Diapositiva 1

Seconda Università degli Studi di Napoli
DiSTABiF
Anno Accademico 2015-16
Corso di Laurea Magistrale in
SCIENZE DEGLI ALIMENTI E DELLA NUTRIZIONE UMANA
Insegnamento di
BIOCHIMICA e BIOTECNOLOGIE
degli ALIMENTI
Prof. Augusto Parente
Lezione 9 e 10-13 e 14.04.16
Vedere “Le molteplici funzioni delle proteine”
Leuzzi U., capitolo 7, pg. 181
BIOCHIMICA DELLE PROTEINE ALIMENTARI (10%)
-Proteine
Legame peptidico
I COMPONENTI
- Amminoacidi
strutture e classificazione (1);
proprietà acido-basiche ;
proprietà spettroscopiche
- Amminoacidi essenziali (2):
lisina, treonina, metionina, valina,
leucina, isoleucina, fenilalaniana,
triptofano (istidina e arginina nei bambini).
- Amminoacidi e sapori (3):
-Metabolismo degli amminoacidi (glucogenici e chetogenici) (4)
Digestione delle proteine
Stomaco: pepsinogeno-> pepsina
Duodeno:
Intestino tenue:
Endopeptidasi
- Tripsina
- Chimotripsina
- Elastasi
Esopeptidasi
- Amminopeptidasi
- Carbossipeptidasi
- Amminodipeptidasi
- Trasporto degli amminoacidi liberi nelle cellule epiteliali dell’intestino tenue;
(coinvolgimento della -glutammil transpeptidasi);
- Ingresso nei capillari dei villi intestinali e trasporto al fegato
Amminoacidi essenziali
-Treonina
- Valina
- Isoleucina
- Leucina
- Metionina
- Fenilalanina
- Triptofano
- Lisina
- Istidina (nei bambini)
-Arginina (nei bambini)
Gli amminoacidi liberi e la composizione in amminoacidi delle proteine sono importanti
componenti alimentari:
i) per il generale impatto sul metabolismo
ii) perché responsabili di diverse loro proprietà alimentari
- La presenza di glutammato (monosodico- additivo E621) è associato con il sapore
“umami” –salato);
- Amminoacidi aromatici:
Aromi floreali e fruttati
- Amminoacidi a catena ramificata
Aromi di malto o animali
- Amminoacidi solforati
Aromi di zolfo, cavolo e aglio
- Un alto contenuto di amminoacidi idrofobici può conferire un sapore amaro;
- Un alto contenuto di amminoacidi liberi ed un elevato numero di amminoacidi
basici, promuovono le reazioni di Maillard, in particolare quando i cibi sono
soggetti a trattamenti ad alta temperatura.
- Determinazione degli amminoacidi in alimenti:
- i) Amminoacido decarbossilasi;
- ii) uso della triptofanasi e della piruvato deidrogenasi per la determinazione del
triptofano
- Metodi cromatografici
+ H2O
Triptofanasi
Acido piruvico + indolo + NH3
Lattato
deidrogenasi
B.K. Simpson, pp. 43-
NADH +H+
NAD+
Michele Grassi
Proteolisi- peptidi (in genere anche amari)
- Amminoacidi responsabili dei sapori dei formaggi (ma anche di alcuni difetti) .
pagg. 146 e 147.
Tirosina isolata appunto dal formaggio: dal greco tyròs- formaggio.
Presente in forma cristallina nel Grana Padano e nel Parmigiano Reggiano DOP.
Durante la maturazione gli
amminoacidi possono essere
degradati da batteri lattici e altri
microrganismi
Simpson, pag. 475
Determinazione dell’aroma
legato alla presenza di aldeidi,
alcoli e acidi derivati da
amminoacidi aromatici, a catena
ramificata e solforati
CK anche Simpson, cap. 16, pag. 304->; cap. 18, pag. 337; 340-341; 350; 367-8;
398-400; 473; 506-508.
Metabolismo degli amminoacidi
- Eliminazione del gruppo carbossilico: produzione di ammine biogene
- Metabolismo del gruppo amminico
- Metabolismo della catena carboniosa
1- Eliminazione del gruppo carbossilico: produzione di ammine biogene
ALCUNE AMMINE BIOGENE
Amminoacido Ammina formatasi
Distribuzione e funzione
Lisina
Cadaverina
Ribosomi, batteri
Ornitina
Putrescina
Ribosomi, batteri
Metionina
(-> Spermidina, spermina) (Ribosomi, sperma)
Arginina
Agmatina
Batteri (flora intestinale)
Serina
Etanolammina
Fosfatidi
Treonina
Propanolammina
Vitamina B12
Cisteina
Cisteammina
Coenzima A
Acido aspartico -alanina
Coenzima A, acido pantotenico
Acido glutammico Acido -amminobutirrico Cervello (blocca i gangli)
Istidina
Istamina
Attiva sulla pressione del sangue
Tirosina
Tiramina
Fa contrarre l’utero
Dopamina
Ormone tessutale
3,4-diidrossifenilalanina (->Adrenalina)
(->Ormone)
Triptofano
Triptammina
Ormone?
5-idrossitriptofano Serotonina (->Melatonina) Ormone tessutale
______________________
Metionina (SAM) e cadaverina concorrono alla formazione di spermina e
spermidina
Lisina—> cadaverina
Ornitina—> putresceina
Istidina —> Istamina
Glutammato —> acido -amminobutirrico
GABA
Tirosina—> tirammina
Triptofano —> triptammina
Le ammine biogene sono presenti in: formaggio, vino, birra, vegetali, pesce e
carne.
La loro importanza nei prodotti alimentari è dovuta a due importanti ragioni:
1) se presenti in quantità elevate ed ingerite, possono avere effetti tossici.
La tiramina (da Tyr) e l’istamina (da His) sono state associate a
sensazione di bruciore alla gola, vampate di calore, mal di testa, nausea,
ipertensione, paralisi e formicolio delle labbra , accelerazione del polso e vomito.
2- sono indice di qualità dei prodotti alimentari e di un loro eventuale
deterioramento
L’industria alimentare ha perciò sviluppato metodi per la loro determinazione a
scopo di ricerca, salute e sicurezza, nonché per il controllo della qualità
alimentare
Esempio: L’istamina può provocare avvelenamento da pesce (sgombro –
maccarello (pesce azzurro), tonno , ecc. In questi casi sono importanti le
pratiche di post-raccolta- raffreddamento.
2- Eliminazione del gruppo NH2
Organismi ureotelici (urea)
uomo e squali**
ammoniotelici (NH4+)
pesci ossei
uricotelici (acido urico)
rettili e uccelli
**Per migliorare il gusto della carne di squalo, si deve allontanare il sangue
immediatamente dopo la sua uccisione per evitare l’azione della ureasi sull’urea che
produce CO2 e NH3; Sumner);
AMMINOACIDI GLUCOGENICI:
Formano precursori della
gluconeogenesi
- Piruvato
- fumarato
- Ossalacetato
- -chetoglutarato
- Succinil-CoA
GLUCOSIO
AMMINOACIDI CHETOGENICI:
formano acetil-CoA, acetoacetil CoA,
precursori dei Corpi CHETONICI:
Acetone
Acido acetoacetico
Acido beta-idrossibutirrico


**
*
*
*
*
*Chetogenici e
glucogenici
** Chetogenici
*
**
*
*
*
- Metabolismo del gruppo amminico
1- Transamminasi
2- Glutammato deidrogenasi
Transamminasi
L- amminoacido (1) + -chetoacido (2)
-chetoacido (1) + amminoacido (2)
- La specificità delle transamminasi è duplice: per l’  -chetoacido (più elevata)
e per l’amminoacido
Es. Glutammico-piruvato transamminasi (GPT)
L-alanina + -chetoglutarato
Glutammico-ossalacetato transamminasi (GOT)
L-aspartato +  -chetoglutarato
Piruvato + glutammato
Ossalacetato + glutammato
La glutammina trasporta
l’ammoniaca nel torrente
circolatorio.
-chetoglutarato
NEL MUSCOLO
L’alanina trasporta lo ione
ammonio dal muscolo
scheletrico al fegato in
forma non tossica
- Glutammato deidrogenasi
- Transamminazione con
ossalacetato
Glutammato deidrogenasi
Ciclo dell’Urea
o dell’ornitina
1
- Inizia nel mitocondrio
- prosegue nel citosol
2
I
3
Trasporto di Asp
nel citosol
Carbamil-P sintetasi
II citosolica
(biosintesi delle pirimidine)
Il fumarato entra nei
mitocondri
Vie cataboliche di alanina,
glicina, serina, cisteina,
triptofano e treonina
G/C
*
Assenza o
carenza di
tirosinasi (via
della sintesi di
melanine)
determina
l’albinismo
Catabolismo di:
Lys*
Leu*
Phe
Tyr
Trp
Ile
C
*
Malattia delle urine a sciroppo d’acero