Collagene elastina cheratina
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CIAS ESTETICA Prof.ssa Laura Damiani Cosmetologia Le proteine IL COLLAGENE Struttura primaria • • • • Circa 33% glicina Sequenza G-X-Y Glicina-Prolina-idrossiprolina L’idrossiprolina è un aminoacido atipico: deriva dall’aggiunta di un gruppo ossidrile (OH) alla prolina (è usata per determinare il contenuto di collagene in un tessuto) • la reazione di idrossilazione è dovuta a un enzima, la lisil-idrossilasi, il cui funzionamento dipende dalla vitamina C (la sua carenza provoca la scorbuto) Struttura primaria • La prolina si trova in corrispondenza dei ripiegamenti nella catena lineare (beta-turns) • Contiene anche alanina e idrossilisina Struttura terziaria L’ELASTINA Struttura primaria • Contiene il 33% di glicina (come il collagene) • È formata a partire dalla tropoelastina (corrisponde al tropocollagene) • Ha proprietà elastiche (il collagene ha maggiore forza tensile: resistenza alla trazione) • Non contiene legami covalenti (forti) oltre a quelli intracatena: cross-links tra residui particolari (desmosina) • Ha una sequenza meno regolare rispetto al collagene (la glicina non si ripete regolarmente ogni tre residui) • È anch’essa ricca di prolina LA CHERATINA Struttura primaria • È una proteina filamentosa • È ricca di zolfo (S) perché contiene una alta percentuale di cisteina • È molto stabile e resistente • Presenta una struttura quaternaria L’amminoacido cisteina Struttura secondaria e successive • La catena polipeptidica si avvolge ad alfa-elica (nei mammiferi; nei sauropsidi – cioè rettili e uccelli – è presente come beta-cheratina, con struttura secondaria a beta-sheets) • Le catene interagiscono tra loro, organizzandosi in strutture più complesse. • Le singole eliche si associano, tramite interazioni idrofobiche, in coppie (dimeri) e ciascuna coppia, oltre all'avvolgimento delle eliche, si avvolge ulteriormente su se stessa. • A loro volta i dimeri si associano tra loro, sia trasversalmente che longitudinalmente, tramite ponti disolfuro tra residui di cisteina di filamenti vicini e altre interazioni. • Si formano in questo modo i profilamenti. • Si costituiscono successivamente le protofibrille (due protofilamenti affiancati), le microfibrille (quattro protofibrille affiancate) e infine le macrofibrille (più microfibrille). La cheratina nel capello
