipidi carichi e non carichi, da
colesterolo e da proteine. Nonostante la sua importanza, i principi che stanno alla base dei processi di
formazione e di stabilizzazione della particolare struttura della mielina non sono ancora totalmente conosciuti;
essi dipendono sicuramente dalle interazioni tra i diversi componenti proteo-lipidici.
Al fine di ottenere informazioni sui parametri fisico-chimici che determinano la stabilità e l’organizzazione
molecolare della mielina abbiamo investigato sistemi modello formati da alcuni dei componenti della mielina
stessa. La proteina basica della mielina è la componente prevalente tra le proteine ed è considerata fondamentale
per il processo di stabilizzazione. Abbiamo studiato la sua interazione con monostrati di fosfolipidi (DMPA,
DMPC) all’interfaccia aria/acqua. Il legame della proteina provoca un aumento della pressione di transizione di
fase πc e un’espansione della fase di liquido espanso.
La struttura della fase condensata prima e dopo il legame con la proteina è stata determinata con misure di
diffrazione di raggi X ad angolo radente (GID). Per il monostrato di DMPA il legame della proteina fa diminuire
la distorsione del reticolo e fa aumentare la lunghezza di correlazione: per il lipide puro si osserva un reticolo
rettangolare centrato con le catene inclinate verso i secondi vicini (NNN) che con la compressione del
monostrato si trasforma in un reticolo esagonale. Dopo il legame della proteina alle medesime pressioni il
reticolo è meno distorto e la simmetria esagonale si raggiunge ad una pressione più bassa, quindi la proteina ha
sul monostrato lo stesso effetto che ha la compressione.
Si può concludere che si osserva un effetto opposto causato dal legame della proteina sulla fase espansa e
su quella condensata; l’influenza espansiva sulla fase di liquido espanso può essere causata da varie interazioni e
da un parziale inserimento della proteina nel monostrato; per la fase condensata si può invece escludere
l’inserimento della proteina nel monostrato; in questo caso la proteina è presente in uno strato sotto il monostrato
lipidico e l’effetto ordinante osservato è interpretato come un effetto di interazione elettrostatica tra il
monostrato e la proteina.
Misure analoghe sono state effettuate su miscele dei fosfolipidi DMPA, DMPC: il DMPC ha un effetto
fluidificante sulla fase condensata; anche in questo caso la proteina ha un effetto ordinante sulla struttura. La
distorsione causata dalla presenza della fosfatidilcolina è parzialmente compensata dal legame della proteina: la
proteina si lega preferibilmente al lipide carico DMPA e tende ad escludere il lipide non carico DMPC dalla fase
condensata.
