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I protidi (parte 1)
I protidi o proteine sono i composti organici maggiormente presenti nelle cellule dato che costituiscono
circa il 50% del loro peso secco. Nell'uomo adulto rappresentano circa il 18% in peso dell'organismo e si
ritiene vi siano oltre 50.000 differenti tipi di proteine.
Un'importante caratteristica di queste sostanze è la loro "specificità"; per esempio, l'insulina dell'uomo
non è uguale a quella di qualsiasi altro organismo animale.
Le proteine presentano una notevole importanza biologica e nutrizionale. Svolgono una funzione
essenzialmente plastica, in quanto molti composti di questa classe formano le parti strutturali della
cellula. In una dieta equilibrata, in un adulto, i protidi devono corrispondere a circa 1 g per kg di peso
corporeo al giorno e soddisfano circa il 10% del fabbisogno calorico giornaliero.
Le proteine sono il prodotto del flusso dell'informazione genetica che sta alla base del dogma centrale
della biologia. Il DNA si duplica per trasmettere l'informazione alle generazioni successive. Il DNA
viene inoltre trascritto in mRNA che trasferisce l'informazione ai ribosomi, strutture sovramolecolari
a livello delle quali si ha la traduzione, attraverso un codice di lettura, nel linguaggio delle proteine.
A differenza dei glucidi e dei lipidi, le proteine non hanno possibilità di essere accumulate nel nostro
organismo e tutte quelle prodotte dalla cellula sono prodotte perchè necessarie a svolgere una funzione
specifica.
Per rendere un'idea dell'importanza biologica delle proteine si pensi che sono proteine:
l'emoglobina nel sangue che trasporta i gas respiratori, la miosina e l'actina che permettono la
contrazione muscolare, tutti gli enzimi, molti ormoni e tutti gli anticorpi (immunoglobuline).
I protidi vengono definiti composti quaternari in quanto formati essenzialmente da 4 elementi:
C (carbonio), H (idrogeno), O (ossigeno) e N (azoto).
Chimicamente le proteine sono costituite dall'unione sequenziale in catene lineari di tante unità di base
chiamate aminoacidi.
Gli aminoacidi
Come suggerisce il nome, gli amminoacidi (A.A.) sono formati da un gruppo
amminico (-NH2) e da un gruppo acido (carbossile -COOH). Il
gruppo R, riportato nella formula generale, in grigio, è la
parte chimica variabile perché specifica di ogni amminoacido.
(catena laterale in figura spaziale)
Come si vede il C in α è un atomo asimmetrico e quindi chirale.
Infatti esistono 2 enantiomeri: la forma D e la forma L. Gli
aminoacidi contenuti nelle proteine sono quelli della serie L
che si scrivono con il gruppo amminico a sinistra.
Gli aminoacidi si comportano sia da basi che da acidi:
Dal punto di vista chimico gli amminoacidi si dicono sostanze anfotere in quanto, in soluzione acquosa, si
comportano sia da basi sia da acidi, grazie alla contemporanea presenza del gruppo carbossilico acido
e del gruppo amminico basico. Essi assumono la struttura di zwitterion. ( ione positivo + ione negativo, al
centro nella figura). Ad un determinato valore di pH, caratteristico per ogni amminoacido, la molecola è
dipolare con carica netta uguale a zero, in quanto la somma delle cariche positive è uguale alla somma di
quelle negative. Il pH in cui ciò avviene si chiama punto isoelettrico.
Circa una ventina di amminoacidi differenti, combinandosi tra loro in proporzioni e sequenza molto
variabili, vanno a costituire la diversità delle proteine. Si può affermare che gli amminoacidi si
combinano per formare le proteine, così come le lettere dell'alfabeto possono creare un grande varietà
di parole (tuttavia le parole contengono al massimo 10-15 lettere, mentre le proteine possono contenere
anche diverse centinaia di amminoacidi).
La diversità delle varie molecole è la conseguenza dello specifico codice genetico del DNA che, nei vari
organismi, regola la sintesi, come detto, delle proteine a livello dei ribosomi cellulari.
In base al contenuto dei gruppi amminici e carbossilici, gli amminoacidi si possono classificare in:
- amminoacidi monoamminocarbossilici, detti anche A.A. neutri in quanto aventi un gruppo -NH2 e un
gruppo -COOH (Leucina, isoleucina, valina, glicina, serina, treonina, alanina, cisteina, metionina, tirosina,
fenilalanina);
- amminoacidi diamminocarbossilici, detti anche A.A. basici, in quanto aventi due gruppi -NH2 e un
gruppo -COOH (Lisina, arginina, istidina);
- amminoacidi monoamminodicarbossilici, detti anche A.A. acidi, in quanto aventi un gruppo -NH2 e due
gruppi
-COOH (acido glutammico, acido aspartico).
Si distinguono inoltre gli:
- amminoacidi eterociclici (triptofano, istidina);
- amminoacidi aromatici (tirosina, fenilalanina);
- amminoacidi solforati (metionina, cisteina).
La classificazione più importante per le conseguenze che avrà nella struttura delle proteine è quella
basta sulla polarità di R (residuo aminoacidico).
La polarità è anche la tendenza a reagire con l'acqua al pH cellulare (~ 7,0)
1) i gruppi R alifatici non polari di alanina, valina, leucina, isoleucina e metionina, si raggruppano
insieme all'interno delle proteine e fanno interazioni idrofobiche (forze di van der Waals). Per motivi
diversi anche la glicina e la prolina tendono a non interagire con l'acqua. Anche gli aminoacidi con gruppi
aromatici, come la fenilalanina, sono essenzialmente apolari. La tirosina e il triptofano hanno nella
molecola piccole regioni idrofile (OH e NH).
2) i gruppi R polari non carichi sono solubili in acqua e sono perciò idrofili. Essi tendono a stare
all'esterno delle molecole proteiche e fanno numerosi legami idrogeno. Essi sono: cisteina, serina,
treonina, asparagina e glutammina.
ATTENZIONE: La cisteina però, può pare un ponte disolfuro con un'altra cisteina, formando un dimero
chiamato cistina. In questo caso i residui sono apolari.
Sono inoltre polari gli aminoacidi caricati positivamente (basici) o negativamente (acidi) come la
lisina, istidina e arginina (basici); l'acido glutammico e l'acido aspartico (acidi).