Struttura 3D del lisozima HEW

annuncio pubblicitario
LISOZIMA
Principali meccanismi di assistenza ala
m
catalisi enzimatica
•
•
•
•
•
•
Catalisi acido-base
C t li i covalente
Catalisi
l t
Catalisi da ioni metallici
Catalisi elettrostatica
Catalisi da effetti di prossimita’/orientam.
prossimita /orientam.
Catalisi per legame preferenziale dello
stato di transizione
Page 373
Diagramma schematico dell’involucro cellulare in (a)
gram-positive
r m p sitiv bacteria
b ct ri ; (b) gram-negative
r m n
tiv b
bacteria.
ct ri
Page
e 507
Il polisaccaride alternato NAG–NAM β(1Æ4) componente la
parete cellulare.
cellulare
Page 373
Struttura schematica del peptidoglicano.
(Gly)5
(Gly)5
Page 373
Struttura schematica del peptidoglicano
componente la parete cellulare in S. aureus.
Page
e 507
Struttura primaria del lisozima HEW
Page
e 509
Struttura 3D del lisozima HEW
Struttura 3D del lisozima HEW
Page
e 509
(kin 9)
(kin_9)
Page
e 508
Velocita’ di idrolisi di alcuni oligosaccaridi,
catalizzate da Lisozima HEW
Page
e 509
Struttura 3D del lisozima HEW in complesso con
NAG3 e in presenza di 3 unita’ NAG modellate (D, E,
F)
Page
e 510
Interazioni osservate/modellate tra lisozima e
substrato
Page
e 513
Mappatura delle energie libere di legame per i
sottositi del lisozima HEW
+
-
Page
e 510
Conformazioni a sedia e semi-sedia per un anello a 6
atomi
Page
e 511
Meccanismo catalizzato da H+ per l’idrolisi di un
acetale ad emiacetale
Page
e 512
Il meccanismo “classico” (Phillips) per la reazione
catalizzata da Lisozima (v. anim_fig 34 Cap.15)
Page
e 512
L’intermedio ione-ossonio e’ stabilizzato da risonanza.
Page
e 513
L’analogo δ-lattone di (NAG)4.
Page
e 515
Intermedio covalente (glicosil-enzima) osservato per il
lisozima HEW.
Page
e 504
Esigenze di prossimita’ e orientamento in
una reazione
i
SUPEROSSIDO
DISMUTASI
Cu-Zn
Superossido dismutasi
Enzima detossificante dal radicale
superossido. Lavora in tandem con la
catalasi.
Mutazioni del gene SOD1 sono associate al
20% di casi di FALS.
Page
e 480
Values of KM, kcat, and kcat/KM for Some Enzymes and
Substrates.
Page
e 481
Cross section through the active site of human superoxide
dismutase (SOD).
Regolazione dell’attivita’
enzimatica
i
i
• Necessita’
Necessita di risposta a stimoli ambientali
• Processi di crescita e differenziamento
• Coordinamento tra distretti metabolici
• ... SI REALIZZA ATTRAVERSO:
• Regolazione della disponibilita’ degli enzimi
(induzione della sintesi/degradazione)
• Controllo dell’attivita’ catalitica tramite transizioni
allosteriche (conformazionali)
Scarica