DEGRADAZIONE DELLE PROTEINE - e
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DEGRADAZIONE DELLE PROTEINE AL FEGATO DEGRADAZIONE INTRACELLULARE DELLE PROTEINE • Eliminazione di proteine abnormali o invecchiate • Regolazione del metabolismo celluare • Proteine dal muscolo Processo ubiquitina-dipendente (solo negli eucarioti) Processo specifico PROTEASOMA Proteine ubiquitinilate Biosintesi Peptidi 8-merici Degradazione ossidativa DEGRADAZIONE LISOSOMIALE – Non selettiva (in condizioni normali) – Degradazione di sostanze provenienti da endocitosi – Selettiva in condizioni particolari (digiuno, stress cellulare) • Degradazione muscolare (denervazione, disuso, trauma) • Regressione dell’utero postpartum • Sindromi infiammatorie croniche OSSIDAZIONE DEGLI AMMINOACIDI Urea sintetizzata nel fegato, poi immessa nel sangue e sequestrata dal rene TRANSAMINAZIONE E A+B P+Q Reazione a ping pong A E P EA-E’P B E’ Q E’B-EQ E DEAMINAZIONE OSSIDATIVA La regolazione è importante per non accumulare l’ammoniaca, che è tossica CICLO DELL’UREA, Krebs and Henseleit, 1932 CARBAMIL FOSFATO SINTETASI I Contiene biotina, attivata da N-Acetilglutamato Sintesi dell’urea Sintesi della citrullina Reazione dell’argininosuccinato sintetasi Produzione di arginina Reazione dell’arginasi Connessioni tra ciclo dell’urea e ciclo di Krebs DEMOLIZIONE DELLA CATENA CARBONIOSA DEGLI AMINOACIDI • Degradazione in composti che possono essere metabolizzati a CO2 e H2O o utilizzati nella gluconeogenesi • La degradazione ossidativa degli aminoacidi acconta per il 10-15% dell’energia metabolica negli animali • Gli aminoacidi vengono degradati a formare 7 intermedi metabolici: – Piruvato - α-Chetoglutarato – Succinil-CoA – Fumarato – Ossalacetato – Acetil-CoA – Acetoacetato BIOSINTESI AMMINOACIDI ASSIMILAZIONE DELL’AZOTO SCHEMA BIOSINTESI AMMINOACIDI Retroinibizione nella sintesi di aminoacidi ATTIVAZIONE AMMINOACIDI DERIVATI AMMINOACIDICI EME Succinil-CoA + Glicina POLIAMMINE Ornitina CATECOLAMINE Tirosina NO• Arginina ISTAMINA Istidina SEROTONINA Triptofano GABA Glutamato BIOSINTESI NUCLEOTIDI
