I.I.S.S. “BOSCARDIN” – VICENZA
A.S. 2016/2017
CHIMICA MATERIALI E BIOTECNOLOGIE
Articolazione: BIOTECNOLOGIE AMBIENTALI
Programmazione di dipartimento di
CHIMICA ORGANICA E BIOCHIMICA
classe QUINTA
TEORIA
* saperi di base
Moduli
1. RIPASSO concetti
fondamentali della biochimica
trattati nella classe IV
Settembre (6 ore)
2. AMMINOACIDI E
PROTEINE
Ottobre (8 ore)
Conoscenze
Struttura e proprietà dei principali
monosaccaridi, disaccaridi e polisaccaridi.
Struttura delle principali molecole lipidiche:
acidi grassi, triacilgliceroli, glicerofosfolipidi,
colesterolo.
Gli amminoacidi
Struttura degli L-α-amminoacidi.*
Classificazione degli amminoacidi in base alla
struttura dei radicali.* Proprietà acido-base degli
amminoacidi* ed equilibri in soluzione. Il punto
isoelettrico.*
Struttura e proprietà delle proteine
Struttura del legame peptidico.* Classificazione
delle proteine.* Principali funzioni delle
proteine. Struttura primaria e sua importanza.*
Struttura secondaria: proteine fibrose e
globulari*; α-elica,* foglietto β,* ripiegamenti β.
Struttura terziaria*: forze intramolecolari e
formazione della struttura nativa delle proteine
globulari. Struttura quaternaria delle proteine*.
Proteine coniugate: generalità*; il gruppo
prostetico.* L'emoglobina e il trasporto di
ossigeno.* Confronto con la mioglobina.
Denaturazione delle proteine, tipi di
denaturazione e principali agenti chimici e
fisici.*
3 ACIDI NUCLEICI
Ottobre /Novembre (8 ore)
Generalità sulle funzioni degli acidi nucleici*.
Nucleosidi. Le molecole di base dei nucleosidi*:
D-ribosio e 2-desossi-D-ribosio, basi puriniche e
basi pirimidiniche*. Nucleotidi: nucleosidi
monofosfato, difosfato e trifosfato*.
Nomenclatura e sigle dei nucleotidi.
Struttura B del DNA*. Polarità dei due
filamenti.* Fattori di stabilizzazione della doppia
elica*.
Struttura terziaria del DNA e formazione della
cromatina negli eucarioti: istoni, nucleosomi,
fibra a 30nm. Denaturazione e rinaturazione del
DNA.
Gli RNA: classificazione, struttura e ruolo
funzionale di mRNA, tRNA e rRNA nei
Abilità/Capacità
Riportare la formula di struttura di un L-αamminoacido generico.* Riportare la formula di
struttura degli AA più semplici. Identificare
dalla formula di struttura la classe di
appartenenza dell’AA*. Calcolare il punto
isoelettrico di un AA*. Prevedere la specie
prevalente di un AA al variare del pH.
Spiegare la rigidità del legame peptidico*.
Spiegare la stabilità dell’ α-elica* e del foglietto
β.
Riportare le formule di struttura dei carboidrati
che formano i nucleotidi*. Riportare la formula
di struttura della pirimidina e della purina.
Classificare le basi come puriniche e
pirimidiniche*. Riconoscere nucleotidi presenti
nel DNA e nell’RNA*. Riconoscere la polarità
di un filamento di DNA. Saper motivare quali
basi si appaiano nel doppio filamento.
Correlare struttura e funzione dei principali tipi
di RNA.*
4. GLI ENZIMI
Novembre/Dicembre (10 ore)
5.TRASPORTO DI
MEMBRANA E
COMUNICAZIONE
CELLULARE
Dicembre (10 ore)
6. BIOENERGETICA E
METABOLISMO
Gennaio (12 ore)
7. METABOLISMO DEI
GLUCIDI
Febbraio (12 ore)
procarioti ed eucarioti.* Cenni ad altri tipi di
RNA
Struttura chimica,*
classificazione,*nomenclatura
IUB, modalità d'azione*, la catalisi enzimatica*,
il sito attivo*, specificità assoluta e relativa*,
modello a chiave –serratura e ad adattamento
indotto*.
Oloenzima, apoenzima e cofattori, ruolo dei
coenzimi. Siti allosterici e loro funzione*
Fattori che modificano l'attività enzimatica:
effetto della concentrazione del substrato*
(equazione di Michaelis – Menten*, significato
della Km e di Vmax*), effetto della
concentrazione dell’enzima, attività specifica,
effetto della temperatura e del pH*. Inibizione
enzimatica competitiva*, non competitiva* e
incompetitiva.
Regolazione dell’attività enzimatica.*
Meccanismi di controllo dell’attività enzimatica:
per retroazione*, mediante modificazioni
posttraduzionali (fosforilazione e
defosforilazione)*, per attivazione proteolitica,
strategia di compartimentazione. Regolazione
allosterica*, andamento sigmoide della curva di
velocità.
Composizione e struttura della membrana:
proteine integrali* e periferiche*, principali
componenti lipidiche*, asimmetria della
membrana, modello a mosaico fluido*.
Il passaggio di sostanze dall’ambiente
extracellulare: diffusione semplice*, diffusione
facilitata*, trasporto attivo primario* e
secondario, endocitosi.
Termodinamica dei sistemi biologici: entalpia ed
entropia, secondo principio della
termodinamica*, energia libera di Gibbs* e
spontaneità di una reazione chimica*. Relazione
tra variazione di energia libera e costante di
equilibrio.
Reazioni accoppiate*: interpretazione
termodinamica.
Molecole ad alto contenuto energetico. Struttura
dell’ATP*
Trasferimento di gruppi fosforici e ruolo
dell’ATP*.
Reazioni redox biologiche*.
I coenzimi trasportatori* di elettroni e del gruppo
acetato.
Metabolismo: concetti generali*, catabolismo ed
anabolismo*; generalità sui principali processi
di metabolismo energetico*: respirazione
aerobica ed anaerobica; chemioautotrofismo e
fotoautotrofismo.
Glicolisi: reazioni* e struttura dei composti
coinvolti*, fosforilazione a livello del substrato*.
Bioenergetica della glicolisi*. Regolazione
enzimatica della glicolisi*. Gluconeogenesi: il
superamento delle reazioni esoergoniche della
glicolisi; bilancio energetico.
Destini del piruvato in condizioni anaerobiche:
fermentazione alcolica* e omolattica* e loro
funzione.
Destino del piruvato in condizioni aerobiche:
Identificare nella catalisi enzimatica il cardine
delle trasformazioni biochimiche
intracellulari *
Individuare nella sequenzialità degli enzimi
l’elemento costitutivo delle vie metaboliche.*
Individuare la relazione tra Km e l'andamento
grafico della velocità*. Riconoscere la presenza
di meccanismi di controllo dell’attività
enzimatica in specifici processi metabolici*
Correlare struttura e funzione dei principali
componenti della membrana cellulare*
Distinguere le principali modalità di
organizzazione e di funzionamento dei
biosegnalatori.
Collegare il primo e secondo principio della
termodinamica con sistemi biologici*.
Individuare il ruolo delle reazioni accoppiate nel
metabolismo*.
Spiegare come l’ATP fornisce energia alla
cellula*
Riconoscere il ruolo dell’ATP come
intermediario energetico tra catabolismo e
anabolismo* Spiegare come il flusso di elettroni
può produrre lavoro biologico *
Spiegare l’attività dei principali coenzimi
trasportatori di elettroni in relazione alla loro
struttura chimica*
Individuare e spiegare le correlazioni
energetiche tra catabolismo e anabolismo.
Correlare i passaggi della glicolisi con
riferimento a formule di struttura dei metaboliti
e l’attività degli enzimi coinvolti*.
Spiegare il bilancio energetico della glicolisi*.
Spiegare il significato biologico della via dei
pentoso fosfati.
Spiegare la funzione biochimica dei processi
fermentativi*
Correlare i passaggi del ciclo di Krebs con
riferimento a formule di struttura dei metaboliti
8. CONVERSIONE
DELL’ENERGIA:
FOSFORILAZIONE
OSSIDATIVA E
FOTOFOSFORILAZIONE
Febbraio /Marzo (14 ore)
9. METABOLISMO DEI
LIPIDI
Aprile (8 ore)
10. METABOLISMO DEI
COMPOSTI AZOTATI E
FISSAZIONE DELL’AZOTO
Aprile/Maggio (6 ore)
11. SINTESI PROTEICA
Maggio (6 ore)
12. BIOCHIMICA E
MICROBIOLOGIA
Maggio/Giugno (8 ore)
decarbossilazione ossidativa*; il ciclo di Krebs:
reazioni* e struttura dei composti coinvolti;
regolazione enzimatica del ciclo di Krebs*;
cenni sulle reazioni anaplerotiche.
e l’attività degli enzimi coinvolti*.
Struttura del mitocondrio* Principali processi
biochimici dei mitocondri
Principali componenti della catena respiratoria e
loro funzioni nel trasporto di elettroni e protoni*;
la formazione del gradiente elettrochimico*; il
complesso dell’ATP-sintasi e l’utilizzo del
gradiente protonico*.
Bilancio energetico finale del catabolismo
aerobico dei carboidrati*. Le traslocasi della
membrana mitocondriale.
Spiegare il meccanismo generale di
funzionamento dell’accoppiamento
chemiosmotico*.
Saper giustificare il bilancio energetico totale
del catabolismo aerobico del glucosio*.
Struttura dei cloroplasti*
I pigmenti fotosintetici e struttura generale dei
fotosistemi*
I processi fotosintetici in generale*
Fotosintesi ossigenica: dinamica del processo
(funzione dei due fotosistemi,* trasporto di
elettroni, donatore e accettore finali degli
elettroni*). Fotolisi dell’acqua. Bioenergetica
della fotofosforilazione e analogie con la
fosforilazione ossidativa*
Fotosintesi anossigenica nei batteri purpurei e
verdi.
Il ciclo di Calvin/Benson: dinamica generale*,
funzione del processo*.
Spiegare il meccanismo generale di
funzionamento della fotofosforilazione
ossigenica* e confrontarla con la fosforilazione
ossidativa mitocondriale
Catabolismo dei trigliceridi*, Trasporto degli
acili attraverso la membrana interna dei
mitocondri: funzione della carnitina*.
β-ossidazione degli acidi grassi: reazioni* e
struttura dei composti coinvolti. Bilancio
energetico dell’ossidazione dell’acido
palmitico*.
Spiegare come si forma ATP dalla ossidazione
dei grassi*.
Saper spiegare la β-ossidazione degli acidi
grassi con descrizione dettagliata dei passaggi
correlandola con la struttura chimica dei
metaboliti coinvolti.
Metabolismo degli amminoacidi:
transamminazione, deamminazione ossidativa e
ciclo dell’urea: reazioni* e struttura dei composti
coinvolti.
Decarbossilazione e formazione di ammine
biogene.
Richiami sul ciclo dell’azoto*
Fissazione dell’azoto atmosferico*
Cenni sulla sintesi degli amminoacidi.
Dogma della biologia molecolare*.
Il codice genetico*.
La struttura dei ribosomi di procarioti* ed
eucarioti*.
Attivazione degli AA e formazione di AAtRNA*. Gli stadi centrali della sintesi proteica*:
formazione del complesso d’inizio,
allungamento della catena peptidica, termine
della sintesi.
Modifiche post-traduzionali
Collegare le fasi principali del metabolismo
dell’azoto con i processi finora studiati.
Le esigenze dei microorganismi: principi
nutrizionali e fonti di approvvigionamento;*
parametri chimico/fisici importanti per la
crescita microbica*.
Classificazione dei terreni di coltura e principali
componenti *
Struttura della curva di crescita microbica
Controllo della crescita microbica: metodi di
Saper collegare le conoscenze di microbiologia
sviluppate nella disciplina parallela con i
processi biochimici dei microorganismi per il
loro controllo in ambito biotecnologico.*
Spiegare il meccanismo generale di
funzionamento della fotofosforilazione
anossigenica e individuare differenze e analogie
con la fotosintesi ossigenica.
Comprendere la funzione del ciclo di
Calvin/Benson*
Spiegare il significato e le eccezioni del dogma
della biologia molecolare*.
Correlare la struttura ribosomiale alla sua
funzione biochimica.*
sterilizzazione chimici e fisici*
LABORATORIO
Si prevede lo svolgimento di esperienze connesse con i contenuti teorici sviluppati nei moduli suindicati.
In particolare il dipartimento ha concordato l'esecuzione comune delle seguenti esperienze:
Ripasso ed eventuale esecuzione di esperienze non svolte dell'anno precedente.
Determinazione del lattosio nel latte
Cromatografia degli amminoacidi
Determinazione del punto isoelettrico della caseina,
Denaturazione di proteine con acidi organici e metalli pesanti.
Estrazione del DNA dalla cipolla o frutta
Attività enzima “catalasi”.
Estrazione e purificazione per via acida della caseina.
Coagulazione enzimatica del latte.
Estrazione identificazione del colesterolo e fosfolipidi del tuorlo d’uovo.
Effetto della concentrazione dell’enzima e del calore di denaturazione sulla velocità di reazione dell’enzima
invertasi.
Attività enzima “tirosinasi”.
Diffusione e osmosi attraverso una membrana selettivamente permeabile.
Misurazione CO2 espirata in diverse condizioni fisiologiche.
Fermentazione del saccarosio.
L’attività di laboratorio si propone in questa disciplina il raggiungimento dei seguenti obiettivi:
(*contenuti e abilità da conseguire per il livello base)
Conoscere e applicare le norme di sicurezza nel laboratorio chimico;*
Conoscere e saper utilizzare strumenti di laboratorio e vetreria;*
Individuare e gestire le informazioni per organizzare le attività sperimentali;*
Effettuare l’elaborazione dati delle esperienze proposte;*
Interpretare dati e risultati sperimentali in relazione a semplici modelli teorici di riferimento;*
Redigere relazioni tecniche e documentare le attività individuali e di gruppo relative a situazioni
professionali;*
Controllare progetti e attività, applicando le normative sulla protezione ambientale e sulla sicurezza
UTILIZZO DELLE ORE CURRICOLARI (132 ORE)
Totale ore di lezione/attività di laboratorio/verifiche orali: 110
Ore previste per verifiche teoriche scritte 9
ore previste per verifiche pratiche scritte: 5
Ore utilizzabili per attività di recupero in itinere: 8
