Enzimi

Gli enzimi
Gli enzimi sono catalizzatori biologici e sono
costituiti da proteine globulari.
Gli enzimi
La catalisi enzimatica
La catalisi enzimatica consta di 3 stadi
fondamentali:
1. Formazione legame enzima-substrato
2. Enzima converte il substrato in prodotto
3. Enzima rilascia il prodotto e torna alla
conformazione iniziale
La catalisi enzimatica
La catalisi enzimatica
In una reazione catalizzata, un enzima:
• Non modifica la propria struttura
• Agisce in piccole quantità
• Interagisce in modo specifico con il substrato
• Non modifica la Keq della reazione
La catalisi enzimatica: sito attivo
Rilevanza fondamentale riveste la forma del sito
attivo nel determinare la capacità di un enzima
di catalizzare una specifica reazione.
Sito attivo
della
chimotripsina
Enzimi ed energia di attivazione
Enzimi ed energia di attivazione
Fattori che influenzano l’attività
catalitica
I fattori che influenzano l’attività catalitica sono:
1. Concentrazione del substrato
2. Concentrazione dell’enzima
3. pH dell’ambiente
4. Temperatura
Effetto della concentrazione del
substrato
Costante di Michaelis-Menten = Km
Km =concentrazione di substrato alla quale
l’enzima raggiunge la metà della massima
velocità di reazione
Effetto della concentrazione
dell’enzima
Effetto del pH
Ogni enzima ha un intervallo di pH entro cui la
sua attività catalitica è massima
Effetto della temperatura
• Ogni enzima ha un valore di temperatura
ottimale al quale la sua attività catalitica è
massima
I cofattori
Alcuni enzimi necessitano di un cofattore per
poter svolgere la loro funzione specifica.
Un cofattore è una molecola o uno ione.
I cofattori si possono dividere in ioni metallici e
coenzimi
I cofattori
• Ioni metallici come cofattori: Fe2+, Fe3+, Mg2+,
Ca2+ e Zn2+
• I coenzimi sono costituiti da molecole
organiche. Es: vitamine idrosolubili (B, C…)
I cofattori
Alcol deidrogenasi
L’enzima, il substrato e l’inibitore
Gli inibitori impediscono all’enzima di svolgere
la funzione catalitica.
Esistono due principali tipologie di inibitori:
• Inibitori competitivi (inibizione competitiva)
• Inibitori non competitivi (inibizione non
competitiva)
Inibizione competitiva
L’inibitore si lega al sito di legame ed impedisce
al substrato di legarsi all’enzima
Inibizione non competitiva
L’inibitore si lega ad un sito reattivo dell’enzima
che non corrisponde al sito attivo.