proteine [modalità compatibilità]

16/05/2016
Principi alimentari in base all’utilizzazione
PLASTICI
Formazione e ripristino dei tessuti
ENERGETICI
Funzioni vitali
Temperatura corporea
Attività fisica
REGOLATORI
Funzioni e processi enzimatici
ACQUA
SALI MINERALI
PROTEINE
GLUCIDI
LIPIDI
VITAMINE
OLIGOELEMENTI
Proteine
Le proteine o protidi sono, dopo l'acqua, il secondo componente del
corpo umano, dal momento che ne costituiscono circa il 16%
Le proteine alimentari vengono utilizzate dall’organismo soprattutto
per la costituzione della massa corporea. Hanno inoltre funzioni
catalitiche (enzimi), difensive (anticorpi) e di regolazione (ormoni)
Il nostro organismo costruisce le proprie proteine utilizzando quelle di
origine animale e vegetale presenti negli alimenti
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Composizione delle proteine
Le proteine contengono CARBONIO – IDROGENO – AZOTO – OSSIGENO
Possono contenere anche: ZOLFO - FOSFORO – FERRO – ZINCO - RAME
I loro pesi molecolari sono molto elevati ma per idrolisi acida tutte sono
riconducibili ad unità base a basso peso molecolare, gli aminoacidi
Gli aminoacidi sono distinti in:
Aminoacidi ESSENZIALI (che non possono essere sintetizzati dall’organismo)
Aminoacidi NON-essenziali (che possono essere sintetizzati da altri
precursori nell’organismo)
Gli aminoacidi sono sostanze relativamente semplici, con la stessa struttura di base:
Gruppo amminico
NH2
Catena laterale
C
R
Struttura di un α-aminoacido
COOH
Gruppo acido
H
Atomo di idrogeno
Gli aminoacidi presenti nelle proteine sono quasi tutti α-aminoacidi, in cui
il gruppo –NH2 è sempre legato all’atomo di C in α rispetto COOH
Gli aminoacidi si differenziano fra loro per la struttura della catena laterale R,
che può essere, ad esempio, un atomo di idrogeno, una catena alifatica, un
anello aromatico, un anello eterociclico
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Gli aminoacidi presenti nelle proteine sono 20
(aminoacidi proteinogenici)
Sono tutti α
Sono tutti chirali, eccetto la glicina
Presentano stereochimica L (il C chirale ha la stessa configurazione del C chirale della
L-gliceraldeide)
Il C chirale ha una configurazione assoluta S (ad eccezione della cisteina, che è R)
Si differenziano per la natura della catena laterale R
(S)-aminoacido
L-aminoacido
(S)-aminoacido
L-aminoacido
Sono la stessa molecola con la stessa chiralità
Avendo sia COOH che NH2, gli α-aminoacidi sono degli elettroliti deboli,
ionizzati a tutti i valori di pH (possono comportarsi, a seconda del pH
della soluzione, sia da acidi che da basi) e la specie neutra non può
esistere in soluzione
Hanno quindi un comportamento anfotero
Per ciascun amminoacido in soluzione esiste un valore di pH, detto punto
isoelettrico, al quale esso si trova soltanto nella forma zwitterionica, ossia
quella con carica complessiva nulla
Classica struttura
aminoacidica neutra
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Gli aminoacidi presenti nelle proteine sono 20
Le molecole dei venti amminoacidi, che comunemente danno luogo alle catene
proteiche, si differenziano per la natura della catena laterale (R).
Tuttavia alcune analogie strutturali consentono la seguente classificazione:
gruppi R alifatici non polari: glicina o glicocolla, alanina, prolina, ramificati (valina, leucina,
isoleucina)
gruppi R aromatici: fenilalanina, tirosina, triptofano
gruppi R polari non carichi: serina, treonina, solforati (cisteina, metionina), asparagina,
glutammina
gruppi R carichi positivamente (con + di un gruppo amminico): lisina, arginina, istidina
gruppi R carichi negativamente (con due gruppi carbossilici): aspartato, glutammato
Gruppi R non polari
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Gruppi R aromatici
Gruppi R polari non carichi
Gruppi R carichi positivamente
Gruppi R carichi negativamente
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Il legame peptidico
Gli aminoacidi si legano tra loro con un legame detto peptidico, formato
dall’unione del gruppo acido con quello amminico per la perdita di una
molecola d’acqua
Questo è il legame che viene sciolto dal nostro apparato digerente durante la
digestione
Il dipeptide è il più semplice peptide, formato dall’unione di due amminoacidi
Esempi di dipeptidi
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Oligopeptidi : catene peptidiche formate da alcune decine di amminoacidi
Polipeptidi: catene peptidiche con più di 10 e meno di 50 aminoacidi
Proteine: catene polipeptidiche con più di 50 aminoacidi. Generalmente gli
aminoacidi sono compresi fra 200 e 300, ma possono arrivare anche a 500
Per convenzione, i peptidi sono rappresentati ponendo a sinistra
l'aminoacido con il gruppo amminico libero (a.a. N-terminale) e
all'estremità di destra quello con il gruppo carbossilico libero (a.a.
C-terminale)
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La struttura delle proteine
La successione degli amminoacidi nella catena proteica, la planarità
del legame peptidico, la possibilità di formare legami idrogeno e le
forze di attrazione e repulsione derivanti dalle caratteristiche strutture
delle catene laterali dei diversi amminoacidi, concorrono alle varie e
complesse conformazioni delle molecole proteiche. È così possibile
individuare in tali molecole fino a quattro tipi di struttura:
Struttura primaria
Struttura secondaria
Struttura terziaria
Struttura quaternaria
Struttura primaria: sequenza degli amminoacidi nella catena
Ogni proteina possiede una specifica composizione in aminoacidi, ma soprattutto un
ben preciso ordine con cui questi si susseguono, da un'estremità all'altra, lungo la
catena: quest'ultima caratteristica è specifica per ogni proteina e costituisce, per
così dire, la sua «carta di identità»
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Struttura secondaria: è costituita dalle conformazioni spaziali
geometricamente ben definite (ad elica, a foglietto ripiegato, ecc.) e
ordinata che i vari segmenti della catena possono assumere. Dipende
dalla planarità dei legami peptidici e dai legami idrogeno fra catene
adiacenti
Struttura terziaria: è la sistemazione complessiva nello spazio
dell'intera molecola proteica
I legami disolfuro, caratteristici della cisteina, i legami ionici, dovuti a
gruppi amminici e carbossilici non impegnati nel legame peptidico, e le
interazioni idrofobiche, contribuiscono a generare dei ripiegamenti e
quindi la forma complessiva della proteina
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Legami che stabilizzano la struttura terziaria delle proteine
Struttura quaternaria: descrive come le catene peptidiche che
eventualmente costituiscono la proteina si assemblano fra loro
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Proprietà delle proteine
Le
proteine
hanno
proprietà
caratteristiche
e
specifiche,
ma
contemporaneamente presentano le proprietà comuni ai polimeri ad alto peso
molecolare; le loro proprietà anfotere dipendono dai gruppi ionizzabili che non
partecipano ai legami peptidici
La differente composizione in amminoacidi determina una diversa e specifica
carica elettrica complessiva in ogni molecola proteica e un caratteristico punto
isoelettrico, ossia un valore di pH del mezzo al quale corrisponde, nella proteina,
un numero uguale di gruppi acidi e gruppi basici dissociati. Quindi a tale pH essa
ha carica elettrica complessiva nulla e in genere la sua solubilità è minima
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Idrolisi delle proteine
Per idrolizzare una proteina occorre trattarla in ambiente acido o basico
e/o a temperature elevate e per tempi prolungati. L'industria alimentare
commercializza i cosiddetti "idrolizzati proteici", miscele di peptidi
ottenuti per idrolisi acida della componente proteica di sostanze
generalmente di origine vegetale.
Idrolizzati di proteine di origine animale, ottenuti per via enzimatica, sono
invece utilizzati per l'alimentazione di neonati con allergia al latte vaccino
I diversi tipi di proteine
Le diverse strutture consentono di classificare le proteine in GLOBULARI e FIBROSE.
In queste ultime il rapporto lunghezza/ampiezza è superiore a 10. Tipici esempi di
proteine globulari sono gli enzimi, mentre un importante esempio di proteina fibrosa
è rappresentato dal collagene, formato da tre catene polipeptidiche intrecciate fra
loro
Le proteine si possono distinguere in SEMPLICI, quando sono costituite unicamente
da amminoacidi e in CONIUGATE, quando c'è una parte proteica unita ad un'altra
frazione, che ne costituisce il gruppo prostetico
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La denaturazione delle proteine
La denaturazione di una proteina avviene quando questa perde un qualsiasi
particolare strutturale, a parte la struttura primaria. Ciò avviene quando nella
struttura proteica viene modificato quell'equilibrio fra forze attrattive e repulsive
costituite dai legami idrogeno e dagli altri legami secondari
La denaturazione può essere provocata termicamente: è tipica quella dell'albume
durante la cottura. Si può avere denaturazione anche variando il pH dell'ambiente,
come avviene quando nel latte inacidito,
inacidito per formazione di acido lattico,
precipitano, o coagulano, alcune proteine che si trovavano in soluzione.
Tale fenomeno, se è stato di modesta entità, può essere reversibile. In tal caso,
ritornando nelle condizioni iniziali, la proteina può riassumere le sue
caratteristiche strutturali. La coagulazione delle proteine del latte acidificato e
quelle dell'albume cotto sono invece esempi tipici di una denaturazione
irreversibile. Anche nel latte bollito la componente proteica viene denaturata in
modo irreversibile. La maggiore esposizione di gruppi solfidrilici,
solfidrilici dovuta ad uno
spiegamento della molecola proteica e ad uno svolgimento delle sue catene
polipeptidiche, contribuisce a conferire il caratteristico sapore al latte sottoposto a
bollitura.
Una proteina denaturata perde parzialmente o totalmente le sue proprietà
biologiche, come avviene per un enzima sottoposto a temperature di 60-70 °C. Se
si considera invece una proteina dal punto di vista alimentare, la sua denaturazione
può comportare una modificazione della sua digeribilità.
In generale una leggera denaturazione può essere positiva perché rende le
proteine più facilmente attaccabili dagli enzimi proteolitici. In altri casi, come per la
carne, la denaturazione termica può rendere più difficile l'attacco da parte degli
enzimi proteolitici del tratto gastro-intestinale.
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Proteine e alimentazione
Superiorità qualitativa delle
rispetto alle proteine vegetali
proteine
animali
Tra le proteine animali il maggior valore biologico è
posseduto dalle proteine dell’uovo, seguito da quelle del
latte e della carne
Le proteine vegetali hanno un basso valore biologico per la
carenza di uno o più degli aminoacidi essenziali in ordine
decrescente: farina di soia, riso, grano, patate, mais
livelli di assunzione raccomandati (10-15 anni)
1.20 - 1.50 g/kg/die
Aspetti biologico-nutrizionali delle proteine
Le proteine, oltre a costituire gran parte dei tessuti corporei, esplicano
numerose funzioni indispensabili per il normale funzionamento dell'organismo:
-
-
entrano in strutture enzimatiche ed ormonali
ormonali, concorrendo così alla
regolazione dei vari processi metabolici;
intervengono nella coagulazione del sangue
sangue, in quanto alcuni fattori che
concorrono a tale processo sono di natura proteica;
proteggono l'organismo da infezioni:
infezioni infatti gli anticorpi sono di natura
proteica e pare che una dieta povera di proteine aumenti la possibilità di
contrarre infezioni, poiché l'organismo non produce una quantità sufficiente
di anticorpi;
neutralizzano sostanze tossiche
tossiche, entrando nella composizione di sistemi
enzimatici detossificanti;
sono fondamentali per il trasporto di molecole nei fluidi organici e
attraverso le membrane biologiche (carrier)
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Aminoacidi e loro ruoli nell’organismo
Gli amminoacidi sono precursori di sostanze di notevole importanza
biologica.
Ad esempio la lisina è impiegata dall'organismo per la sintesi della
carnitina, a sua volta necessaria per l'utilizzazione dei grassi ai fini
carnitina
energetici; il triptofano è il precursore metabolico della niacina
niacina, una
vitamina del gruppo B. Triptofano e fenilalanina sono precursori di
importanti neurotrasmettitori, quali la serotonina, l'adrenalina, ecc.
ecc. Gli
amminoacidi solforati sono i precursori del glutatione, che difende le cellule
dai processi ossidativi.
Inoltre nell'organismo sono presenti amminoacidi che, pur non rientrando
nella struttura proteica, esplicano importanti funzioni, come la citrullina e l'
ornitina, metaboliti intermedi del ciclo dell'urea; l'acido γ-amminobutirrico
ornitina
(GABA), che è un neurotrasmettitore; la β-alanina, che è inserita nell'acido
pantotenico, un'altra vitamina del gruppo B; la taurina
taurina, che interviene nello
sviluppo del sistema nervoso, nella stabilizzazione delle membrane cellulari,
nella detossicazione e nell'osmoregolazione.
Gli allergeni
Le proteine alimentari garantiscono all'organismo l'apporto necessario di
amminoacidi. Dal punto di vista nutritivo sono particolarmente importanti le masse
muscolari, presenti nelle carni e nel pesce, che contengono circa il 40%
muscolari
40% di actina e di
miosina, e le proteine presenti nel latte, nell'uovo, nei cereali e nei legumi.
miosina
Negli alimenti vi possono essere però anche proteine nocive per il nostro organismo.
Ad esempio possono rappresentare allergeni per alcuni individui: è il caso delle
proteine del latte vaccino e dell'uovo;
dell'uovo oppure possono costituire vere e proprie
tossine presenti nelle piante, nei funghi e negli organismi animali, oppure prodotte
da microrganismi.
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LA DIGESTIONE DELLE PROTEINE
Le proteine, una volta ingerite sono idrolizzate con l'intervento di enzimi
proteolitici, che consentono la liberazione, in condizioni fisiologiche, di di- e
tripeptidi e soprattutto di amminoacidi che vengono così assorbiti. La digestione
inizia nello STOMACO ad opera della pepsina
pepsina, prosegue nel DUODENO per azione
delle peptidasi pancreatiche e si conclude grazie all'azione di ammino-peptidasi
contenute nei MICROVILLI della membrana degli enterociti
enterociti..
Nel neonato
neonato, a differenza dell'adulto, si può avere l'assorbimento di intere
molecole proteiche, ad esempio gli anticorpi (soprattutto IgA),
IgA contenuti nel latte
materno, che sono mantenuti integri e quindi assorbiti grazie alla generale
immaturità del tratto gastrointestinale (minore attività enzimatica, maggiore
permeabilità della mucosa intestinale, ecc.).
Questa capacità di assorbire intere proteine può avere risvolti negativi, perché può
portare alla sensibilizzazione e quindi alla comparsa di allergia alle proteine del
latte vaccino
vaccino..
Gli aminoacidi essenziali
Le proteine alimentari forniscono tutti gli amminoacidi necessari all'organismo
umano e in particolare quelli, una che l'organismo stesso non è in grado di preparare
con i suoi processi metabolici e che sono chiamati amminoacidi essenziali.
Gli amminoacidi essenziali sono nove:
nove
fenilalanina
leucina
treonina
isoleucina
lisina
valina
istidina
metionina
triptofano
Si ritiene inoltre che nei primi mesi di vita si debbano considerare essenziali anche la
tirosina e la cisteina. Se per la prima non sono ancora chiariti i motivi, per la seconda
invece si è appurato che l'attività dell'enzima, che catalizza la trasformazione della
metionina in cisteina, è in quantità sufficienti e/o funzionalità idonea solo dopo i
quattro mesi di vita.
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Combinazione ottimale di aminoacidi essenziali a diverse età
(mg/g di proteina)
Aminoacido
Neonati*
2-5 anni**
10-12 anni**
Adulti*
*
Istidina
26
(19)***
(19)
16
Isoleucina
46
28
28
13
Leucina
93
66
44
19
Lisina
66
58
44
16
Metionina + cisteina
42
25
22
17
Fenilalanina + tirosina
72
63
22
19
Treonina
43
34
28
9
Triptofano
17
11
(9)
5
Valina
55
35
25
13
Totale
460
339
241
127
*Composizione in amminoacidi essenziali del latte umano.
**I valori riportati sono stati ottenuti dividendo il fabbisogno giornaliero di ogni amminoacido essenziale (mg/kg di
peso corporeo) per il fabbisogno proteico giornaliero, stimato in 1.10, 0.99 e 0.75 g/kg di peso corporeo all'età di 2-5
anni, di 10-12 anni e per gli adulti. ***I valori riportati tra parentesi non sono ancora stati definiti con sicurezza. Da: La
valutazione della qualità proteica, Studi FAO Alimentazione e Nutrizione, 51, 1991, Roma.
Un apporto amminoacidico non ottimale può essere associato a diete
sbilanciate autoprescritte (diete ipocaloriche dissociate) o a una dieta
vegetariana stretta
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IL FABBISOGNO PROTEICO
Il fabbisogno proteico di un individuo è rappresentato dalla quantità minima di
proteine, fornite dalla dieta, necessarie per compensare le sue perdite di azoto,
mantenendo nel contempo il bilancio energetico per un'attività fisica
moderata.
La quantità di proteine necessaria quotidianamente all'uomo e alla donna adulti
è stata stabilita dal Comitato FAO/OMS/UNU, riunito nel 1985, mediamente
intorno ai 0.75 g per chilogrammo di peso corporeo, prendendo come
riferimento proteine ad alto valore biologico, ossia pienamente utilizzabili, come
quelle dell'uovo.
Tale valore rappresenta il livello di sicurezza di ingestione proteica e dovrà
essere corretto tenendo conto del tipo di proteine presenti normalmente nella
dieta. Infatti, per una dieta mista, ossia comprendente proteine di origine
animale e vegetale, tale valore dovrebbe essere incrementato di circa 0.2 g/kg.
I livelli di sicurezza di ingestione proteica sono indicati dalla Società Italiana di
Nutrizione Umana per le diverse età.
Il fabbisogno proteico è influenzato da vari fattori, in primo luogo dall'attività
fisica e naturalmente cresce all'aumentare dell'intensità di tale attività. Vi sono
anche alcune condizioni fisiologiche particolari dell'organismo, come la
gravidanza e l'allattamento che richiedono un incremento del fabbisogno
proteico (6 e 17 g al giorno rispettivamente). Anche nel periodo di crescita
dell'organismo l'apporto proteico deve essere incrementato per consentire la
costruzione di nuovi tessuti.
Tenendo conto delle valutazioni rigorosamente scientifiche, ma anche del livello
socio-economico di paesi come il nostro, i livelli raccomandati di apporto
proteico sono leggermente superiori a quelli ritenuti di sicurezza
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Anche per questo alcuni prodotti dietetici per l'infanzia, come le pappe utilizzate
nello svezzamento, sono costituiti da miscele di farine di vari cereali, come
frumento, avena, riso.
Nei legumi, altra importante categoria di alimenti, l'amminoacido limitante è la
metionina. Nei latti artificiali, la cui componente proteica è costituita dalle proteine
di soia, la distribuzione di amminoacidi essenziali del legume viene migliorata con
l'aggiunta di metionina
L'uomo fin dall'antichità è ricorso inconsapevolmente alla "complementarietà
complementarietà delle
proteine": pasta e fagioli, pasta e ceci, riso e piselli sono classici esempi di come
proteine
cereali e legumi insieme compensino, in una certa misura, le reciproche deficienze
in amminoacidi essenziali. Come pure si compie un'utile integrazione proteica
quando si aggiungono biscotti o fiocchi di cereali al latte, o il formaggio
parmigiano alla pastasciutta.
Nella nostra alimentazione le proteine di origine animale, come quelle della carne,
delle uova, del pesce e dei latticini compensano le deficienze in aminoacidi essenziali
delle proteine degli alimenti di origine vegetale. Tornando ai prodotti dietetici per
l'infanzia, come le citate pappe impiegate per lo svezzamento, si ricorre spesso
all'integrazione delle proteine dei cereali con quelle del latte, con la preparazione
delle cosiddette farine lattee.
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LE FONTI ALIMENTARI DI PROTEINE
La necessità di disporre di quantità sempre maggiori di proteine è una questione
sempre all'ordine del giorno, in quanto i problemi alimentari del genere umano sono
ben lungi dall'essere risolti. La difficoltà di garantire a tutti proteine di origine
animale, in particolare quelle della carne, ha portato ad intensificare la coltivazione
animale
della soia
soia, ricorrendo anche alla sua manipolazione genetica, per garantirsi grandi
raccolti. Si tratta di un legume ricco non solo di una frazione proteica vegetale di
buona qualità, ma anche di una buona frazione lipidica.
Inoltre, ricercatori di tutto il mondo studiano l'utilizzazione di nuovi alimenti che
possano fornire proteine valide non solo per la quantità, ma anche per la qualità. In
questi ultimi anni sono stati studiati come possibili fonti proteiche anche i più piccoli
organismi viventi, quelli unicellulari. Le prime ad essere state prese in considerazione
sono state le alghe,
alghe dal momento che un organismo autotrofo dovrebbe avere costi
di "allevamento" più contenuti.
Le proteine negli alimenti
alimento
%
latte di donna
1
latte di mucca
3.5
latte di pecora
4.9
formaggi
25
carne di vitello
19
carne di maiale
15
carne di pollo
20
pesce
17
uova
13
frumento
12
legumi secchi
22
riso
ortaggi
soia
frutta
7
1-4
37
0.5-1.2
20