Gli enzimi: Aumentano la velocita’ di reazione in condizioni “fisiologiche”, sono altamente specifici e in grado di essere regolati. C12H22O11 + 12O2 <-> 12CO2 +11H2O Specificita’: esempio Alcol deidrogenasi di lievito: O || CH3CH2OH + NAD+ <-> CH3CH + NADH + H+ Etanolo Acetaldeide OH H C Idrogeno pro-R H CH3 C12H22O11 + H2O <-> 12 CO2 + 11 H20 Catalisi acido-basica Catalisi covalente: formazione di un legame covalente transitorio tra enzima e substrato: H2O A-B ---> A+ B in presenza di un gruppo nucleofilo: H2O H2O A-B + X: ---> A-X + B ---> A+X: + B Se le nuove tappe sono più veloci di quella originale, catalizza. Catalisi favorita da ioni metallici Orientamento Stabilizzazione di carica Ossido-riduzione k1 k2 E + S " ES # E + P k-1 Vmax = k 2 [E T ] k1 k2 k3 E + S " ES # EP # E + P k-1 Vmax = k cat [E T ] kcat [E T ][S] v= K M + [S] Kcat = numero di turnover Numero di molecole di substrato convertite in prodotto nell’unita’ di tempo da da una singola molecola enzimatica quando l’enzima e’ saturo con il substrato kcat [E T ][S] v= K M + [S] Se [S]<<KM ! k cat KM ! k cat v= [E T ][S] KM Costante di specificita’: puo’ essere limitata dalla diffusione (108-109) Phe -> Tyr fenilalanina idrossilasi