FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE
Le proteine di origine animale sono, dal punto di vista nutrizionale, più
complete rispetto a quelle di origine vegetale in quanto contengono
tutti gli amminoacidi essenziali. Per questo motivo vengono denominate
proteine nobili o complete.
Le proteine di origine vegetale sono invece carenti di uno o più
amminoacidi essenziali e vengono chiamate incomplete o povere:
chi non assume alimenti di origine animale (vegani o vegetariani)
deve quindi combinare in modo opportuno diverse fonti di
proteine vegetali, in modo da assicurarsi un apporto sufficiente
per ogni aminoacido essenziale.
FABBISOGNO PROTEICO
30% LIPIDI
55% CARBOIDRATI
15 % PROTIDI
10% ORIGINE ANIMALE
5% ORIGINE VEGETALE
Per chi pratica sport in modo intenso il fabbisogno di proteine può aumentare anche fino al 20%
delle calorie totali giornaliere. La pratica di uno sport di resistenza (come la corsa o il ciclismo)
determina un incremento significativo del fabbisogno proteico. I muscoli infatti, a causa dello
sforzo prolungato, devono essere "ricostruiti" più frequentemente.
Le proteine degli alimenti sono
importanti in quanto forniscono gli
amminoacidi
necessari per la sintesi delle proteine
necessarie al nostro organismo
CHIMICA DELLE PROTEINE
Le proteine, o protidi, sono composti organici complessi presenti in tutte le cellule animali
e vegetali. Dal punto di vista chimico, una proteina è una macromolecola formata dall’unione
di decine di amminoacidi, uniti mediante un legame peptidico.
Nel disegno sotto la struttura chimica di un amminoacido (notare la presenza di 4
differenti tipi di atomi: C, H, O, N)
H
idrogeno
R
catena laterale
(parte variabile)
C
NH2
gruppo amminico
COOH
gruppo
carbossilico
ESEMPI DI AMMINOACIDI
AMMINOACIDI
ESSENZIALI
Leucina, Isoleucina,Valina
Fenilalanina,Triptofano
Metionina
Lisina,Treonina,Istidina, Arginina
NON ESSENZIALI
Glicina, Alanina,Asparagina,
Glutammina Cisteina, Prolina, Serina
Aspartato, Glutammato,Tirosina
Ma perché essenziali?
Tali amminoacidi sono detti essenziali in quanto il nostro organismo non è in grado di
produrli e quindi è costretto ad assimilarli solo dagli alimenti.
Gli amminoacidi sono legati attraverso il legame peptidico.
Amminoacido (1)
Amminoacido (2)
H
NH2
C
COOH
R
Condensazione
Legame peptidico
Acqua
La reazione inversa, cioè la rottura del legame
peptidico,avviene in presenza di acqua e viene
definita proteolisi o idrolisi proteica
Formazione di una proteina
R
H2N
C
H
O H
H N
C
O
C
C
O¯H
H
H N
R
Legame peptidico
R
H2N
O
C
Legame peptidico Legame peptidico
H
C
O
N
O
C
R
C
H
N
O H
H
C
C
O
O H
H N
C
O
R
R
C
R
O H
C
O
Crescita del
polipeptide
Formazione di molecole d’acqua
C
O H
STRUTTURA DELLE PROTEINE
struttura primaria
rappresenta numero ,tipo
e sequenza lineare degli aa.
Determina le successive strutture proteiche, consentendo
l’instaurarsi di forze intermolecolari tra i diversi punti della
catena polipeptidica
struttura secondaria
configurazione spaziale delle proteina
struttura terziaria
rappresenta l’ulteriore ripiegamento spaziale
della catena polipeptidica
struttura quaternaria
è prodotta dall’unione di più catene
polipeptidiche dette subunità
E’ importante
in quanto determina la funzione
e l’attività biologica di una proteina
Tra gli amminoacidi della struttura primaria si
instaurano legami idrogeno che ne provocano
la torsione
(es. a-elica o foglietto beta)
E’ prodotta dall’interazione tra amminoacidi
posti in punti diversi della struttura
secondaria
(es. proteine globulari
come l’emoglobina)
Il livello di organizzazione superiore di
queste proteine, consente loro di svolgere
attività biologiche complesse. L’emoglobina
è formata da 4 sub unità terziarie.
Struttura secondaria: interessa tratti più o meno lunghi della catena polipeptidica. Le due principali
strutture secondarie sono l’alfa-elica (Fig. 1) e la struttura a foglietto beta (Fig.2). In Fig. 3 è rappresentata
una proteina che presenta parti ad alfa-elica e parti a foglietto beta.
Fig. 1
Fig.2
Alfa elica
- alfa cheratina (cheratina della lana)
- miosina
- citocromo c
Foglietto beta
- beta cheratina (cheratina della seta)
- emoglobina umana
- immunoglobuline
Fig. 3
CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE
Esse si classificano in base a:
FORMA
FUNZIONE
COMPOSIZIONE CHIMICA
VALORE BIOLOGICO
FORMA
hanno forma allungata e svolgono maggiormente una funzione strutturale
o meccanica. Le ritroviamo in tessuti che richiedono resistenza come unghie e capelli(cheratina)
o elasticità come il muscolo( actina e miosina)
PROTEINE FIBROSE
PROTEINE GLOBULARI sono compatte e di forma sferoidale. Sono globulari le proteine di
trasporto (emoglobina, lipoproteine), gli enzimi e gli ormoni
FUNZIONE
strutturale
movimento
trasporto
regolatrice
ormonale
Collagene: ossa, tendini, cartilagine
Cheratina: capelli, pelle, unghie
Miosina e Actina: contrazione muscolare
Emoglobina: trasporto dell’ossigeno
Lipoproteine: trasporto dei grassi
Caseina: nel latte Albumina: nelle uova
Insulina: regola il glucosio nel sangue
Ormone della crescita: regola la crescita
protezione
Immunoglobuline: sistema immunitario
enzimatica
Pepsina, Ptialina, Lipasi…: accelerano le
rezioni chimiche
COMPOSIZIONE CHIMICA
Proteine semplici: composte da soli amminoacidi
Proteine coniugate: costituite dall’unione di un gruppo non proteico e da una parte proteica( es lipoproteine
insieme di una proteine ed un lipide;glicoproteine insieme di una proteina e un glucide)
VALORE BIOLOGICO
Le proteine possono essere classificate, da un punto di vista nutrizionale, in base al contenuto di amminoacidi
essenziali(aae).
L’uomo necessità di una precisa quantità di proteine al giorno,che ricava dai diversi alimenti come miscela di
amminoacidi.
Basta che un solo aae non sia sufficientemente presente in questa miscela proteica,da impedire il normale utilizzo di
tutti gli altri amminoacidi.
L’amminoacido essenziale presente in minore quantità nella miscela proteica è detto amminoacido limitante perché
limita il normale utilizzo della proteina da parte dell’organismo.
In base a quanto detto ,le proteine si classificano in:
Proteine ad alto valore biologico: sono proteine complete perché contengono, in modo equilibrato, tutti gli aae .
Alimenti che contengono proteine complete sono ad es le uova, la carne, il pesce,il latte e i suoi derivati.
Proteine a medio valore biologico: sono proteine parzialmente complete con un contenuto in aae non equilibrato dal
punto di vista nutrizionale. Alimenti contenenti proteine del genere sono ad es i legumi.
Proteine a basso valore biologico: sono proteine incomplete in quanto carenti di alcuni aae. Le proteine dei cereali
sono incomplete perché non contengono lisina(aae).
GLI ENZIMI
Sono proteine con funzione catalitica, cioè capace di aumentare la velocità delle
reazioni biologiche rimanendo inalterate alla fine del processo
Un catalizzatore è una sostanza che non partecipa direttamente alla reazione
chimica (si trova nella stessa quantità prima e dopo la reazione stessa), ma la
accelera o la rende possibile in condizioni ambientali più favorevoli.
Ad esempio la scissione del glucosio richiede una temperatura di 100° e tempi
lunghissimi,mentre gli enzimi permettono una rapida reazione all’interno del
corpo umano.
LA DENATURAZIONE PROTEICA
PROTIDI
DENATURAZIONE
Agenti chimici (acidi o basi),
agenti fisici (alte T o azione meccanica persistente)
modificazione della struttura secondaria,
terziaria o quaternaria senza rompere i
legami peptidici.
La perdita della configurazione nativa comporta cambiamenti nelle caratteristiche fisiche della
sostanza e la perdita dell’attività biologica
DAL CRUDO AL COTTO….
Con la
COTTURA
gli alimenti
diventano più..
•appetibili
modifica aspetto, colore, sapore
•masticabili e digeribili
a seguito di reazioni chimiche
•commestibili
inattiva sostanze antinutrienti
•igienicamente più sicure
uccidendo microrganismi patogeni
Alcune importanti proteine
- il collagene è una proteina del tessuto connettivo, del tessuto osseo e cartilagineo. Il collagene ha una struttura a
tripla alfa elica;
- la cheratina è una proteina dello strato più esterno della pelle, dei peli e delle unghie. La cheratina è un costituente
della lana (alfa cheratina) e della seta (beta cheratina). Sono di cheratina il corno dei rinoceronti, gli zoccoli delle
mucche, il sonaglio del serpente a sonagli;
- il fibrinogeno è una proteina plasmatica, responsabile della coagulazione del sangue;
- la fibroina è una proteina che forma la tela dei ragni. La fibroina ha quasi totalmente una struttura a foglietti beta e ciò
rende la tela soffice e flessibile;
- la fibrina, importante proteina responsabile della coagulazione del sangue;
- la miosina e l’actina, proteine che regolano la contrazione muscolare;
- l’emoglobina, proteina che trasporta l’ossigeno a tutti i tessuti;
- gli enzimi, proteine che accelerano le reazioni chimiche e intervengono nei processi metabolici;
- gli ormoni, proteine prodotte dalle ghiandole endocrine, che stimolano particolari organi bersaglio, che, a loro volta,
avviano e controllano fenomeni importanti;
- gli anticorpi o immunoglobuline, proteine con il compito di neutralizzare virus e batteri.
Il collagene che costituisce il tessuto connettivo, il tessuto osseo e il tessuto cartilagineo
ha una tripla alfa elica
L’actina e la miosina nella contrazione muscolare
Filmati sulle proteine
1) Struttura delle proteine 1 (inglese)
2) Struttura delle proteine 2 (inglese)
