7. enzimi

Enzimi
Funzioni

Enzimi sono proteine che:
Catalizzano reazioni biologiche,
permettendo che queste
avvengano in tempi molto brevi.
 Il loro modo di operare puo’
essere controllato (attivatori e/o
inibitori).

Catalisi enzimatica

Catalizzatori aumentano la
velocità di una reazione (106 a
1012 volte) senza essere
consumati durante la reazione.
SUBSTRAT/I
Sito
attivo
Sito attivo

Ciascun Enzima lega
il substrato in modo
specifico a livello del
suo sito attivo

Sito attivo à
rappresentato da una
tasca all’interno della
proteina
(SP)E
Energia d’attivazione
Regolazione dell’attività
enzimatica

Attività enzimatica non è sempre la
stessa, ma può essere modificata
attraverso:

Aumentare la quantità di enzima

Alterare la velocita’ di catalisi
Regolazione dell’attività
enzimatica - inibizione

Inibizione competitiva reversibile


Molecole simili ai substrati che competono per il
sito attivo dell’enzima
Inibizione non competitiva reversibile


Molecole che modificano il legame tra il substrato
ed il sito attivo, legandosi sull’enzima in un punto
diverso dal sito attivo
Molecole che si legano covalentemente all’enzima

Se il legame e’ irreversibile, inibizione irreversibile
Inibizione competitiva
Inibizione non competitiva
Regolazione dell’attivita’
enzimatica –
controllo a feedback

Solitamente il bersaglio è il
primo enzima in una via
metabolica, formata da piu’
reazioni a catena. Quando il
livello del prodotto (E) è
alto, la prima reazione è
inibita da (E), quando il
livello di (E) è basso la
prima reazione viene
riattivata.
Variazione dell’attività enzimatica in dipendenza del pH
.
Regolazione attività enzimatica
attraverso modifiche covalenti
 Famiglia
di Enzimi
inattivi fino a che
non vengano
modificati
covalentemente

Glicogeno fosforilasi

Converte glicogeno
a glucosio-1-fosfato
Epinefrina
(attività motoria)
Zimogeni: enzimi della coagulazione, enzimi digestione proteine
isoenzimi
Co-enzimi

Alcuni enzimi hanno necessità di molecole
accessorie (cofattori) per funzionare
corretamente:

molecole legate covalentemente
- Gruppo prostetico

Cofattori che si legano all’enzima, ma non
covalentemente
-Vitamine importanti perchè sono precursori di
numerosi coenzimi
-Ioni inorganici