BIOLOGIA GENERALE
23 ottobre – 2 novembre 2006
Facoltà di Psicologia
Corso di Laurea in Scienze e Tecniche di
Psicologia Generale e Sperimentale
Alessandro Massolo
Dip. Biologia Animale e Genetica
c/o Prof. F. Dessì-Fulgheri (Via Romana 17)
[email protected]
Biologia generale
Massolo Alessandro
[email protected]; Tel. 347-9403330
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Energia e metabolismo
• Energia
– Capacità di compiere lavoro
– Capacità di produrre cambiamento
• Tipi di energia
– Energia cinetica (energia di movimento che compie
lavoro modificando lo stato di moto della materia)
– Energia potenziale (energia depositata)
Modulo 2
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Il bilancio dell’energia
• Energia totale = Energia utilizzabile + Energia inutilizzabile
H = G + TS
H = Entalpia energia totale
G = Energia libera, disponibile per compiere lavoro
T = Temperatura a cui avviene la reazione
S = Entropia, energia non utilizzabile per compiere lavoro
(rappresenta il disordine di un sistema)
=> G = H - TS
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Variazioni dell’energia
• Le variazioni si esprimono in Calorie o in Joule
G reazione = G prodotti - G reagenti
La G può essere indicata come variazione dell’energia
totale
∆G = ∆H - T∆S
Se ∆G < 0 => rilascio di energia libera
Se ∆G > 0 => è necessaria energia libera
per far procedere la reazione
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• Tipi di reazioni
– Reazione esoergonica
– Reazione endoergonica
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Velocità di reazione?
• Le reazioni sono relativamente lente e hanno delle
barriere energetiche da superare (energia di
attivazione)
• E’ necessario accelerare la reazione e sbloccare
queste barriere fornendo energia o abbassando la
soglia di energia di attivazione
=> Catalizzatori/Enzimi
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Enzimi = proteine?
• Catalizzatori non biologici (p.es. platino) - non specifici
• Catalizzatori biologici – molto specifici
– Proteici
– Non proteici => RNA – RIBOZIMI
• La specificità dipende da
– Substrato (molecole dei reagenti)
– Sito attivo (particolare sito sull’enzima dove avviene la catalisi)
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Orientamento
Modificazione fisica
Modificazione chimica
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LISOZIMA:
distrugge batteri patogeni demolendo catene
polisaccaridiche presenti nella parete
cellulare
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Cambiamento indotto:
Cambiamento di forma dell’enzima causato
dal legame del substrato
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Attivazione di alcuni enzimi
• Alcuni enzimi sono attivi senza che sia necessaria
alcuna attivazione
• Altri richiedono la presenza di molecole non
proteiche
– Cofattori: ioni inorganici (p.es. rame, zinco e ferro)
– Coenzimi: molecole organiche legate
temporaneamente all’enzima (p.es. ATP, ADP, NAD)
– Gruppi prostetici: legati covalentemente all’enzima
(p.es gruppi eme dell’emoglobina)
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Regolazione delle attività enzimatiche
• Il metabolismo (M) = insieme delle reazioni biochimiche
che avvengono in un organismo
• M è organizzato in vie metaboliche
Prodotto A + enzima 1 = Prodotto B
Prodotto B + enzima 2 = Prodotto C
Prodotto C + enzima 3 = Prodotto D
Prodotto D + enzima 4 = Prodotto E
Presenza di inibitori
Irreversibili
Reversibili
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Inibitori irreversibili
DIPF: Inibisce l’acetilcolinesterasi, enzima essenziale per la propagazione del segnale nervoso
Gas nervini – Sarin, Malathion (insetticida selettivo per gli insetti)
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Enzimi allosterici
• Formano struttura quaternaria (composti da più
catene aminoacidiche)
• Le subunità hanno funzioni diverse:
– Subunità catalitica
– Subunità regolatrice
• Hanno un andamento della velocità di reazione in
rapporto alla presenza di substrato molto differente
da quelli non allosterici
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Non allosterico
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Allosterico
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La temperatura e la struttura terziaria
• Gli enzimi lavorano a temperature specifiche
– Temperature corpo umano e batteri (febbre)
• Isoenzimi
– Pesce arcobaleno
• 2 acetilcolinesterasi per 2 livelli diversi di temperatura (20 °C,
2 °C)
• Enzimi adatti a T elevate
– tendono a denaturarsi meno per la presenza di ponti
disolfuro nella loro struttura terziaria
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• Catena endoergonica (-2 ATP)
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• Catena esoergonica (+ 4ATP)
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