chimica biologica

Università degli Studi della Campania
“Luigi Vanvitelli”
Corso di Laurea in Scienze Biologiche
Insegnamento di
CHIMICA BIOLOGICA
Antimo Di Maro
Anno Accademico 2016-2017
Lezione 0
Chimica Biologica o Biochimica
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La Chimica Biologica è lo studio della chimica
della vita, un ponte fra la chimica e la biologia,
che studia le reazioni chimiche complesse che
danno origine alla vita: oggetto di studio sono la
struttura e le trasformazioni dei componenti delle
cellule come proteine, carboidrati, lipidi, acidi
nucleici e altre biomolecole.
Sebbene vi sia un grande numero di diverse
biomolecole, sono tutte essenzialmente composte
dagli stessi costituenti di base (genericamente
chiamati monomeri), posizionate in ordini diversi.
L’organizzazione molecolare della
cellula è gerarchica
Ribosio
Carbamilfosfato
-chetoacidi
Fosfopiruvato
Ac. malico
Lipidi
Acidi grassi
Glicerolo
Acetato
Malonato
CO2
H2O
N2
CHIMICA BIOLOGICA
Proteine
Inoltre studia:
i) le relazioni esistenti tra la
struttura e la funzione delle
molecole biologiche (molecole della
vita);
ii) gli organismi viventi a livello
molecolare
con
particolare
riferimento ai dettagli molecolari
dei processi biologici degli organismi
(es. catabolismo ed anabolismo) che
sono alla base del flusso di energia e
della capacità di autoregolazione
(crescita
e
differenziamento),
riproduzione e regolazione.
DNA/RNA
Lipidi
Carboidrati
OBIETTIVI FORMATIVI DA RAGGIUNGERE
E INDICAZIONI SUGLI STRUMENTI DA RAGGIUNGERE
OBIETTIVI FORMATIVI
 Conoscenze di base sulla struttura, proprietà chimico-fisiche e
funzione delle macromolecole biologiche (proteine, acidi nucleici,
carboidrati, lipidi) e dei relativi componenti (amminoacidi, basi azotate e
nucleotidi, monosaccaridi ed acidi grassi).
 Struttura, funzione e regolazione degli enzimi.
 Metabolismo energetico
 Metabolismo informazionale.
Inoltre
Conoscere le metodologie biochimiche di base per :
Identificare
Caratterizzare
Analizzare
le biomolecole.
Programma del Corso di Chimica Biologica
INTRODUZIONE
La biochimica: le molecole biologiche
Gli elementi di importanza biologica
Gli elementi elettronegativi
I gruppi funzionali
Le macromolecole
Le unità monomeriche delle macromolecole
Il legame tra le unità monomeriche
Le unità di misura
L’ACQUA
Struttura dell’acqua
Importanza dell’acqua per i sistemi biologici
Polarizzazione dei legami
Interazioni deboli in ambiente acquoso
Legame ionico
Legame idrogeno
Forze di Van der Waals (o di London)
Le interazioni idrofobiche
PROTEINE: STRUTTURA E FUNZIONE
 Le unità monomeriche: gli -L-amminoacidi
(Stereochimica; attività ottica; proprietà acido-basiche,
assorbimento della luce. Proprietà delle soluzioni acquose: pH,
forza ionica, concentrazione)
 Separazione ed analisi degli amminoacidi: elettroforesi; cromatografia
a scambio ionico; cromatografia a fase inversa.
 Peptidi e Proteine. Attività biologica di peptidi.
 Funzioni delle proteine.
 Proprietà principali delle proteine.
 Livelli di organizzazione strutturale delle proteine: struttura primaria,
secondaria, terziaria e quaternaria; ripiegamento delle proteine globulari.
 I legami coinvolti.
 Funzione delle proteine: proteine strutturali (-cheratina; collageno;
fibroina della seta) e globulari (proteine di trasporto: mioglobina ed
emoglobina).
 La denaturazione delle proteine. Rinaturazione.
 Determinazione della struttura primaria di peptidi e proteine con la
reazione di Edman.
PROTEINE: STRUTTURA E FUNZIONE
 Proteine catalitiche: gli
ENZIMI
(presenti nel lievito…)
 Catalisi enzimatica: specificità di reazione e di substrato;
 Classificazione degli enzimi;
 Coenzimi;
 La cinetica enzimatica. Il complesso Enzima-Substrato (ES);
 Modello di Michaelis e Menten;
 Significato e determinazione sperimentale di KM e VMAX;
 Le linearizzazioni;
 Inibizione enzimatica;
 Principi generali della regolazione enzimatica: allosteria, retroinibizione,
modifiche covalenti, controllo a cascata, zimogeni, compartimentazione.
ACIDI NUCLEICI: STRUTTURA E FUNZIONE
 Organizzazione strutturale degli acidi nucleici: basi azotate, nucleosidi e
nucleotidi; polinucleotidi.
 DNA e RNA: struttura primaria e secondaria degli acidi nucleici; la
struttura a doppia elica; parametri strutturali e forze stabilizzanti.
 Denaturazione termica degli acidi nucleici: iper ed ipocromismo,
temperatura di fusione, denaturazione reversibile, ibridazione.
 Idrolisi enzimatica e chimica.
METABOLISMO INFORMAZIONALE
 La replicazione del DNA: le DNA polimerasi; proteine della replicazione
diverse dalla DNA polimerasi.
 Trasferimento dell’informazione: la trascrizione. La RNA polimerasi-DNA
dipendente; fasi del processo di trascrizione; struttura e funzione del tRNA.
 La decodificazione dell’informazione: la traduzione (o sintesi proteica).
Il codice genetico, struttura e funzione dei ribosomi, attivazione degli
amminoacidi, le fasi della sintesi proteica: inizio, allungamento
e terminazione.
CARBOIDRATI, Cn(H2O)n
 Stereochimica
 Monosaccaridi: struttura e proprietà, derivati dei monosaccaridi, disaccaridi,
polisaccaridi (strutturali e di riserva);
 Glicoproteine.
LIPIDI
 Classificazione: idrolizzabili e non idrolizzabili.
 Struttura e proprietà degli acidi grassi, cere, triacilgliceroli, fosfolipidi,
glicolipidi, steroli.
 Le membrane biologiche: struttura e proprietà delle membrane, il modello a
mosaico fluido, trasporto attraverso le membrane.
METABOLISMO
 Concetti generali di energetica: i composti ad alto contenuto energetico.
 Il metabolismo dei carboidrati.
 Glicolisi. Le vie fermentative del piruvato.
 Riossidazione del NADH citoplasmatico.
 La via dei pentoso-fosfati: suoi significati.
 Biosintesi dei carboidrati: la neoglucogenesi da piruvato e da intermedi del
ciclo degli acidi tricarbossilici (Ciclo di Krebs).
 Degradazione e sintesi del glicogeno.
 Metabolismo dei lipidi.
La degradazione dei triacilgliceroli: la -ossidazione degli acidi grassi saturi
a numero pari di atomi di carbonio.
 La biosintesi degli acidi grassi saturi: il complesso dell’acido grasso sintetasi.
 Il catabolismo delle proteine: gli enzimi proteolitici.
 Destino del gruppo amminico degli amminoacidi: transamminazione,
deamminazione ossidativa e ciclo dell’urea.
 La combustione completa degli atomi di carbonio e la produzione di energia
in condizioni di aerobiosi: il ciclo degli acidi tricarbossilici (Ciclo di Krebs).
METABOLISMO
 Le reazioni anaplerotiche.
 Il ciclo del gliossilato.
 La catena di trasporto degli elettroni: gli elementi della catena, il
meccanismo della sintesi di ATP.
 Bilancio energetico dei vari processi metabolici.
 Biosintesi delle basi puriniche e delle basi pirimidiniche (cenni).
L'adenosina trifosfato (o ATP)
Catabolismo
(ossidazione per ottenere energia)
Anabolismo
(energia per costruire)
+ circa ‐30 kJoule/mol
(oppure ‐7,3 kcal/mol)
Da kcalorie a kJoule si passa
moltiplicando per 4,1868
Se consideriamo che un uomo consuma
circa 2000 kcalorie al giorno….. e che ogni
molecola di ATP da 7,3 kcal/mole…
2000 kcal: 7,3kcal/moli = 273,97 moli
pm del ATP = 507,18 g/moli
507,18 g/mol x 273,97 moli -> 138952,10 g !!!!!
138952,10 g -> 138,952 Kg !!!!!
nel corpo umano 250 g
Rigenerare/Riciclare
MATERIALE DI CONSULTAZIONE
I PRINCIPI DI BIOCHIMICA di Lehninger
Nelson & Cox, Sesta Edizione, Zanichelli
BIOCHIMICA
L. Stryer et al. Settima Edizione- Zanichelli.
BIOCHIMICA
C.K. Mathews, K.E. Van Holde, K.G. Ahern, Piccin
PRINCIPI DI BIOCHIMICA
Garret & Grisham, Piccin
BIOCHIMICA
Campbell & Farrel- Quarta Edizione- EdiSES s.r.l.
FONDAMENTI di BIOCHIMICA
Voet et al. Terza Edizione- Zanichelli