Universita' degli Studi di Roma "Tor Vergata"
Corso di Laurea in Ingegneria Medica
DOMANDE DI ESAME DIVISE PER CAPITOLO
PARTE I:
IL REGNO DELLA BIOCHIMICA
Domande sul Capitolo 1: Di che cosa si occupa la biochimica
Principali differenze tra cellule procariotiche ed eucariotiche. (pag 15)
Domande s ul Capitolo 2: La matrice della vita: le interazioni deboli in
ambiente acquoso.
Repulsione molecolare a distanze estremamente ravvicinate: il raggio di
Van
Der Waals. (pag 29)
Molecole anfipatiche in soluzione acquosa. (pag 36)
Sistema tampone del san gue..(pag 43)
Raggio
effettivo
dell'atmosfera
controionica
dei
macroioni
in
soluzione
secondo
la teoria di Debye -Huckel. (pag 47)
Definizione di forza ionica e effetto "salting in". (pag 47)
Tipi principali di legami idrogeno presentinelle molecole di
importanza
biologica.
(pag 31)
Equazione di Henderson -Hasselbach per la reazione HA .....(pag 41)
Esempio
di
interazione
dipolo -dipolo
e
dipendenza
dell'energia
dalla
distanza. (pg 27)
Domande sul Capitolo 3: L'energetica della vita.
Stabilizzazione
per
risonanza
dello
ione
ortofosfato
(con
formule).(pag
75)
La molecola di ATP (con formula).e le sue reazioni di idrolisi. (pg 75)
Isoelettrofocalizzazione.(pg 52)
PARTE II:
L'ARCHITETTURA MOLECOLARE DELLA MATERIA VIVENTE
Domande sul capitolo 4:
Forme amino e imino della citosina (con formule). (pag 90)
Modello di Watson e Crick del DNA. (pag 97)
Appaiamento di basi secondo Hogsteen, triple eliche e DNA H. (pag 113)
Unita' ripetitive dell'RNA e del DNA (con formule). (pag 87)
Formula di strut tura della citidina 5' - monofosfato. (pag 89)
Differenze strutturali tra DNA -A e DNA -B.(pag 101)
Formule di struttura e legami H tra A e T e tra C e G. (pag 96)
Struttura e formule dell'uridina -5' -monofosfato (UMP). (pag 89)
Scrivere le formule delle f orme amminiche e imminiche di adenina. (pg 90)
Utilizzo
dell'assorbimento
di
luce
ultravioletta
per
seguire
la
denaturazione
del DNA. (pg 115)
Scrivere le formule delle forme amminiche e imminiche di adenina. (pg 90)
Scrivere le formule delle forme che toniche e enoliche della timina.
Struttura primaria degli acidi nucleici. (pg 92)
Differenza
tra
le
struture
secondarie
di
polinucleotidi
forma B. (pg101)
Domande sul capitolo 5
DNA forcina e DNA cruciforme. (pag 112)
Struttura dell'insu lina bovina. (pag 145)
Che cosa e' la denaturazione del DNA (Pag 115)
Cromatografia liquida ad alta pressione. (pag 154)
in
forma
A
e
Descrivere con formule tutte le possibili forme di dissociazione
dell'arginina, dell'acido aspartico, della tirosina, della lisina. (pag
132)
Struttura e caratteristiche (con esempio) del legame peptidico (pag 141)
Scrivere la formula di struttura del pentapeptide Asp -Val-Tyr-Len-Arg a
pH=7
e
calcolarne
il
punto
isoelettrico
assumendo
che
pK NH 2 =9.8,
pK ASP
=3.9, pK TYR =10.1,
pK COOH =2.1, pK ARG =12.5.(pag 132)
Scrivere la formula di struttura del tetrapeptide Arg -Tyr-Val-Asp a pH=7 e
calcolarne
il pI (punto isoelettrico) assumendo che
pk COOH =2,1 pK Arg =12,5.(pag
pK NH 2 =9,8 pk Asp =3,9 pk Tyr =10,1
13 2)
Scrivere la formula di struttura del pentapeptide Glu -Thr-Tyr-Val-Arg a
pH=7
e calcolarne il punto isoelettrico assumendo che pK COOH =2.0, pK GLU =4.2,
pK NH 2 =9.8,
pK TYR =10,1, pK ARG =12.5.(pag 132)
Scriv ere la formula di struttura del pentapeptide Met -Asp-Thr-Tyr-Ala a
pH7
e
calcolarne
il
punto
isoelettrico
(pK COOH =2.0,
pK ASP =3.9,
pK NH 2 =9.1,
pK TYR =10,1). (pag 132)
Descrivere (con formule) tutte le possib ili forme di dissociazione della
cisteina (pK COOH =1,8; pK L =8,3(della catena laterale ionizzabile);
pK NH 2
= 10,8). (pag 132)
Formazione
e
struttura
del
legame
peptidico
tra
2
aminoacidi
(con
esempio).(pag 132)
Scrivere le formule di struttura della tirosina a pH1, a pH7 e a pH14 e
calcolarne il punto isoelettrico.
Scrivere la reazione di formazione della cistina (con formule)
Scrivere le formule di struttura dell'acido aspartico a pH1, a pH7 e a
pH14 e calcolarne il punt o isoelettrico
Scrivere le formule di struttura dell'arginina a pH1, a pH7 e a pH14 e
calcolarne il punto isoelettrico.
Scrivere
le
formule
di
struttura
della
lisina
a
pH1,
a
pH7
e a pH14 e
calcolarne il punto isoelettrico.
DNA circolare e superavvolgim ento. (pg 103)
Cristallografia a raggi X. (pg 123)
Formule a pH 2, pH 7 e pH 10 dell'acido glutammico.
(pg 132)
Scrivere le formule di struttura dell'acido aspartico a pH1, a pH7 e a
pH14 e calcolarne il punto isoelettrico.
Domande sul capitolo 6:
Q uale e' la funzione delle proteine "Chaperonine". (pag 193)
Struttura primaria delle proteine. (pag 196)
Struttura secondaria delle proteine. (pag 196)
Struttura terziaria delle proteine. (pag 196)
Struttura quaternaria delle proteine. (pag 196)
Legam e crociato tra molecole di tropocollagene. (pag 179)
Predizione della struttura secondaria nelle proteine. (pag 195)
Struttura del collagene. (pag 178)
Grafico di Ramachandran.(pag 171)
Dicroismo circolare. (pag 206)
La struttura della fibroina della seta. (pag 177)
Spetrofotometria e legge di Lambert -Beer (pag 206)
Struttura
del
collagene
e
formazione
dei
legami
crociati
(con
formule).(pag 178)
Perche' nel grafico di Ramachandran vi so no delle ragioni non permesse.
(pag 174)
Formule e ruolo del legame disolfuro nelle proteine. (pag 190)
Perche' la prolina (scrivere le formule) non favorisce l' -elica? (pag
195)
Descrivere un omodim ero con simmetria C 2 . (pag 195)
Legge di Beer. (pag 206)
Centrifugazione. (pag 152)
Cromatografia. (pag 154)
Rottura dei ponti disolfuro nelle proteine mediante ossidazione con acido
performico (con formule). (pg 161)
Struttura e formule del:
-D-Ribofuranosio
e
-D -Ribopiranosio
-D-Ribofuran osio
e
-D -Ribopiranosio
-D-Ribofuranosio
e
-D -Ribopiranosio
Domande sul capitolo 7:
Effetto
del
bisfosfoglicerato
(BPG)
(con
formule)
sull'affinita'
per
l'O 2
dell'emoglobina. (pag 231)
Effetto Bohr nell'emoglobina. (pag 230)
Trasporto della
CO 2
da parte dell'emoglobina mediante formazione di
carbammati (con formule).
Effetto
del
bisfosfoglicerato
(BPG)
(con
formule)
sull'affinita'
dell'emoglobina
per l' O 2 .
Le talassemie: effetti prodotti da geni non f unzionali dell'emoglobina.
(PAG 243)
Meccanismo della transizione T R nell'emoglobina. (pag 229)
Elettroforesi in SDS.
Formule della Porfirina (pag 217)
Formule della Protoporfirina IX. (pag 217)
Formule della Ferroprotoporfirina (eme). (pag 217)
Grafico
di
Hull
per
all'emoglobina. (pag 222)
il
legame
dell'ossigeno
alla
mioglobina
e
Effetto della variazione del PH nell'emoglobina (Effetto Bohr). (pag 230)
Effetto
della
variazione
della
concentr azione
del
2,3 -bisfosfoglicerato
(con formule) sull'emoglobina. (pag 231)
Emoglobina "S" e anemia falciforme. (pag 241)
Effetto della variazione del PH nell'emoglobina (Effetto Bohr). (pag 230)
Ruolo
dell'istidina
nel
legame
del
ferro
e
dell'ossigeno
ne lla
mioglobina. (pag 217)
Modello
di
Monod -Wyman
e
Changeux
della
transizione
allosterica
dell'emoglobina. (pag 224)
Formula
chimica
del
2,3 -Bisfosfoglicerolo
e
suo
effetto
sull'affinita'
dell'emoglobina per l'ossigeno
Trasporto di CO 2 mediante carbammati.
(pg 231)
Ciclo dell'energia nella biosfera. (pg 279)
Domande sul Capitolo 9:
Aminozuccheri:
- D-Glucosamina
e
-D-Galattosamina
(con formule).( pag
293)
Ruolo del Si nei complessi del proteoglicano (con formule). (pag 306)
Formule del furano, dell' -D-Ribofuranosio e del
-D-Ribofuranosio.
(pag 286)
Formazione
del
lattosio
a
partire
dal
-D -Galattosio
e
-D-
Glucosio.(pag 298)
Struttura secondaria dell'amilosio. (pag 301)
Formule di struttura del D-Eritrulosio e L -Eritrulosio. (pag 283)
Formule di struttura del maltosio:
(D) glucopiranosil(1 4 ) D glucopiranosio.
(pag 296)
Definizione di enantiomeri e formule del D -treosio e l -treosio. (pag 290)
Formula del saccarosio:
.
D glucopiranosil
(1 2) D f ruttof uranoside
(pag 296)
Struttura secondaria dell'amilosio. (pag 301)
-D-
- D-Ribofuranosio. (pag
286)
-D-
-D-
glucopi ranosio. (pag 297)
Scrivere nome e formule di struttura di due monosaccaridi enantiomeri fra
loro. (pag 290)
Struttura ripetitiva con formule della condroitina solfato. (pag 305)
L'eparina e' un glicosoaminoglicano altamente solfatato. Scriverne la
for mula dell'unita' ripetitiva. (pag 306).
Formula e ruolo della
D N Acetilglucosamina.
(pg 293)
Struttura ciclica dell' -D-Ribulosio. (pg 288)
Struttur a amilopectina. (pg300)
Domande sul Capitolo 10:
Struttura generale di un ceramide. (pag 324)
Modello delle proteine canale nel trasporto facilitato. (pag 338)
Formula della sfingosina, un aminoalcol a lunga catena. (pag 324)
Shema
di
struttura
e
di
funzionamento
della
pompa
sodio -potassio.
(pag
341)
Scrivere le formule di struttura di una fosfatidiletanolammina. (pag 323)
I due principali modelli per il trasporto facilitato: a) Proteine canale;
b) molecole trasportatrici.(pag 338)
Composizione di un generico glicosfingolipide. (pag 325)
Sistema di cotrasporto sodio -glucosio. (pag 344)
Modello a mosaico fluido
Scheletro proteico
delle membrane biologiche (pag 326)
dell'eritrocita (pag 333)
Composizione di un generico glicosfingolipide. (pag 32 5)
Scheletro proteico della membrana eritrocitaria. (pag 333)
Modello a mosaico fluido delle membrane biologiche. (pag 326)
Esterificazione di un acido grasso con il glicerolo. (pag 319)
Formula della fosfatidilserina. A che gruppo di composti appartie ne? (pag
323)
Le piu' importanti proteine integrali di membrana dell'eritrocita. (pag
333)
Trasporto di membrana facilitato mediato da trasportatori. (pag 339)
Modello del cotrasporto sodio -glucosio. (pag 344)
Scrivere la formula della fosfatidiletanol amina. (pg 323)
Descrivere
i
due
principali
modelli
del
trasporto
facilitato
per:
a)
proteine canale
b) molecole trasportatrici. (pg 338)
Scrivere la formula della fosfatidiletanolamina. (pg 323)
Dimostrazione sperimentale della fluidita' della membran a. (pg 327)
PARTE III:
DINAMICA DELLA VITA: CATALISI E CONTROLLO DELLE REAZIONI BIOCHIMICHE
Domande sul Capitolo 11:
Che cosa e' una reazione cinetica del primo ordine? (pag 362)
Quale e' il significato della costante di Michaelis
KM?
(pag 377)
Quali reazioni vengono catalizzate dalle "Ligasi"? (pag 396)
Definizione di
K ca t
(con dimensioni e significato). Perche' viene anche
detta "numero
di turno ver"? (pag 378)
Inibizione competitiva mediante "legame non produttivo".(pag 385)
Regolazione a "feedback negativo" di un enzima allosterico.(pag 399)
Modello
chiave -serratura
e
modello
l'interazione enzima substrato. (pag 369 )
dell'adattamento
indotto
per
Cos'e' il rapporto
K cat / K M
e perche' e' una misura dell'efficienza di
un enzima?
(pag 378)
Legge di Michaelis -Menten nel caso dell'inibizione competi tiva. (pag 383)
Fattori entropici ed entalpici nella catalisi enzimatica. (pag 368)
Equazione di Michaelis -Menten (formula, dimensioni e unita' di misura).
(pag 375)
Come sono gli inibitori enzimatici irreversibili? (pag 386)
Modello dell' adattamento i ndotto
nell'interazione enzima -substrato. (pag
369).
Definizione,
dimensioni
e
significato
della
K cat
nella
cinetica
di
Michaelis -Menten (pag 378)
Cosa sono i ribozimi
? (pag 397)
Effetto di un catalizzatore sull'energia di attivazione. (pag 367)
Mod ello
dell'adattamento
indotto
per
l'
interazione
enzima -substrato.
(pag 369)
Specificita' della chimotripsina. (pag 373)
Dipendenza di
V MAX
dalla concentrazione totale di enzima. (pag 377)
Equazione di M ichaelis - Menten in presenza di inibitore competitivo.(Pag
384)
Esempio di un enzima "isomerasi". (pag 395)
Differenza
tra
K2
e
K Cat
nell'
equazione
di
Michaelis
-
Menten.
(Pag
377)
Esempio di inibizione irreversibile (con formule). (pag 387)
Definizione di liasi e ligasi. (pag 393)
La tecnica del salto di temperatura (T -jump) nella misura della velocita'
di reazioni enzimatiche. (pag 413)
Meccanismo "ping - pong" nelle reazioni a piu' substrato con esempio.(pg
381)
Schema
cinetico
e
equazione
di
Michaelis -Menten
(con
grafico)
nell'inibizione non competitiva. (pg 386)
Meccanismo
dell'adenilazione
(con
formule)
per
il
controllo
dell'attivita' enzimat ica. (pg 428)
Come agisce un catalizzatore. (pg 367)
Regolazione dell'aspartato carbammil -transferasi da parte di ATP e CTP.
(pg 402)
Funzione delle ossidoriduttasi, con esempio. (pg 395)
Attivazione di enzimi mediante scissione, con esempio. (pg 405)
Formula del NADP+. (pg 424)
PARTE IV:
DINAMICA DELLA VITA: ENERGIA, BIOSINTESI E UTILIZZO DEI PRECURSORI
Domande sul Capitolo 13
Reazione n.3 della glicolisi: il secondo investimento di ATP. (pag 453)
Reazione n.2 della glicolisi: isomerizzazione de l glucosio - 6 - fosfato
(con formule). (pag 452)
Reazione
n.9
della
glicolisi:
sintesi
del
fosfoenolpiruvato
(con
formule). (pag 457)
Reazione
n.5
della
glicolisi:
isomerizzazione
del
diidrossiacetone
fosfato. (pag 454)
Scrivere
l'equazione
chimica
bi lanciata
della
glicolisi
anaerobica
(fermentazione lattica). (pag 462)
Reazione
n.4
della
glicolisi:
scissione
dei
due
triosi
fosfati
(con
formule). (pag 453)
Fermentazione alcolica: dal piruvato all'etanolo (con formule). (pag 461)
Reazione
n
3
della
g licolisi:
seconda
fosforilazione
del
fruttosio -6-
fosfato (con formule). (pag 453)
Reazione
n
10
della
glicolisi:
seconda
fosforilazione
a
livello
substrato (con formule). (Pag 457)
Produzione di etanolo a partire dal piruvato (con formule). (pag 462)
del
Spettroscopia di fluorescenza.
Conversione
del
piruvato
ad
etanolo
(con
formule)
nella
fermentazione
alcolica.
(pg 462)
PARTE IV:
DINAMICA DELLA VITA: ENERGIA, BIOSINTESI E UTILIZZO DEI PRECURSORI
Domande sul Capitolo 13
Processo di deramifica zione nel catabolismo del glucosio (pag 473).
Metabolismo dei disaccaridi (senza formule) (pag 470).
La regolazione allosterica della fosfofruttochinasi (pag 464).
Digestione di amido e glicogeno (pag 471).
Attivazione
a
"feedforward"
della
piruvato
ch iansi
da
parte
del
fruttosio -1,6-bisfosfato (con formule) (pag 465).
Metabolismo del glicerolo (con
formule) (pag 470).
Domande sul Capitolo 14
Prima decarbossilazione ossidativa del ciclo di Krebs (con formule) (pag
496).
Reazione
8
del
cicl o
di
Krebs:
rigenerazione
dell'ossalacetato
(con
formule) (pag 500).
Prima decarbossilazione ossidativa del ciclo di Krebs (pag 496).
Ossidazione del piruvato (pag 485).
Sintesi del malato a partire dal gliossilato (pag 509)
marato)
del
ciclo
di
Krebs
(o
dell'acido
citrico) con formule (pag 499).
Fase ossidativa della via dei pentosi fosfati (con formule) (pag 511).
Formula e funzione della tiamina pirofosfato (TPP) (pag 486).
Principali
fattori
che
controllano
la
piruvato
deidrogenasi
e
il
ciclo
dell'acido citrico (pag 501).
Passaggio n.2 del ciclo dell'acido citrico: isomerizzazione del citrato
(con formule) (pag 494).
Formula e funzione della lipoammide (pag 489).
Conversione del piruvato ad acetil - CoA (con formule) (p ag 485).
Sintesi dell'ossalacetato a partire dal piruvato (con formule) (pag 504).
Riduzione dei perossidi da parte del glutatione (con formule) (pag 516).
Carbossilazione del piruvato (con formule). (pg 504)
Reazioni del ciclo di gliossilato (senza fo rmule). (pg 507)
Domande sul Capitolo 15
Meccanismo di azione dell'ATP sintasi F 1 (pag 543).
Resa
energetica
totale
del
metabolismo
ossidativo
(glicolisi,
piruvato
deidrogenasi e ciclo dell'acido citrico) (pag 547).
Meccanismi di protezione cellulari n ei confronti del danno ossidativo
(pag 551).
Meccanismo della fosforilazione ossidativa: l'accoppiamento chemiosmotico
(pag 539).
Breve descrizione della NADH deidrogenasi (pag 528).
L'efficienza della fosforilazione ossidativa: il rapporto P/O (pag 53 5).
-Glu-Cys -Gly)
e
ruolo
antiossidativo
della
glutatione perossidasi (pag 551).
Trasporto
vettoriale
dei
protoni
da
parte
dei
complessi
della
catena
respiratoria. (pg 524)
Dimostrare che la sintesi di tripalmitina ( glicerolo + 3 ac. palmitico)
richiede 7 molecole di ATP (la reazione deve passare per glicerolo 3 P e
per 3 molecole di
palmitilCoA).
Strategia generale della via dei pentoso fosfati.
Assumendo
ATP,
che
calcolare
per
ogni
NADH
esattamente
si
gli
producano
ATP
2.5
prodotti
ATP
in
e
per
totale
ogni
FADH 2
1.5
dall'ossidazione
completa di 1 molecola di linoleilCoA.
Domande sul Capitolo 16
Metabolismo dell'etanolo nel fegato (senza formule)(pag 562).
Biosintesi de lla glucosammina -6-fosfato (con formule)(pag 573).
Ciclo di Cori (pag 560).
Formula
dell'AMP
ciclico
e
suo
ruolo
nella
regolazione
della
glicogeno
sintasi (pag 570).
Equazione bilanciata per l'ossidazione mitocondriale del NADH(pag 536).
Il processo di ramificazione nella sintesi del glicogeno (pg 568)
Domande sul Capitolo 17
Processi fondamentali della fotosintesi (pag 589).
Domande sul Capitolo 18
Resa energetica dell'ossidazione degli acidi grassi (pag 637)
Ossidazione degli acidi grassi a numero dispari di carbonio (con formule)
(pag 640).
Attivazione degli acidi grassi (pag 632).
Ossidazione degli acidi grssi insaturi (con formule).(pag 638).
Ciclo della carnitina (pag 634).
Formula
della
carnitina
e
suo
ruolo
nel
trasporto
degli
acil -CoA
all'interno del mitocondrio (pag 634).
Formula
dell'AMP
ciclico
e
triacilglicerolo lipasi (pag 631).
suo
ruolo
nell'attivazione
della
Formazione dell'Acil -Carnitina a partire dall'Acil - CoA e dalla Carnitina
(pag 634).
Sintesi del Malonil -CoA (con formule) (pag 645).
Ossidazione degli acidi grassi a numero dispari di atomi di carbonio. (pg
640)
Domande sul Capitolo 20
Piridossal fosfato: formule e ruolo.(pag 711).
Produzione dell'urea a partire dall'arginina (pag 719).
Biosintesi della glutammi na mediante glutammina sintetasi (con
formule)(pag 705).
: Transaminazione (pag 711).
Struttura e ruolo del piridossal fosfato nella transaminasi (pag 711).
Trasporto dell'ammoniaca al fegato (pag 720).
Reazione complesiva del ciclo dell'urea (pag 720 ).
Coenzimi della vitamina
B 12
(pag 729).
-chetoglutarato (con formule) (pag 704).
Meccanismo e ruolo della ubiquitinazione (pag 715).
Reazione
di
transaminazione
tra
il
glut ammato
e
un
-chetoacido
(con
formule) (pag 711).
Formula
di
struttura
e
ruolo
del
piridossal
fosfato
transaminazione(pag 711).
Trasporto dell'ammoniaca dal muscolo al fegato(pag 721).
Sintesi e formula del carbammil fosfato(pag 709).
Ubiquitinazione e velocita' di ricambio proteico (pag 715).
Domande sul Capitolo 21
Biosintesi degli ormoni tiroidei
T3
e
T 4 .(pag
759).
nella
Riduzione dello zolfo inorganico (pag 743).
Aminoacidi
e
loro
metaboliti
come
neurotrasmettitori
e
regolatori
biologici (senza formule) (pag 773).
Utilizzo della tirosina nella sintesi degli ormoni tiroidei (pag 759).
Sint esi della 3' -fosfoadenosina -5'- fosfosolfato (PAPS) (con formule) (pag
743).
L'arginina come precursore dell'ossido di azoto (con formule) (pag 740).
Domande sul Capitolo 23
Effetti biochimici e fisiologici dell'adrenalina.(pag 824)
Dosaggi radioimmun ologici (RIA).(pag 858)
Effetti biochimici e fisiologici del glucagone (pag 824).
Azioni dell'insulina (pag 824).
Ruolo delle proteine G nella trasduzione del segnale (pag 838).
Schema di funzionamento generale delle proteine G (pag 839).
Caratteristi che e ruolo del glucagone (pag 825).
Schema
della
regolazione
della
glicemia
a
opera
della
insulina
e glucagone (pag 825).
Natura gerarchica dell'azione ormonale (pag 834).
PARTE V: INFORMAZIONE
Domande sul Capitolo 24
Struttura della DNA polimerasi I (pag 876).
Forcella replicativa di DNA (pag 867).
Modello di Okazaki nella replicazione del DNA (pag 865)
Descrizione sommaria del replicone (pag 874).
secrezione
di
Struttura del DNA polimerasi I (pag 876).
Reazione a catena della polimerasi (PCR ) (pag 903).
Natura sequenziale della replicazione del DNA (pag 871).
Schema di replicazione dei genomi retrovirali (pag 899).
Ruolo della DNA ligasi (pag 882).
Differenze
di
azione
tra
le
topoisomerasi
di
tipo
I
e
di
tipo
II
(DNA
girasi) (pag 886).
C ome agisce
l'uracil -DNA-N-glicosilasi sul DNA per rimuovere l'uracile?
Nei batteriofagi a singolo filamento quale è il filamento più e quale il
filamento meno?
Uracil DNA N - glicosilasi: descrivere il meccanismo di azione
Quale proteina di inizio si le ga a Ori C per iniziare la replicazione di
E. Coli?
Quale
è
la
differenza
nel
meccanismo
di
azione
delle
topoisomerasi
tipo
I e di tipo II?
Quale è la forma chimica dell’innesco nella replicazione del DNA?
Quali sono le proteine presenti nella forca replicativa?
Quali sono le caratteristiche generali della replicazione del DNA?
Che accade quando un frammento di Okazaki raggiunge il 5' del
frammento di Okazaki seguente?
Quali sono i nomi e le funzioni conosciute delle DNA polimerasi
eucariotiche
N omi e funzioni conosciute delle DNA polimerasiche eucariotiche.
Quali sono i passaggi nella replicazione di E.Coli diretta da OriC?
Domande sul Capitolo 25
Metilazione del DNA (pag 907).
Dimeri di pirimidine e fotoriattivazione (pag 916).
di
Dimeri di timina (con formule) e azione della fotoliasi (pag 916).
Come funziona l’ O6 -alchilguanina alchiltransferasi nella riparazione del
DNA in E. Coli?
Nella riparazione di DNA non correttamente appaiati come fa E. Coli
a identificare il corretto filamento d a riparare?
Quante classi di enzimi di restrizione esistono? Illustrare brevemente
le differenze.
Quali sono i possibili tipi di taglio delle endonucleasi di restrizione?
Quale è la base principalmente metilata nel DNA dei procarioti e in
che modo?
C osa riconosce il complesso uvrA -uvrB nel DNA di E. Coli?
Quali sono i possibili tipi di taglio dopo taglio con gli enzimi
di restrizione?
Quali geni di E. Coli sono coinvolti nel meccanismo di riparazione
per excisione?
Quali geni di E.Coli partecipan o nella riparazione degli appaiamenti non
complementari?
Quale proteina di riparazione E.Coli è necessaria sia nella riparazione
per
ricombimazione che nella risposta SOS? Descrivere il meccanismo di azione
di questa
proteina.
Quale gene si trova nella c lasse II e III dei trasposoni batterici ma non
nella
classe I?
Quali processi biologici fondamentali coinvolgono la metilazione del
DNA?
Quale è la caratteristica comune dei trasposoni compositi?
Quale è l'enzima che il batteriofago usa per la ricombina zione sito specifica?
Quali sono le endonucleasi di restrizione maggiormente usate nella
tecnologia del DNA ricombinante? Perché?
Quale ruolo gioca il FADH2 nel meccanismo di fotoriattivazione?
Quale sequenza è comunemente metilata nel DNA di E.Coli?
Quali sono i tre geni comunemente trovati nei retrovirus?
Quali
sono
le
due
proteine
richieste
per
l'integrazione
sito -specifica
del
batteriofago l nel genoma di E. Coli?
In quale tipo di ricombinazione di E. Coli è coinvolta la proteina recA?
Perché l e mutazioni GC verso AT sono più frequenti rispetto ad altre
mutazioni?
Quali e quanti sono i sistemi di correzione degli errori nel DNA?
Quanti tipi di elementi trasponibili esistono? Quali sono?
Classificazione degli elementi genetici trasponibili.
Come
si
svolge
la
replicazione
dei
retrovirus?
Che
tipo
di
innesco
utilizzano?
Domande sul Capitolo 26
RNA polimerasi DNA -dipendente (pag 960).
Terminazione
fattore -indipendente
della
trascrizione
nei
batteri
(pag
polimerasi
DNA -
971).
Mutagenesi sito -specifica (pag 955).
Maturazione del t - RNA (pag 995).
Funzione
della
polinucleotide
fosforilasi
e
della
RNA
dipendente (pag 960).
Da quale estremità inizia la degradazione dell' RNA messaggero batterico?
Spiegare come trova l'RNA polimerasi batterica i l promotore?
Quali sono le tre fasi della trascrizione?
Quali e quante sono le subunità dell'RNA polimerasi di E. Coli?
Quale è la direzione della trascrizione?
Quale è la relazione tra le sequenze consenso delle regioni -35 e -10 dei
promotori batteri ci e l'efficienza
dell'inizio della trascrizione?
Descrivere la struttura dell'RNA polimerasi di E.coli.
Che caratteristiche presenta il primo nucleotide di una molecola di RNA?
Quale subunità dell'RNA polimerasi di E. Coli è essenziale per legare
l'enz ima
al promotore?
Quali due proteine sono implicate nella correzione degli errori di
trascrizione
di E. Coli?
Quali due tipi di terminazione della trascrizione possono avvenire in
E. Coli?
Quali sono i passaggi della maturazionedi un tRNA in E.Coli?
Come funziona la terminazione r -indipendente?
Domande sul Capitolo 27
Struttura di ribosomi procariotici (pag 1013).
Velocità ed energetica della traduzione nei procarioti (pag 1026).
Ridondanza del codice genetico (pag 1005).
Processo di allungame nto nella traduzione procariotica (pag 1021).
Struttura
degli
mRNA
procariotici
e
sequenze
di
Shine -Dalgarno
(pag
1007).
A che estremità si attacca l'aminoacido attivato al tRNA?
Come è rilasciato il polipeptide dal ribosoma alla fine della traduzione?
Quanti aminoacil tRNA sintetasi sono presenti in E. Coli?
Quali sono le basi modificate comunemente trovate nei tRNA?
Quali sono i tre passaggi della traduzione?
Quali
fattori
sono
richiesti
per
la
formazione
del
complesso
di
inizio
della traduzione ne i procarioti?
Quale è il segnale per terminare la traduzione nei procarioti?
Che cosa è la Shine Dalgarno? A che serve?
Quale
rRNA
contiene
la
sequenza
complementare
Dalgarno presente negli mRNA procariotici?
alla
sequenza
di
Shine
Quali sono i passagg i nell'inizio della traduzione dei procarioti?
Quali sono i passaggi nella fine della traduzione dei procarioti?
Domande sul Capitolo 28
Dopo il nucleosoma quali sonoi livelli strutturali successivi della
cromatina?
Come fanno a compensare
grande
del
genoma
con
le cellule eucariotiche
la
velocità
di
la dimensione più
replicazione
più
bassa
delle
DNA
polimerasi?
Come riesce la telomerase ad allungare le estremità lineari dei cromosomi
eucariotici?
Nella trascrizione in cosa differisce l’RNA polimera si II eucariotica
dall’RNA polimerasi procariotica?
Che cosa è il Cap presente negli mRNA eucariotici?
Che cosa sono i “grani” della cromatina osservati nella microscopia
elettronica?
Quali sono le fasi della mitosi?
Quale zona del cromosoma ha una più alta concentrazione di DNA
satellite?
Tra le proteine non -istoniche quali classi di proteine possiamo trovare?
Sotto che forma possiamo trovare il DNA eucariotico?
Che ruolo ha il cap nella traduzione?
Che differenze aminoacidiche possiamo trovare se compariamo la
traduzione dei procarioti con quella degli eucarioti?
Nel complesso di inizio della trascrizione oltre all’RNA polimerasi che
altre proteine si trovano?
Come è chiamata l’unita ripetitiva della cromatina? Descrivere.
Quale
è
il
segnale
nel
pre -mRNA
usato
per
specificare
poliadenilazione?
Quale ruolo gioca nella “giuntatura” o “splicing” l’ snRNA?
Quali sono le due principali caratteristiche che distinguono un mRNA
la
eucriotico di uno procariotico?
Dove avviene la poliadenilazione, il “ capping” e la giuntatura dell’mRNA
eucariotico? A cosa servono questi processi?
Quali istoni si ritrovano nell’ottamero nucleosomico? Che caratteristiche
presentano?
Perché i telomeri eucariotici sono più corti?
Perché la eplicazione degli eucarioti è più lenta che nei procarioti?
Come sono classificate le proteine che si
legano alla cromatina?
Quali sono i passaggi di inizio nella trascrizione degli eucarioti?
Quali sono i passaggi di terminazione nella trascrizione?
Descrivere brevemente le fasi del meccanismo di “giuntatura”.
Cosa è un plasmide e quale è un suo possibile utilizzo nelle tecniche del
DNA ricombinante?
