sistema + ambiente = universo La Bioenergetica è lo studio quantitativo delle trasformazioni energetiche associate alle reazioni chimiche. Queste trasformazioni obbediscono alle leggi della Termodinamica. Leggi della Termodinamica 1a Legge (principio di conservazione dell’energia) L’energia totale dell’universo è costante 2a Legge Un processo può avvenire spontaneamente solo se l’entropia dell’universo aumenta Ad una certa T, lo stato energetico di un sistema chimico può essere descritto in termini di: H = entalpia (contenuto termico) S = entropia (grado di disordine) G = energia libera di Gibbs (energia utile a compiere un lavoro) Le variazioni di G, H, S sono tra loro correlate dall’equazione ΔG = ΔH - TΔS ΔG<0 Né ΔH né Δs, ma solo ΔG può permettere di predire la spontaneità di una reazione. ΔG è espresso in kcal/mole o kJoule/mole (1 kcal=4.2 kJ) ΔG: standard chimico pH=0 ΔG’: standard biochimico pH=7 Il ΔG’ dipende solo dallo stato iniziale e da quello finale e non dalla via seguita dalla trasformazione. ΔG’ può predire la direzione di una reazione, ma non la velocità che dipende dall’enzima che catalizza quella reazione. ΔG’0 = variazione di energia libera standard - è correlata alla k’eq - è una costante della reazione - considera [S]=[P]=1 M Nella realtà le concentrazioni di S e di P sono ben lontane dall’essere 1M, quindi se consideriamo le reali concentrazioni: ΔG’ = variazione di energia libera reale - è una variabile - dipende da ΔG’0 e dalle reali [S] e [P] ΔG’0 = variazione di energia libera standard - è correlata alla k’eq - è una costante della reazione - considera [S]=[P]=1 M ΔG’ = variazione di energia libera reale - è una variabile - dipende da ΔG’0 e dalle reali [S] e [P] Una reazione termodinamicamente non favorevole può essere trascinata da una reazione favorevole ad essa accoppiata Le variazioni di energia libera sono additive. L’ATP è il principale trasportatore di energia ed è il punto di unione tra i processi catabolici e quelli che richiedono energia. La contrazione muscolare rappresenta uno dei pochi casi in cui l’idrolisi dell’ATP è di per sé la fonte della energia chimica. In tutti gli altri casi l’ATP interagisce covalentemente con un substrato attraverso il trasferimento di un gruppo (Pi, PPi, AMP). Basi strutturali dell’elevato ΔG’0 dell’ATP - Repulsione elettrostatica - Stabilizzazione per risonanza - “ “ ionizzazione - “ “ idratazione La forte tensione dovuta alla repulsione elettrostatica diminuisce quando l’ATP è idrolizzato I prodotti dell’idrolisi hanno una maggiore stabilità rispetto alla molecola intatta dell’ATP. SCISSIONE ORTOFOSFORICA Benché i ΔG’0 siano fortemente negativi, l’ATP è stabile e idrolizzabile solo dallo specifico enzima. Composti fosforilati quali PEP,1,3-BPG, CP hanno un ΔG’0 di idrolisi superiore a quello dell’ATP. È questa posizione intermedia che consente all’ATP di funzionare in modo efficace come trasportatore di gruppi fosforici. L’ATP e l’ADP sono sempre presenti come complessi con il Mg2+, che maschera in parte le loro cariche negative. Il ΔG’ dell’idrolisi dell’ATP dipende da: [reali reagenti], pH, [Mg2+] ΔG’0 = - 7.3 kcal/mole ΔG’ = - 12 kcal/mole L’ATP viene continuamente consumato e rigenerato: il turnover è molto rapido, una molecola viene consumata circa 1 minuto dopo la sua formazione. Nel rene e nel cervello più dei 2/3 dell’ATP prodotto vengono utilizzati per pompare Na+ e K+ attraverso la membrana plasmatica (pompa Na+K+ ATPasi). Anche i tioesteri possiedono un’elevata energia libera di idrolisi negativa ΔG’0 = - 7.5 kcal/mole