Lievito e palloncini
Materiali
Lievito da birra disidratato, acqua, zucchero, tre provette, un portaprovette, un cucchiaino, tre palloncini
Cosa fare
Riempire a metà una provetta con acqua calda (circa 40°), aggiungere un cucchiaino di zucchero e
fissare sull’imboccatura della provetta un palloncino, dopo averlo gonfiato e sgonfiato ripetutamente,
per ammorbidirlo.
Riempire a metà una seconda provetta con acqua calda, aggiungere un cucchiaino di lievito e
chiuderla con un palloncino
Riempire a metà una terza provetta con acqua calda, aggiungere un cucchiaino di zucchero e un
cucchiaino di lievito e chiuderla con un palloncino.
Attendere alcuni minuti.
Cosa osservare
Il palloncino della provetta contenente lievito e zucchero inizia a gonfiarsi in modo evidente, mentre gli altri
due restano sgonfi.
Cosa accade
Il gas che riempie il palloncino è l’anidride carbonica che si sviluppa durante il processo della fermentazione.
Il palloncino che si gonfia
Materiali
Un matraccio, un palloncino gonfiabile, spatolina, bicarbonato di sodio, aceto, imbuto
Cosa fare
Inserisci due o tre cucchiaini di bicarbonato di sodio nel palloncino e versa nel matraccio 50 ml di aceto.
Infila il palloncino sul collo del matraccio, avendo cura di non far uscire il bicarbonato dal palloncino.
Metti il palloncino in posizione verticale e fa cadere il bicarbonato nell'aceto.
Cosa osservare
Appena il bicarbonato entra in contatto con l'aceto, si sviluppa una forte effervescenza e, a poco a poco, il
palloncino si gonfia
Cosa accade
L'aceto (acido) reagisce con il bicarbonato di sodio (basico) e da questa reazione si sviluppa anidride
carbonica, che raccogliendosi nell'aceto causa l'effervescenza. Man mano che si forma, l'anidride carbonica
sale nel matraccio e si raccoglie nel palloncino, gonfiandolo.
Il Glutine: chi lo cerca chi lo fugge
Abbiamo parlato tanto di glutine che volevo farvelo vedere. Esiste una procedura standard di
laboratorio per separare il glutine dall’amido e dalle altre proteine. La farina viene trattata con
dell’acqua salata e centrifugata, sfruttando il fatto che le albumine sono solubili in acqua (pensate al
bianco dell’uovo) mentre le globuline (un altro gruppo di proteine) sono solubili in una soluzione
salina. In cucina non abbiamo gli strumenti di laboratorio, ma vediamo di arrangiarci.
Prepariamo 100 grammi di acqua e sciogliamoci dentro 4 grammi di sale da cucina. Questa è
l’acqua che useremo per impastare la farina.
Ho poi pesato 50 grammi di farina in un recipiente basso.
Ho aggiunto dell’acqua salata preparata in precedenza, un cucchiaino alla volta, mescolando con
una forchetta. Non è possibile dare indicazioni precise sull’acqua da aggiungere, perché questo
dipende dal tipo di farina che utilizzate. Iniziate con 20 grammi e poi procedete piano piano, se vi
rendete conto che l’impasto è troppo colloso e liquido aggiungete un poco di farina. All’inizio
l’impasto deve essere lavorato senza toccarlo direttamente, per evitare che il grasso presente sulla
nostra pelle possa influenzare la formazione del glutine.
Dopo qualche minuto l’impasto ha preso una certa consistenza, quindi potete continuare a lavorarlo
con le mani. Continuate a impastare ancora per qualche minuto.
Ora lasciate riposare la pallina per 15 minuti, avendo cura di coprirla con della pellicola per evitare
che secchi. In questo periodo il glutine continua a svilupparsi, distendendosi e formando nuovi
legami.
Dopo il riposo prendete la pallina e cominciate a lavorarla sotto un filo di acqua fredda. L’amido
comincerà ad andarsene via, insieme alle proteine solubili in acqua.
Lavoratelo sino a quando la pallina non rilascia più amido. Quello che rimane è il nostro amico
glutine.
L’ho appiattito e l’ho asciugato nel forno, a 150 °C per cinque minuti. Ecco il risultato
I fluidi non newtoniani
Non so se sia possibile camminare sull'acqua (e non ho mai visto nessuno farlo
al di fuori di un film), ma di sicuro si può saltellare su un liquido, sempre che
sia un "fluido non newtoniano", cioè un fluido che non rispetta le leggi di
Newton sulla fluidodinamica.
Questi fluidi li abbiamo sotto gli occhi tutti i giorni (o quasi): la crema
pasticcera, il ketchup, lo shampoo, il sangue, la vernice, una sospensione di
amido di mais in acqua, la panna montata...
Questi fluidi hanno caratteristiche straordinarie, prima fra tutte la proprietà di
aumentare o diminuire la loro viscosità (diciamo "l'attrito dei fluidi") in
proporzione alla forza che viene loro applicata.
La crema pasticcera e la sospensione rientrano nella prima categoria (aumento
di viscosità), mentre le altre sostanze (o meglio, sospensioni) citate rientrano
nella seconda categoria.
Per toccare con mano la loro principale peculiarità, mescoliamo dell'acqua e
dell'amido di mais (che si trova anche al supermercato, ma nel caso non lo
trovaste potete sempre ripiegare sulla fecola di patate) nelle dosi di 1:2 - 2:3
in peso (per 10 g d'acqua, da 15 a 20 g di amido): girandolo con un cucchiaino
noterete che più forte cercherete di mescolare, maggiore sarà la resistenza che
vi sarà opposta.
Questo è il più classico, semplice ed economico esempio di fluido non
newtoniano.
BANANE – Test per la presenza di zuccheri
Scopo dell'esperimento
Osservazioni sperimentali sulla composizione del frutto.
Cosa serve
Una banana non matura
Una banana molto matura
Una soluzione /sospensione di amido al 10% (1 g in 10 ml di acqua)
Un piccolo pezzetto di pane, o un craker
Tintura di iodio
Piccoli contenitori anche in plastica
Cosa fare
Tagliare una sottile fette di banana immatura e metterla in un contenitore
Tagliare una sottile fette di banana molto matura (lavare accuratamente il coltello usato per il
punto precedente, o usarne un altro) e metterla in un contenitore
Mettere il pezzetto di pane o il craker in un contenitore ed aggiungere qualche millilitro di
acqua
Mettere 5 ml della sospensione di amido in un altro contenitore
Aggiungere 1-2 gocce di soluzione di iodio ad ogni contenitore
Osservare ciò che succede
Conclusioni
In presenza di amidi, lo iodio dà un complesso intensamente colorato in blu.
Si osserverà esito positivo (presenza di amidi) per tutti i test effettuati, ad eccezione della banana
MOLTO matura. La maturazione, infatti, ha trasformato gli amidi presenti in glucosio ed il test sarà,
pertanto, negativo.
Composizione dei cibi
BANANE – Test per la presenza di zuccheri
Scopo dell'esperimento
Osservazioni sperimentali sulla composizione del frutto.
Cosa serve
Una banana non matura
Una banana molto matura
Reattivo di Fehling
Soluzioni di glucosio a diverse % (=.5%, 1.0%, 2.0%)
Provette
Cosa fare
Mettere 2ml di ogni soluzione di glucosio in altrettante provette
Aggiungere 5 ml del reattivo di Fehling agitare e scaldare lievemente a bagno-maria
Tagliare una sottile fette di banana immatura e metterla in una provetta
Tagliare una sottile fette di banana molto matura (lavare accuratamente il coltello usato per il
punto precedente, o usarne un altro) e metterla in una provetta
Aggiungere 10 ml del reattivo di Feeling alle provette contenenti le fette di banana, mescolare
con cura (fare attenzione ad usare bacchette diverse), scaldare lievemente
Osservare ciò che succede
Conclusioni
Paragonare il risultato del test in tutte le provette. Il saggio darà esito negativo (assenza di
precipitato rosso-mattone di Cu2O o vistosa variazione di colore della soluzione) solo per la banana
immatura, che non contiene glucosio libero.
LIEVITO E BANANE
Scopo dell'esperimento
Osservare l'effetto del lievito sulla decomposizione della banana.
Cosa serve
Una banana non matura
lievito di birra disidratato
due sacchetti per surgelati
Cosa fare
Tagliare due fette di banana e metterne ognuna in un sacchetto
Cospargere una delle due fette con un cucchiaino di lievito di birra disidratato
Chiudere ermeticamente i due sacchetti
Osservare ciò che succede per qualche giorno.
1° giorno
Banana con lievito
Si è formata una macchia scura
2° giorno
La macchia è diventata molto più grande
3° giorno
E' diventata un po' molliccia ed emana uno
strano odore
Ormai si fa fatica a distinguere la forma
della banana; è tutta marrone
4° giorno
Banana senza lievito
Dove è stata tagliata, in corrispondenza
dei semi, è diventata un po' più scura
In alcune zone della superficie si
osserva qualche puntino marrone
Nelle parti tagliate è diventata marrone
scuro
La maggior parte della superficie è
diventata marrone, ma la banana ha
5° giorno
E' diventata una poltiglia marrone
mantenuto la sua forma
Come il 4° giorno
Conclusioni
La banana immatura contiene grandi quantità di amido. La fetta trattata con il lievito si è decomposta
più rapidamente ed in modo molto più evidente rispetto a quella non trattata a causa della
fermentazione.
EMULSIONI
Un'emulsione è una dispersione di un liquido insolubile in un altro liquido. Per esempio, l'olio
non è solubile in acqua. Se ne versate un po' in un recipiente contenente acqua, lo vedrete
galleggiare e mantenersi separato dall'acqua. Se però agitate a lungo il recipiente, otterrete
una dispersione di goccioline di olio in acqua, tuttavia le goccioline d'olio si riuniscono
rapidamente e in breve tempo quasi tutto l'olio si riunirà in un'unica massa. Per rendere più
stabile l'emulsione, prima di cominciare ad agitare il recipiente, aggiungete un po' di detersivo.
Le molecole di tensioattivo si raccoglieranno sulla superficie delle goccioline d'olio con la testa
rivolta all'esterno. Poiché queste teste sono cariche elettricamente e tutte con lo stesso segno,
le goccioline d'olio si respingeranno l'un l'altra e la fusione delle goccioline ne sarà ostacolata.
Con l'aiuto di surfattanti, potrete quindi ottenere delle emulsioni più stabili. Esistono dei
tensioattivi specifici per le emulsioni, dotati di maggiore capacità di stabilizzare le goccioline
d'olio di quanto non siano capaci i detersivi. Vi sono degli emulsionanti per uso alimentare,
come la lecitina ed altri per uso industriale e non commestibili.
Il latte è un'emulsione costituita da goccioline di grasso in una fase acquosa. Il burro è
costituito da goccioline di acqua sospese in grasso. Anche il formaggio è considerato
un'emulsione, come del resto la maionese. Molte creme usate sia in farmacia che in cosmesi
sono delle emulsioni. Sono stati anche prodotti carburanti emulsionati con acqua e che
vengono impiegati per autobus e corriere. In meccanica si usano olii emulsionati in acqua per
facilitare la lavorazione dei metalli con asportazione di truciolo per mezzo di macchine utensili.
Infatti, durante queste lavorazioni, viene prodotto un elevato calore che deve venire asportato
per non bruciare l'utensile.
1 - Stabilità delle emulsioni. Riempite
d'acqua per metà due bottiglie di plastica da
mezzo litro, poi inserite 5 cc (circa un
cucchiaio) d'olio di semi in ciascuna. In una
sola di queste bottiglie, inserite mezzo cc
(circa 20 gocce) di detersivo liquido per
piatti. Agitate per un paio di minuti le
bottiglie, per emulsionare l'olio. Poi posatele
su di un tavolo ed osservatele. Le goccioline
d'olio cercheranno di ricomporsi e di salire a
galla. Confrontando le due emulsioni,
vedrete che quella dove è presente il
detersivo sarà molto più stabile (figura 28 a
destra). Infatti, anche a distanza di un
giorno, il colore bianco dell'emulsione indica
che nel liquido sono ancora presente
moltissime goccioline d'olio, mentre
nell'altra bottiglia il liquido è tornato quasi
trasparente, segno che le goccioline d'olio si
sono quasi tutte ricomposte e sono salite
alla superficie più rapidamente.
2 - Aceto e olio di semi. Utilizzando una
frusta da cucina, provate ad emulsionare
un cucchiaino di aceto con 125 cc di olio di
semi d'arachide o di oliva. L'emulsione
risulterà instabile.
3 - La maionese. Agli ingredienti della
prova 2, aggiungete un tuorlo d'uovo ed
emulsionate nuovamente. L'emulsione
risulterà molto più stabile. Aggiungete sale
ed eventualmente pepe ed avrete ottenuto
una buona maionese. Volendo, potete
sostituire l'aceto con sugo di limone.
RICERCA DELLA VITAMINA C
La Vitamina C, o acido ascorbico è un fattore essenziale dell'alimentazione
umana, la sua mancanza prolungata nell'alimentazione causa lo scorbuto malattia
grave, ad esito spesso fatale, che in passato colpiva soprattutto i marinai che
rimanevano in mare per lunghi periodi senza potersi approvvigionare di cibi
freschi.
Oltre che per gli esseri umani la vitamina C è indispensabile per tutti i primati e
per i porcellini d'India, mentre altri mammiferi non ne hanno bisogno in quanto
sono in grado di sintetizzarla partendo dal glucosio. L'essenzialità di questa
sostanza è dovuta, in gran parte, al fatto che è un intermedio del ciclo degli acidi
tricarbossilici, cioè del processo con il quale l'organismo consuma il glucosio per
produrre energia, è inoltre un efficace antiossidante e, secondo alcuni medici,
protegge l'organismo dalle infezioni.
Di seguito viene presentato un semplice sistema per rivelare la presenza di
vitamina C in bevande quali i succhi di frutta, bevande gasate e simili.
MATERIALE OCCORENTE
Un po' d'amido
Tintura di iodio
Acqua
Provette e vetreria assortita
PROCEDURA
Si scioglie in 100 cc di acqua calda una piccola quantità di amido (200 o
250 mg valutati ad occhio, va benissimo l'amido che si trova nei
supermercati e che viene impiegato per stirare).
In 10 cc d'acqua si versano 3-4 gocce di tintura di iodio
Si versano in due provette 5 cc di soluzione di amido e si aggiunge
qualche goccia della soluzione di iodio; il liquido assume una
colorazione blu-violetta.
A questo punto si aggiunge in una delle due provette un po' del liquido
in esame, ad esempio del succo di limone o di arancia, se è presente
vitamina C la soluzione tornerà incolore. Vedere l'esempio della foto a
fianco nella quale la provetta di sinistra contiene la miscela soluzione di
amido-iodio, mentre nella provetta di destra alla medesima soluzione è
stato aggiunto del succo di limone.
Ricerca delle Proteine
Le Proteine sono i costituenti essenziali degli organismi viventi, si
tratta di catene, spesso molto lunghe, costituite dall'unione di venti tipi
di amminoacidi.
Gli amminoacidi sono composti chimici che presentano un gruppo
acido (COOH) ed un gruppo amminico (NH2), gli amminoacidi si
uniscono a formare le proteine grazie ad un legame tra il gruppi acidi
ed amminici. A sinistra potete vedere la struttura di uno degli
amminoacidi più semplici, l'alanina. Oltre a Carbonio, ossigeno,
idrogeno ed azoto alcuni amminoacidi contengono anche zolfo,
particolarmente ricche di amminoacidi solforati sono le proteine
contenute nelle uova, è per questo che quando le uova cominciano a
decomporsi emanano il tipico odore da uova marce dovuto all'acido
solfidrico (H2S).
Per dimostrare la presenza di proteine in soluzione faremo uso della capacità dei legami tra
amminoacidi di legarsi ai sali di rame dando origine a composti intensamente colorati.
Per questa esperienza sono necessari i seguenti materiali:
Soluzione di idrossido di sodio (NaOH), 12 grammi in 100 cc di acqua.
Soluzione di solfato di rame (CuSO4), 1 grammo in 100 cc di acqua.
Come campione di può usare del latte o sciogliere un po' di albume d'uovo (1 g valutato ad occhio)
in 100 cc di acqua, meglio se prima si scioglie nell'acqua un grammo di sale da cucina.
Procedimento:
si prendono due provette e nella prima (bianco) si pongono 2 cc di acqua,
nella seconda (test) si mettono invece 2 cc di latte o di soluzione di
albume.
Si aggiungono ad entrambe le provette 2 cc della soluzione di NaOH e si
mescola.
Si aggiunge, in ciascuna provetta, 0,5 cc di soluzione di solfato di rame.
Il liquido della provetta bianco diventerà di un colore azzurro chiaro, il
liquido contenente proteine acquisterà un intenso colore blu-violaceo.
Dopo un po' di tempo si formerà sul fondo delle provette un precipitato
dovuto al deposito di composti insolubili del rame.
L'esperienza può essere effettuata anche con materiali solidi, ad esempio
ponendo in una provetta un minuscolo frammento di formaggio,
aggiungendo 2 cc di acqua e due 2 di soluzione di NaOH ed attendendo
una decina di minuti prima di aggiungere la soluzione di solfato di rame.
Attenzione: l'NaOH è un prodotto corrosivo, viene anche chiamato soda caustica, la soluzione di 12
g in 100 cc è concentrata e se cade sulla pelle può provocare fastidiose bruciature, va quindi usata
con cautela, bisogna il particolare evitare di ingerirla e di metterla a contatto con gli occhi. Il solfato
di rame, come tutti i sali di metalli pesanti, risulta velenoso, evitate quindi l'ingestione.
RICERCA DEGLI ZUCCHERI
Molti alimenti, di origine sia vegetale che animale, contengono zuccheri, semplici o complessi (ad
esempio il saccarosio, lo zucchero che viene normalmente usato per dolcificare il caffè, è un
disaccaride costituito da una molecola di glucosio e una di fruttosio unite assieme. L'amido è invece
formato da un gran numero di molecole di glucosio legate in catene): tra questi possiamo citare la
frutta, il miele, il latte.
La presenza di zuccheri negli alimenti può essere facilmente dimostrata ricorrendo alla reazione di
Fehling, per questo scopo occorre innanzitutto preparare i due reattivi chiamati Fehling A e Fehling
B.
Reattivo di Fehling A: in 100 cc di acqua distillata o deionizzata si sciolgono 7 grammi di solfato di
rame (CuSO4), questo è un sale di colore blu, facilmente reperibile in quanto molto usato in
agricoltura e giardinaggio.
Reattivo di Fehling B: in 80 cc di acqua distillata calda si sciolgono 34 grammi di sale di Seignette
(tartrato doppio di sodio e potassio, reperibile in farmacia) e 12 grammi di idrossido di sodio
(NaOH, la comune soda caustica utilizzata anche per sturare lavandini ingorgati), si lascia
raffreddare la soluzione e poi si aggiunge acqua sino a 100 cc.
Le due soluzioni vanno conservate separatamente, al
momento dell'uso si mescolano in parti uguali nella
quantità necessaria per l'esperienza, la miscela delle
due soluzioni, che ha un colore blu intenso, deve
essere utilizzata entro non più di 20-30 minuti dalla
preparazione.
Per effettuare la prova si pone in una provetta 1 cc del
liquido in cui si vuol evidenziare la presenza di
zuccheri e si aggiungono 2 cc della miscela preparata.
Si scalda il tutto alla fiamma per alcuni secondi.
In presenza di zuccheri il liquido acquisterà una
colorazione variabile tra il giallo-uovo, l'arancio ed il
rosso mattone, lasciando a riposo la provetta per un po'
di tempo il colore si depositerà sul fondo sotto forma
di un precipitato insolubile di composti di rame.
Per poter apprezzare meglio l'effetto è opportuno che
il liquido su cui si effettua il test sia limpido,
nel caso di succo di frutta
contenente particelle solide in
sospensione è meglio effettuare la
filtrazione prima di effettuare la
ricerca. Se si vuole evidenziare la
presenza di zucchero (lattosio) nel
latte è bene aggiungere a 10 cc di
latte tre o quattro gocce d'aceto per
far precipitare le proteine, filtrare il
tutto ed utilizzare la soluzione
limpida così ottenuta.
Nel caso la quantità di zuccheri
presente nel campione fosse bassa
il colore può diventare, invece che
giallo o rosso, di un verde torbido.
ATTENZIONE: questo test non funziona con il saccarosio
La denaturazione delle proteine
La struttura delle proteine
Le proteine sono polimeri naturali importantissimi, che svolgono un gran numero di diverse funzioni in
molti organismi, compreso il corpo umano. Le loro molecole sono costituite da lunghe catene di
centinaia di piccole unità tra loro molto simili, gli amminoacidi.
In pratica, ogni molecola può essere paragonata ad una collana che contenga centinaia di perle,
ognuna delle quali rappresenta un amminoacido. Nelle proteine si ritrovano una ventina di tipi diversi di
"perle", cioè la natura utilizza solo una ventina di amminoacidi per la produzione delle proteine.
Nonostante questo, visto che ogni molecola contiene centinaia di unità di amminoacidi, le combinazioni
possibili sono molto numerose.
L’esatta sequenza di amminoacidi in una catena proteica si chiama struttura primaria, e per poter
svolgere una funzione specifica una proteina deve possedere prima di tutto la giusta struttura primaria.
Tuttavia, è necessario che le molecole di proteina abbiano anche la "forma" giusta. In particolare,
alcune porzioni della catena proteica possono disporsi ad elica (α-elica) oppure in filamenti a "zig-zag",
che poi si affiancano per formare delle strutture piatte (foglietti β). Elementi come questi costituiscono la
struttura secondaria delle proteina. Infine, le catene proteiche sono ripiegate su se stesse. Il modo in
cui si piegano determina la loro forma finale e rappresenta la loro struttura terziaria. In alcune
proteine, dette globulari, la forma finale della molecola è quasi sferica; in altre proteine, dette fibrose,
la forma finale della molecola è piuttosto allungata. Infine, alcune proteine formano aggregati, ciascuno
dei quali contiene alcune molecole, e questo determina l’eventuale struttura quaternaria. La struttura
complessiva di una proteina nel suo ambiente naturale, che le permette di svolgere la sua funzione, si
chiama
conformazione
nativa.
La denaturazione
La perdita della conformazione nativa si chiama denaturazione e comporta anche la perdita di
funzione della proteina. La denaturazione può essere indotta da un aumento dell’acidità dell’ambiente
(cioè una diminuzione del pH, vedi anche Il colore del cavolo rosso) o dall’introduzione di sostanze
chimiche estranee, come un alcol o, ancora, da un aumento di temperatura.
Le catene proteiche restano piegate permanentemente e mantengono la configurazione nativa perché
si formano interazioni o legami chimici fra parti diverse di una singola catena si formano interazioni con
l’ambiente circostante, soprattutto con le molecole di acqua nelle quali le proteine sono normalmente
immerse. Le variazioni di temperatura, l’aggiunta di un alcol o una variazione del pH intefreriscono con
queste interazioni, per cui le molecole proteiche cambiano forma, perché la conformazione nativa non è
più la "forma giusta" per le nuove condizioni ambientali. Si deve comunque tenere presente che
proteine
diverse
possono
rispondere
in
modo
differente
a
queste
variazioni.
In seguito alla denaturazione le proteine possono separarsi dall'acqua, formando residui più o meno
gelatinosi (per la formazione di gel vedi anche La produzione di gelatine (esperimenti edizione
2008)). Ciò richiede che le molecole proteiche possano avvicinarsi fra loro quando sono ancora in
acqua. Questo processo è normalmente impedito dalla repulsione elettrostatica fra le catene proteiche
causata dalla presenza di gruppi ionici, positivi o negativi, puntati verso l’esterno della struttura (il
principio è simile a quello della repulsione fra micelle di sapone; vedi Il sapone dal burro). Se
l’ambiente è abbastanza acido (cioè il pH è basso; vedi anche Il colore del cavolo rosso), la carica
elettrica complessiva è positiva; se l’ambiente è abbastanza basico (cioè il pH è alto; vedi anche Il
colore del cavolo rosso) essa è negativa. Tuttavia, a pH intermedi , variabili da una proteina all'altra, il
numero di cariche positive è uguale a quello delle cariche negative (punto isoelettrico), e quindi la
forza di repulsione è ridotta al minimo. In questa situazione l’avvicinamento e l’associazione delle
catene proteiche è facilitato. In altre parole, esistono dei valori di pH dell’ambiente in cui si trova la
proteina,
che
possono
favorire
particolarmente
la
formazione
di
gel.
Uovo
Durante la cottura delle uova l’albume e il tuorlo addensano. L’addensamento dell’albume, un fluido
viscoso trasparente di colore giallino formato per il 90 % da acqua e per il 10 % da proteine, consiste
nella
sua
trasformazione
in
una
gelatina
opaca,
bianca.
Questi fenomeni sono causati dalla denaturazione delle proteine dell’albume, prevalentemente
globulari. Quando la temperatura supera i 62 °C (68 °C per le proteine del tuorlo) le molecole proteiche
si srotolano, si legano fra loro e formano un gel. Anche l’aggiunta di alcol all’albume e al tuorlo d’uovo
produce la denaturazione delle proteine, con un effetto simile a quello della temperatura. Pertanto per
aggiunta di alcol, l’albume e il tuorlo (rotto) di un uovo assumono l’aspetto dell’uovo cotto anche senza
riscaldamento.
Latte
Le proteine del latte sono di due tipi. Le proteine del siero del latte sono globulari, ma la caseina (la più
abbondante; 80 % delle proteine totali del latte) ha una struttura nettamente diversa. Le sue catene
proteiche sono formate per la maggior parte da frammenti idrofobici e i pochi frammenti idrofilici
derivano dalla presenza amminoacidi modificati dalla presenza di gruppi ionici di carica negativa
(fosfati), non appartenenti alla loro struttura originaria (proteine modificate in questo e altri modi si
dicono coniugate). Le molecole di caseina sono prive di struttura secondaria e terziaria e formano
micelle (un po’ simili a quelle di sapone; vedi anche Il sapone dal burro). In queste micelle le molecole
di caseina presentano verso l’esterno i gruppi ionici carichi negativamente, cioè verso l’acqua (il
componente principale del latte) con cui gradiscono il contatto.
Il pH naturale del latte è circa 6.7, per cui esso è già leggermente acido (vedi anche Il colore del
cavolo rosso), ma il pH del punto isoelettrico della caseina è uguale a 4.6. Questo spiega perché nel
latte le micelle mantengono complessivamante una carica negativa. Tuttavia, se il latte inacidisce,
come quando si produce lo yoghurt (alcuni batteri trasformano in acido lattico lo zucchero del latte), o si
aggiunge un acido il pH scende da 6.7 fino ad arrivare vicino al valore di 4.6. Come detto prima al
punto isoelettrico l’aggregazione delle molecole proteiche è particolarmente favorita e la caseina
coaugula, separandosi dal latte.
Cosa vediamo oggi
L’esperimento proposto è molto semplice. Dopo averne rotto il guscio, si trasferisce un uovo in un
bicchiere e si inizia ad aggiungere alcol in piccole quantità, mescolando fino alla completa coagulazione
dell’uovo, cioè delle proteine che lo costituiscono. Se si lavora con cautela per mantenere intatto il
tuorlo, si riesce prima a denaturare solo le proteine dell’albume e poi anche quelle del tuorlo,
rompendolo in un secondo momento. L’uovo coagulato può essere raccolto con un filtro, risciacquato
con acqua e strizzato per eliminare l’acqua in eccesso.
