BIOMOLECOLE
I “mattoni” delle cellule
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PRINCIPALI
GRUPPI
FUNZIONALI
I gruppi funzionali sono
gruppi di atomi, uniti da
legami covalenti, che
conferiscono alla
molecola di cui fanno
parte un comportamento
chimico caratteristico
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CARBOIDRATI
LIPIDI
AMMINOACIDI e
Proteine
NUCLEOTIDI e acidi
nucleici
Struttura
primaria
ATP
Trigliceridi
Monosaccaridi
• Grassi
• Oli
Fosfolipidi
Disaccaridi
Struttura
secondaria
DNA
Cere
Polisaccaridi
Steroidi
Struttura
terziaria
Struttura
quaternaria
RNA
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MONOSACCARIDI: pentosi
Ribosio in forma
aperta; si nota il
gruppo aldeidico
RIBOSIO
DESOSSIRIBOSIO
Sono zuccheri a 5 atomi di carbonio, molto importanti in
biologia perché costituenti dei nucleotidi, monomeri
degli acidi nucleici.
Ribosio
RNA (RiboNucleicAcid)
Desossiribosio
DNA (DeoxyriboNucleicAcid)
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Il glucosio (come
gli altri
monosaccaridi) si
può rappresentare in
forma aperta, nella
quale è evidente il
gruppo aldeidico. In
acqua però si chiude
ad esagono nella
struttura α o β.
Qui sotto è
schematizzato il
passaggio da una
forma all’altra
MONOSACCARIDI: esosi
α
GLUCOSIO
β
GLUCOSIO
FRUTTOSIO
La forma aperta del
fruttosio evidenzia il gruppo
chetonico
DISACCARIDI
MALTOSIO
Due monosaccaridi
formano un legame
di condensazione di
tipo
α glicosidico
(come nel
saccarosio e nel
maltosio)
oppure
β-glicosidico
(come nel lattosio
e nel cellobiosio)
Il cellobiosio (e la
cellulosa che ne
deriva) non è digeribile
dagli animali, fatta
eccezione per quelli
(es. ruminanti, termiti)
che ospitano nel loro
apparato digerente
batteri in grado di
rompere i legami βglicosidici.
SACCAROSIO
LATTOSIO
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POLISACCARIDI
Il glicogeno è un
polimero di glucosio
con legami
α glicosidici, molto
ramificato, presente
nelle cellule animali
con funzione di
riserva.
È localizzato
principalmente nei
muscoli e nel fegato.
Il maggior numero di
ramificazioni rispetto
all’amido rende più
estremità disponibili
per gli enzimi e più
rapido il metabolismo
del glicogeno.
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POLISACCARIDI
L’amido è un polimero di glucosio con legami
α glicosidici, nella variante lineare (amilosio,
a sinistra) o ramificato (amilopectina, a
destra) è presente nelle cellule vegetali con
funzione di riserva.
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POLISACCARIDI
In questi punti si possono formare legami a
idrogeno con altre molecole di cellulosa
La cellulosa è un polimero di glucosio con legami β glicosidici, disposto
in fasci paralleli e presente nelle cellule vegetali con funzione strutturale
(costituisce la parete cellulare)
La chitina (N-acetilglucosammina) è un polimero di glucosio modificato,
presenta legami β glicosidici, ha funzione strutturale: negli animali
forma l’esoscheletro degli artropodi, nei funghi la parete cellulare
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ACIDI GRASSI
Gli acidi grassi hanno una testa contenente un gruppo acido
(-COOH) idrofilo (= che ha affinità per l'acqua) e una coda
costituita da una lunga catena di carbonio e idrogeno,
idrofoba (= che non ha affinità per l'acqua)
e possono essere schematizzati così:
Acido grasso saturo (acido
stearico): ci sono solo legami
semplici tra C e C.
A temperatura ambiente gli
acidi saturi sono solidi. Sono
prevalentemente di origine
animale e formano i grassi.
Acido grasso insaturo
(acido oleico): c’è almeno
un doppio legame tra C e
C. questo fa piegare la
catena.
A temperatura ambiente
gli acidi insaturi sono
liquidi. Sono
prevalentemente di origine
vegetale e formano gli oli.
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TRIGLICERIDI
Sono prodotti dalla condensazione (esterificazione) tra una
molecola di glicerolo (a sinistra) e tre molecole di acidi grassi (a
destra)
Gli ESTERI sono composti che si formano per
condensazione tra un ACIDO e un ALCOL
Un olio (in alto) e un
grasso (in basso).
La presenza di doppi
legami cis impedisce
alle molecole di oli di
impaccarsi come i
grassi
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FOSFOLIPIDI
A differenza dei trigliceridi, le molecole di
acido grasso che si combinano con il
glicerolo sono due, la terza è una
molecola di acido fosforico
che in acqua
libera ioni H+
producendo lo ione
fosfato (PO43-)
Micella in un solvente polare
La funzione dei fosfolipidi è
strutturale; costituiscono la
membrana cellulare.
Strutture
fosfolipidiche in
soluzione acquosa
Strutture
fosfolipidiche sulla
superficie dell’acqua
Micella in un solvente
non polare
CERE
Le cere sono esteri di un acido carbossilico
e di un alcol entrambi a lunga catena.
Hanno funzione di rivestimento protettivo e/o idrorepellente, sia nelle
piante che negli animali
STEROIDI
Sono caratterizzati da una struttura a quattro anelli idrocarburici (3 esagoni e un
pentagono)
Molti sono ormoni o hanno generalmente funzione regolatrice
(e) Progesterone
(f) Estrogeno
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AMMINOACIDI e LEGAME PEPTIDICO
L’amminoacido è il monomero
del polipeptide, ed è
caratterizzato dai gruppi
funzionali amminico (-NH2) e
carbossilico (-COOH)
il gruppo carbossilico
ha carattere acido e
quello amminico è
basico, perciò in
acqua l’amminoacido
assumerà carica +
sull’azoto del gruppo
amminico e carica –
sull’ossigeno del
gruppo carbossilico
Il legame peptidico si forma per
condensazione tra due amminoacidi
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PROTEINE e livelli di struttura
Struttura primaria
LeuMet
AsnVal
Pro
Ala
Val
Ile
Arg
Cys Lys
Val
Ala
His ValPhe
Gly Glu
SerLys
Thr
Val
Gly
LeuAspAla ValArgGlySerPro
La struttura primaria di una proteina è la
sequenza di amminoacidi che formano la sua
catena polipeptidica
Amminoacidi
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Struttura secondaria
α elica
foglietto β
Nella struttura secondaria (il secondo
livello della struttura proteica), alcuni
tratti del polipeptide si ripiegano o
formano delle spirali stabilizzate da
legami idrogeno.
La spiralizzazione della catena
polipeptidica dà origine a una struttura
secondaria indicata come alfa elica.
Un particolare tipo di ripiegamenti porta
alla struttura chiamata foglietto
ripiegato (beta).
Si formano in ogni caso legami a H tra i
gruppi funzionali degli amminoacidi, che
conferiscono regolarità alla struttura.
Spesso in una stessa proteina sono
presenti tratti ad alfa elica e tratti beta.
Nella proteina a sinistra sono evidenziati in
rosso le α eliche e in giallo i foglietti β.
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Struttura terziaria
La struttura terziaria di
una proteina è l’aspetto
generale e tridimensionale di
un polipeptide.
In genere, la struttura
terziaria è dovuta ai legami a
idrogeno e ionici che si
formano tra alcuni dei gruppi
R polari e alle interazioni tra
gruppi R idrofobici del
polipeptide e l’acqua.
Possono essere presenti
anche ponti disolfuro tra i
gruppi R gli amminoacidi
cisteina.
Questi legami contribuiscono
a mantenere la proteina in
una conformazione
tridimensionale specifica che
è determinata dalla sequenza
degli aminoacidi (struttura
primaria)
Interazioni idrofobiche
Legami a idrogeno
Ponti disolfuro
-S-S-
Interazioni ioniche
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Struttura quaternaria
La struttura quaternaria di una proteina risulta dall’associazione di due
o più catene polipeptidiche.
Un esempio di proteina che possiede una struttura quaternaria è il
collagene: una proteina fibrosa costituita da tre alfa eliche avvolte a
spirale (struttura a cavo).
Mentre nella struttura terziaria le interazioni sono tra gruppi R della
stesso polipeptide, in quella quaternaria le interazioni sono tra gruppi R di
polipeptidi diversi.
Emoglobina: quattro catene
polipeptidiche e quattro gruppi eme
Struttura globulare
Collagene: principale
proteina del tessuto
connettivo negli animali
Struttura fibrosa
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NUCLEOTIDI
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un nucleotide particolare:
AdenosinTriPhosphate
Adenosina
Trifosfato
Gruppi fosfato
P
Adenina
Ribosio
ATP
P
P
Adenosina difosfato
H2 O
P
Idrolisi
P + P + Energia
ADP
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Confronto tra DNA e RNA
Il gruppo fosfato di un nucleotide
si lega allo zucchero del nucleotide
successivo andando a costituire
uno scheletro zucchero-fosfato
con le basi azotate che sporgono
da questa impalcatura. Il DNA è
formato da due polinucleotidi
avvolti uno sull’altro in una doppia
elica.
L’RNA è invece costituito da un
unico filamento polinucleotidico.
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Struttura a doppia elica del DNA
Nel DNA i legami idrogeno tra le basi tengono uniti i filamenti.
Ogni base è appaiata con una base complementare:
A con T, e G con C
G
C
T
A
A
Coppie di basi
appaiate
C
T
C
G
C
G
A
T
T
O
O
P
O
H2C
Legame idrogeno
OH
A
T
O
O
P
–O
O
H2C
A
O
O
–O P
O
H2C
A
A
T
A
O
CH2
O O–
P
O
O
O
CH2
O O–
O P
O
O
O
CH2
O
O–
P
O
O
O
T
O
CH2
O
O–
P
HO O
C
G
G
C
A
T
OH
G
A
O
–O
G
T
O
OH
P
O
O
H2C
–O
C
T
Modello a nastro
Struttura chimica
Modello computerizzato
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Le biomolecole possono interagire tra loro e formare
complesse molecole miste
Nelle cellule, le proteine interagiscono tra di loro formando
molecole complesse, con funzioni specifiche:
•glicoproteine (fanno parte delle membrane cellulari);
•glicolipidi (svolgono funzioni simili alle glicoproteine);
•nucleoproteine (regolano la duplicazione e la trascrizione
del DNA);
•lipoproteine (regolano il trasporto dei lipidi nel sangue).
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CREDITI IMMAGINI
www.scibio.unifi.it/
www.unisi.it
www.dsch.univ.trieste.it
www.estrellamountain.edu/faculty/farabee/biobk/BioBook
http://www.uic.edu/classes/bios/bios100/lecturesf04am/le
ct02.htm
http://www.bio.miami.edu/~cmallery/150/gene/c5x29nucl
eotides.jpg
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