enzima ossidato

PROGRAMMAZIONE DIDATTICA
CLASSE
DISCIPLINA
A.S.
DOCENTI
V A INDIRIZZO BIOLOGICO SANITARIO
CHIMICA ORGANICA E BIOCHIMICA
2016/2017
PROF. PAOLO BARABOTTI, PROF.SSA PATRIZIA PICCONI
LE COMPETENZE
1.
2.
3.
4.
5.
6.
Acquisire i dati ed esprimere qualitativamente e quantitativamente i risultati delle osservazioni di un
fenomeno attraverso grandezze fondamentali e derivate
Individuare e gestire informazioni per organizzare le attività sperimentali
utilizzare i concetti, i principi e i modelli della chimica fisica per interpretare la struttura dei sistemi e le
loro trasformazioni
essere consapevole delle potenzialità e dei limiti delle tecnologie, nel contesto culturale e sociale in cui
sono applicate
intervenire nella pianificazione di attività e controllo della qualità del lavoro nei processi chimici e
biotecnologici; elaborare progetti chimici e biotecnologici e gestire attività di laboratorio
controllare progetti e attività applicando le normative sulla protezione ambientale e la sicurezza; redigere
relazioni tecniche e documentare le attività individuali e di gruppo relative a situazioni professionali
LE ABILITA'
1.
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4.
5.
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8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
Sa rappresentare la struttura fondamentale di una biomolecola e correlarla alle sue funzioni biologiche
Sa valutare l'influenza del pH sulla struttura proteica e motivare la separazione elettroforetica di
amminoacidi, peptidi e proteine
Riconosce la natura dell'interazione responsabile dei diversi tipi di struttura proteica
Sa reperire e selezionare informazioni sugli enzimi (abilità minima)
Associa la funzione biologica al nome di un enzima e viceversa (abilità minima)
Sa valutare i parametri che incidono sulla cinetica enzimatica delle reazioni (abilità minima)
Sa Individuare le strutture costituenti di DNA e RNA e descriverne le funzioni biologiche (abilità minima)
Distinguere le varie fasi del metabolismo glucidico e comprenderne il significato fisiologico (abilità minima)
Riconoscere i substrati, gli enzimi e i coenzimi delle reazioni delle diverse vie metaboliche (abilità minima)
Individuare la sede intracellulare e tissutale dei processi metabolici (abilità minima)
Valutare l'energia prodotta nei processi metabolici (abilità minima)
Descrivere gli scambi energetici secondo il modello chemiosmotico (abilità minima) 13. Distinguere le
varie fasi della sintesi proteica (abilità minima)
Individuare le fasi della sperimentazione di un farmaco (abilità minima)
Individuare i principi fondamentali della farmacodinamica e della farmacocinetica (abilità minima)
LE CONOSCENZE
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
Struttura di amminoacidi, peptidi e proteine, glucidi e lipidi. (conoscenza minima)
Completamento e approfondimento delle conoscenze relative alle biomolecole (conoscenza minima)
Struttura primaria secondaria terziaria e quaternaria di una proteina (conoscenza minima)
Struttura degli enzimi (conoscenza minima)
Nomenclatura, classificazione e meccanismo di azione degli enzimi (conoscenza minima)
Cinetica enzimatica (conoscenza minima)
Acidi Nucleici ( RNA-DNA) (conoscenza minima)
Energia e processi metabolici (conoscenza minima)
ATP e reazioni accoppiate (conoscenza minima)
Fondamentali processi metabolici con particolare riferimento ai carboidrtati (conoscenza minima)
Sintesi proteica (conoscenza minima)
Biotecnologie e applicazioni immunochimiche (conoscenza minima)
LE VERIFICHE
Le verifiche formative saranno effettuate o con colloquio diretto o con esercizi alla lavagna, od ancora con
prove pratiche durante la trattazione delle unità didattiche.
Le verifiche sommative saranno effettuate mediante colloqui, verifiche scritte variamente formulate, relazioni
e prove attinenti le attività di laboratorio.
Verranno proposte almeno due verifiche nel primo periodo e almeno tre nel secondo periodo. L’andamento
delle verifiche, l’attenzione, la partecipazione e l’impegno, valutati secondo le condizioni iniziali e personali di
ciascun alunno, contribuiranno a determinare il giudizio finale. Nell'assegnazione dei voti si seguirà la tabella
di corrispondenza presentata nel POF.
Di seguito sono riportati i moduli disciplinari previsti; molti motivi possono portare, nel corso dell’anno, ad una
scansione diversa da quella qui esposta che cerca di seguire una sequenza concettualmente necessaria; da
puntualizzare inoltre che la vastità del programma previsto costringerà ad una trattazione essenziale di molti
aspetti e/o la rinuncia a trattare gli ultimi moduli qui comunque indicati.
Modulo 0
completamento del programma previsto nel precedente anno scolastico come premessa imprescindibile per
la prosecuzione del corso
0.1.
0.2.
0.3.
0.4.
0.5.
0.6.
0.7.
Cenni su fenoli e tioli
Formazione di emiacetali e acetali per addizione di alcoli a composti carbonilici
Ammine
Reattività e stabilità dei derivati degli acidi carbossilici; generalità sulle ammidi
Stereochimica; configurazione e conformazione. Il modello VSEPR; la stereochimica dei composti
ciclici; composti contenenti più centri chirali
Composti eterociclici
Cenni ai polimeri di addizione e di condensazione
Modulo 1 – I lipidi
1.1.
1.2.
I triesteri del glicerolo (trigliceridi); struttura generale, caratteristiche fisiche, nomenclatura;
l’idrogenazione degli oli vegetali; la saponificazione dei grassi e degli oli. Modalità d’azione dei saponi.
Struttura e funzioni dei fosfolipidi. Cenni ai detergenti sintetici
Cenni ad altre classi di composti comunemente annoverate tra i lipidi: cere, prostaglandine, terpeni,
steroidi
Modulo 2 – I carboidrati
2.1.
2.2.
2.3.
2.4.
Definizione e classificazione dei carboidrati; i monosaccaridi. La chiralità nei monosaccaridi; le
proiezioni di Fisher e il loro uso per rappresentare i monosaccaridi. Le serie D e L
Le strutture emiacetaliche cicliche dei monosaccaridi; uso delle proiezioni di Haworth; forme
anomeriche. Strutture piranosiche e furanosiche; rappresentazioni conformazionali degli emiacetali
ciclici; cenni ai deossi zuccheri e agli ammino zuccheri
Alcune reazioni dei monosaccaridi; formazione di esteri e eteri; riduzione dei monosaccaridi;
ossidazione dei monosaccaridi; i glicosidi dei monosaccaridi
Disaccaridi e polisaccaridi; formazione di disaccaridi e polisaccaridi tramite legami glicosidici; la struttura
dei più comuni disaccaridi e polisaccaridi
Modulo 3 – amminoacidi, peptidi e proteine
3.1.
3.2.
3.3.
3.4.
3.5.
3.6.
Gli amminoacidi naturali; struttura e proprietà fisiche; le proprietà acido-base degli amminoacidi; punto
isoelettrico pI degli amminoacidi e separazione degli amminoacidi per elettroforesi
Il legame ammidico tra -amminoacidi; peptidi e proteine. Altri tipi di interazione nella catena di peptidi
e proteine; legami a idrogeno e legami disolfuro
La struttura primaria delle proteine; le problematiche della determinazione della sequenza
amminoacidica e cenni ai metodi che hanno condotto a tale determinazione
La sintesi peptidica; introduzione alle problematiche della sintesi proteica
La struttura secondaria delle proteine; geometria del legame peptidico e legami a Idrogeno nelle
catene peptidiche; conformazioni a -elica e a foglietto pieghettato
Struttura terziaria e quaternaria delle proteine
Modulo 4 – Gli acidi nucleici
4.1.
4.2.
4.3.
4.4.
4.5.
Il DNA e i prodotti della sua idrolisi
Nucleosidi e nucleotidi
La struttura primaria del DNA; le problematiche della determinazione della sequenza dei nucleotidi e
cenni ai metodi che hanno condotto a tale determinazione; cenni alla sintesi degli acidi nucleici in
laboratorio
La struttura secondaria del DNA; la doppia elica; gli acidi ribonucleici RNA
Introduzione alla replicazione del DNA, al codice genetico e alla biosintesi delle proteine
Modulo 5 – Energia e trasferimento di Energia nei processi biochimici
5.1.
5.2.
5.3.
5.4.
Richiamo alla nozione di Energia e al principio di conservazione dell’Energia; dove è L’Energia? Il
calore è una forma di Energia. Variazioni di contenuto energetico nel corso delle trasformazioni
chimiche; contenuto energetico e stati di riferimento
L’Energia di un sistema di cariche elettriche: un semplice modello statico. Energia e formazione di un
legame chimico; l’Energia chimica delle molecole; interazioni di legame e interazioni tra “nuvole
elettroniche”. Composti ad alta energia; l’adenosina trifosfato ATP.
Le reazioni di ossidoriduzione; esempi e terminologia; forza relativa di specie in diversi gradi di
ossidazione. Stato di ossidazione e contenuto energetico delle specie chimiche; trasportatori di
elettroni e di Idrogeno nei processi biochimici
Considerazioni sulla condizioni di spontaneità delle trasformazioni chimiche; elementi di
Termodinamica: cenni al significato delle funzioni Entalpia e Entropia come elementi per valutare la
spontaneità di un processo; l’Energia libera di Gibbs come funzione che “riassume” i criteri di
spontaneità di un processo. Reazioni esoergoniche e endoergoniche; la possibilità che processi
endoergonici avvengano per accoppiamento con processi esoergonici
Modulo 6 – Introduzione al metabolismo
6.1.
6.2.
6.3.
Le reazioni chimiche degli organismi viventi; condizioni omeostatiche, specificità e selettività dei
processi chimici intracellullari
Il metabolismo e le sue funzioni; catabolismo e anabolismo. Vie metaboliche, cataboliche, anaboliche
e anfiboliche. Le vie cataboliche e gli stadi della produzione di Energia; immagazzinamento
dell’energia liberata nei processi degradativi in molecole a elevato contenuto energetico; l’acetilCoA
come prodotto comune di ossidazione intermedia e sua successiva ossidazione. Le vie anaboliche e
la biosintesi dei componenti cellulari. I luoghi del metabolismo; la regolazione cellulare del
metabolismo
Gli enzimi; la scoperta degli enzimi e le caratteristiche generali della loro azione; i cofattori enzimatici;
classificazione degli enzimi. L’interazione enzima-substrato; cenni di cinetica enzimatica e modelli
interpretativi. La azione catalitica degli enzimi: meccanismi di reazione catalizzati e abbassamento
delle barriere di potenziale degli stati di transizione; modelli interpretativi. La modulazione dell’attività
enzimatica.
Modulo 7 – Il metabolismo dei carboidrati
7.1.
7.2.
La digestione e l’assorbimento dei carboidrati
La glicolisi o via di Embden-Meyerhof; il controllo enzimatico della glicolisi; l’ossidazione del piruvato
a acetilCoA. Cenni al controllo ormonale del metabolismo dei carboidrati
Modulo 8 – Vie successive comuni del metabolismo
8.1.
8.2.
8.3.
8.4.
Cenni alla produzione di acetilCoA nella degradazione dei trigliceridi (b-ossidazione) e delle proteine
L’ossidazione dell’acetilCoA; aspetti essenziali del ciclo di Krebs
Aspetti essenziali della fosforilazione ossidativa
Cenni alla biosintesi degli amminoacidi
Attività di laboratorio
È difficile preventivare un piano dettagliato delle attività di laboratorio che comunque dovrebbe seguire la linea
di seguito indicata:
1.
2.
3.
4.
Saggi di riconoscimento dei carboidrati: saggio di Fehling, saggio Molisch, saggio dello Iodio
Saggi di riconoscimento dei lipidi; determinazione della materia grassa nelle patatine
Saggi di riconoscimento di amminoacidi e proteine: saggio della ninidrina, saggio del biureto
Tecniche cromatografiche: generalità e principi; cromatografia su carta, mono e bidimensionale,
cromatografia su strato sottile (TLC). Esercitazioni di laboratorio: separazione di miscele di amminoacidi
mediante cromatografia su carta e su strato sottile con rivelatore alla ninidrina; separazione di carotene
e licopene mediante TLC
5. Cromatografia di scambio ionico; generalità e applicazione alla separazione di amminoacidi e peptidi
6. Tecniche di separazione e purificazione delle proteine:
a- Metodi basati sulle dimensioni molecolari: dialisi e ultrafiltrazione, cenni sulla centrifugazione a
gradiente di densità, cromatografia di esclusione molecolare
b- Sistemi di separazione basati su differenze di solubilità: cenni sulla precipitazione isoelettrica, saltingout e salting-in
c- Cromatografia per affinità
d- Elettroforesi: principi generali, elettroforesi in fase libera e zonale, attrezzatura per elettroforesi su
acetato di cellulosa, fattori che influenzano la migrazione
7. Determinazione quantitativa delle proteine mediante metodo spettrofotometrico del biureto; principio del
metodo e costruzione della curva di calibrazione